QCM : Cinétique enzymatique homogène (25 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle caractéristique définit une enzyme dans une réaction biochimique ?

C’est une protéine qui catalyse la transformation d’un substrat en produit.
C’est un réactif minéral qui devient le produit final de la réaction.
C’est une protéine qui empêche le substrat de se transformer en produit.
C’est une molécule qui fournit l’énergie consommée par la réaction.

C’est une protéine qui catalyse la transformation d’un substrat en produit.

Explication

Une enzyme est une protéine dotée d’une activité catalytique qui transforme un substrat en produit. Une molécule fournissant l’énergie de la réaction ne correspond pas à cette définition.

2. Lorsqu’on cherche à expliquer pourquoi deux réactions chimiques ont des vitesses différentes, quels facteurs peut-on examiner ?

La solubilité du produit final, la luminosité, la forme des molécules et la durée de conservation.
L’état physique des réactifs, le pH, la température, la force ionique, les concentrations et la présence d’un catalyseur.
La masse des produits, l’agitation seule, le volume du récipient et la nature du milieu environnant.
La couleur des réactifs, la pression lumineuse, la forme du récipient et la présence d’un indicateur.

L’état physique des réactifs, le pH, la température, la force ionique, les concentrations et la présence d’un catalyseur.

Explication

La vitesse dépend notamment de l’état physique des réactifs, du pH, de la température, de la force ionique, de la concentration et de la présence d’un catalyseur. La couleur ou la forme du récipient ne figurent pas parmi les facteurs indiqués.

3. Pour une réaction d’ordre zéro, quelle relation décrit la vitesse en fonction de la concentration en substrat ?

v=k[S]v=k[S], une vitesse proportionnelle à la concentration en substrat.
v=−d[S]dt=kv=-\frac{d[S]}{dt}=k, une vitesse indépendante de la concentration en substrat.
v=k[S]v=\frac{k}{[S]}, une vitesse inversement proportionnelle à la concentration en substrat.
v=−k[S]2v=-k[S]^2, une vitesse proportionnelle au carré de la concentration en substrat.

$$v=-\frac{d[S]}{dt}=k$$, une vitesse indépendante de la concentration en substrat.

Explication

En ordre zéro, la vitesse vaut la constante kk et ne dépend pas de la concentration en substrat. La relation v=k[S]v=k[S] décrit une dépendance linéaire caractéristique d’un autre ordre réactionnel.

4. Dans un suivi temporel d’une réaction d’ordre zéro, quelle évolution observe-t-on pour le substrat ?

Sa concentration reste stable et la vitesse augmente progressivement.
Sa concentration diminue linéairement et la vitesse dépend du substrat restant.
Sa concentration diminue linéairement et la vitesse reste constante.
Sa concentration diminue selon une hyperbole et la vitesse reste constante.

Sa concentration diminue linéairement et la vitesse reste constante.

Explication

En ordre zéro, la concentration du substrat décroît linéairement tandis que la vitesse demeure constante. Une décroissance hyperbolique correspond à l’ordre un, et non à l’ordre zéro.

5. Au cours d’une réaction d’ordre un, que se passe-t-il lorsque la concentration du substrat diminue ?

La vitesse augmente avec la diminution du substrat et la concentration suit une évolution linéaire.
La vitesse reste constante et la diminution suit une évolution linéaire.
La vitesse dépend de la concentration du substrat et la diminution suit une évolution linéaire.
La vitesse dépend de la concentration du substrat et la diminution suit une évolution hyperbolique.

La vitesse dépend de la concentration du substrat et la diminution suit une évolution hyperbolique.

Explication

En ordre un, la vitesse varie en fonction de la concentration en espèce réactionnelle et la concentration en substrat décroît selon une hyperbole. Une diminution linéaire avec vitesse constante caractérise l’ordre zéro.

6. À quel moment mesure-t-on la vitesse initiale d’une réaction enzymatique ?

Pendant toute la réaction, en calculant une vitesse moyenne entre deux instants.
Après la phase initiale, lorsque la vitesse commence à varier avec le temps.
Au début de la réaction, pendant la phase initiale où la vitesse est constante.
À la fin de la réaction, lorsque la concentration en substrat est presque nulle.

Au début de la réaction, pendant la phase initiale où la vitesse est constante.

Explication

La vitesse initiale est mesurée au début de la réaction, durant la phase initiale où la vitesse est constante. Une vitesse moyenne calculée sur une période prolongée n’est pas cette mesure initiale.

7. Quel effet un catalyseur exerce-t-il sur une réaction chimique ?

Il accélère la réaction sans en modifier le sens et reste inactif à la fin.
Il accélère la réaction en inversant son sens et reste inactif à la fin.
Il ralentit la réaction sans en modifier le sens et reste actif à la fin.
Il accélère la réaction sans en modifier le sens et devient un produit final.

Il accélère la réaction sans en modifier le sens et reste inactif à la fin.

Explication

Un catalyseur accélère la réaction, ne change pas son sens et est inactif à la fin de celle-ci. L’idée qu’il inverse le sens réactionnel confond l’accélération avec une modification de la réaction.

8. Que désigne l’énergie d’activation dans une réaction impliquant une collision entre molécules ?

L’énergie stockée dans le catalyseur après qu’il a accéléré la réaction.
L’énergie nécessaire pour que la réaction ait lieu lorsque deux molécules entrent en collision.
L’énergie libérée après que deux molécules ont achevé leur transformation en produits.
L’énergie nécessaire pour séparer les produits une fois la réaction terminée.

L’énergie nécessaire pour que la réaction ait lieu lorsque deux molécules entrent en collision.

Explication

L’énergie d’activation est l’énergie nécessaire pour qu’une réaction ait lieu lorsque deux molécules entrent en collision. L’énergie libérée après la formation des produits correspond à un phénomène distinct.

9. Comment le site actif contribue-t-il à la transformation du substrat par une enzyme ?

Il fixe et rapproche le substrat, fournit des groupements réactifs et stabilise les intermédiaires réactionnels.
Il rapproche les produits, modifie le sens de la réaction et libère les intermédiaires réactionnels.
Il fixe le produit final, fournit de l’énergie externe et empêche la formation d’intermédiaires.
Il éloigne le substrat, retire les groupements réactifs et déstabilise les intermédiaires réactionnels.

Il fixe et rapproche le substrat, fournit des groupements réactifs et stabilise les intermédiaires réactionnels.

Explication

Le site actif fixe et rapproche le substrat, apporte des groupements réactifs et stabilise les intermédiaires réactionnels. Il ne déstabilise pas ces intermédiaires ni n’éloigne le substrat.

10. Comment détermine-t-on expérimentalement une vitesse enzymatique initiale ?

On mesure la quantité totale de produit obtenue après l’arrêt complet de la réaction.
On compare les concentrations finales de substrat obtenues avec plusieurs concentrations d’enzyme.
On suit la concentration du substrat ou du produit au cours du temps et mesure sa variation pendant un intervalle.
On mesure la température de la solution pendant que la concentration du substrat reste constante.

On suit la concentration du substrat ou du produit au cours du temps et mesure sa variation pendant un intervalle.

Explication

La vitesse initiale correspond à la variation de la concentration du substrat ou du produit au cours d’un intervalle de temps. Mesurer seulement la quantité finale ne renseigne pas sur cette variation initiale.

11. Quelle évolution caractérise la vitesse d’une réaction enzymatique au cours du temps ?

Elle diminue dès le début de la phase stationnaire, puis redevient constante lorsque la réaction s’arrête.
Elle est constante pendant la phase stationnaire initiale, puis diminue et devient nulle lorsque la réaction s’arrête.
Elle augmente pendant la phase stationnaire initiale, puis demeure constante après l’épuisement du substrat.
Elle reste nulle pendant la phase initiale, puis atteint sa valeur maximale à l’arrêt de la réaction.

Elle est constante pendant la phase stationnaire initiale, puis diminue et devient nulle lorsque la réaction s’arrête.

Explication

La vitesse initiale est constante pendant la phase stationnaire initiale, puis la vitesse diminue avant de devenir nulle à l’arrêt de la réaction. La confusion consiste à attribuer une vitesse nulle à la phase initiale plutôt qu’à l’arrêt.

12. À concentration de substrat fixe et dans des conditions optimales constantes, que devient la vitesse initiale si la concentration en enzyme double ?

Elle est divisée par deux, car davantage d’enzyme réduit la vitesse de chaque réaction enzymatique.
Elle reste inchangée, car la concentration de substrat détermine seule la vitesse initiale.
Elle augmente selon une relation qui dépend uniquement de la température du milieu.
Elle double, car la vitesse initiale est proportionnelle à la concentration en enzyme dans ces conditions.

Elle double, car la vitesse initiale est proportionnelle à la concentration en enzyme dans ces conditions.

Explication

Lorsque la température, le pH et la force ionique sont optimaux et constants, la vitesse initiale est proportionnelle à la concentration en enzyme pour une concentration de substrat fixe. La concentration de substrat n’est donc pas le seul facteur déterminant dans cette comparaison.

13. Pour étudier l’effet de la concentration en substrat sur la vitesse initiale, quelle démarche expérimentale convient ?

Faire varier [S] sans contrôler les conditions du milieu, puis comparer la quantité totale de substrat consommée.
Faire varier à la fois [S] et la concentration en enzyme, puis comparer les vitesses finales après arrêt de la réaction.
Fixer [S], modifier successivement le pH et la température, puis tracer la concentration en produit selon le temps.
Fixer l’enzyme et les conditions du milieu, faire varier [S], mesurer Vi pour chaque valeur et tracer Vi en fonction de [S].

Fixer l’enzyme et les conditions du milieu, faire varier [S], mesurer Vi pour chaque valeur et tracer Vi en fonction de [S].

Explication

Pour isoler l’effet de [S], il faut maintenir constante la concentration en enzyme ainsi que la température, le pH et la force ionique, puis mesurer Vi pour chaque concentration. Faire varier simultanément la concentration en enzyme empêcherait d’attribuer les changements de vitesse au seul substrat.

14. Quelle équation relie la vitesse initiale à la concentration en substrat dans le modèle de Michaelis-Menten ?

vi=Vmax⁡Km[S]+[S]v_i=\frac{V_{\max}}{K_m[S]+[S]}
vi=Km[S]Vmax⁡+[S]v_i=\frac{K_m[S]}{V_{\max}+[S]}
vi=Vmax⁡Km[S]+Kmv_i=\frac{V_{\max}K_m}{[S]+K_m}
vi=Vmax⁡[S]Km+[S]v_i=\frac{V_{\max}[S]}{K_m+[S]}

$$v_i=\frac{V_{\max}[S]}{K_m+[S]}$$

Explication

La relation de Michaelis-Menten place le produit Vmax⁡[S]V_{\max}[S] au numérateur et la somme Km+[S]K_m+[S] au dénominateur. Dans une formule plausible mais incorrecte, la concentration de substrat ne multiplie pas Vmax⁡V_{\max} au numérateur.

15. Dans l’hypothèse d’état stationnaire de Michaelis-Menten, quelle relation décrit le complexe ES ?

Sa vitesse de formation égale sa vitesse de dissociation, de sorte que d[ES]dt=0\frac{d[ES]}{dt}=0.
Sa vitesse de dissociation dépasse sa vitesse de formation, de sorte que d[ES]dt<0\frac{d[ES]}{dt}<0.
Sa concentration est égale à celle du substrat libre, de sorte que d[S]dt=0\frac{d[S]}{dt}=0.
Sa vitesse de formation dépasse sa vitesse de dissociation, de sorte que d[ES]dt>0\frac{d[ES]}{dt}>0.

Sa vitesse de formation égale sa vitesse de dissociation, de sorte que $$\frac{d[ES]}{dt}=0$$.

Explication

À l’état stationnaire, la formation du complexe ES compense sa dissociation et sa concentration ne varie pas, donc d[ES]dt=0\frac{d[ES]}{dt}=0. Une augmentation de [ES] correspondrait à une formation plus rapide que sa dissociation, ce qui ne décrit pas cet état.

16. Comment faut-il interpréter Vmax⁡V_{\max} sur une courbe de vitesse initiale en fonction de [S] ?

C’est la pente initiale de la courbe, qui augmente proportionnellement à [S] sans limite.
C’est la vitesse mesurée lorsque [S] est égale à KmK_m, et elle vaut alors la moitié de l’asymptote.
C’est la vitesse obtenue lorsque le substrat est absent et que toute l’enzyme est libre.
C’est l’asymptote de la courbe, liée à kcat[E]k_{cat}[E], dont la valeur n’est pas atteinte.

C’est l’asymptote de la courbe, liée à $$k_{cat}[E]$$, dont la valeur n’est pas atteinte.

Explication

Vmax⁡V_{\max} est l’asymptote de la courbe et vérifie Vmax⁡=kcat[E]V_{\max}=k_{cat}[E] ; elle n’est jamais atteinte. Lorsque [S] vaut KmK_m, c’est plutôt Vi qui vaut la moitié de Vmax⁡V_{\max}.

17. Que signifie une faible valeur de KmK_m pour une enzyme et son substrat ?

Elle indique une faible affinité, car il faut peu de substrat pour atteindre la vitesse maximale.
Elle indique une forte vitesse maximale, car KmK_m correspond à la concentration d’enzyme active.
Elle indique une forte affinité, car la moitié de Vmax⁡V_{\max} est atteinte à faible concentration de substrat.
Elle indique une faible vitesse maximale, car KmK_m détermine directement la quantité totale d’enzyme.

Elle indique une forte affinité, car la moitié de $$V_{\max}$$ est atteinte à faible concentration de substrat.

Explication

KmK_m est la concentration de substrat pour laquelle Vi vaut Vmax⁡/2V_{\max}/2 et représente l’affinité de l’enzyme pour le substrat ; une faible valeur correspond à une forte affinité. Une faible valeur de KmK_m ne signifie pas que la vitesse maximale est faible, puisque ces paramètres décrivent des propriétés distinctes.

18. Que représente le nombre de renouvellement kcatk_{cat} lorsque l’enzyme est saturée en substrat ?

La proportion d’enzyme liée au substrat à l’équilibre, avec kcat=[Et]Vmax⁡k_{cat}=\frac{[E_t]}{V_{\max}}.
Le nombre de molécules de substrat converties par unité de temps et par molécule d’enzyme, avec kcat=Vmax⁡[Et]k_{cat}=\frac{V_{\max}}{[E_t]}.
La vitesse obtenue à faible concentration de substrat, avec kcat=Vmax⁡Kmk_{cat}=\frac{V_{\max}}{K_m}.
La concentration de substrat nécessaire pour atteindre la moitié de la vitesse maximale, avec kcat=KmVmax⁡k_{cat}=\frac{K_m}{V_{\max}}.

Le nombre de molécules de substrat converties par unité de temps et par molécule d’enzyme, avec $$k_{cat}=\frac{V_{\max}}{[E_t]}$$.

Explication

À saturation en substrat, kcatk_{cat} indique le nombre de molécules de substrat converties par unité de temps et par molécule d’enzyme, et vaut Vmax⁡/[Et]V_{\max}/[E_t]. Le rapport entre Vmax⁡V_{\max} et KmK_m n’est pas la définition du nombre de renouvellement.

19. Lorsque [S] est très inférieure à KmK_m, quelle forme prend la vitesse et que vaut la constante apparente kk ?

v=k[E]v=k[E], avec k=kcatKmk=\frac{k_{cat}}{K_m}.
v=k[E][S]v=k[E][S], avec k=Kmkcatk=\frac{K_m}{k_{cat}}.
v=k[E][S]v=k[E][S], avec k=kcatKmk=k_{cat}K_m.
v=k[E][S]v=k[E][S], avec k=kcatKmk=\frac{k_{cat}}{K_m}.

$$v=k[E][S]$$, avec $$k=\frac{k_{cat}}{K_m}$$.

Explication

À faible concentration de substrat par rapport à KmK_m, la vitesse est proportionnelle à [E] et à [S], avec k=kcat/Kmk=k_{cat}/K_m. Inverser ce rapport donne une constante différente et ne décrit pas l’approximation indiquée.

20. Deux enzymes catalysent la même réaction en conditions cellulaires ; laquelle est la plus efficace selon le critère cinétique indiqué ?

Celle dont la valeur de KmK_m est la plus élevée.
Celle dont la valeur de kcatk_{cat} est la plus faible.
Celle dont le rapport Km/kcatK_m/k_{cat} est le plus élevé.
Celle dont le rapport kcat/Kmk_{cat}/K_m est le plus élevé.

Celle dont le rapport $$k_{cat}/K_m$$ est le plus élevé.

Explication

Le rapport kcat/Kmk_{cat}/K_m mesure l’efficacité catalytique en conditions cellulaires, et une valeur plus élevée indique une enzyme plus efficace. Un KmK_m plus élevé, pris seul, ne constitue pas le critère d’efficacité défini ici.

21. Pourquoi l’activité enzymatique peut-elle d’abord augmenter puis diminuer lorsque la température s’élève ?

La hausse de température ralentit la réaction selon Arrhenius, puis la renaturation réduit l’activité.
La hausse de température modifie le pH, puis la fixation du substrat réduit l’activité.
La hausse de température accroît la quantité de substrat, puis son épuisement réduit l’activité.
La hausse de température accélère la réaction selon Arrhenius, puis la dénaturation réduit l’activité.

La hausse de température accélère la réaction selon Arrhenius, puis la dénaturation réduit l’activité.

Explication

L’augmentation de température accélère la réaction selon la loi d’Arrhenius, tandis qu’une dénaturation thermique peut ensuite diminuer l’activité et former une courbe en cloche. L’idée d’un ralentissement initial selon Arrhenius inverse le sens de cet effet.

22. Sur une courbe en cloche représentant l’activité enzymatique selon la température, que désigne la température optimale ?

La température correspondant au minimum d’activité, qui varie selon la concentration en substrat.
La température correspondant au sommet de la courbe d’activité, qui varie selon l’enzyme.
La température correspondant au début de la dénaturation, qui est identique pour les enzymes.
La température correspondant à la plus forte stabilité, qui est identique pour les enzymes.

La température correspondant au sommet de la courbe d’activité, qui varie selon l’enzyme.

Explication

La température optimale correspond au sommet de la courbe, là où l’activité enzymatique atteint son maximum, et elle diffère selon l’enzyme. Le début de la dénaturation n’est pas la définition de cette température optimale.

23. Une enzyme fonctionne moins vite lorsque le pH s’éloigne de sa valeur optimale : quelle explication rend compte de cette baisse ?

Une diminution de la concentration en substrat, sans changement des charges ni de l’enzyme.
Une hausse de la température optimale, accompagnée d’une stabilisation de la structure enzymatique.
Une augmentation de la charge du substrat, sans changement de l’enzyme ni de sa structure.
Des changements de charge de l’enzyme et du substrat, ainsi qu’une possible dénaturation de l’enzyme.

Des changements de charge de l’enzyme et du substrat, ainsi qu’une possible dénaturation de l’enzyme.

Explication

Un écart au pH optimal peut modifier les charges de l’enzyme et du substrat, et peut aussi dénaturer l’enzyme, ce qui réduit la vitesse. Une baisse de la seule concentration en substrat n’explique pas les effets du pH décrits ici.

24. Quel profil correspond à un inhibiteur compétitif qui ressemble au substrat et se fixe au site actif ?

Il augmente Km et Vmax, ce qui correspond à une affinité apparente inchangée pour le substrat.
Il augmente Km sans modifier Vmax, ce qui correspond à une affinité apparente plus faible pour le substrat.
Il diminue Km et Vmax, ce qui correspond à une affinité apparente plus faible pour le substrat.
Il diminue Vmax sans modifier Km, ce qui correspond à une affinité apparente plus forte pour le substrat.

Il augmente Km sans modifier Vmax, ce qui correspond à une affinité apparente plus faible pour le substrat.

Explication

L’inhibiteur compétitif occupe le site actif et augmente Km sans modifier Vmax, traduisant une affinité apparente plus faible pour le substrat. La baisse de Vmax sans changement de Km caractérise plutôt l’inhibition non compétitive.

25. Lorsqu’un inhibiteur se fixe sur un site distinct du site actif, quel changement cinétique caractérise une inhibition non compétitive ?

Vmax et Km augmentent toutes deux.
Vmax et Km diminuent toutes deux.
Vmax diminue tandis que Km reste inchangé.
Km augmente tandis que Vmax reste inchangée.

Vmax diminue tandis que Km reste inchangé.

Explication

Un inhibiteur non compétitif se fixe sur un site différent du site actif et diminue Vmax sans modifier Km. Une augmentation de Km sans changement de Vmax correspond plutôt à l’inhibition compétitive.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 60 flashcards sur Cinétique enzymatique homogène.

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

Une protéine dotée d’une activité catalytique qui transforme un substrat en produit.

Quelle relation définit la vitesse d’une réaction d’ordre 0 ?

v=−d[S]dt=kv=-\frac{d[S]}{dt}=k

Comment évolue la concentration en substrat lors d’une réaction d’ordre 0 ?

Elle décroît linéairement au cours du temps.

Voir les flashcards →

Approfondir avec la fiche

Consultez la fiche de révision complète sur Cinétique enzymatique homogène.

Voir la fiche →

Cours similaires

Physiologie oculomotrice et vision

Physiologie

Organisation du corps humain

Anatomie

Appareillage des amputations

Cinétique enzymatique homogène

Physiologie

Repères anatomiques du corps

Anatomie

Peau, eczéma et cicatrisation

Crée tes propres QCM

Importe ton cours et l'IA génère des QCM avec corrections en 30 secondes.

Générateur de QCM