De quoi les protéines sont-elles des polymères ?
D’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Que désigne la structure tertiaire d’une protéine ?
L’arrangement spatial de l’ensemble du polypeptide, issu de repliements entre acides aminés éloignés dans la séquence.
Comment les groupements SH de deux cystéines forment-ils un pont disulfure ?
Par oxydation.
Pourquoi le protéome est-il plus important que le génome ?
Les modifications post-traductionnelles diversifient les protéines issues d’un même gène.
Quels effets les modifications post-traductionnelles peuvent-elles avoir sur une protéine ?
Elles peuvent modifier son activité.
Quelle propriété temporelle certaines modifications post-traductionnelles possèdent-elles ?
Elles sont rapides et réversibles.
Qu’est-ce que la phosphorylation d’un acide aminé ?
L’addition réversible d’un groupement phosphate sur son radical R.
Que transforme la phosphorylation en groupement hydrophile ?
Un radical hydrophobe.
Quels acides aminés sont phosphorylés chez les mammifères ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Quelle enzyme catalyse la phosphorylation ?
Une kinase.
Qu’est-ce que la glycosylation des protéines ?
La fixation d’un glucide ou de chaînes d’oligosaccharides sur une chaîne polypeptidique.
Chez quels organismes eucaryotes la glycosylation est-elle présente ?
Chez tous les organismes eucaryotes.
À quel acide aminé l’oligosaccharide se lie-t-il en N-glycosylation ?
À une asparagine.
Combien de résidus oligosaccharidiques sont fixés sur une asparagine pendant la translocation dans le RE ?
Quatorze résidus.
Dans quel ordre se déroulent les quatre étapes de la N-glycosylation ?
Biosynthèse des donneurs, transfert des résidus activés, transfert de l’oligosaccharide à la protéine, puis maturation dans le Golgi.
Que font les glycosidases lors du passage d’une protéine du RE au Golgi ?
Elles enlèvent des résidus monosaccharidiques.
Où la O-glycosylation a-t-elle principalement lieu ?
Dans l’appareil de Golgi.
Dans quels compartiments autres que le Golgi la O-glycosylation peut-elle avoir lieu ?
Dans le cytosol et le noyau.
À quels acides aminés la O-glycosylation relie-t-elle des oligosaccharides ?
À une sérine ou une thréonine.
Quelle enzyme catalyse la O-glycosylation ?
La N-acétylgalactosamine transférase.
Quelles voies les mucines contribuent-elles à protéger ?
Les voies respiratoires et digestives.
Qu’est-ce que la glypiation des protéines ?
La liaison d’un GPI ancrant une protéine dans la membrane plasmique.
À pH physiologique, quel état présentent les groupements des acides aminés ?
Ils sont ionisés, ce qui permet des interactions ioniques.
Que désigne la structure primaire d’une protéine ?
La séquence de ses acides aminés.
Que désigne la structure secondaire d’une protéine ?
L’arrangement de repliements locaux entre acides aminés proches dans la séquence.
Que désigne la structure quaternaire d’une protéine ?
L’organisation de plusieurs sous-unités constituées de polypeptides.
Quels acides aminés ont des structures permettant certaines modifications chimiques ?
La cystéine, la tyrosine, la sérine et la thréonine.
Quels types de modifications post-traductionnelles existent-ils ?
Des modifications chimiques.
Combien de modifications post-traductionnelles sont-elles connues ?
Plus de 300.
Quel est le caractère dynamique des modifications post-traductionnelles ?
Elles peuvent être réversibles ou irréversibles.
Que peut déclencher l’activation par phosphorylation d’une protéine kinase ?
Une cascade de phosphorylations.
Quelles modalités peuvent activer ou désactiver les kinases ?
La cis-phosphorylation, l’autophosphorylation, la liaison d’un activateur ou d’un inhibiteur, ou un changement de localisation cellulaire.
Sur quels acides aminés agissent les kinases à double spécificité ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Que libère l’hydrolyse du groupement acide phosphorique lors de la déphosphorylation ?
Un groupement phosphate et un radical hydroxyle.
Quelles fonctions cellulaires la glycosylation peut-elle influencer ?
La prolifération, la différenciation et la migration cellulaires.
Qu’est-ce qui accroît la variété des protéines glycosylées ?
La diversité des glucides et des chaînes polysaccharidiques, ainsi que leurs modifications.
Où la glycosylation des protéines eucaryotes est-elle le plus souvent compartimentée ?
Dans le réticulum endoplasmique granuleux puis l’appareil de Golgi.
Quels sont les grands types de glycosylation ?
La N-glycosylation, l’O-glycosylation, la C-glycosylation, la glypiation et la phosphoglycosylation.
Quelle proportion des protéines sécrétées est estimée N-glycosylée ?
Environ 30 %.
À quelle famille de gènes appartient l’ALG7 ?
À la famille ALG, pour « asparagine linked glycosylation ».
Quels donneurs sont utilisés par les transférases du côté cytoplasmique de la membrane du RE ?
L’UDP-N-acétylglucosamine et le GDP-mannose.
Quels substrats les glycosyltransférases utilisent-elles dans la lumière du RE ?
Le dolichol-P-mannose et le dolichol-P-glucose.
Quelle enzyme assure la translocation des résidus vers la lumière du RE ?
Une flippase.
Quel complexe catalyse le transfert de l’oligosaccharide à la protéine ?
Le complexe enzymatique oligosaccharyltransférase.
Comment les résidus sont-ils ajoutés lors de la O-glycosylation ?
L’un après l’autre par des glycosyltransférases.
Quelle proportion de glucides peuvent contenir les glycoprotéines O-liées ?
Jusqu’à 80 % de glucides.
Sur quels résidus du domaine PTS des grandes mucines l’O-glycosylation est-elle abondante ?
Sur les résidus sérine et thréonine.
Quel sucre la C-glycosylation relie-t-elle au tryptophane ?
Un mannose.
Quelle séquence consensus caractérise la C-glycosylation ?
Trp-X-X-Trp.
Quel type de liaison unit les glucides à la sérine ou à la thréonine lors de la phosphoglycosylation ?
Une liaison phosphodiester.
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1. Quelle description caractérise les protéines et la diversité de leurs acides aminés constitutifs ?
2. Dans une protéine, des acides aminés éloignés dans la séquence se rapprochent par repliement et déterminent la forme tridimensionnelle de l’ensemble du polypeptide. De quel niveau de structure s’agit-il ?
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