QCM : Modifications post-traductionnelles des protéines (21 questions)

Explication

Une protéine est un polymère dont les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques; les 20 acides aminés sont répartis en familles selon leurs interactions avec l’eau. Les ponts disulfure confondent liaison entre cystéines et liaison peptidique, les liaisons ioniques ne définissent pas le polymère, et le classement par position ne correspond pas aux familles décrites.

Explication

La structure tertiaire correspond à l’arrangement spatial de l’ensemble du polypeptide et résulte notamment de repliements entre acides aminés éloignés dans la séquence. La structure primaire désigne la séquence, la secondaire les repliements locaux, et la quaternaire l’association de plusieurs sous-unités.

Explication

L’oxydation de deux groupements SH de cystéines forme un pont disulfure covalent, qui peut consolider la structure tertiaire ou permettre une structure quaternaire. Une interaction ionique n’est pas ce pont covalent, les groupements amine ne sont pas les partenaires indiqués, et la proximité dans la séquence n’est pas une condition énoncée.

Explication

Les modifications post-traductionnelles diversifient les protéines issues d’un même gène, ce qui permet au protéome d’être plus important que le génome. Inverser cette relation ou supposer que chaque forme nécessite un gène distinct méconnaît cette diversification; plusieurs formes ne diminuent pas le nombre de protéines.

Explication

Les modifications post-traductionnelles peuvent changer la localisation ou l’activité d’une protéine, créer des interactions transitoires et, pour certaines, agir rapidement et de façon réversible. Modifier la séquence du gène n’est pas le mécanisme décrit, et la permanence ou l’impossibilité de retour contredit la réversibilité possible.

Explication

La phosphorylation consiste à ajouter de façon réversible un groupement phosphate sur le radical R de certains acides aminés. Le retrait du phosphate correspond à la déphosphorylation, l’ajout d’un glucide à la glycosylation et la coupure à un clivage.

Explication

Le passage d’un radical hydrophobe à un groupement hydrophile peut modifier la conformation de la protéine et ses interactions avec d’autres molécules. L’hydrophilie n’implique pas l’absence d’interactions, et la phosphorylation ne coupe ni ne remplace les acides aminés.

Explication

Une kinase catalyse la phosphorylation, c’est-à-dire l’ajout du phosphate, et une phosphatase catalyse la déphosphorylation, son retrait. Inverser ces enzymes confond leurs rôles, tandis qu’une protéase intervient dans la coupure des protéines.

Explication

La phosphorylation peut faire basculer rapidement et réversiblement une protéine entre des états actif et inactif. La dégradation est différente, et le changement d’état ne signifie ni activation systématique ni irréversibilité.

Explication

La glycosylation est la fixation d’un glucide ou de chaînes d’oligosaccharides sur une chaîne polypeptidique. L’ajout d’un phosphate relève de la phosphorylation, tandis que la coupure et l’assemblage sont d’autres processus.

Explication

La glycosylation est décrite comme la modification co- et post-traductionnelle la plus abondante et la plus diversifiée, et elle est présente chez tous les organismes eucaryotes. La phosphorylation est une autre modification, et la traduction n’est pas une modification de ce type.

Explication

La N-glycosylation relie un oligosaccharide à une asparagine, commence de manière co-traductionnelle dans le REG et se poursuit dans le Golgi. La O-glycosylation ne désigne pas cette liaison à l’asparagine, et la phosphorylation ajoute un phosphate, pas un oligosaccharide.

Explication

Le motif consensus est N-X-S/T : il commence par l’asparagine, comporte ensuite un acide aminé autre que la proline, puis une sérine ou une thréonine. La séquence avec proline enfreint la contrainte sur X; les autres ne respectent pas le résidu initial ou le résidu final requis.

Explication

Pendant la translocation dans la lumière du réticulum endoplasmique, l’oligosaccharide N-lié de 14 résidus est fixé sur une asparagine. La sérine et la thréonine sont des sites de O-glycosylation, tandis que la maturation dans le Golgi survient plus tard.

Explication

La voie suit la biosynthèse des donneurs, le transfert des résidus activés, le transfert de l’oligosaccharide à la protéine, puis sa maturation dans le Golgi. Les autres ordres placent à tort le transfert protéique ou la maturation avant l’étape qui le précède.

Explication

Pendant le passage du réticulum endoplasmique au Golgi, les glycosidases retirent des monosaccharides tandis que les glycosyltransférases en ajoutent de nouveaux. Confondre leurs rôles inverse l’action de ces enzymes.

Explication

La O-glycosylation a principalement lieu dans l’appareil de Golgi, bien qu’elle soit aussi possible dans le cytosol et le noyau. La situer principalement dans le réticulum endoplasmique confond son lieu privilégié avec celui de la N-glycosylation.

Explication

La O-glycosylation relie des oligosaccharides à une sérine ou une thréonine et est catalysée par la N-acétylgalactosamine transférase, sans séquence consensus identifiée. L’asparagine caractérise le site de liaison N-glycosidique, et l’énoncé ne requiert pas de séquence consensus.

Explication

Les mucines sont fortement O-glycosylées et constituent notamment le mucus qui protège les voies respiratoires et digestives. Les protéines principalement N-glycosylées ne désignent pas cette famille, et les glycosidases sont des enzymes, non les mucines protectrices.

Explication

La glypiation relie un glycosylphosphatidylinositol à la protéine et permet son ancrage dans la membrane plasmique. La C-glycosylation concerne le tryptophane, tandis que la phosphoglycosylation relie des glucides à une sérine ou une thréonine.

Explication

La C-mannosyl-transférase ajoute un mannose à un tryptophane dans la séquence consensus Trp-X-X-Trp. La sérine et la thréonine sont les résidus associés à la phosphoglycosylation, tandis que le GPI assure l’ancrage membranaire.