Où un gène de l’ADN est-il transcrit en ARNm ?
Dans le noyau.
Où l’ARNm est-il traduit en protéine ?
Dans le cytosol et/ou le réticulum endoplasmique rugueux.
Quel rôle les modifications post-traductionnelles jouent-elles dans certaines protéines ?
Elles leur permettent d’acquérir leur fonction.
Vers quel organite la poly-ubiquitination peut-elle envoyer une protéine ?
Vers le protéasome.
Quels aspects d’une protéine les modifications post-traductionnelles peuvent-elles modifier ?
Sa structure tridimensionnelle, son repliement, sa localisation, son excrétion, sa protection ou sa dégradation.
Quel effet une modification post-traductionnelle peut-elle avoir sur une enzyme ?
Elle peut l’activer ou l’inhiber.
Comment une modification post-traductionnelle peut-elle influencer les interactions protéiques ?
Elle peut permettre une liaison à une protéine cible ou empêcher une interaction entre deux protéines.
Sur quels résidus la phosphorylation ajoute-t-elle un phosphate ?
Sur la sérine, la thréonine ou la tyrosine.
Que fixe l’hydroxylation à une chaîne latérale ?
Un groupe hydroxyle.
Quel lipide la lipidation ajoute-t-elle ?
Un lipide.
Qu’est-ce qui distingue les modifications enzymatiques des réactions chimiques ?
Les premières sont catalysées par des enzymes régulées, tandis que les secondes sont imposées par l’environnement sans régulation.
Quelle anomalie de la protéine Tau est associée à la maladie d’Alzheimer ?
Une hyperphosphorylation anormale.
Quelle conséquence une mauvaise ubiquitination favorise-t-elle dans la maladie de Parkinson ?
L’accumulation de l’α-synucléine.
Que sont les néo-épitopes ?
Des protéines du soi altérées.
Quels mécanismes peuvent altérer les protéines du soi en néo-épitopes ?
La mutation, la dénaturation, le défaut natif de repliement ou une modification post-traductionnelle.
Quels facteurs peuvent induire des néo-épitopes ?
Des stress environnementaux.
Quand survient la rupture de tolérance immunitaire ?
Lorsque le système immunitaire reconnaît des néo-épitopes comme étrangers.
Quelle réponse la rupture de tolérance déclenche-t-elle ?
Une réponse immunitaire inappropriée.
Que produit la rupture de tolérance à l’origine de maladies auto-immunes ?
Des auto-anticorps.
Combien de chaînes longues et de chaînes courtes comprend un anticorps ?
Deux chaînes longues et deux chaînes courtes.
Quels liens relient les chaînes d’un anticorps ?
Des ponts disulfures entre chaînes longues et entre chaînes longues et courtes.
Où se trouvent les domaines d’hypervariabilité d’un anticorps ?
À son extrémité, où les domaines des chaînes longues et courtes sont réunis.
Que reconnaît le site formé par les domaines d’hypervariabilité d’un anticorps ?
Un antigène unique du non-soi.
À quoi se lie un antigène du non-soi lors d’une réponse immunitaire classique ?
Au BCR membranaire d’un lymphocyte B.
En quelles cellules un lymphocyte B activé peut-il se différencier ?
En plasmocyte sécréteur d’IgG ou en lymphocyte B mémoire.
Comment une protéine pathogène similaire à une protéine de l’hôte peut-elle provoquer une réaction auto-immune durable ?
Elle déclenche une réaction croisée contre la protéine du soi, transforme l’anticorps en auto-anticorps et stimule durablement le système immunitaire.
Quels antigènes ciblent les maladies auto-immunes systémiques ?
Des antigènes non spécifiques d’un tissu.
Quel organe les maladies auto-immunes localisées affectent-elles ?
Un organe spécifique.
Combien de maladies auto-immunes différentes sont recensées ?
Plus de 80.
Quelle part de la population mondiale souffre d’une maladie auto-immune ?
10 %.
Quelle part de la population mondiale est concernée par la polyarthrite rhumatoïde ?
1 %.
Quels éléments le diagnostic des maladies auto-immunes associe-t-il ?
L’examen clinique, l’histoire médicale et des analyses de laboratoire.
Qu’est-ce que la citrullination ?
Une modification enzymatique par la PAD transformant l’arginine en citrulline en présence de calcium.
Que peut faire la PAD bactérienne aux protéines de l’hôte lors d’une infection ?
Elle peut modifier leurs arginines, les rendant reconnaissables par le système immunitaire.
À quelle maladie les ACPA sont-ils associés ?
À la polyarthrite rhumatoïde.
Quels anticorps comprennent les ACPA ?
Les anti-kératine (AKA) et les anti-périnucléaires (APF).
Quels résidus la carbamylation transforme-t-elle en homocitrulline ?
Les résidus lysine.
Quels réactifs déclenchent la carbamylation des protéines ?
Les cyanates produits lors de la détoxification de l’urée.
Que deviennent les protéines proches lorsque les cyanates augmentent en conditions pathologiques ?
Elles peuvent être modifiées et reconnues par des auto-anticorps.
Quelle conséquence la carbamylation peut-elle avoir sur les fonctions protéiques ?
Elle peut entraîner leur perte partielle ou totale.
Quelle probabilité de progression vers la polyarthrite rhumatoïde accompagne la triple positivité au facteur rhumatoïde, aux anti-Carp et aux ACPA ?
100 %.
En quelle année les ACPA sont-ils devenus un critère diagnostique de la polyarthrite rhumatoïde ?
En 2010.
Combien de points sur sept le critère ACPA représente-t-il dans le diagnostic de la polyarthrite rhumatoïde ?
Trois points.
Jusqu’à combien d’années avant les symptômes les ACPA peuvent-ils être détectés ?
Jusqu’à 15 ans avant.
Quelle proportion des patients atteints de polyarthrite rhumatoïde est ACPA négative ?
50 %.
Que répertorie le code de modifications d’une protéine ?
Ses modifications et les fonctions biologiques associées.
Où l’acétylation ajoute-t-elle un groupe acétyle à une protéine ?
À son extrémité N-terminale ou sur des résidus lysine.
Qu’ajoute la sumoylation à une protéine ?
Une petite protéine SUMO.
Sur quels atomes la glycosylation ajoute-t-elle des motifs de sucres ?
Sur un azote ou un oxygène de certains acides aminés.
À quel résidu l’ubiquitination ajoute-t-elle de l’ubiquitine ?
À un résidu lysine.
Quels résidus sont le plus souvent méthylés ?
Les résidus lysine ou arginine.
Qu’est-ce qu’un pont disulfure entre deux résidus cystéine ?
Une liaison covalente entre leurs atomes de soufre.
Dans quelles circonstances survient l’oxydation des protéines ?
En cas de stress oxydatif.
Quels acides aminés peuvent être touchés par l’oxydation ?
La méthionine, le tryptophane, la tyrosine, l’histidine, la phénylalanine et la proline.
Quels mécanismes peuvent altérer les modifications post-traductionnelles lors d’un stress cellulaire ?
L’ajout ou le retrait de métabolites et la dégradation par poly-ubiquitination.
À quelles pathologies les anomalies de phosphorylation, d’acétylation, de méthylation ou d’ubiquitination sont-elles associées ?
Aux cancers et aux proliférations cellulaires.
À quoi le système immunitaire est-il normalement tolérant ?
Aux molécules du soi.
Que permettent de détecter les auto-anticorps mesurables ?
La protéine du soi ciblée.
Combien de régions différentes comprend le répertoire humain d’anticorps ?
régions différentes.
Que peut provoquer l’exposition extracellulaire de protéines intracellulaires ?
Elle peut les rendre immunogènes.
Quel effet la p53 mutée exposée lors d’une nécrose peut-elle déclencher dans certains cancers ?
Une réaction auto-immune.
Que peut accroître la maturation d’un anticorps naturel IgM contre un antigène du soi ressemblant au pathogène ?
Son affinité pour cet antigène du soi.
Quelles mutations peuvent déréguler les cellules T régulatrices ?
Des mutations de CTLA-4, PTPN22 ou FOXP3.
À quel syndrome les mutations de CTLA-4, PTPN22 ou FOXP3 sont-elles associées ?
Au syndrome de polyendocrinopathie auto-immune systémique lié à l’X.
Quelles maladies figurent parmi les maladies auto-immunes systémiques citées ?
Le lupus érythémateux disséminé, le syndrome de Sjögren, la sarcoïdose, la sclérodermie, la polyarthrite rhumatoïde, la vascularite cryoglobulinémique et la dermatomyosite.
Pourquoi l’incidence mondiale des maladies auto-immunes est-elle difficile à évaluer ?
Le manque de données transmises à l’OMS et de moyens médicaux de diagnostic dans certains pays.
Quelles maladies auto-immunes ont une incidence plus forte dans l’hémisphère Nord ?
Le lupus et la sclérose en plaques.
Quel examen aide à détecter les maladies auto-immunes systémiques ?
La sérologie à spectre large.
À quelles maladies HLA-DR4 est-il associé ?
À la polyarthrite rhumatoïde.
Quels rôles physiologiques la citrullination joue-t-elle ?
Elle intervient dans le développement embryonnaire, la différenciation épithéliale, la kératinisation, l’apoptose, l’immunité et la plasticité du système nerveux central.
Quelles protéines natives sont citées comme cibles du test ACPA par ELISA ?
La cytokératine, le collagène et le fibrinogène.
Sur quoi repose le test ACPA par ELISA ?
Sur des protéines candidates et la reconnaissance des protéines par les anticorps.
Comment varie la réactivité des AKA et APF par ELISA entre les groupes étudiés ?
Elle est équivalente chez les patients atteints de polyarthrite rhumatoïde, les personnes saines et les patients atteints d’autres arthrites.
Quelle propriété rend les protéines à durée de vie longue particulièrement concernées par la carbamylation ?
Leur longue durée de vie.
Quelle modification moléculaire irréversible la carbamylation provoque-t-elle ?
Elle modifie la charge moléculaire.
Quel effet vasculaire délétère est associé à la carbamylation dans les maladies rénales ?
Un dysfonctionnement vasculaire.
À quoi peuvent servir les produits de carbamylation dans certaines pathologies ?
D’indicateur pronostique.
Quels composants sont présentés comme spécifiques de la polyarthrite rhumatoïde ?
Le collagène de type II et sa version oxydée.
Quelle est la probabilité qu’un patient ACPA positif atteint d’arthrite inflammatoire développe une polyarthrite rhumatoïde dans l’année ?
93 %.
Quels facteurs le modèle statistique associe-t-il à la progression de la polyarthrite rhumatoïde ?
La cigarette, HLA-DRSE, TJC78, l’ESR, les auto-anticorps et la quantité globale d’anticorps.
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1. Laquelle des propositions décrit correctement une modification post-traductionnelle autre que la phosphorylation ?
2. Sur quels résidus la phosphorylation ajoute-t-elle un groupe phosphate ?
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