★ À maîtriser
Compléments
La famille des RTK comprend des récepteurs de facteurs de croissance tels que l’EGF, l’IGF1, le PDGF et le VEGF.
Les domaines extracellulaires des RTK présentent des motifs structuraux divers qui contribuent à la liaison sélective de certains ligands.
1. Quelle organisation décrit correctement un récepteur tyrosine-kinase (RTK) ?
2. Comment la diversité des motifs structuraux extracellulaires des RTK contribue-t-elle à leur fonction ?
3. Après la fixation d’un ligand sur un RTK, quelle séquence d’événements conduit au recrutement des protéines de signalisation ?
Qu’est-ce qu’un récepteur tyrosine-kinase ?
Un récepteur membranaire à activité enzymatique qui phosphoryle des résidus tyrosine.
Quelles sont les trois régions qui composent un RTK ?
Une région extracellulaire, un segment transmembranaire en hélice α et une région intracellulaire à activité tyrosine-kinase.
Quelles étapes suivent la fixation du ligand lors de l’activation classique d’un RTK ?
La dimérisation, l’augmentation de l’activité tyrosine-kinase, la transphosphorylation réciproque, puis le recrutement de protéines de signalisation.
Qu’est-ce que la transphosphorylation d’un dimère de RTK ?
La phosphorylation réciproque de résidus tyrosine sur ses deux sous-unités.
À quoi servent les tyrosines phosphorylées des RTK ?
Elles servent de sites de recrutement pour des protéines adaptatrices et d’autres protéines de signalisation.
Dans la voie MAPK, quelles protéines recrutent SOS ?
SHC et GRB2 recrutent SOS.
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