QCM : Récepteurs tyrosine-kinase (21 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle organisation décrit correctement un récepteur tyrosine-kinase (RTK) ?

Une région extracellulaire de liaison au ligand, plusieurs hélices α transmembranaires et une région intracellulaire tyrosine-kinase
Une région extracellulaire de liaison au ligand, une hélice α transmembranaire et une région intracellulaire tyrosine-kinase
Une région extracellulaire de liaison au ligand, une hélice α transmembranaire et une région intracellulaire dépourvue d’activité kinase
Une région extracellulaire tyrosine-kinase, une hélice α transmembranaire et une région intracellulaire de liaison au ligand

Une région extracellulaire de liaison au ligand, une hélice α transmembranaire et une région intracellulaire tyrosine-kinase

Explication

Un RTK comporte un domaine extracellulaire qui lie le ligand, un seul segment transmembranaire en hélice α et un domaine intracellulaire à activité tyrosine-kinase. Placer la kinase à l’extérieur inverse les domaines, plusieurs hélices modifient l’organisation transmembranaire, et supprimer l’activité kinase contredit la structure du RTK.

2. Comment la diversité des motifs structuraux extracellulaires des RTK contribue-t-elle à leur fonction ?

Elle favorise la liaison sélective de certains ligands plutôt que d’autres
Elle augmente directement la phosphorylation des tyrosines dans le cytosol
Elle fait varier le nombre de segments transmembranaires du récepteur
Elle permet aux récepteurs de reconnaître les mêmes ligands avec une affinité identique

Elle favorise la liaison sélective de certains ligands plutôt que d’autres

Explication

Les motifs du domaine extracellulaire participent à l’interaction sélective avec certains ligands. L’activité catalytique relève du domaine intracellulaire, le segment transmembranaire est une hélice α unique, et la diversité des motifs ne rend pas la reconnaissance identique pour tous les ligands.

3. Après la fixation d’un ligand sur un RTK, quelle séquence d’événements conduit au recrutement des protéines de signalisation ?

Dimérisation, augmentation de l’activité kinase, transphosphorylation, puis recrutement
Augmentation de l’activité kinase, transphosphorylation, dimérisation, puis recrutement
Transphosphorylation, dimérisation, recrutement, puis augmentation de l’activité kinase
Dimérisation, recrutement, augmentation de l’activité kinase, puis transphosphorylation

Dimérisation, augmentation de l’activité kinase, transphosphorylation, puis recrutement

Explication

Après la liaison du ligand, le RTK dimérise, son activité tyrosine-kinase augmente, les sous-unités se transphosphorylent, puis les protéines de signalisation sont recrutées. Commencer par la transphosphorylation inverse l’ordre, recruter avant cette phosphorylation anticipe une étape, et placer l’augmentation de l’activité avant la dimérisation contredit la séquence d’activation.

4. Dans un dimère de RTK activé, que désigne la transphosphorylation ?

Chaque sous-unité phosphoryle des résidus tyrosine de l’autre sous-unité
Les deux sous-unités phosphorylent des résidus sérine de leurs partenaires
Les protéines adaptatrices phosphorylent les tyrosines des deux sous-unités
Chaque sous-unité phosphoryle ses propres tyrosines sans agir sur l’autre

Chaque sous-unité phosphoryle des résidus tyrosine de l’autre sous-unité

Explication

La transphosphorylation correspond à la phosphorylation réciproque des tyrosines des deux sous-unités du dimère. Une phosphorylation limitée à chaque sous-unité elle-même n’est pas réciproque, les adaptatrices ne réalisent pas cette étape, et la transphosphorylation concerne des tyrosines plutôt que des sérines.

5. Une mutation empêche la phosphorylation des tyrosines d’un RTK activé. Quelle conséquence immédiate est la plus probable pour le recrutement des partenaires ?

La perte des segments transmembranaires qui ancrent le récepteur
La diminution des sites extracellulaires de liaison du ligand
L’augmentation des sites de recrutement parce que les tyrosines restent non phosphorylées
La diminution des sites de recrutement pour les protéines adaptatrices et de signalisation

La diminution des sites de recrutement pour les protéines adaptatrices et de signalisation

Explication

Les tyrosines phosphorylées du RTK servent de sites de recrutement aux protéines adaptatrices et à d’autres protéines de signalisation ; empêcher leur phosphorylation réduit donc ces sites. Les sites de liaison du ligand et l’ancrage transmembranaire sont des éléments distincts, tandis que les tyrosines non phosphorylées ne créent pas les sites de recrutement décrits.

6. Dans une cellule stimulée par un récepteur tyrosine-kinase, quel enchaînement décrit correctement la transmission du signal de SHC à ERK dans la voie MAPK ?

SHC et GRB2 recrutent SOS, qui active RAS, puis MEK, RAF et ERK
SHC et GRB2 recrutent SOS, qui active RAS, puis RAF, MEK et ERK
SHC et GRB2 activent RAF, qui active RAS, puis MEK et ERK
SHC et GRB2 recrutent SOS, qui phosphoryle ERK, puis RAF et MEK

SHC et GRB2 recrutent SOS, qui active RAS, puis RAF, MEK et ERK

Explication

SOS favorise l’échange du GDP contre du GTP sur RAS ; RAS active ensuite RAF, qui phosphoryle MEK, puis ERK. Placer MEK avant RAF inverse la cascade, attribuer la phosphorylation directe de ERK à SOS omet les kinases intermédiaires, et activer RAF avant RAS inverse leur ordre.

7. Une mutation maintient RAS liée au GTP dans une cellule : quel état fonctionnel de RAS en résulte dans la voie MAPK ?

RAS est inactive et peut activer RAF
RAS est active et peut activer RAF
RAS est active, mais doit attendre un nouvel échange par SOS
RAS est inactive, tandis que RAF devient directement active

RAS est active et peut activer RAF

Explication

La forme de RAS liée au GTP est active et peut activer RAF. La forme liée au GDP est inactive, l’échange favorisé par SOS n’est pas requis lorsque RAS est déjà liée au GTP, et l’état actif décrit ici est celui de RAS.

8. Quels effets cellulaires sont associés à la voie MAPK ?

La prolifération, la différenciation et un effet anti-apoptotique
La prolifération, la synthèse du glycogène et un effet pro-apoptotique
La prolifération, la différenciation et un effet pro-apoptotique
La glycolyse, le stockage du glycogène et un effet anti-apoptotique

La prolifération, la différenciation et un effet anti-apoptotique

Explication

La voie MAPK intervient dans la prolifération et la différenciation cellulaires et exerce un effet anti-apoptotique. Un effet pro-apoptotique inverse ce dernier, tandis que la glycolyse et le stockage du glycogène relèvent plutôt de la signalisation insulinique.

9. Quelle organisation caractérise le récepteur de l’insuline ?

Deux sous-unités β liant l’insuline et une sous-unité α à activité tyrosine-kinase, en un hétérodimère
Deux sous-unités β liant l’insuline et deux sous-unités α à activité tyrosine-kinase, en hétérodimères reliés
Deux sous-unités α liant l’insuline et deux sous-unités β à activité tyrosine-kinase, en hétérodimères reliés
Deux sous-unités α liant l’insuline et une sous-unité β à activité tyrosine-kinase, en un hétérodimère

Deux sous-unités α liant l’insuline et deux sous-unités β à activité tyrosine-kinase, en hétérodimères reliés

Explication

Le récepteur comporte deux sous-unités α qui lient l’insuline et deux sous-unités β porteuses de l’activité tyrosine-kinase, organisées en hétérodimères αβ reliés entre eux. Attribuer la kinase aux α inverse les rôles, et les descriptions à une seule copie de chaque sous-unité ne respectent pas la composition du récepteur.

10. Après l’activation du récepteur de l’insuline, quel enchaînement permet le recrutement et l’activation d’Akt ?

IRS est phosphorylée sur des tyrosines, recrute Akt directement, puis Akt modifie des phosphoinositides qui activent PI3K
IRS est phosphorylée sur des sérines, recrute des partenaires de PI3K, puis PI3K modifie des phosphoinositides qui activent Akt
PI3K modifie des phosphoinositides, qui phosphorylent IRS sur des tyrosines et recrutent ensuite Akt
IRS est phosphorylée sur des tyrosines, recrute des partenaires de PI3K, puis PI3K modifie des phosphoinositides qui favorisent l’activation d’Akt

IRS est phosphorylée sur des tyrosines, recrute des partenaires de PI3K, puis PI3K modifie des phosphoinositides qui favorisent l’activation d’Akt

Explication

IRS phosphorylée sur des tyrosines recrute notamment des partenaires de PI3K ; PI3K phosphoryle ensuite des phosphoinositides membranaires, favorisant le recrutement et l’activation de kinases dont Akt. La phosphorylation préalable par PI3K inverse la séquence, l’activation directe par IRS omet les intermédiaires, et les sérines ne correspondent pas au site indiqué.

11. Quel ensemble d’effets peut résulter de l’action d’Akt dans la signalisation insulinique ?

Expression de certains gènes, prolifération, synthèse protéique et synthèse du glycogène régulée par GSK3β
Déplacement de GLUT4, lipolyse, synthèse protéique et synthèse du glycogène régulée par GSK3β
Expression de certains gènes, prolifération, synthèse protéique et dégradation du glycogène régulée par GSK3β
Expression de certains gènes, lipolyse, synthèse protéique et synthèse du glycogène régulée par GSK3β

Expression de certains gènes, prolifération, synthèse protéique et synthèse du glycogène régulée par GSK3β

Explication

Akt phosphoryle des protéines qui contribuent à l’expression de certains gènes, à la prolifération et à la synthèse protéique ; sa régulation de GSK3β participe à la synthèse du glycogène. La lipolyse est inhibée par l’insuline, et le déplacement de GLUT4 est un effet de la voie, pas l’ensemble des effets cités pour Akt.

12. Dans un tissu adipeux privé d’insuline, que devient le métabolisme des triglycérides ?

L’inhibition de la lipolyse est maintenue et les triglycérides libèrent des acides gras et du glycérol
L’inhibition de la lipolyse est levée et les triglycérides libèrent des acides gras et du glycérol
L’inhibition de la lipolyse est levée et les triglycérides libèrent du glucose et du glycérol
La lipolyse est inhibée et les triglycérides libèrent des acides gras et du glycérol

L’inhibition de la lipolyse est levée et les triglycérides libèrent des acides gras et du glycérol

Explication

L’insuline inhibe la lipolyse ; en son absence, cette inhibition est levée et les triglycérides sont dégradés en acides gras et en glycérol. L’inhibition persistante inverse l’effet du retrait d’insuline, et le glucose n’est pas l’un des produits de cette dégradation.

13. Dans une cellule, ERK1 et ERK2 phosphorylent le récepteur FGF de type 1 sur des résidus sérine et thréonine. Quelle conséquence cette modification entraîne-t-elle ?

Une activation du récepteur par phosphorylation des tyrosines
Une augmentation de la signalisation sans changement d’activité du récepteur
Une augmentation de l’activité du récepteur par rétrocontrôle positif
Une diminution de l’activité du récepteur par rétrocontrôle négatif

Une diminution de l’activité du récepteur par rétrocontrôle négatif

Explication

La phosphorylation des sérines et thréonines du récepteur FGF1 par ERK1 et ERK2 diminue son activité et limite ainsi la signalisation. La phosphorylation des tyrosines est associée à l’activation, tandis qu’un rétrocontrôle positif augmenterait l’activité.

14. Une phosphatase retire les groupements phosphate des tyrosines d’un RTK. Quel effet cela a-t-il sur le recrutement des protéines de signalisation ?

Le recrutement augmente et le récepteur devient plus actif
Le recrutement diminue et le récepteur devient inactif
Le recrutement est remplacé par une activation indépendante du récepteur
Le recrutement reste identique et seule la quantité de ligand change

Le recrutement diminue et le récepteur devient inactif

Explication

Les phosphatases retirent les phosphates des tyrosines nécessaires au recrutement des protéines de signalisation, ce qui rend le RTK inactif. L’action des kinases ajoute des phosphates, et l’internalisation régule le nombre de récepteurs à la surface.

15. Une mutation gain de fonction touche un RTK et augmente son activité tyrosine-kinase. Que peut-on observer même en l’absence de ligand ?

Une activation du récepteur malgré l’absence de ligand
Une inhibition du récepteur malgré l’absence de ligand
Une diminution de l’activité tyrosine-kinase du récepteur
Une activation du récepteur seulement après fixation du ligand

Une activation du récepteur malgré l’absence de ligand

Explication

Une mutation gain de fonction peut augmenter l’activité tyrosine-kinase du RTK et permettre son activation sans ligand. L’idée qu’un ligand reste nécessaire méconnaît cette activation autonome, tandis que l’amplification génique concerne la quantité de récepteurs.

16. Une tumeur présente une signalisation RTK anormalement élevée. Quel ensemble de conséquences est cohérent avec cette dérégulation ?

Prolifération et angiogenèse réduites, mort cellulaire diminuée et métabolisme augmenté
Prolifération réduite, angiogenèse accrue, mort cellulaire augmentée et métabolisme diminué
Prolifération et angiogenèse accrues, mort cellulaire diminuée et métabolisme augmenté
Prolifération accrue, angiogenèse réduite, mort cellulaire augmentée et métabolisme diminué

Prolifération et angiogenèse accrues, mort cellulaire diminuée et métabolisme augmenté

Explication

Une signalisation RTK anormalement élevée peut favoriser la prolifération et l’angiogenèse, diminuer la mort cellulaire et augmenter le métabolisme. Les autres combinaisons inversent au moins un de ces effets, notamment sur la mort cellulaire ou l’angiogenèse.

17. Dans une tumeur, un ligand stimule anormalement un RTK. Quel effet peut produire un anticorps monoclonal dirigé contre ce ligand ?

Empêcher la transphosphorylation en occupant le domaine catalytique
Empêcher la fixation du ligand et l’activation du récepteur
Accroître la fixation du ligand au domaine extracellulaire
Bloquer la synthèse intracellulaire du récepteur après son activation

Empêcher la fixation du ligand et l’activation du récepteur

Explication

Un anticorps monoclonal dirigé contre le ligand peut empêcher sa fixation au récepteur et donc l’activation de celui-ci. Le domaine catalytique et la compétition avec l’ATP relèvent des TKI, tandis qu’accroître la fixation du ligand favoriserait l’activation.

18. Où les inhibiteurs de l’activité tyrosine-kinase se fixent-ils sur un récepteur ?

À la surface du ligand de croissance
Au domaine extracellulaire du récepteur
Au domaine catalytique intracellulaire
Au site extracellulaire de liaison du ligand

Au domaine catalytique intracellulaire

Explication

Les TKI inhibent l’activité tyrosine-kinase en se fixant au domaine catalytique intracellulaire du récepteur. Le domaine extracellulaire et le ligand sont plutôt associés à l’action des anticorps monoclonaux.

19. Un TKI entre en compétition avec l’ATP pour sa fixation au récepteur. Quelle conséquence directe est attendue ?

La transphosphorylation augmente malgré le blocage de l’ATP
La fixation du ligand est renforcée et le récepteur s’active
Le ligand est neutralisé avant d’atteindre le récepteur
La transphosphorylation et l’activation du récepteur sont empêchées

La transphosphorylation et l’activation du récepteur sont empêchées

Explication

En concurrençant l’ATP, certains TKI empêchent sa fixation au récepteur, ce qui bloque la transphosphorylation et l’activation. Le blocage du ligand correspond à une stratégie extracellulaire, et non à la compétition avec l’ATP.

20. Dans une cellule où plusieurs types de récepteurs sont présents, que peut-on déduire de leurs voies de signalisation ?

Leurs voies restent séparées malgré leur coexistence
La coexistence des récepteurs empêche les interactions entre voies
Leurs voies peuvent interagir et rendre la signalisation complexe
Un récepteur unique prend en charge toute la signalisation

Leurs voies peuvent interagir et rendre la signalisation complexe

Explication

Plusieurs récepteurs peuvent coexister dans une cellule et leurs voies de signalisation peuvent interagir, ce qui rend la signalisation complexe. Les considérer comme nécessairement séparées ou supposer qu’un seul récepteur intervient méconnaît cette organisation en réseau.

21. Un ligand se fixe à un complexe formé par certains RTK, tandis qu’un autre RTK est présent dans la même cellule. Que peut-on conclure sur l’activation des voies MAPK et PI3K ?

Elle entraîne systématiquement l’activation conjointe des deux voies
Elle dépend de la seule présence d’un récepteur tyrosine-kinase
Elle dépend du complexe récepteur formé et du ligand qui s’y fixe
Elle concerne nécessairement tous les RTK présents dans la cellule

Elle dépend du complexe récepteur formé et du ligand qui s’y fixe

Explication

L’activation des voies MAPK et PI3K dépend des complexes récepteurs formés et des ligands qui s’y fixent; elle n’est pas une conséquence automatique de la présence d’un RTK. Généraliser à tous les récepteurs ou présumer une activation conjointe confond cette dépendance avec une règle universelle.

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Mémorisez les réponses avec 49 flashcards sur Récepteurs tyrosine-kinase.

Qu’est-ce qu’un récepteur tyrosine-kinase ?

Un récepteur membranaire à activité enzymatique qui phosphoryle des résidus tyrosine.

Quelles sont les trois régions qui composent un RTK ?

Une région extracellulaire, un segment transmembranaire en hélice α et une région intracellulaire à activité tyrosine-kinase.

Quelles étapes suivent la fixation du ligand lors de l’activation classique d’un RTK ?

La dimérisation, l’augmentation de l’activité tyrosine-kinase, la transphosphorylation réciproque, puis le recrutement de protéines de signalisation.

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