QCM : Récepteurs tyrosine-kinase (11 questions)

Question 1

1. Lors de l’analyse d’un récepteur membranaire, quelle organisation permet d’identifier un récepteur tyrosine-kinase ?

Une région intracellulaire N-terminale, une hélice α transmembranaire unique et une région extracellulaire C-terminale à activité tyrosine-kinase

Une région extracellulaire N-terminale, une hélice α transmembranaire unique et une région intracellulaire C-terminale à activité tyrosine-kinase

Une région extracellulaire N-terminale à activité tyrosine-kinase, une hélice α transmembranaire unique et une région intracellulaire C-terminale

Une région extracellulaire N-terminale, plusieurs hélices α transmembranaires et une région intracellulaire C-terminale à activité tyrosine-kinase

Explication

Le récepteur présente une région N-terminale extracellulaire de liaison au ligand, un segment transmembranaire unique en hélice α et une région C-terminale intracellulaire tyrosine-kinase. Les positions inversées confondent l’orientation des extrémités, l’activité extracellulaire déplace le domaine enzymatique, et les hélices multiples contredisent l’organisation à segment unique.

Answer

Une région extracellulaire N-terminale, une hélice α transmembranaire unique et une région intracellulaire C-terminale à activité tyrosine-kinase

Question 2

2. Quelle caractéristique définit un récepteur tyrosine-kinase ?

Un récepteur membranaire couplé aux protéines G, généralement impliqué dans la réception de facteurs de croissance

Un récepteur membranaire à activité enzymatique, généralement impliqué dans la réception de facteurs de croissance

Un récepteur membranaire à activité enzymatique, généralement impliqué dans la réception de neurotransmetteurs

Un récepteur membranaire formant un canal ionique, généralement impliqué dans la réception de facteurs de croissance

Explication

Un récepteur tyrosine-kinase est un récepteur membranaire doté d’une activité enzymatique et généralement associé à la réception de facteurs de croissance. Le couplage aux protéines G, la réception de neurotransmetteurs et la formation d’un canal correspondent à d’autres caractéristiques réceptrices.

Answer

Un récepteur membranaire à activité enzymatique, généralement impliqué dans la réception de facteurs de croissance

Question 3

3. Deux récepteurs tyrosine-kinase exposés à différents facteurs de croissance présentent des motifs extracellulaires distincts. Quelle conséquence ces motifs peuvent-ils avoir ?

Contribuer à la phosphorylation intracellulaire des ligands

Contribuer à la fixation identique de tous les ligands

Contribuer à la fixation sélective de certains ligands

Contribuer à l’ancrage du récepteur dans la membrane

Explication

Les motifs extracellulaires participent à la reconnaissance sélective de certains ligands par les récepteurs tyrosine-kinase. Une liaison identique à tous les ligands efface cette sélectivité, tandis que la phosphorylation et l’ancrage ne sont pas la fonction de ces motifs.

Answer

Contribuer à la fixation sélective de certains ligands

Question 4

4. Une protéine adaptatrice se fixe à un site contenant une tyrosine phosphorylée, tandis qu’une autre se lie à un phosphoinositide membranaire. Quels domaines correspondent à ces deux reconnaissances, dans cet ordre ?

PTB ou PH, puis SH2

PH, puis SH2 ou PTB

SH2 ou PH, puis PTB

SH2 ou PTB, puis PH

Explication

Les domaines SH2 et PTB reconnaissent des sites contenant une tyrosine phosphorylée, alors que les domaines PH reconnaissent les phosphoinositides. Attribuer les phosphoinositides à SH2 ou PTB inverse leur spécificité, attribuer les phosphotyrosines à PH confond les classes de ligands, et la phosphosérine n’est pas le phosphoinositide décrit.

Answer

SH2 ou PTB, puis PH

Question 5

5. Que désigne la transphosphorylation lors de l’activation d’un récepteur tyrosine-kinase ?

La phosphorylation réciproque des tyrosines des deux sous-unités dimérisées, chacune phosphorylant l’autre

La phosphorylation par le récepteur de protéines adaptatrices après leur recrutement

La phosphorylation des sérines et thréonines du récepteur par des kinases en aval

La déphosphorylation des tyrosines du récepteur par des phosphatases membranaires

Explication

La transphosphorylation correspond à une phosphorylation réciproque des résidus tyrosine entre les deux sous-unités du récepteur dimérisé. La phosphorylation de protéines adaptatrices peut participer à la signalisation, mais elle ne définit pas ce mécanisme.

Answer

La phosphorylation réciproque des tyrosines des deux sous-unités dimérisées, chacune phosphorylant l’autre

Question 6

6. Dans la cascade MAPK, quelle kinase active directement MEK en aval de RAS ?

GRB2

RAF

ERK1

SOS

Explication

Après son activation par RAS, RAF active MEK, qui agit ensuite sur ERK1 et ERK2. SOS favorise l’échange du GDP contre du GTP sur RAS, mais n’active pas directement MEK.

Answer

Elles favorisent le déplacement des vésicules contenant GLUT4 vers la surface cellulaire.

Answer

Les phosphatases retirent des phosphates des tyrosines, tandis qu’ERK1 et ERK2 phosphorylent des sérines et des thréonines.

Answer

Une signalisation excessive favorisant la prolifération et la survie cellulaires

Answer

Administrer un anticorps monoclonal dirigé contre le domaine extracellulaire du récepteur

Answer

Les voies activées par différents récepteurs peuvent interagir entre elles.

Question 7

7. Après une stimulation par l’insuline, quel rôle les protéines Rab phosphorylées par Akt jouent-elles dans le transport de GLUT4 ?

Elles convertissent les phosphoinositides membranaires en glycogène.

Elles déclenchent la phosphorylation d’IRS par le récepteur de l’insuline.

Elles favorisent le déplacement des vésicules contenant GLUT4 vers la surface cellulaire.

Elles inhibent la synthèse protéique dans les cellules stimulées par l’insuline.

Explication

Les protéines Rab phosphorylées par Akt favorisent l’acheminement des vésicules intracellulaires contenant GLUT4 vers la surface cellulaire, contribuant au transport du glucose. IRS intervient plus tôt dans la voie, puisqu’il est phosphorylé par le récepteur et recrute PI3K.

Question 8

8. En quoi la déphosphorylation des tyrosines du récepteur diffère-t-elle du rétrocontrôle exercé par ERK1 et ERK2 sur ce récepteur ?

Les phosphatases retirent des phosphates des tyrosines, tandis qu’ERK1 et ERK2 phosphorylent des sérines et des thréonines.

Les phosphatases phosphorylent des sérines et des thréonines, tandis qu’ERK1 et ERK2 retirent les phosphates des tyrosines.

Les phosphatases empêchent la fixation du ligand, tandis qu’ERK1 et ERK2 dégradent les protéines adaptatrices.

Les phosphatases internalisent le récepteur, tandis qu’ERK1 et ERK2 le marquent par ubiquitination en surface.

Explication

La déphosphorylation des tyrosines empêche le recrutement de protéines de signalisation, alors que le rétrocontrôle par ERK1 et ERK2 ajoute des phosphates sur des sérines et des thréonines et réduit l’activité tyrosine-kinase. L’internalisation et l’ubiquitination sont d’autres mécanismes de régulation, mais ne décrivent pas ces deux modifications chimiques.

Question 9

9. Une amplification génique augmente le nombre de récepteurs tyrosine-kinase dans une cellule tumorale. Quelle conséquence peut en découler, même en l’absence de ligand ?

Une diminution durable de l’activité tyrosine-kinase et de la survie cellulaire

Un blocage du cycle cellulaire par une réduction de l’angiogenèse

Une signalisation excessive favorisant la prolifération et la survie cellulaires

Une dégradation accélérée des récepteurs qui renforce la mort cellulaire

Explication

L’amplification génique peut contribuer à une signalisation anormalement élevée, qui favorise notamment la prolifération et la survie des cellules. La diminution de l’activité et de la survie correspond à l’effet opposé aux conséquences oncogènes décrites.

Question 10

10. Pour bloquer une tumeur en empêchant un récepteur tyrosine-kinase de se lier à son ligand, quelle stratégie thérapeutique est la plus adaptée ?

Administrer un inhibiteur qui entre en compétition avec l’ATP dans le domaine catalytique

Administrer un inhibiteur qui accélère la dégradation des phosphoinositides membranaires

Administrer un anticorps monoclonal dirigé contre le domaine extracellulaire du récepteur

Administrer un anticorps qui se fixe aux protéines adaptatrices en aval du récepteur

Explication

Un anticorps dirigé contre le domaine extracellulaire peut empêcher la fixation du ligand et, par conséquent, l’activation du récepteur. Un inhibiteur compétitif de l’ATP agit plutôt sur le domaine catalytique et bloque l’activité kinase après la reconnaissance extracellulaire.

Question 11

11. Quelle propriété caractérise le réseau des voies de signalisation lorsqu’une cellule possède plusieurs récepteurs ?

Chaque récepteur transmet un signal indépendant des autres voies.

L’activation d’un récepteur empêche les autres récepteurs de signaler.

Les récepteurs partagent nécessairement le même ligand extracellulaire.

Les voies activées par différents récepteurs peuvent interagir entre elles.

Explication

Plusieurs récepteurs peuvent coexister dans une cellule et leurs voies de signalisation peuvent interagir, ce qui rend la signalisation complexe. L’idée de voies indépendantes ne rend pas compte de ces interactions.

QCM : Récepteurs tyrosine-kinase (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Lors de l’analyse d’un récepteur membranaire, quelle organisation permet d’identifier un récepteur tyrosine-kinase ?

2. Quelle caractéristique définit un récepteur tyrosine-kinase ?

3. Deux récepteurs tyrosine-kinase exposés à différents facteurs de croissance présentent des motifs extracellulaires distincts. Quelle conséquence ces motifs peuvent-ils avoir ?

4. Une protéine adaptatrice se fixe à un site contenant une tyrosine phosphorylée, tandis qu’une autre se lie à un phosphoinositide membranaire. Quels domaines correspondent à ces deux reconnaissances, dans cet ordre ?

5. Que désigne la transphosphorylation lors de l’activation d’un récepteur tyrosine-kinase ?

6. Dans la cascade MAPK, quelle kinase active directement MEK en aval de RAS ?

7. Après une stimulation par l’insuline, quel rôle les protéines Rab phosphorylées par Akt jouent-elles dans le transport de GLUT4 ?

8. En quoi la déphosphorylation des tyrosines du récepteur diffère-t-elle du rétrocontrôle exercé par ERK1 et ERK2 sur ce récepteur ?

9. Une amplification génique augmente le nombre de récepteurs tyrosine-kinase dans une cellule tumorale. Quelle conséquence peut en découler, même en l’absence de ligand ?

10. Pour bloquer une tumeur en empêchant un récepteur tyrosine-kinase de se lier à son ligand, quelle stratégie thérapeutique est la plus adaptée ?

11. Quelle propriété caractérise le réseau des voies de signalisation lorsqu’une cellule possède plusieurs récepteurs ?

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