Quelle activité enzymatique caractérise un récepteur tyrosine-kinase ?
Une activité tyrosine-kinase.
Que reconnaissent les domaines SH2 et PTB, contrairement aux domaines PH ?
Les domaines SH2 et PTB reconnaissent des sites contenant une tyrosine phosphorylée, tandis que les domaines PH reconnaissent des phosphoinositides.
Combien de régions composent le domaine intracellulaire tyrosine-kinase d’un récepteur tyrosine-kinase ?
Deux régions.
Quels facteurs de croissance les récepteurs tyrosine-kinase peuvent-ils lier ?
EGF, IGF1, PDGF, VEGF et FGF.
Comment débute généralement l’activation de nombreux récepteurs tyrosine-kinase ?
Par la fixation d’un ligand sélectif et la dimérisation de récepteurs généralement monomériques.
Que désigne la transphosphorylation d’un récepteur tyrosine-kinase dimérisé ?
La phosphorylation réciproque des résidus tyrosine de ses deux sous-unités.
Quels effets cellulaires la voie MAPK exerce-t-elle ?
Elle favorise la prolifération et la différenciation et inhibe l’apoptose.
Quelles protéines activent successivement RAS, RAF, MEK puis ERK dans la voie MAPK décrite ?
SHC recrute GRB2, qui recrute SOS ; SOS active RAS, qui active RAF, MEK puis ERK1 et ERK2.
Quelles sous-unités du récepteur de l’insuline lient l’insuline ?
Les deux sous-unités α.
Quel substrat le récepteur de l’insuline phosphoryle-t-il dans la voie PI3K ?
IRS.
Teste tes connaissances avec un QCM de 11 questions sur Récepteurs tyrosine-kinase.
1. Lors de l’analyse d’un récepteur membranaire, quelle organisation permet d’identifier un récepteur tyrosine-kinase ?
2. Quelle caractéristique définit un récepteur tyrosine-kinase ?
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