QCM : Structure et métabolisme de l’hémoglobine — 18 questions

Explication

La fonction oxyphorique désigne le transport du dioxygène des poumons vers les tissus. L’hémoglobine participe aussi à l’élimination du dioxyde de carbone et des protons produits par les tissus vers les poumons ; elle ne transporte donc pas le dioxygène dans ce sens inverse.

Explication

Les gènes des chaînes α sont portés par le chromosome 16, tandis que les gènes de type β sont portés par le chromosome 11. L’inversion de ces chromosomes est donc incorrecte.

Explication

Les porphyries sont des maladies héréditaires graves liées à des anomalies structurelles ou enzymatiques de la biosynthèse de l’hème. Elles ne correspondent donc pas à une simple variation physiologique de l’hémoglobine.

Explication

L’hémoglobine est une hétéroprotéine associant un hème et une globine, et elle appartient aux chromoprotéines porphyriniques respiratoires. Elle n’est donc pas constituée uniquement de globine ; chaque sous-unité de globine possède une logette hydrophobe liant un hème contenant du fer.

Explication

Un nucléotide associe une base azotée, un pentose et un à trois groupements phosphates. Le pentose peut être un ribose ou un désoxyribose, tandis qu’un acide aminé n’entre pas dans cette constitution.

Explication

L’anhydrase carbonique catalyse la réaction réversible $CO_2 + H_2O \leftrightarrow HCO_3^- + H^+$, ce qui permet la formation du bicarbonate. Le dioxyde de carbone dissous n’a pas subi cette conversion, et le bicarbonate n’est pas directement lié à l’hémoglobine sous forme de carbaminohémoglobine.

Explication

Plusieurs hémoglobines normales se succèdent au cours de la vie et diffèrent par les associations de chaînes de globine. Les hémoglobines normales ne possèdent donc pas toutes la même composition en chaînes.

Explication

La régulation principale de la synthèse de l’hème s’exerce au niveau d’ALAS1 par rétro-inhibition négative de l’hème. Le plomb, lui, inhibe l’ALA déshydratase et plusieurs enzymes précoces, sans constituer le mécanisme régulateur principal.

Explication

Chaque sous-unité de globine possède une logette hydrophobe qui lie un hème contenant un atome de fer au centre de sa structure porphyrinique. L’hémoglobine A majoritaire possède deux chaînes α et deux chaînes β, et non trois chaînes α avec une chaîne β.

Explication

La concentration sanguine d’hémoglobine se situe entre 130 et 170 g/L chez l’homme et entre 120 et 160 g/L chez la femme. Elle varie notamment avec l’âge, le sexe et la hauteur géographique ; la fonction oxyphorique correspond au transport du dioxygène des poumons vers les tissus.

Explication

L’hémoglobine A majoritaire est un tétramère d’environ 64 500 Da, formé de deux chaînes α et de deux chaînes β, soit α₂β₂. La fixation du dioxygène déclenche ensuite la transition allostérique de la forme T, de faible affinité, vers la forme R, de haute affinité.

Explication

Dans les porphyries, l’accumulation d’agents porphyrinogéniques peut produire des manifestations cutanées ou neuroviscérales. En cas d’hyperhémolyse, ce sont de nombreuses hémoglobines et leurs chaînes, notamment α et β, qui sont dégradées.

Explication

L’hémoglobine constitue 33 % du poids du globule rouge et environ 95 % de ses protéines intracellulaires, sans représenter 95 % de son poids. Chez l’homme, la concentration sanguine est de 130 à 170 g/L et elle varie notamment selon l’âge, le sexe et l’altitude ; la fonction oxyphorique concerne le transport du dioxygène vers les tissus.

Explication

La fixation du dioxygène provoque une transition allostérique de la forme T tendue, à faible affinité, vers la forme R relâchée, à haute affinité. La direction de cette transition et les niveaux d’affinité sont donc inversés dans les propositions erronées.

Explication

L’ALA synthase catalyse la première étape enzymatique, qui est limitante, et utilise le phosphate de pyridoxal comme cofacteur. L’ALA déshydratase intervient à une étape ultérieure, tandis que la rétro-inhibition principale concerne ALAS1 par l’hème.

Explication

Les bases azotées se répartissent en bases pyrimidiques et bases puriques. Les catégories proposées de bases glucidiques ou phosphatées ne correspondent pas à cette distinction.

Explication

Dans les globules rouges, 5 à 10 % du dioxyde de carbone est dissous, 60 à 65 % est transporté sous forme de bicarbonates et 30 % est lié à l’hémoglobine sous forme de carbaminohémoglobine. Ces fractions ne correspondent donc pas à une répartition égale.

Explication

Les acides nucléiques portent l’information génétique et comprennent notamment plusieurs catégories d’ARN. L’ARN messager sert de support d’information, alors que l’ARN ribosomique participe à la synthèse des protéines ; leurs rôles ne doivent pas être inversés.