QCM : Acides aminés (27 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle organisation décrit correctement la structure générale d’un acide aminé ?

Un carbone α lié à deux acides carboxyliques et une chaîne R cyclique
Un carbone carbonylé lié à une amine, un phosphate et une chaîne R fixe
Un carbone α lié à une amine, un acide carboxylique et une chaîne R variable
Un carbone β lié à deux fonctions amines et une chaîne R constante

Un carbone α lié à une amine, un acide carboxylique et une chaîne R variable

Explication

Un acide aminé possède un carbone α portant une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale R variable. Les autres propositions modifient la position du carbone central ou remplacent les fonctions caractéristiques.

2. Combien d’acides aminés naturels protéogènes constituent les protéines ?

12 acides aminés différenciés par leur fonction amine
8 acides aminés différenciés par leur origine alimentaire
20 acides aminés différenciés par leur chaîne latérale
24 acides aminés différenciés par leur fonction carboxylique

20 acides aminés différenciés par leur chaîne latérale

Explication

Les protéines sont constituées de 20 acides aminés naturels dits protéogènes, dont les chaînes latérales permettent la différenciation. Le nombre huit correspond notamment à la liste des acides aminés essentiels présentée ici, et non à l’ensemble des acides aminés protéogènes.

3. Laquelle de ces propositions décrit une fonction des acides aminés au-delà de la constitution des protéines ?

Ils participent au transport et à l’élimination de l’azote
Ils assurent la réplication directe de l’ADN dans le noyau
Ils remplacent les lipides comme principale réserve énergétique cellulaire
Ils catalysent toutes les réactions enzymatiques sans structure protéique

Ils participent au transport et à l’élimination de l’azote

Explication

Les acides aminés interviennent notamment dans le transport et l’élimination de l’azote, ainsi que dans le métabolisme énergétique et la production de médiateurs. La réplication de l’ADN et la catalyse enzymatique ne constituent pas des fonctions générales attribuées directement à tous les acides aminés.

4. Quelle liste contient les huit acides aminés essentiels mentionnés ?

Leucine, isoleucine, valine, alanine, aspartate, glutamine, cystéine et glycine
Valine, leucine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane, thréonine, lysine et méthionine
Valine, glycine, leucine, glutamate, lysine, arginine, proline et tyrosine
Glycine, alanine, sérine, cystéine, tyrosine, glutamine, asparagine et proline

Valine, leucine, isoleucine, phénylalanine, tryptophane, thréonine, lysine et méthionine

Explication

Les huit acides aminés essentiels sont la valine, la leucine, l’isoleucine, la phénylalanine, le tryptophane, la thréonine, la lysine et la méthionine. Les autres listes mélangent des acides aminés que l’être humain peut fabriquer avec des acides aminés essentiels.

5. Pourquoi l’être humain doit-il principalement obtenir ses acides aminés par l’alimentation ?

Parce que l’être humain dégrade l’azote atmosphérique en glucose avant de l’utiliser pour ses protéines
Parce qu’il fixe l’azote mais transforme l’ammoniaque en lipides avant de produire des acides aminés
Parce qu’il ne fixe pas l’azote, contrairement aux végétaux capables de produire de l’ammoniaque puis des acides aminés
Parce que les végétaux absorbent les acides aminés et empêchent leur synthèse dans les cellules humaines

Parce qu’il ne fixe pas l’azote, contrairement aux végétaux capables de produire de l’ammoniaque puis des acides aminés

Explication

L’être humain ne fixe pas l’azote et dépend donc principalement de l’apport alimentaire en acides aminés, tandis que les végétaux peuvent fixer l’azote et former de l’ammoniaque puis des acides aminés. Les autres propositions attribuent à l’être humain ou aux végétaux des transformations azotées qui ne correspondent pas à cette distinction.

6. Quelle distinction structurale oppose les acides aminés aliphatiques aux acides aminés aromatiques ?

Les aliphatiques contiennent un soufre, tandis que les aromatiques contiennent une fonction thiol
Les aliphatiques possèdent un cycle, tandis que les aromatiques ont une chaîne carbonée ouverte
Les aliphatiques ont une chaîne carbonée ouverte, tandis que les aromatiques possèdent une structure cyclique
Les aliphatiques sont dépourvus de carbone α, tandis que les aromatiques en possèdent deux

Les aliphatiques ont une chaîne carbonée ouverte, tandis que les aromatiques possèdent une structure cyclique

Explication

Les acides aminés aliphatiques se caractérisent par une chaîne carbonée ouverte, alors que les acides aminés aromatiques possèdent une structure cyclique. La présence d’un soufre ou le nombre de carbones α ne définit pas cette classification.

7. Pourquoi la glycine facilite-t-elle le repliement des protéines ?

Sa fonction thiol forme des ponts disulfure qui stabilisent chaque coude protéique
Son groupement R égal à H est peu encombrant et elle ne possède pas de carbone asymétrique
Son groupement R contient un cycle volumineux et impose une orientation chirale stable
Son hétérocycle empêche la rotation et rigidifie les segments voisins de la chaîne

Son groupement R égal à H est peu encombrant et elle ne possède pas de carbone asymétrique

Explication

La glycine possède un groupement R réduit à un atome d’hydrogène, ce qui limite l’encombrement et facilite le repliement; elle est aussi dépourvue de carbone asymétrique. La formation de ponts disulfure caractérise la cystéine, tandis que l’hétérocycle rigide caractérise la proline.

8. Pourquoi la leucine, l’isoleucine et la valine sont-elles des acides aminés essentiels ?

Elles forment des hétérocycles qui empêchent leur synthèse dans les tissus humains
Elles ont des chaînes latérales ramifiées que l’être humain ne peut pas former faute des enzymes nécessaires
Elles possèdent des cycles aromatiques que l’être humain dégrade difficilement après l’absorption
Elles contiennent des fonctions thiol que l’être humain doit obtenir intactes par l’alimentation

Elles ont des chaînes latérales ramifiées que l’être humain ne peut pas former faute des enzymes nécessaires

Explication

La leucine, l’isoleucine et la valine ont des chaînes latérales ramifiées, et l’être humain ne dispose pas des enzymes permettant de former ces ramifications. Les cycles aromatiques, les fonctions thiol et les hétérocycles renvoient à d’autres caractéristiques structurales.

9. Quel mécanisme permet à la cystéine de contribuer à la conformation tridimensionnelle des protéines ?

La réduction de sa fonction carboxylique crée des liaisons hydrogène entre des chaînes latérales
La protonation de sa fonction amine forme des liaisons glycosidiques entre des résidus de cystéine
La cyclisation de sa chaîne carbonée produit des ponts peptidiques entre des résidus voisins
L’oxydation de sa fonction thiol forme des ponts disulfure entre des résidus de cystéine

L’oxydation de sa fonction thiol forme des ponts disulfure entre des résidus de cystéine

Explication

L’oxydation des fonctions thiol de la cystéine peut créer des ponts disulfure, qui contribuent au maintien de la structure tridimensionnelle des protéines. Les liaisons glycosidiques et les liaisons peptidiques ne résultent pas de ce mécanisme, tandis que la réduction ne forme pas les ponts disulfure.

10. Quelle propriété explique qu’un acide aminé polaire soit hydrophile ?

Il interagit favorablement avec les molécules d’eau
Il absorbe fortement les rayonnements ultraviolets
Il possède nécessairement un cycle aromatique
Il migre toujours vers l’électrode positive

Il interagit favorablement avec les molécules d’eau

Explication

Les acides aminés polaires sont hydrophiles parce que leurs propriétés permettent des interactions avec l’eau. Un cycle aromatique concerne certaines structures particulières et ne définit pas la polarité hydrophile.

11. Quelle caractéristique distingue les acides aminés aromatiques comme la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane ?

Ils deviennent jaunes avec la ninhydrine dans toutes les conditions
Ils sont dépourvus de toute région hydrophobe
Ils absorbent les ultraviolets, notamment autour de 280 nm
Ils présentent leur absorption maximale uniquement à 220 nm

Ils absorbent les ultraviolets, notamment autour de 280 nm

Explication

La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane sont des acides aminés aromatiques qui absorbent les ultraviolets entre 250 et 290 nm, avec un intérêt particulier autour de 280 nm. La coloration jaune à la ninhydrine caractérise la proline, et non l’ensemble des acides aminés aromatiques.

12. Quelle affirmation décrit correctement la stéréochimie de la glycine et des autres acides aminés ?

La glycine n’a pas de carbone asymétrique, tandis que les autres en possèdent au moins un
La glycine possède deux stéréoisomères, tandis que les autres acides aminés sont achiraux
Tous les acides aminés naturels existent simultanément sous les configurations D et L
Les acides aminés naturels eucaryotes présentent généralement la configuration D

La glycine n’a pas de carbone asymétrique, tandis que les autres en possèdent au moins un

Explication

La glycine ne possède pas de carbone asymétrique, alors que les autres acides aminés en possèdent au moins un et peuvent exister sous des formes D et L. Les acides aminés naturels des eucaryotes sont de conformation L, ce qui exclut la dernière proposition.

13. Comment évolue la charge d’un acide aminé lorsque le pH augmente progressivement à partir d’un milieu très acide ?

Elle reste positive jusqu’à la précipitation de l’acide aminé
Elle passe de positive à zwitterionique, puis à négative
Elle devient zwitterionique avant de redevenir positive
Elle passe de négative à zwitterionique, puis à positive

Elle passe de positive à zwitterionique, puis à négative

Explication

À pH bas, les fonctions amine et carboxyle sont protonées et l’acide aminé est positif ; l’augmentation du pH conduit ensuite à la forme zwitterionique puis à la forme négative. La déprotonation progressive explique cette évolution et non une inversion vers une charge positive.

14. Sur quel critère principal l’électrophorèse sépare-t-elle les acides aminés ?

Le nombre d’atomes d’iode liés à leur structure
La couleur produite après ajout de ninhydrine
Leur hydrophobicité dans un solvant organique
Leur charge électrique à un pH fixé

Leur charge électrique à un pH fixé

Explication

L’électrophorèse sépare les acides aminés selon leur charge en appliquant un champ électrique à un mélange placé sur une plaque à pH fixe. La séparation selon l’hydrophobicité relève de la chromatographie de partage.

15. Un acide aminé possède un point isoélectrique de 6,0 et est placé dans un tampon à pH 8,0 : vers quelle électrode migre-t-il ?

Vers la cathode, car il est globalement chargé positivement
Vers l’anode, car il est globalement chargé négativement
Il reste au dépôt, car son pH est supérieur à son point isoélectrique
Il ne migre pas, car le pH est proche de son point isoélectrique

Vers l’anode, car il est globalement chargé négativement

Explication

Lorsque le pH dépasse le pI, l’acide aminé est globalement négatif et migre vers l’anode. L’absence de migration correspond à un pH égal au pI, pas à un pH simplement supérieur.

16. Lors d’une chromatographie de partage sur cellulose, comment se comportent les acides aminés hydrophobes par rapport aux hydrophiles ?

Ils se déplacent vers l’électrode opposée dans un champ électrique
Ils sont identifiés par une absorption caractéristique autour de 280 nm
Ils migrent plus loin sous l’action du mélange de solvants
Ils restent davantage près du dépôt en raison de leur affinité pour l’eau

Ils migrent plus loin sous l’action du mélange de solvants

Explication

Dans cette chromatographie, les acides aminés hydrophobes migrent plus loin que les hydrophiles sous l’action du mélange de solvants. La migration vers une électrode décrit l’électrophorèse, tandis que l’absorption à 280 nm concerne certains acides aminés aromatiques.

17. Quelle transformation produit le GABA à partir du glutamate ?

Une décarboxylation du glutamate
Une hydroxylation de la tyrosine
Une méthylation de la noradrénaline
Une iodation de l’histidine

Une décarboxylation du glutamate

Explication

Le glutamate est transformé en GABA par décarboxylation, et le GABA est le principal neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central. L’hydroxylation de la tyrosine intervient dans la voie des catécholamines, pas dans la formation du GABA.

18. Quelle séquence décrit correctement la biosynthèse allant de la tyrosine à l’adrénaline ?

Tyrosine, glutamate, GABA, dopamine, adrénaline
Tyrosine, L-DOPA, dopamine, noradrénaline, adrénaline
Tyrosine, dopamine, L-DOPA, adrénaline, noradrénaline
Tyrosine, histidine, histamine, noradrénaline, adrénaline

Tyrosine, L-DOPA, dopamine, noradrénaline, adrénaline

Explication

La tyrosine est hydroxylée en L-DOPA, puis la L-DOPA est décarboxylée en dopamine ; celle-ci devient ensuite noradrénaline puis adrénaline. La dopamine ne précède donc pas la L-DOPA dans cette voie.

19. Pourquoi la tyrosine est-elle considérée comme un précurseur important en biochimie ?

Elle participe à la formation de la mélanine, des hormones thyroïdiennes et des catécholamines
Elle forme le GABA, l’histamine et les hormones thyroïdiennes par trois décarboxylations
Elle produit la mélanine après iodation et les catécholamines après conjugaison au glucose
Elle intervient dans la synthèse de l’histamine et remplace l’histidine dans les réactions allergiques

Elle participe à la formation de la mélanine, des hormones thyroïdiennes et des catécholamines

Explication

La tyrosine est un précurseur de la mélanine et des hormones thyroïdiennes, et toutes les catécholamines dérivent également d’elle. Le GABA provient du glutamate et l’histamine de l’histidine, ce qui rend la deuxième proposition incorrecte.

20. Quelles molécules participent à la synthèse des bases puriques, tandis que la glutamine et l’aspartate participent aussi à celle des bases pyrimidiques ?

La glutamine, la leucine et la tyrosine
La glycine, la glutamine et l’aspartate
L’aspartate, la valine et la phénylalanine
La glycine, l’alanine et le glutamate

La glycine, la glutamine et l’aspartate

Explication

La glycine, la glutamine et l’aspartate contribuent à la synthèse des bases puriques, tandis que la glutamine et l’aspartate interviennent également dans celle des bases pyrimidiques. Confondre les deux voies conduirait à attribuer la glycine à la synthèse des bases pyrimidiques.

21. Lors de la dégradation de nombreux acides aminés, quelle séquence réactionnelle permet de former puis de traiter le glutamate ?

Oxydation directe des acides aminés, puis désamination cytosolique de l’alanine
Hydrolyse du glutamate, puis transamination de l’ammoniac
Transamination des acides aminés, puis désamination mitochondriale du glutamate
Désamination des acides aminés, puis transamination mitochondriale du glutamate

Transamination des acides aminés, puis désamination mitochondriale du glutamate

Explication

Les autres acides aminés sont d’abord transaminés, ce qui forme du glutamate, puis celui-ci est désaminé dans la mitochondrie par la glutamate déshydrogénase. La désamination mitochondriale directe concerne donc le glutamate plutôt que l’ensemble des acides aminés.

22. Quels produits résultent de la désamination du glutamate, et quel devenir métabolique concerne l’α-cétoglutarate ?

De l’oxaloacétate, de l’urée et de l’énergie ; l’oxaloacétate rejoint la glycolyse
De l’α-cétoglutarate, de l’ammoniac et de l’énergie ; l’α-cétoglutarate rejoint le cycle de Krebs
De l’acétyl-CoA, de l’urée et du NADPH ; l’acétyl-CoA rejoint la synthèse des purines
Du pyruvate, de l’ammoniac et du lactate ; le pyruvate rejoint la β-oxydation

De l’α-cétoglutarate, de l’ammoniac et de l’énergie ; l’α-cétoglutarate rejoint le cycle de Krebs

Explication

La désamination du glutamate libère de l’α-cétoglutarate, de l’ammoniac et de l’énergie, et l’α-cétoglutarate peut alimenter le cycle de Krebs. L’urée n’est pas le produit direct de cette réaction et relève d’une étape ultérieure d’élimination de l’azote.

23. Quelle conséquence métabolique caractérise un déficit en phénylalanine hydroxylase ?

Une alcaptonurie avec accumulation de tyrosine et production d’acétoacétate toxique
Une phénylcétonurie avec accumulation de phénylalanine et production de phénylpyruvate neurotoxique
Une hyperammoniémie avec accumulation de glutamine et production d’urée neurotoxique
Une homocystinurie avec accumulation de méthionine et production de lactate toxique

Une phénylcétonurie avec accumulation de phénylalanine et production de phénylpyruvate neurotoxique

Explication

Le déficit en phénylalanine hydroxylase provoque une phénylcétonurie, marquée par l’accumulation de phénylalanine et la formation de phénylpyruvate neurotoxique. Une hyperammoniémie correspond plutôt à un trouble de l’élimination de l’azote qu’à cette anomalie de la phénylalanine.

24. Quelle comparaison décrit correctement le comportement de l’ammoniac et de l’urée vis-à-vis de la toxicité et des barrières biologiques ?

L’ammoniac est neurotoxique mais ne traverse pas les barrières, tandis que l’urée est faiblement toxique et les franchit facilement
L’ammoniac est neurotoxique et traverse les barrières, tandis que l’urée est faiblement toxique et ne traverse pas la barrière hémato-encéphalique
L’ammoniac et l’urée sont faiblement toxiques, mais l’urée traverse la barrière hémato-encéphalique plus aisément
L’ammoniac est faiblement toxique et traverse les barrières, tandis que l’urée est neurotoxique et les franchit facilement

L’ammoniac est neurotoxique et traverse les barrières, tandis que l’urée est faiblement toxique et ne traverse pas la barrière hémato-encéphalique

Explication

L’ammoniac non chargé traverse les barrières biologiques et exerce une neurotoxicité, alors que l’urée est faiblement toxique et ne franchit pas la barrière hémato-encéphalique. La confusion fréquente consiste à inverser les propriétés des deux molécules.

25. Quel couple d’organes correspond aux rôles principaux de synthèse et d’élimination de l’urée ?

Le foie la synthétise principalement et le rein l’élimine principalement dans les urines
Le rein la synthétise principalement et le foie l’élimine principalement dans la bile
Le cerveau la synthétise principalement et l’intestin l’élimine principalement dans les selles
Le muscle la synthétise principalement et le poumon l’élimine principalement par expiration

Le foie la synthétise principalement et le rein l’élimine principalement dans les urines

Explication

L’urée est produite principalement par le foie, puis éliminée surtout par le rein sous forme urinaire. Attribuer sa synthèse au rein inverse les fonctions respectives de ces deux organes.

26. Dans le foie, quelle réaction catalysée par l’arginase permet la formation d’urée ?

L’hydrolyse de l’arginine, avec détachement de la fonction guanidine et formation d’urée et d’ornithine
La condensation de l’ornithine avec l’ammoniac, avec formation d’arginine et de citrulline
La désamination du glutamate, avec formation d’urée et d’α-cétoglutarate
La transamination de l’arginine, avec formation d’ammoniac et de glutamine

L’hydrolyse de l’arginine, avec détachement de la fonction guanidine et formation d’urée et d’ornithine

Explication

Dans le foie, l’arginase hydrolyse l’arginine ; le détachement de sa fonction guanidine produit de l’urée et de l’ornithine. La désamination du glutamate constitue une autre réaction et ne forme pas directement l’urée.

27. Quel effet peut provoquer un défaut du cycle de l’urée sur l’organisme ?

Une diminution de l’élimination de l’ammoniac et de la glutamine, pouvant entraîner une encéphalopathie
Une diminution de la synthèse hépatique de glucose, provoquant directement une phénylcétonurie
Une augmentation de l’élimination de l’ammoniac et de la glutamine, protégeant le cerveau d’une intoxication
Une augmentation de la production d’ornithine, empêchant la formation de phénylpyruvate

Une diminution de l’élimination de l’ammoniac et de la glutamine, pouvant entraîner une encéphalopathie

Explication

Un défaut du cycle de l’urée réduit l’élimination de l’ammoniac et de la glutamine, ce qui peut favoriser une encéphalopathie. La phénylcétonurie résulte d’un déficit en phénylalanine hydroxylase et n’est pas une conséquence directe d’un défaut du cycle de l’urée.

Révisez avec les flashcards

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Quelles fonctions sont liées au carbone α d'un acide aminé ?

Une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale R variable.

Combien d'acides aminés naturels composent les protéines ?

20 acides aminés naturels dits protéogènes.

Par quoi les acides aminés se différencient-ils dans les protéines ?

Par leur chaîne latérale.

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