Fiche de révision : Acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Structure et rôles généraux
2. Nomenclature et acides aminés essentiels
3. Classifications structurales
4. Polarité et propriétés physicochimiques
5. Techniques de séparation
6. Dérivés et médiateurs
7. Métabolisme énergétique
8. Élimination de l’azote

📖 1. Structure et rôles généraux

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Possède un carbone α lié à une fonction amine, une fonction acide carboxylique et une chaîne latérale R variable.

📝 Points essentiels

• Les protéines sont constituées de 20 acides aminés naturels dits protéogènes, différenciés par leur chaîne latérale.

• Les acides aminés participent à la structure des peptides et des protéines, au transport et à l’élimination de l’azote, au métabolisme énergétique et à la production de médiateurs ou de neuromédiateurs.

📖 2. Nomenclature et acides aminés essentiels

★ À maîtriser

• Les huit acides aminés essentiels sont:
  • Valine
  • Leucine
  • Isoleucine
  • Phénylalanine
  • Tryptophane
  • Thréonine
  • Lysine
  • Méthionine

📌 L’Homme ne fixe pas l’azote et doit principalement obtenir ses acides aminés par l’alimentation, tandis que les végétaux peuvent fixer l’azote et produire de l’ammoniaque puis des acides aminés.

Compléments

• La mucoviscidose peut être due à la mutation ΔF508 du gène CFTR, correspondant à la délétion d’une phénylalanine en position 508.

• La mutation BRAF V600E observée dans 50 % des mélanomes malins correspond au remplacement d’une valine par un acide glutamique.

💡 Astuce mémo

Le Très Lyrique Tristan Fait Vachement Marcher Iseult : L, T, L, T, F, V, M, I

📖 3. Classifications structurales

★ À maîtriser

📌 Les acides aminés aliphatiques possèdent une chaîne carbonée ouverte, tandis que les acides aminés aromatiques possèdent une structure cyclique.

• La glycine est le plus simple des acides aminés, ne possède pas de carbone asymétrique et facilite le repliement des protéines grâce au faible encombrement de son groupement R égal à H.

• La leucine, l’isoleucine et la valine possèdent des chaînes latérales ramifiées et sont essentielles car l’Homme ne dispose pas des enzymes permettant de former ces ramifications.

• La cystéine forme des ponts disulfure par oxydation de sa fonction thiol, ce qui contribue à la conformation tridimensionnelle des protéines.

Compléments

• La proline possède un hétérocycle reliant le NH2 au carbone α, ce qui empêche la rotation libre, rigidifie la chaîne et favorise la formation de coudes dans les protéines.

💡 Astuce mémo

Acides : charges négatives ; basiques : charges positives

📖 4. Polarité et propriétés physicochimiques

📝 Points essentiels

📌 Les acides aminés polaires sont hydrophiles car ils interagissent avec l’eau, tandis que les acides aminés apolaires sont hydrophobes.

• Les acides aminés aromatiques phénylalanine, tyrosine et tryptophane sont très hydrophobes et absorbent les ultraviolets entre 250 et 290 nm, avec un intérêt particulier à 280 nm.

📌 Tous les acides aminés sauf la glycine possèdent au moins un carbone asymétrique et existent sous deux stéréoisomères D ou L, tandis que les acides aminés naturels des eucaryotes sont de conformation L.

• 🔄 Lorsque le pH augmente, l’acide aminé: est protoné et chargé positivement à pH bas, atteint le point isoélectrique sous forme zwitterionique, se déprotone et devient chargé négativement à pH élevé

💡 Astuce mémo

Chaîne polaire → interaction avec l’eau → hydrophilie

📖 5. Techniques de séparation

★ À maîtriser

• L’électrophorèse sépare les acides aminés selon leur charge en déposant le mélange sur une plaque à pH fixe soumise à un champ électrique.

📌 En électrophorèse, un acide aminé migre vers l’anode si le pH est supérieur à son pI, ne migre pas si le pH égale le pI et migre vers la cathode si le pH est inférieur au pI.

• En chromatographie de partage sur cellulose, les acides aminés hydrophobes migrent plus loin que les acides aminés hydrophiles sous l’action d’un mélange de solvants et sont révélés à la ninhydrine.

Compléments

• La ninhydrine colore les acides aminés en violet, sauf la proline qui devient jaune.

💡 Astuce mémo

Électrophorèse : charge ; chromatographie de partage : hydrophobicité

📖 6. Dérivés et médiateurs

★ À maîtriser

• Le glutamate est transformé par décarboxylation en GABA, principal neurotransmetteur inhibiteur du système nerveux central.

• La tyrosine est hydroxylée en L-DOPA, puis la L-DOPA est décarboxylée en dopamine, qui est hydroxylée en noradrénaline puis méthylée en adrénaline.

• La tyrosine est un précurseur de la mélanine et des hormones thyroïdiennes, et toutes les catécholamines dérivent de la tyrosine.

Compléments

• Les hormones thyroïdiennes résultent de l’iodation de la tyrosine : l’ajout de trois iodes produit T3 et l’ajout de quatre iodes produit T4.

• L’histamine est produite par décarboxylation de l’histidine et participe aux réactions d’hypersensibilité immédiate comme l’allergie.

💡 Astuce mémo

Tyrosine → L-DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline

📖 7. Métabolisme énergétique

★ À maîtriser

• La glycine, la glutamine et l’aspartate participent à la synthèse des bases puriques, tandis que la glutamine et l’aspartate participent à celle des bases pyrimidiques.

• La transamination des autres acides aminés forme du glutamate, qui est ensuite désaminé dans la mitochondrie par la glutamate déshydrogénase.

• La désamination du glutamate produit de l’α-cétoglutarate, de l’ammoniac NH3 et de l’énergie, tandis que l’α-cétoglutarate rejoint le cycle de Krebs.

• Un déficit en phénylalanine hydroxylase provoque une phénylcétonurie avec accumulation de phénylalanine et production de phénylpyruvate neurotoxique.

Compléments

📌 L’ALAT prédomine dans le foie, tandis que l’ASAT est présente dans le foie et le muscle ; leur mesure permet d’évaluer l’état hépatique.

💡 Astuce mémo

Transamination → glutamate → désamination → α-cétoglutarate et NH3

📖 8. Élimination de l’azote

★ À maîtriser

📌 L’ammoniac NH3 est neurotoxique et traverse les barrières parce qu’il n’est pas chargé, tandis que l’urée est faiblement toxique et ne traverse pas la barrière hémato-encéphalique.

• L’urée est synthétisée principalement par le foie et éliminée principalement par le rein sous forme urinaire.

• L’arginase hydrolyse l’arginine dans le foie et permet la formation d’urée et d’ornithine après le détachement de la fonction guanidine.

📌 Un défaut du cycle de l’urée réduit l’élimination de NH3 et de glutamine, ce qui peut provoquer une encéphalopathie.

Compléments

• Les défauts de l’uréogenèse peuvent être dus à un déficit génétique d’une enzyme du cycle, comme l’ornithine transcarbamylase, ou à une insuffisance hépatocellulaire sévère telle que la cirrhose.

💡 Astuce mémo

NH3 toxique → urée hépatique → élimination rénale

📊 Tableaux de synthèse

Séparation des acides aminés