Fiche de révision : Acides aminés et dérivés

📋 Plan du Cours

1. Structure et rôle des acides aminés
2. Amphotérie et ionisation
3. Stéréoisomérie et hydrophobicité
4. Réactions et code génétique
5. Classification des acides aminés
6. Modifications et fonctions des groupes
7. Acides aminés rares des protéines
8. Précurseurs de molécules informatives

📖 1. Structure et rôle des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides aminés : Acides carboxyliques possédant une fonction amine primaire sur le carbone α.
• Radical R : Différencie les acides aminés et peut être une chaîne carbonée aliphatique, cyclique ou hétérocyclique.

📝 Points essentiels

• Il existe plus de 300 acides aminés naturels, mais seulement 20 participent à la synthèse des protéines chez l’Homme.

📌 Les acides aminés indispensables sont ceux que l’Homme ne peut pas synthétiser et qui doivent être apportés par l’alimentation.

💡 Astuce mémo

Acides aminés liés = protéines ; libres = rôles spécifiques

📖 2. Amphotérie et ionisation

🔑 Notions clés & Définitions

• Zwitterion : Lorsqu’il porte simultanément un groupement carboxylate COO− et un groupement ammonium NH3+.
• Point isoélectrique : Point d’équilibre où les dissociations sont équivalentes et où l’acide aminé, sous forme COO− et NH3+, ne se déplace pas dans un champ électrique.

★ À maîtriser

• À pH acide, l’acide aminé est cationique sous les formes COOH et NH3+, à pH neutre il est zwitterionique sous les formes COO− et NH3+, et à pH alcalin il est anionique sous les formes COO− et NH2.

• La constante pKC correspond à la dissociation de la fonction acide vers pH 2-3, tandis que pKN correspond à la dissociation de la fonction ammonium vers pH 10.

Compléments

• Les acides aminés possédant un pKR sont:
  • tyrosine
  • cystéine
  • aspartate
  • glutamate
  • lysine
  • arginine
  • histidine

💡 Astuce mémo

Acide : cation → zwitterion → anion quand le pH augmente

📖 3. Stéréoisomérie et hydrophobicité

★ À maîtriser

• Le carbone α est asymétrique lorsqu’il est lié à quatre substituants différents : NH2, COOH, H et R.

📌 Les énantiomères sont deux stéréo-isomères images l’un de l’autre dans un miroir, et les acides aminés existent en séries L et D, la série L étant majoritaire.

📌 Les acides aminés dibasiques et diacides sont hydrophiles, tandis que les acides aminés aliphatiques, sauf la glycine, sont hydrophobes.

Compléments

• La glycine est le seul acide aminé présenté ici dont le carbone α n’est pas asymétrique et qui n’est donc pas optiquement actif.

💡 Astuce mémo

Série L majoritaire, glycine non chirale

📖 4. Réactions et code génétique

★ À maîtriser

• Deux acides aminés s’assemblent par formation d’une liaison amide entre le COOH de l’un et le NH2 de l’autre, ce qui forme une liaison peptidique.

• Les acides aminés indispensables chez l’adulte sont:

  • leucine
  • thréonine
  • lysine
  • tryptophane
  • phénylalanine
  • valine
  • méthionine
  • isoleucine

• La mucoviscidose peut être associée à la délétion de la phénylalanine en position 508 du gène CFTR, notée ΔF508.

• La mutation V600E de la protéine BRAF remplace une valine par un glutamate en position 600 et concerne 60 % des tumeurs métastatiques de mélanome.

📌 Lors de la traduction, un ou plusieurs codons, chacun constitué de trois nucléotides, peuvent coder le même acide aminé en raison de la dégénérescence du code génétique.

Compléments

• Chez l’enfant, l’histidine et l’arginine sont également indispensables, et le caractère indispensable dépend de l’espèce considérée.

• Chaque acide aminé possède un code à trois lettres et un code à une lettre permettant de représenter compactement la séquence polypeptidique.

• L’enképhaline est le pentapeptide Tyr-Gly-Gly-Phe-Met, noté YGGFM dans le code à une lettre.

💡 Astuce mémo

Codon → acide aminé → peptide → protéine

📖 5. Classification des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Proline : Acide aminé hydrophobe et non polaire dont la fonction amine secondaire est engagée dans un noyau pyrrole.

★ À maîtriser

• La glycine est neutre, le plus petit acide aminé et le seul acide aminé aliphatique dont le carbone α n’est pas asymétrique.

• La valine, la leucine et l’isoleucine sont des acides aminés ramifiés et hydrophobes à radical non polaire.

• La sérine, la thréonine et la tyrosine sont des acides aminés hydroxylés neutres.

• La cystéine possède une fonction thiol SH et deux cystéines peuvent former un pont disulfure intra- ou inter-chaînes donnant de la cystine.

• La méthionine est hydrophobe et non polaire, initie toujours la synthèse des protéines, mais peut être éliminée lors de leur maturation, comme dans l’insuline.

• La lysine, l’arginine et l’histidine sont des acides aminés dibasiques polaires, hydrophiles et possédant un pKR.

• La phénylalanine et le tryptophane sont aromatiques, hydrophobes et non polaires, tandis que la tyrosine est neutre et possède un pKR.

Compléments

• L’aspartate et le glutamate sont hydrophiles, polaires et possèdent un pKR, tandis que l’asparagine et la glutamine sont neutres.

• Les acides aminés aromatiques absorbent la lumière ultraviolette à 280 nm, ce qui permet leur dosage selon la loi de Beer-Lambert.

💡 Astuce mémo

LTLTFVMI : les 8 essentiels chez l’adulte

📖 6. Modifications et fonctions des groupes

★ À maîtriser

• La sérine, la thréonine et la tyrosine peuvent être phosphorylées sur leur fonction OH par des kinases, puis déphosphorylées par des phosphatases, ce qui peut activer ou inhiber une protéine.

• La méthylation ou l’acétylation de la lysine et de l’histidine des histones modifie les interactions entre l’ADN et les protéines et influence la condensation de l’ADN.

Compléments

• La phosphorylation et l’O-glycosylation des acides aminés hydroxylés interviennent notamment dans la signalisation cellulaire et la production de glycoprotéines.

💡 Astuce mémo

Modification des groupes R → changement d’activité ou de condensation de la chromatine

📖 7. Acides aminés rares des protéines

★ À maîtriser

• La sélénocystéine remplace le soufre par du sélénium, se trouve notamment dans le site actif de la glutathion peroxydase et est codée par le codon stop UGA.

Compléments

• La N-méthyllysine est une lysine méthylée présente dans la myosine, une protéine contractile du muscle.

• La 4-hydroxyproline est une proline hydroxylée présente dans le collagène, qui est un tissu de soutien.

💡 Astuce mémo

Une protéine portant méthyllysine, hydroxyproline et sélénocystéine

📖 8. Précurseurs de molécules informatives

★ À maîtriser

• 🔄 La synthèse des catécholamines suit la séquence:

  1. Tyrosine → DOPA par hydroxylation
  2. DOPA → dopamine par décarboxylation
  3. Dopamine → noradrénaline par hydroxylation
  4. Noradrénaline → adrénaline par transfert d’un groupement méthyle

• La tyrosine est le précurseur de la mélanine, qui comprend l’eumélanine noire photoprotectrice et la phéomélanine rouge toxique.

• La mono-iodotyrosine et la di-iodotyrosine, formées par addition d’un ou deux iodes, sont les précurseurs des hormones thyroïdiennes T3 et T4, qui contiennent respectivement trois et quatre iodes.

• Les précurseurs et transformations sont:

  • Tryptophane → sérotonine par hydroxylation puis décarboxylation
  • Glutamate → GABA par décarboxylation
  • Histidine → histamine par décarboxylation

Compléments

• La sérotonine et le GABA sont des neurotransmetteurs importants, tandis que l’histamine intervient notamment dans les processus allergiques.

💡 Astuce mémo

Tyrosine → DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline

📊 Tableaux de synthèse

Principaux groupes d’acides aminés