Qu'est-ce qu'un acide aminé ?
Un acide aminé est un acide carboxylique avec une fonction amine primaire sur le carbone α.
Combien d'acides aminés naturels existent ?
Il existe plus de 300 acides aminés naturels.
Combien d'acides aminés participent à la synthèse des protéines humaines ?
Vingt acides aminés participent à la synthèse des protéines chez l’Homme.
Que sont les acides aminés indispensables ?
Ce sont ceux que l’Homme ne peut pas synthétiser et doit obtenir par l’alimentation.
Qu'est-ce que le radical R dans un acide aminé ?
Le radical R différencie les acides aminés.
Quels types de chaînes peut être le radical R ?
Le radical R peut être une chaîne carbonée aliphatique, cyclique ou hétérocyclique.
Qu'est-ce qu'un zwitterion dans un acide aminé ?
Un ion dipolaire portant COO− et NH3+ simultanément.
Quelle forme prend un acide aminé à pH acide ?
Il est cationique avec COOH et NH3+.
Quelle forme prend un acide aminé à pH neutre ?
Il est zwitterionique avec COO− et NH3+.
Quelle forme prend un acide aminé à pH alcalin ?
Il est anionique avec COO− et NH2.
À quoi correspond la constante pKC ?
À la dissociation de la fonction acide vers pH 2-3.
À quoi correspond la constante pKN ?
À la dissociation de la fonction ammonium vers pH 10.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pHi ?
Le point où l'acide aminé ne migre pas dans un champ électrique.
Quels acides aminés ont un radical ionisable avec une constante pKR ?
Tyrosine, cystéine, aspartate, glutamate, lysine, arginine, histidine.
Quand le carbone α est-il asymétrique ?
Lorsqu'il est lié à quatre substituants différents : NH2, COOH, H et R.
Que sont les énantiomères en stéréoisomérie ?
Deux stéréo-isomères images l’un de l’autre dans un miroir.
Quelle série d'acides aminés est majoritaire, L ou D ?
La série L est majoritaire.
Quel acide aminé n'a pas de carbone α asymétrique ici ?
La glycine.
Pourquoi la glycine n'est-elle pas optiquement active ?
Parce que son carbone α n’est pas asymétrique.
Quels acides aminés sont hydrophiles ?
Les acides aminés dibasiques et diacides.
Quels acides aminés sont hydrophobes ?
Les acides aminés aliphatiques sauf la glycine.
Comment deux acides aminés s’assemblent-ils ?
Par formation d’une liaison amide entre le COOH de l’un et le NH2 de l’autre.
Quels sont les huit acides aminés indispensables chez l’adulte ?
Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine et isoleucine.
Quels acides aminés sont indispensables chez l’enfant en plus de ceux de l’adulte ?
L’histidine et l’arginine sont également indispensables chez l’enfant.
De quoi dépend le caractère indispensable d’un acide aminé ?
Il dépend de l’espèce considérée.
Comment chaque acide aminé est-il représenté dans la séquence polypeptidique ?
Par un code à trois lettres et un code à une lettre.
Quelle est la séquence et la notation de l’enképhaline en code à une lettre ?
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met, notée YGGFM.
Quelle mutation est associée à la mucoviscidose dans le gène CFTR ?
La délétion de la phénylalanine en position 508, notée ΔF508.
Pourquoi plusieurs codons peuvent-ils coder le même acide aminé ?
À cause de la dégénérescence du code génétique.
Quelle est la particularité de la glycine parmi les acides aminés aliphatiques ?
Son carbone α n’est pas asymétrique.
Quels acides aminés sont ramifiés, hydrophobes et ont un radical non polaire ?
La valine, la leucine et l’isoleucine.
Quels acides aminés sont hydroxylés et neutres ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Quelle fonction possède la cystéine et que forment deux cystéines ?
Une fonction thiol SH et un pont disulfure formant la cystine.
Quelle est la fonction de la méthionine dans la synthèse des protéines ?
Elle initie toujours la synthèse des protéines.
Quels acides aminés sont hydrophiles, polaires et possèdent un pKR ?
L’aspartate et le glutamate.
Quels acides aminés sont dibasiques, polaires, hydrophiles et possèdent un pKR ?
La lysine, l’arginine et l’histidine.
Quelle est la caractéristique de la proline concernant sa fonction amine ?
Elle a une fonction amine secondaire engagée dans un noyau pyrrole.
Quels acides aminés peuvent être phosphorylés sur leur fonction OH ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Par quels enzymes la phosphorylation des acides aminés hydroxylés est-elle réversible ?
Par des kinases et des phosphatases.
Quel effet la phosphorylation peut-elle avoir sur une protéine ?
Elle peut activer ou inhiber la protéine.
Dans quels processus interviennent la phosphorylation et l’O-glycosylation des acides aminés hydroxylés ?
Dans la signalisation cellulaire et la production de glycoprotéines.
Quels acides aminés des histones subissent méthylation ou acétylation ?
La lysine et l’histidine.
Quel est l’effet de la méthylation ou acétylation des histones sur l’ADN ?
Elle modifie les interactions entre l’ADN et les protéines.
Comment la méthylation ou l’acétylation des histones influence-t-elle la structure de l’ADN ?
Elle influence la condensation de l’ADN.
Qu'est-ce que la N-méthyllysine dans les protéines ?
Une lysine méthylée présente dans la myosine.
Quelle protéine contractile contient la N-méthyllysine ?
La myosine.
Quelle modification subit la proline dans le collagène ?
Elle est hydroxylée en 4-hydroxyproline.
Dans quel tissu trouve-t-on la 4-hydroxyproline ?
Dans le collagène, un tissu de soutien.
Quelle substitution atomique caractérise la sélénocystéine ?
Le soufre est remplacé par du sélénium.
Dans quelle enzyme trouve-t-on la sélénocystéine ?
Dans le site actif de la glutathion peroxydase.
Par quel codon est codée la sélénocystéine ?
Par le codon stop UGA.
Quels sont les produits successifs de la transformation de la tyrosine ?
DOPA, dopamine, noradrénaline, puis adrénaline.
Quel est le rôle de la tyrosine dans la synthèse de la mélanine ?
La tyrosine est le précurseur de la mélanine.
Quelles sont les deux formes de mélanine issues de la tyrosine ?
L’eumélanine noire photoprotectrice et la phéomélanine rouge toxique.
Quels sont les précurseurs des hormones thyroïdiennes T3 et T4 ?
La mono-iodotyrosine et la di-iodotyrosine.
Combien d’atomes d’iode contiennent les hormones thyroïdiennes T3 et T4 ?
T3 contient trois iodes et T4 en contient quatre.
Comment le tryptophane est-il transformé en sérotonine ?
Par hydroxylation puis décarboxylation.
Quelle transformation subissent le glutamate et l’histidine ?
Ils subissent une décarboxylation.
Quels rôles ont la sérotonine, le GABA et l’histamine ?
Sérotonine et GABA sont neurotransmetteurs, histamine intervient dans les allergies.
Teste tes connaissances avec un QCM de 26 questions sur Acides aminés et dérivés.
1. Quel mécanisme peut modifier l’activité d’une protéine en agissant sur la fonction OH de la sérine, de la thréonine ou de la tyrosine ?
2. Quelle distinction entre les deux principaux types de mélanine est correcte ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Acides aminés et dérivés.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards