Qu'est-ce qu'un acide aminé ?
Un acide aminé est un acide carboxylique avec une fonction amine primaire sur le carbone α.
Combien d'acides aminés naturels existent ?
Il existe plus de 300 acides aminés naturels.
Combien d'acides aminés participent à la synthèse des protéines humaines ?
Vingt acides aminés participent à la synthèse des protéines chez l’Homme.
Que sont les acides aminés indispensables ?
Ce sont ceux que l’Homme ne peut pas synthétiser et doit obtenir par l’alimentation.
Qu'est-ce que le radical R dans un acide aminé ?
Le radical R différencie les acides aminés.
Quels types de chaînes peut être le radical R ?
Le radical R peut être une chaîne carbonée aliphatique, cyclique ou hétérocyclique.
Qu'est-ce qu'un zwitterion dans un acide aminé ?
Un ion dipolaire portant COO− et NH3+ simultanément.
Quelle forme prend un acide aminé à pH acide ?
Il est cationique avec COOH et NH3+.
Quelle forme prend un acide aminé à pH neutre ?
Il est zwitterionique avec COO− et NH3+.
Quelle forme prend un acide aminé à pH alcalin ?
Il est anionique avec COO− et NH2.
À quoi correspond la constante pKC ?
À la dissociation de la fonction acide vers pH 2-3.
À quoi correspond la constante pKN ?
À la dissociation de la fonction ammonium vers pH 10.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pHi ?
Le point où l'acide aminé ne migre pas dans un champ électrique.
Quels acides aminés ont un radical ionisable avec une constante pKR ?
Tyrosine, cystéine, aspartate, glutamate, lysine, arginine, histidine.
Quand le carbone α est-il asymétrique ?
Lorsqu'il est lié à quatre substituants différents : NH2, COOH, H et R.
Que sont les énantiomères en stéréoisomérie ?
Deux stéréo-isomères images l’un de l’autre dans un miroir.
Quelle série d'acides aminés est majoritaire, L ou D ?
La série L est majoritaire.
Quel acide aminé n'a pas de carbone α asymétrique ici ?
La glycine.
Pourquoi la glycine n'est-elle pas optiquement active ?
Parce que son carbone α n’est pas asymétrique.
Quels acides aminés sont hydrophiles ?
Les acides aminés dibasiques et diacides.
Quels acides aminés sont hydrophobes ?
Les acides aminés aliphatiques sauf la glycine.
Comment deux acides aminés s’assemblent-ils ?
Par formation d’une liaison amide entre le COOH de l’un et le NH2 de l’autre.
Quels sont les huit acides aminés indispensables chez l’adulte ?
Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine et isoleucine.
Quels acides aminés sont indispensables chez l’enfant en plus de ceux de l’adulte ?
L’histidine et l’arginine sont également indispensables chez l’enfant.
De quoi dépend le caractère indispensable d’un acide aminé ?
Il dépend de l’espèce considérée.
Comment chaque acide aminé est-il représenté dans la séquence polypeptidique ?
Par un code à trois lettres et un code à une lettre.
Quelle est la séquence et la notation de l’enképhaline en code à une lettre ?
Tyr-Gly-Gly-Phe-Met, notée YGGFM.
Quelle mutation est associée à la mucoviscidose dans le gène CFTR ?
La délétion de la phénylalanine en position 508, notée ΔF508.
Pourquoi plusieurs codons peuvent-ils coder le même acide aminé ?
À cause de la dégénérescence du code génétique.
Quelle est la particularité de la glycine parmi les acides aminés aliphatiques ?
Son carbone α n’est pas asymétrique.
Quels acides aminés sont ramifiés, hydrophobes et ont un radical non polaire ?
La valine, la leucine et l’isoleucine.
Quels acides aminés sont hydroxylés et neutres ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Quelle fonction possède la cystéine et que forment deux cystéines ?
Une fonction thiol SH et un pont disulfure formant la cystine.
Quelle est la fonction de la méthionine dans la synthèse des protéines ?
Elle initie toujours la synthèse des protéines.
Quels acides aminés sont hydrophiles, polaires et possèdent un pKR ?
L’aspartate et le glutamate.
Quels acides aminés sont dibasiques, polaires, hydrophiles et possèdent un pKR ?
La lysine, l’arginine et l’histidine.
Quelle est la caractéristique de la proline concernant sa fonction amine ?
Elle a une fonction amine secondaire engagée dans un noyau pyrrole.
Quels acides aminés peuvent être phosphorylés sur leur fonction OH ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Par quels enzymes la phosphorylation des acides aminés hydroxylés est-elle réversible ?
Par des kinases et des phosphatases.
Quel effet la phosphorylation peut-elle avoir sur une protéine ?
Elle peut activer ou inhiber la protéine.
Dans quels processus interviennent la phosphorylation et l’O-glycosylation des acides aminés hydroxylés ?
Dans la signalisation cellulaire et la production de glycoprotéines.
Quels acides aminés des histones subissent méthylation ou acétylation ?
La lysine et l’histidine.
Quel est l’effet de la méthylation ou acétylation des histones sur l’ADN ?
Elle modifie les interactions entre l’ADN et les protéines.
Comment la méthylation ou l’acétylation des histones influence-t-elle la structure de l’ADN ?
Elle influence la condensation de l’ADN.
Qu'est-ce que la N-méthyllysine dans les protéines ?
Une lysine méthylée présente dans la myosine.
Quelle protéine contractile contient la N-méthyllysine ?
La myosine.
Quelle modification subit la proline dans le collagène ?
Elle est hydroxylée en 4-hydroxyproline.
Dans quel tissu trouve-t-on la 4-hydroxyproline ?
Dans le collagène, un tissu de soutien.
Quelle substitution atomique caractérise la sélénocystéine ?
Le soufre est remplacé par du sélénium.
Dans quelle enzyme trouve-t-on la sélénocystéine ?
Dans le site actif de la glutathion peroxydase.
Par quel codon est codée la sélénocystéine ?
Par le codon stop UGA.
Quels sont les produits successifs de la transformation de la tyrosine ?
DOPA, dopamine, noradrénaline, puis adrénaline.
Quel est le rôle de la tyrosine dans la synthèse de la mélanine ?
La tyrosine est le précurseur de la mélanine.
Quelles sont les deux formes de mélanine issues de la tyrosine ?
L’eumélanine noire photoprotectrice et la phéomélanine rouge toxique.
Quels sont les précurseurs des hormones thyroïdiennes T3 et T4 ?
La mono-iodotyrosine et la di-iodotyrosine.
Combien d’atomes d’iode contiennent les hormones thyroïdiennes T3 et T4 ?
T3 contient trois iodes et T4 en contient quatre.
Comment le tryptophane est-il transformé en sérotonine ?
Par hydroxylation puis décarboxylation.
Quelle transformation subissent le glutamate et l’histidine ?
Ils subissent une décarboxylation.
Quels rôles ont la sérotonine, le GABA et l’histamine ?
Sérotonine et GABA sont neurotransmetteurs, histamine intervient dans les allergies.
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1. Quelle caractéristique distingue la glycine des autres acides aminés aliphatiques courants ?
2. Comment la méthylation ou l’acétylation de la lysine et de l’histidine des histones agit-elle sur l’ADN ?
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