QCM : Acides aminés et dérivés — 26 questions

Questions et réponses du QCM

1. Quelle caractéristique distingue la glycine des autres acides aminés aliphatiques courants ?

Elle est le seul acide aminé aliphatique à chaîne ramifiée
Elle est le seul acide aminé aliphatique contenant une fonction thiol
Elle est le seul acide aminé aliphatique possédant un radical chargé positivement
Elle est le seul acide aminé aliphatique dont le carbone α n’est pas asymétrique

Elle est le seul acide aminé aliphatique dont le carbone α n’est pas asymétrique

Explication

La glycine est le plus petit acide aminé et son carbone α n’est pas asymétrique. Elle se distingue ainsi des acides aminés aliphatiques chiraux, notamment ramifiés.

2. Comment la méthylation ou l’acétylation de la lysine et de l’histidine des histones agit-elle sur l’ADN ?

Elle remplace les nucléotides de l’ADN par des acides aminés
Elle empêche toute interaction entre les histones et les protéines nucléaires
Elle forme des ponts disulfure entre les histones et l’ADN
Elle modifie les interactions entre l’ADN et les protéines et influence la condensation de l’ADN

Elle modifie les interactions entre l’ADN et les protéines et influence la condensation de l’ADN

Explication

La méthylation ou l’acétylation de la lysine et de l’histidine des histones modifie leurs interactions avec l’ADN et peut ainsi influencer le degré de condensation de l’ADN.

3. Quelle relation décrit correctement les séries L et D des acides aminés ?

Ce sont deux formes ionisées d’un même acide aminé, la série D étant majoritaire
Ce sont des énantiomères, la série L étant majoritaire dans les acides aminés
Ce sont deux formes de la glycine, qui est optiquement active
Ce sont deux conformations d’acides aminés aliphatiques hydrophobes

Ce sont des énantiomères, la série L étant majoritaire dans les acides aminés

Explication

Les séries L et D correspondent à des énantiomères, c’est-à-dire des images l’une de l’autre dans un miroir. La série L est majoritaire, tandis que la glycine, achirale, n’appartient à aucune série optique.

4. Quelle séquence décrit correctement la transformation de la tyrosine en adrénaline ?

Tyrosine → dopamine → DOPA → adrénaline → noradrénaline
Tyrosine → DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline
Tyrosine → DOPA → noradrénaline → dopamine → adrénaline
Tyrosine → adrénaline → noradrénaline → dopamine → DOPA

Tyrosine → DOPA → dopamine → noradrénaline → adrénaline

Explication

La tyrosine est d’abord hydroxylée en DOPA, puis décarboxylée en dopamine, hydroxylée en noradrénaline et finalement méthylée en adrénaline.

5. Quelle série d’associations entre précurseur, transformation et produit est exacte ?

Tryptophane — hydroxylation puis décarboxylation — sérotonine
Glutamate — hydroxylation puis décarboxylation — GABA
Histidine — hydroxylation puis décarboxylation — histamine
Tryptophane — décarboxylation seule — sérotonine

Tryptophane — hydroxylation puis décarboxylation — sérotonine

Explication

Le tryptophane est transformé en sérotonine par hydroxylation puis décarboxylation. Le glutamate et l’histidine donnent respectivement le GABA et l’histamine par décarboxylation.

6. Quelle particularité caractérise la sélénocystéine dans les protéines ?

Elle remplace l’oxygène par du sélénium et est codée par UGG
Elle remplace l’azote par du sélénium et est codée par AUG
Elle remplace le soufre par du sélénium et peut être codée par UGA
Elle remplace le sélénium par du soufre et est codée par UAA

Elle remplace le soufre par du sélénium et peut être codée par UGA

Explication

La sélénocystéine contient du sélénium à la place du soufre et son incorporation peut être associée au codon stop UGA. Elle se trouve notamment dans le site actif de la glutathion peroxydase.

7. Quelle forme prédomine pour un acide aminé en milieu fortement acide ?

La forme zwitterionique COO− et NH3+
La forme neutre COOH et NH2
La forme anionique COO− et NH2
La forme cationique COOH et NH3+

La forme cationique COOH et NH3+

Explication

À pH acide, l’acide aminé est cationique : le groupement carboxyle reste sous forme COOH et le groupement amine sous forme NH3+.

8. Laquelle de ces listes contient les huit acides aminés indispensables chez l’adulte ?

Lysine, glutamate, aspartate, cystéine, tyrosine, valine, proline et glycine
Tryptophane, histidine, arginine, glutamine, asparagine, leucine, sérine et tyrosine
Leucine, histidine, arginine, alanine, glycine, valine, méthionine et sérine
Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine et isoleucine

Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine et isoleucine

Explication

Chez l’adulte, les huit acides aminés indispensables sont la leucine, la thréonine, la lysine, le tryptophane, la phénylalanine, la valine, la méthionine et l’isoleucine. L’histidine et l’arginine s’ajoutent notamment chez l’enfant.

9. Dans quelle situation le carbone α d’un acide aminé est-il asymétrique ?

Lorsqu’il est lié à deux groupements carboxyle identiques
Lorsqu’il porte quatre substituants différents : NH2, COOH, H et R
Lorsqu’il ne porte aucun atome d’hydrogène
Lorsqu’il porte deux atomes d’hydrogène identiques et deux groupements différents

Lorsqu’il porte quatre substituants différents : NH2, COOH, H et R

Explication

Le carbone α est asymétrique lorsqu’il est lié à quatre substituants différents : NH2, COOH, H et R. La glycine fait exception, car son carbone α porte deux hydrogènes.

10. Quelle distinction entre les deux principaux types de mélanine est correcte ?

L’eumélanine est noire et photoprotectrice, tandis que la phéomélanine est rouge et toxique
L’eumélanine est jaune et toxique, tandis que la phéomélanine est brune et photoprotectrice
L’eumélanine est blanche et photoprotectrice, tandis que la phéomélanine est jaune et nutritive
L’eumélanine est rouge et toxique, tandis que la phéomélanine est noire et photoprotectrice

L’eumélanine est noire et photoprotectrice, tandis que la phéomélanine est rouge et toxique

Explication

La tyrosine est un précurseur de la mélanine. L’eumélanine est noire et photoprotectrice, alors que la phéomélanine est rouge et toxique.

11. Quelle combinaison de charges caractérise un acide aminé zwitterionique ?

COO− et NH2
COO− et NH3+
COOH et NH2
COOH et NH3+

COO− et NH3+

Explication

Un zwitterion porte simultanément un groupement carboxylate COO− et un groupement ammonium NH3+. Les autres combinaisons correspondent aux formes cationique, anionique ou non ionisée.

12. Quel acide aminé est qualifié d’indispensable chez l’Homme ?

Un acide aminé dépourvu de fonction carboxyle
Un acide aminé que l’organisme synthétise en quantité suffisante
Un acide aminé qui doit être fourni par l’alimentation
Un acide aminé exclusivement présent dans les protéines végétales

Un acide aminé qui doit être fourni par l’alimentation

Explication

Un acide aminé indispensable ne peut pas être synthétisé par l’Homme en quantité suffisante et doit donc être apporté par l’alimentation.

13. Quelle association entre constante de dissociation et fonction chimique est correcte ?

pKC concerne le carboxyle vers pH 2-3 et pKN l’ammonium vers pH 10
pKC et pKN concernent toutes deux le carboxyle à pH acide
pKC concerne le radical R vers pH 2-3 et pKN le carboxyle vers pH 10
pKC concerne l’ammonium vers pH 10 et pKN le carboxyle vers pH 2-3

pKC concerne le carboxyle vers pH 2-3 et pKN l’ammonium vers pH 10

Explication

pKC correspond à la dissociation de la fonction acide vers pH 2-3, tandis que pKN correspond à la dissociation de la fonction ammonium vers pH 10.

14. Quelle caractéristique structurale définit la majorité des acides aminés ?

Un acide carboxylique portant une amine secondaire sur le carbone β
Une amine portant un groupement hydroxyle sur le carbone α
Un aldéhyde portant une amine primaire sur le carbone terminal
Un acide carboxylique portant une amine primaire sur le carbone α

Un acide carboxylique portant une amine primaire sur le carbone α

Explication

Les acides aminés sont des acides carboxyliques dont le carbone α porte une fonction amine primaire. La proline et l’hydroxyproline constituent l’exception mentionnée, car leur amine est secondaire.

15. Quels acides aminés sont classés comme hydroxylés neutres ?

La sérine, la thréonine et la tyrosine
La cystéine, la méthionine et la glycine
La valine, la leucine et l’isoleucine
La lysine, l’arginine et l’histidine

La sérine, la thréonine et la tyrosine

Explication

La sérine, la thréonine et la tyrosine possèdent une fonction hydroxyle et sont classées parmi les acides aminés hydroxylés neutres.

16. Quel groupe d’acides aminés est à la fois ramifié, hydrophobe et porteur d’un radical non polaire ?

La sérine, la thréonine et la tyrosine
La valine, la leucine et l’isoleucine
La lysine, l’arginine et l’histidine
La cystéine, la méthionine et la glycine

La valine, la leucine et l’isoleucine

Explication

La valine, la leucine et l’isoleucine sont des acides aminés aliphatiques ramifiés, hydrophobes et à radical non polaire. L’alanine est aliphatique, mais non ramifiée.

17. Quelle affirmation décrit correctement l’hydrophobicité des acides aminés ?

Les acides aminés dibasiques et diacides sont hydrophiles, tandis que les aliphatiques sauf la glycine sont hydrophobes
Les acides aminés hydrophiles sont dépourvus de groupements ionisables
Les acides aminés dibasiques et diacides sont hydrophobes, tandis que tous les aliphatiques sont hydrophiles
Tous les acides aminés aliphatiques, y compris la glycine, sont hydrophobes

Les acides aminés dibasiques et diacides sont hydrophiles, tandis que les aliphatiques sauf la glycine sont hydrophobes

Explication

Les acides aminés dibasiques et diacides sont hydrophiles. Les acides aminés aliphatiques sont généralement hydrophobes, à l’exception de la glycine dans la classification présentée.

18. Que se passe-t-il pour un acide aminé à son point isoélectrique pHi ?

Il est entièrement protoné sous forme COOH et NH3+
Il est sous forme COO− et NH3+ et ne se déplace pas dans un champ électrique
Il porte une charge globale négative et migre vers l’anode
Il porte une charge globale positive et migre vers la cathode

Il est sous forme COO− et NH3+ et ne se déplace pas dans un champ électrique

Explication

Au point isoélectrique, les dissociations sont à l’équilibre et l’acide aminé est principalement zwitterionique, avec COO− et NH3+. Sa charge globale nulle empêche sa migration dans un champ électrique.

19. Quelle association entre un acide aminé rare et une protéine est correcte ?

La 4-hydroxyproline est présente dans l’hémoglobine
La N-méthyllysine est présente dans la myosine
La N-méthyllysine est présente dans le collagène
La 4-hydroxyproline est présente dans la myosine

La N-méthyllysine est présente dans la myosine

Explication

La N-méthyllysine est une lysine méthylée présente dans la myosine, une protéine contractile du muscle. La 4-hydroxyproline est plutôt associée au collagène.

20. Que se forme-t-il lorsque deux molécules de cystéine établissent une liaison entre leurs fonctions thiol ?

Un radical non polaire donnant une méthionine
Une liaison peptidique donnant une cystine
Un pont disulfure donnant une cystine
Un groupe hydroxyle donnant une tyrosine

Un pont disulfure donnant une cystine

Explication

La cystéine possède une fonction thiol SH. Deux cystéines peuvent s’oxyder pour former un pont disulfure intra- ou inter-chaînes, produisant de la cystine.

21. Une hormone thyroïdienne contient quatre atomes d’iode : quel précurseur lui correspond directement ?

La tyrosine non iodée
La DOPA
La mono-iodotyrosine
La di-iodotyrosine

La di-iodotyrosine

Explication

La di-iodotyrosine contient deux iodes et participe à la formation de la T4, qui en contient quatre. La mono-iodotyrosine est associée à la formation de la T3, qui en contient trois.

22. Combien d’acides aminés participent à la synthèse des protéines chez l’Homme, parmi les centaines d’acides aminés naturels connus ?

50
300
10
20

20

Explication

Plus de 300 acides aminés naturels sont connus, mais 20 seulement participent à la synthèse des protéines chez l’Homme.

23. Pourquoi plusieurs codons peuvent-ils coder le même acide aminé lors de la traduction ?

Parce que les ribosomes remplacent certains codons par des radicaux R
Parce que le code génétique est dégénéré et qu’un codon comporte trois nucléotides
Parce que les codons sont constitués de deux nucléotides variables
Parce que chaque acide aminé possède un seul codon qui peut être lu plusieurs fois

Parce que le code génétique est dégénéré et qu’un codon comporte trois nucléotides

Explication

La dégénérescence du code génétique signifie que plusieurs codons, chacun formé de trois nucléotides, peuvent correspondre au même acide aminé.

24. Quelle anomalie moléculaire peut être associée à la mucoviscidose ?

La délétion de la valine en position 600 de BRAF
L’insertion d’une lysine en position 508 de CFTR
La délétion de la phénylalanine en position 508 de CFTR
Le remplacement de la valine par un glutamate en position 600 de BRAF

La délétion de la phénylalanine en position 508 de CFTR

Explication

La mucoviscidose peut être associée à la délétion de la phénylalanine en position 508 du gène CFTR, notée ΔF508. La mutation V600E concerne quant à elle la protéine BRAF.

25. Lors de l’assemblage de deux acides aminés, entre quels groupes se forme la liaison peptidique ?

Entre les deux groupes carboxyle des acides aminés
Entre les deux groupes amine des acides aminés
Entre le groupe carboxyle de l’un et le groupe amine de l’autre
Entre les deux radicaux R des acides aminés

Entre le groupe carboxyle de l’un et le groupe amine de l’autre

Explication

La liaison peptidique résulte de l’union du groupe COOH d’un acide aminé avec le groupe NH2 d’un autre. Elle ne relie pas directement les deux radicaux R.

26. Quel mécanisme peut modifier l’activité d’une protéine en agissant sur la fonction OH de la sérine, de la thréonine ou de la tyrosine ?

Une méthylation du groupe carboxyle suivie d’une hydrolyse par une kinase
Une acétylation du groupe thiol suivie d’une déphosphorylation par une glycosyltransférase
Une glycosylation irréversible par une phosphatase suivie d’une phosphorylation
Une phosphorylation par une kinase suivie éventuellement d’une déphosphorylation par une phosphatase

Une phosphorylation par une kinase suivie éventuellement d’une déphosphorylation par une phosphatase

Explication

Les kinases phosphorylent la fonction OH de ces acides aminés, tandis que les phosphatases retirent le phosphate. Cette modification réversible peut activer ou inhiber une protéine.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 59 flashcards sur Acides aminés et dérivés.

Qu'est-ce qu'un acide aminé ?

Un acide aminé est un acide carboxylique avec une fonction amine primaire sur le carbone α.

Combien d'acides aminés naturels existent ?

Il existe plus de 300 acides aminés naturels.

Combien d'acides aminés participent à la synthèse des protéines humaines ?

Vingt acides aminés participent à la synthèse des protéines chez l’Homme.

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