Fiche de révision : Acides aminés et fonctions cellulaires

📋 Plan du Cours

1. Organites et activités enzymatiques
2. Réseau des biomolécules cellulaires
3. Structure générale des acides aminés
4. Diversité et propriétés des acides aminés
5. Chiralité et pouvoir rotatoire
6. Ionisation et modifications des protéines

📖 1. Organites et activités enzymatiques

★ À maîtriser

• Le lysosome contient des enzymes hydrolytiques.

• Le noyau contient les enzymes de la transcription, de la réplication et de la réparation de l’ADN.

• Le réticulum endoplasmique granuleux contient des enzymes de biosynthèse des protéines, des lipides et des sucres.

• La mitochondrie contient notamment: les enzymes du cycle de Krebs, les transporteurs d’électrons de la chaîne respiratoire, les enzymes de β-oxydation des acides gras, l’ATP synthase

Compléments

• L’appareil de Golgi contient des enzymes de phosphorylation, de glycosylation et de sulfatation des macromolécules, ainsi que des peptidases.

• Le réticulum endoplasmique lisse contient des enzymes de synthèse des hormones stéroïdiennes.

📖 2. Réseau des biomolécules cellulaires

🔑 Notions clés & Définitions

• Vie cellulaire : Repose sur des interactions intra- et intermoléculaires.
• Cellule : Système dynamique fondé notamment sur les protéines.

★ À maîtriser

• 🔄 L’expression de l’information biologique suit la séquence:
  1. ADN
  2. transcription
  3. ARN
  4. traduction
  5. protéine active

Compléments

• Les principales familles moléculaires citées sont:
  • les protéines
  • les polysaccharides
  • les acides nucléiques
  • les lipides
  • les nucléotides tels que l’ATP et l’ADP

💡 Astuce mémo

Interactions intra- et intermoléculaires → vie cellulaire dynamique

📖 3. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acides α-aminés : Possèdent une fonction amine et une fonction acide portées par le même carbone α.
• Molécule amphotère : Possède à la fois un caractère acide lié au groupement COOH/COO− et un caractère basique lié au groupement NH2/NH3+.

★ À maîtriser

• La fonction amine des acides aminés existe sous les formes NH2 et NH3+, tandis que la fonction acide existe sous les formes COOH et COO−.

• Les acides aminés naturels sont généralement de série L et les acides α-aminés sont dits protéinogéniques lorsqu’ils sont incorporés aux protéines.

Compléments

• Il existe 20 acides α-aminés naturels protéinogéniques, auxquels s’ajoutent 2 acides aminés mentionnés dans le cours.

💡 Astuce mémo

Un carbone α central portant amine, acide carboxylique, hydrogène et radical R

📖 4. Diversité et propriétés des acides aminés

★ À maîtriser

• Les acides aminés diffèrent par:
  • leur structure
  • leur taille
  • leur charge électrique
  • leur solubilité dans l’eau
  • leur réactivité
  • leur encombrement stérique

📌 Les acides aminés hydrophobes sont plutôt enfouis dans les protéines, tandis que les acides aminés chargés et polaires sont plutôt exposés à leur surface.

• Les neuf acides aminés essentiels sont:
  • histidine
  • leucine
  • thréonine
  • lysine
  • tryptophane
  • phénylalanine
  • valine
  • méthionine
  • isoleucine

Compléments

• Les acides aminés les plus hydrophobes cités sont:

  • isoleucine
  • leucine
  • valine
  • phénylalanine
  • cystéine
  • méthionine
  • alanine

• Les acides aminés les plus polaires cités sont:

  • arginine
  • lysine
  • acide aspartique
  • glutamine
  • acide glutamique
  • asparagine
  • histidine

💡 Astuce mémo

Hydrophobes enfouis au cœur, chargés et polaires exposés à la surface

📖 5. Chiralité et pouvoir rotatoire

🔑 Notions clés & Définitions

• Énantiomères : Deux formes isomériques qui ont les mêmes propriétés physiques et chimiques, sauf leur direction de rotation du plan de la lumière polarisée.

★ À maîtriser

• Lorsqu’un acide aminé possède un carbone α asymétrique, les acides aminés naturels appartiennent à la série L, sauf la cystéine qui possède une configuration R selon Cahn-Ingold-Prelog.

📐 Formule — L’angle de rotation du plan de polarisation vérifie $\alpha=[\alpha]_{\lambda}^{\theta}\,l\,c$, où l est la longueur de solution et c sa concentration.

• Un racémique contient 50 % d’un énantiomère et 50 % de l’autre, et son pouvoir rotatoire est nul.

Compléments

📌 Un isomère lévogyre noté (−) fait tourner le plan de la lumière polarisée vers la gauche, tandis qu’un isomère dextrogyre noté (+) le fait tourner vers la droite.

💡 Astuce mémo

Configuration L/S ≠ pouvoir rotatoire (+)/(−)

📖 6. Ionisation et modifications des protéines

★ À maîtriser

📐 Formule — La loi de Beer-Lambert s’écrit $A_{\lambda}=\log\left(\frac{I_{0\lambda}}{I_{\lambda}}\right)=\varepsilon_{\lambda}Cl$.

• Une absorbance à 195 nm peut révéler une liaison amide, tandis qu’une absorbance à 280 nm révèle les résidus aromatiques.

• Le point isoélectrique pI est le pH auquel la charge nette des molécules est nulle et auquel elles sont sous forme zwitterionique.

📐 Formule — Pour un acide aminé standard, le point isoélectrique vérifie $pI=\frac{pK_{a1}+pK_{a2}}{2}$.

• Les modifications citées des chaînes latérales comprennent: l’estérification des acides aminés hydroxylés S, T et Y, la phosphorylation souvent sur S, la sulfatation sur Y, la glycosylation sur N, S, T, HO-K ou HO-P, la formation de ponts disulfure par oxydation des cystéines

Compléments

• La solubilité des acides aminés est minimale au point isoélectrique.

• Les ponts disulfure peuvent être intra- ou intermoléculaires et peuvent être réduits chimiquement in vitro par le dithiothréitol, abrégé DTT.

💡 Astuce mémo

Variation du pH → changement d’état ionique → modification de la charge et de la solubilité

📊 Tableaux de synthèse

Repères des fonctions cellulaires

Repères spectroscopiques