Quels sont les neuf acides aminés essentiels chez l’homme ?
L’histidine, l’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine.
Comment varie la solubilité des acides aminés autour de leur pHi et en milieu alcalin ?
Elle est très faible autour du pHi et augmente en milieu alcalin.
Pourquoi la solubilité des acides aminés augmente-t-elle en milieu alcalin ?
La formation de sels l’augmente.
Qu’est-ce qu’un acide α-aminé ?
Un acide aminé dont la fonction amine est portée par le carbone α, adjacent à la fonction carboxylique.
Quand le carbone α d’un acide aminé est-il chiral ?
Lorsqu’il est lié à COOH, NH₂, H et R.
Pourquoi la glycine fait-elle exception à la chiralité du carbone α ?
Son groupe R est aussi un hydrogène.
Quelle série indique NH₂ à gauche dans la projection de Fischer d’un acide aminé ?
La série L.
Que permet de déduire l’appartenance à la série D ou L sur l’activité optique ?
Elle ne permet pas de déterminer si la molécule est lévogyre ou dextrogyre.
Quelle est la couleur des solutions d’acides aminés ?
Elles sont incolores.
Sous quelle longueur d’onde la plupart des acides aminés absorbent-ils ?
En dessous de 230 nm.
Vers quelle longueur d’onde les acides aminés aromatiques absorbent-ils dans l’ultraviolet ?
Vers 280 nm.
Que permet de repérer l’absorption des acides aminés aromatiques vers 280 nm ?
La présence de protéines.
Quel est le principe de séparation de la chromatographie ?
Elle sépare les substances d’un mélange selon leurs comportements différents entre deux phases.
Quelle forme prend la phase mobile en chromatographie gazeuse ?
Un gaz vecteur.
Comment préparer et placer la plaque en chromatographie sur couche mince ?
Déposer puis sécher le mélange sur la plaque, et placer celle-ci dans l’éluant sans immerger la ligne de dépôt.
Comment révéler une plaque après la séparation en chromatographie sur couche mince ?
La sécher puis la révéler à la ninhydrine.
Quel effet une solubilité accrue dans l’éluant a-t-elle sur la migration d’un acide aminé ?
Elle accélère sa migration.
Quel effet une interaction forte avec la silice a-t-elle sur la migration d’un acide aminé ?
Elle ralentit sa migration.
Quelle est la formule de l’indice de migration Rf ?
Quel Rf caractérise un soluté très soluble dans la phase stationnaire ?
Un Rf faible.
Quel Rf caractérise un soluté très soluble dans la phase mobile ?
Un Rf élevé et proche de 1.
Que sépare la chromatographie en phase gazeuse ?
Des composés gazeux ou vaporisables sans décomposition.
Quel gaz transporte les composés dans la colonne en chromatographie en phase gazeuse ?
Un gaz porteur.
Selon quelle propriété la chromatographie en phase gazeuse sépare-t-elle les composés ?
Leur affinité pour la phase stationnaire.
Vers quelle électrode migre un acide aminé dont le pI dépasse le pH du tampon ?
Vers l’électrode négative.
Selon quoi la chromatographie échangeuse d’ions sépare-t-elle les molécules ?
Selon leurs groupes chargés.
Comment les groupes chargés des molécules interagissent-ils avec la phase stationnaire ?
Avec des groupes de charge opposée fixés sur la phase stationnaire.
Quel est le premier processus de l’échange d’ions ?
L’adsorption des molécules sur la matrice.
Comment élue-t-on sélectivement les molécules lors d’un échange d’ions ?
En faisant varier la force ionique ou le pH du tampon.
Quelle charge porte une résine cationique ?
Une charge négative.
Quel type d’ions une résine cationique échange-t-elle ?
Des cations.
Qu’est-ce qu’un peptide ?
Un polymère de moins de 50 acides aminés.
Entre quelles fonctions se forme la liaison peptidique ?
Entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction α-aminée du suivant.
Quel caractère la mésomérie confère-t-elle à la liaison C–N peptidique ?
Un caractère partiellement double.
Quelle est la longueur de la liaison C–N peptidique ?
1,32 Å.
Qu’impose la mésomérie de la liaison peptidique aux atomes concernés ?
Une géométrie plane et une hybridation sp2.
Quelle conformation de la liaison peptidique est généralement favorisée ?
La conformation trans.
Quelle proportion des liaisons suivies d’une proline adopte la conformation cis ?
Environ 10 %.
Quels angles décrivent les rotations libres autour des liaisons Cα–N et Cα–C ?
Les angles φ et ψ.
Que révèle l’hydrolyse acide par HCl 6 N à 110 °C pendant 25 à 72 heures ?
La composition en acides aminés, mais pas leur séquence.
Quel réactif marque le N-terminal lors de la dégradation d’Edman ?
L’isothiocyanate de phényle.
Quel acide aminé les aminopeptidases libèrent-elles ?
L’acide aminé N-terminal.
Après quels acides aminés la trypsine coupe-t-elle les peptides ?
Après l’arginine ou la lysine.
Dans quel sens écrit-on la séquence d’un peptide, et où commence sa numérotation ?
De l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale, avec une numérotation commençant à l’extrémité N-terminale.
Qu’est-ce que le point isoélectrique d’un peptide ?
Le pH auquel sa charge globale est nulle.
Que clive la rénine pour produire l’angiotensine I ?
L’angiotensinogène.
Quel type de peptide est l’angiotensine II ?
Un octapeptide.
Quelle activité exerce l’angiotensine 1-7 ?
Une activité vasodilatatrice.
Combien d’acides aminés comporte la chaîne A de l’insuline humaine ?
21 acides aminés.
Quelle est la structure du glutathion ?
Un pseudo-tripeptide γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine.
Comment les autres acides aminés sont-ils produits in vivo ?
Par le métabolisme des cellules.
Dans l’eau, laquelle est la moins soluble : la tyrosine ou la valine ?
La tyrosine, en raison de son noyau aromatique.
Quels acides aminés sont très solubles dans l’eau ?
L’arginine, la cystéine et la sérine.
Comment varie la solubilité des acides aminés dans les solvants apolaires avec le nombre de carbones du radical ?
Elle diminue quand le nombre d’atomes de carbone augmente.
Quelles fonctions du radical augmentent la solubilité des acides aminés dans les solvants apolaires ?
Les fonctions polaires ou hydrophiles comme NH₂, COOH ou OH.
Comment orienter la chaîne carbonée dans une projection de Fischer ?
La chaîne principale est verticale, avec le carbone le plus oxydé dans la moitié supérieure.
À quelle série appartiennent les acides aminés optiquement actifs des protéines animales et végétales ?
À la série L.
Comment appelle-t-on deux isomères qui diffèrent par un seul centre asymétrique ?
Des diastéréoisomères.
Quelle propriété optique caractérise le tryptophane ?
Il est fluorescent.
Comment peut être constituée une phase stationnaire chromatographique ?
Elle peut être solide, liquide sur un support solide ou une chaîne carbonée fixée sur un support.
Pourquoi utilise-t-on l’indice Rx plutôt que l’indice Rf ?
Parce que l’indice Rf est difficilement reproductible.
Quels éléments principaux comporte un chromatographe en phase gazeuse ?
Un four, un système d’injection, une colonne, un système de détection et un détendeur-régulateur pour les gaz.
À quelle force ionique s’éludent les molécules peu chargées ?
À faible force ionique.
Combien d’acides aminés comporte l’insuline humaine ?
51 acides aminés.
Qu’est-ce que la conformation native d’une protéine ?
Son repliement propre, qui lui assure ses propriétés spécifiques.
Quelles valeurs d’angles φ et ψ le diagramme de Ramachandran représente-t-il ?
De −180° à +180° pour chacun.
Que représente le diagramme de Ramachandran pour chaque acide aminé ?
L’angle φ en abscisse et l’angle ψ en ordonnée.
En quoi l’hydrolyse acide transforme-t-elle l’asparagine et la glutamine ?
Elle transforme l’asparagine en aspartate et la glutamine en glutamate.
Quels acides aminés l’hydrolyse alcaline par NaOH 2–4 N à 100 °C pendant 6 heures permet-elle d’obtenir ?
Le tryptophane.
Quel réactif la méthode de Sanger utilise-t-elle pour marquer le résidu N-terminal ?
Le dinitrofluorobenzène.
Après quel acide aminé le bromure de cyanogène clive-t-il les peptides ?
Après une méthionine.
Comment appelle-t-on les acides aminés liés dans un peptide après perte d’eau ?
Des résidus.
Quel suffixe ajoute-t-on au nom des résidus d’un peptide, sauf au résidu C-terminal ?
Le suffixe « yl ».
À quel point un peptide cesse-t-il de migrer en isoélectrofocalisation ?
Au point où sa charge globale est nulle, correspondant à son pI.
Quelle formule estime le point isoélectrique d’un peptide simple ?
Quelle publication rapporte la fixation du SARS-CoV-2 à ACE2 ?
Vaduganathan M et al, NEJM, March 30,2020.
Quelle enzyme élimine le peptide C de la pro-insuline ?
La PC1.
Quelle enzyme oxyde le glutathion réduit en détruisant des peroxydes ?
La glutathion peroxydase.
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1. Quel ensemble contient les neuf acides aminés essentiels chez l’être humain ?
2. Comment évolue généralement la solubilité des acides aminés lorsque le milieu devient alcalin, par rapport à une situation proche de leur pHi ?
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