QCM : Acides aminés et peptides (36 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quel ensemble contient les neuf acides aminés essentiels chez l’être humain ?

Alanine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine
Histidine, isoleucine, leucine, asparagine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine
Histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine
Histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, tyrosine, thréonine, tryptophane et valine

Histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine

Explication

Ces neuf acides aminés doivent être apportés à l’organisme humain. La tyrosine, contrairement à la phénylalanine, ne figure pas dans cette liste.

2. Comment évolue généralement la solubilité des acides aminés lorsque le milieu devient alcalin, par rapport à une situation proche de leur pHi ?

Elle augmente près du pHi, puis diminue lorsque le milieu devient alcalin.
Elle augmente, notamment grâce à la formation de sels, alors qu’elle est très faible près du pHi.
Elle diminue, car la formation de sels réduit leur interaction avec l’eau.
Elle reste comparable, car le pHi n’a pas d’effet notable sur leur solubilité.

Elle augmente, notamment grâce à la formation de sels, alors qu’elle est très faible près du pHi.

Explication

La solubilité des acides aminés dans l’eau est très faible autour de leur pHi et augmente en milieu alcalin avec la formation de sels. L’augmentation n’a donc pas lieu près du pHi, comme le propose un distracteur.

3. Qu’est-ce qui caractérise un acide α-aminé ?

Ses fonctions amine et acide carboxylique sont portées par des carbones non adjacents.
Sa fonction acide carboxylique est portée par le carbone α, adjacent à la fonction amine.
Sa fonction amine est portée par le carbone α, adjacent à la fonction acide carboxylique.
Sa fonction amine est portée par le carbone terminal de la chaîne carbonée.

Sa fonction amine est portée par le carbone α, adjacent à la fonction acide carboxylique.

Explication

Dans un acide α-aminé, la fonction amine est liée au carbone α, situé à côté de la fonction acide carboxylique. Un acide aminé dont l’amine est portée par un carbone terminal ne répond pas à cette définition.

4. Pourquoi le carbone α de la glycine n’est-il pas chiral ?

Parce qu’il est lié à deux groupes carboxyle identiques, plutôt qu’à quatre substituants différents.
Parce qu’il est lié à deux chaînes latérales identiques, plutôt qu’à quatre substituants différents.
Parce qu’il est lié à deux atomes d’hydrogène identiques, plutôt qu’à quatre substituants différents.
Parce que sa fonction amine est portée par un carbone voisin, plutôt que par le carbone α.

Parce qu’il est lié à deux atomes d’hydrogène identiques, plutôt qu’à quatre substituants différents.

Explication

La glycine possède un hydrogène comme groupe R, si bien que son carbone α porte deux hydrogènes identiques et n’est pas chiral. Les autres acides aminés ayant quatre substituants différents ont un carbone α chiral.

5. Dans une projection de Fischer d’un acide aminé, que permet de déterminer la position de NH2 à gauche ?

L’acide aminé appartient à la série D.
L’acide aminé appartient à la série L.
L’acide aminé est nécessairement lévogyre.
L’acide aminé possède nécessairement une configuration absolue R.

L’acide aminé appartient à la série L.

Explication

Dans une projection de Fischer, NH2 à gauche indique la série L, tandis que NH2 à droite indique la série D. Cette position ne permet pas à elle seule de conclure à une configuration absolue R.

6. Que peut-on conclure de l’appartenance d’un acide aminé à la série L concernant son activité optique et sa configuration absolue ?

Elle indique qu’il possède la configuration absolue R, mais ne renseigne pas sur son activité optique.
Elle indique qu’il est dextrogyre et qu’il possède la configuration absolue S.
Elle ne permet pas, à elle seule, de déduire s’il est lévogyre ou dextrogyre, ni s’il est R ou S.
Elle indique qu’il est lévogyre, mais ne permet pas de déterminer s’il est R ou S.

Elle ne permet pas, à elle seule, de déduire s’il est lévogyre ou dextrogyre, ni s’il est R ou S.

Explication

La désignation L ou D ne préjuge ni du sens de rotation de la lumière polarisée ni de la configuration absolue R/S. En particulier, L ne signifie pas nécessairement lévogyre.

7. Quelle propriété optique caractérise la plupart des acides aminés en solution ?

Ils sont colorés et absorbent principalement vers 280 nm.
Ils sont incolores et absorbent principalement au-dessus de 300 nm.
Ils sont incolores et absorbent à une longueur d’onde inférieure à 230 nm.
Ils sont colorés et absorbent à une longueur d’onde inférieure à 230 nm.

Ils sont incolores et absorbent à une longueur d’onde inférieure à 230 nm.

Explication

Les solutions d’acides aminés sont incolores, et la plupart absorbent à une longueur d’onde inférieure à 230 nm. L’absorption vers 280 nm caractérise plutôt les acides aminés aromatiques.

8. Pourquoi l’absorption ultraviolette vers 280 nm peut-elle servir à repérer la présence de protéines ?

Parce que les acides aminés aromatiques absorbent principalement sous 230 nm.
Parce que les acides aminés aromatiques qu’elles contiennent absorbent dans cette région.
Parce que tous les acides aminés absorbent fortement dans cette région.
Parce que les protéines sont incolores et absorbent dans le visible.

Parce que les acides aminés aromatiques qu’elles contiennent absorbent dans cette région.

Explication

Les acides aminés aromatiques absorbent dans l’ultraviolet autour de 280 nm, ce qui permet de détecter la présence de protéines. La plupart des acides aminés, en revanche, absorbent à des longueurs d’onde inférieures à 230 nm.

9. Sur quel principe général repose la séparation des substances par chromatographie ?

Les substances sont séparées selon leur température d’ébullition dans un récipient fermé.
Les substances sont séparées selon leur charge électrique sous l’action d’un champ.
Les substances sont séparées par filtration selon la taille de leurs particules.
Les substances se répartissent différemment entre une phase mobile et une phase stationnaire.

Les substances se répartissent différemment entre une phase mobile et une phase stationnaire.

Explication

La chromatographie sépare les constituants en fonction de leurs comportements respectifs entre une phase mobile et une phase stationnaire. La température d’ébullition peut intervenir dans d’autres méthodes, mais elle ne définit pas le principe général de la chromatographie.

10. Dans une chromatographie gazeuse et une chromatographie liquide, quels sont respectivement les rôles de la phase mobile ?

C’est un gaz vecteur dans les deux techniques, mais de nature différente.
C’est un liquide appelé éluant en chromatographie gazeuse et un gaz vecteur en chromatographie liquide.
C’est un gaz vecteur en chromatographie gazeuse et un liquide appelé éluant en chromatographie liquide.
C’est une phase solide en chromatographie gazeuse et une phase liquide stationnaire en chromatographie liquide.

C’est un gaz vecteur en chromatographie gazeuse et un liquide appelé éluant en chromatographie liquide.

Explication

La phase mobile est un gaz vecteur en chromatographie gazeuse, tandis qu’en chromatographie liquide, elle est constituée d’un liquide appelé éluant. L’option qui inverse ces rôles attribue à chaque technique la phase mobile de l’autre.

11. Quelle succession d’étapes décrit correctement une chromatographie sur couche mince avec révélation à la ninhydrine ?

Déposer et sécher le mélange, placer la plaque dans l’éluant sans immerger le dépôt, laisser migrer, puis sécher et révéler la plaque.
Placer la plaque dans l’éluant, immerger la ligne de dépôt, déposer le mélange après migration, puis révéler la plaque.
Déposer et sécher le mélange, laisser migrer la plaque à l’air, puis ajouter l’éluant et révéler la ligne de dépôt.
Déposer le mélange, révéler immédiatement à la ninhydrine, immerger la plaque entière, puis sécher sans laisser migrer.

Déposer et sécher le mélange, placer la plaque dans l’éluant sans immerger le dépôt, laisser migrer, puis sécher et révéler la plaque.

Explication

Le mélange est déposé et séché avant que la plaque ne soit placée dans l’éluant, sans immerger la ligne de dépôt; après migration, la plaque est séchée puis révélée à la ninhydrine. Immerger le dépôt contredit le protocole, car le mélange doit migrer depuis sa ligne de départ.

12. Sur une plaque de silice, quel comportement est attendu d’un acide aminé plus soluble dans l’éluant et interagissant moins fortement avec la silice ?

Il migre plus vite, car sa préférence pour l’éluant favorise son déplacement sur la plaque.
Il migre plus lentement, car une faible interaction avec la silice augmente sa rétention sur la plaque.
Il migre plus lentement, car sa préférence pour l’éluant le retient davantage dans la phase mobile.
Il migre à la même vitesse, car la solubilité et l’interaction avec la silice n’influencent pas sa migration.

Il migre plus vite, car sa préférence pour l’éluant favorise son déplacement sur la plaque.

Explication

Une solubilité plus grande dans l’éluant favorise une migration plus rapide, et une interaction moins forte avec la silice réduit la rétention sur la phase stationnaire. L’idée que la préférence pour l’éluant ralentit le déplacement inverse l’effet de la solubilité décrit ici.

13. Une tache d’acide aminé a parcouru 3,0 cm tandis que le front de l’éluant a parcouru 6,0 cm ; comment calcule-t-on son indice de migration Rf ?

En divisant la distance parcourue par l’acide aminé par celle parcourue par l’éluant, soit 0,5.
En soustrayant la distance de l’acide aminé de celle de l’éluant, soit 3,0 cm.
En divisant la distance parcourue par l’éluant par celle parcourue par l’acide aminé, soit 2.
En additionnant les deux distances parcourues, soit 9,0 cm.

En divisant la distance parcourue par l’acide aminé par celle parcourue par l’éluant, soit 0,5.

Explication

Le Rf est le rapport entre la distance parcourue par l’acide aminé et celle parcourue par l’éluant, donc 3,0/6,0=0,53{,}0/6{,}0=0{,}5. Inverser les distances donnerait un rapport de 2, qui ne correspond pas à la définition de Rf.

14. En chromatographie sur couche mince, quel couple associe correctement la solubilité d’un soluté et son indice Rf ?

Une forte solubilité dans la phase stationnaire correspond à un Rf faible, tandis qu’une forte solubilité dans la phase mobile correspond à un Rf élevé, proche de 1.
Une forte solubilité dans la phase stationnaire correspond à un Rf proche de 1, tandis qu’une forte solubilité dans la phase mobile correspond à un Rf proche de 0.
Une forte solubilité dans la phase stationnaire correspond à un Rf élevé, tandis qu’une forte solubilité dans la phase mobile correspond à un Rf faible.
Une forte solubilité dans les deux phases correspond à un Rf faible, tandis qu’une faible solubilité dans les deux phases correspond à un Rf élevé.

Une forte solubilité dans la phase stationnaire correspond à un Rf faible, tandis qu’une forte solubilité dans la phase mobile correspond à un Rf élevé, proche de 1.

Explication

Un soluté attiré par la phase stationnaire migre peu et présente un Rf faible; un soluté préférant la phase mobile migre davantage et présente un Rf élevé, proche de 1. L’association inverse est la confusion fréquente entre les effets des deux phases.

15. Quel énoncé décrit le mieux la séparation réalisée en chromatographie en phase gazeuse ?

Des composés vaporisables sont séparés dans une colonne selon leur charge électrique, tandis que le gaz porteur sert de détecteur.
Des composés dissous dans un liquide sont transportés dans une colonne par un éluant et séparés selon leur solubilité dans la phase mobile.
Des composés gazeux ou vaporisables sans décomposition sont transportés dans une colonne par un gaz porteur et séparés selon leur affinité pour la phase stationnaire.
Des composés solides sont entraînés dans une colonne par un gaz porteur et séparés selon leur taille, sans interaction avec la phase stationnaire.

Des composés gazeux ou vaporisables sans décomposition sont transportés dans une colonne par un gaz porteur et séparés selon leur affinité pour la phase stationnaire.

Explication

La chromatographie en phase gazeuse convient aux composés gazeux ou vaporisables qui ne se décomposent pas; le gaz porteur les transporte dans une colonne où leur affinité pour la phase stationnaire détermine la séparation. Une séparation selon la charge électrique ne décrit pas ce mécanisme.

16. Lorsqu’on identifie les éléments principaux d’un chromatographe en phase gazeuse, quel ensemble est approprié ?

Un bain d’éluant, une plaque de silice, un révélateur, une cuve et un agitateur pour les liquides.
Un système d’injection, un évaporateur rotatif, une plaque de dépôt, un microscope et un détendeur.
Un four, une pompe à liquide, une colonne d’échange d’ions, un pH-mètre et un système de filtration.
Un four, un système d’injection, une colonne, un système de détection et un détendeur-régulateur pour les gaz.

Un four, un système d’injection, une colonne, un système de détection et un détendeur-régulateur pour les gaz.

Explication

Un chromatographe en phase gazeuse comprend notamment un four, un système d’injection, une colonne, un système de détection et un détendeur-régulateur pour les gaz. Une plaque de silice et une cuve d’éluant sont associées à la chromatographie sur couche mince, non à cet appareil.

17. Dans un tampon de pH inférieur au pI d’un acide aminé, quelle charge globale et quelle migration sont attendues en électrophorèse ?

Une charge plutôt négative et une migration vers l’électrode positive
Une charge plutôt positive et une migration vers l’électrode négative
Une charge plutôt positive et une migration vers l’électrode positive
Une charge nulle et une absence de migration vers les électrodes

Une charge plutôt positive et une migration vers l’électrode négative

Explication

Lorsque le pH est inférieur au pI, l’acide aminé porte plutôt une charge globale positive et migre vers l’électrode négative. Une charge négative conduirait plutôt à une migration vers l’électrode positive.

18. Sur quel principe repose la séparation en chromatographie échangeuse d’ions ?

Les molécules se répartissent selon leur taille entre les pores de la phase stationnaire
Les groupes chargés des molécules interagissent avec des groupes de charge opposée fixés à la phase stationnaire
Les molécules se lient à la phase stationnaire selon leur affinité pour une séquence biologique précise
Les molécules se séparent selon leur solubilité dans deux phases liquides non miscibles

Les groupes chargés des molécules interagissent avec des groupes de charge opposée fixés à la phase stationnaire

Explication

La séparation dépend des interactions entre les groupes chargés des molécules et les groupes de charge opposée immobilisés sur la phase stationnaire. Une séparation selon la taille correspond à un autre principe chromatographique.

19. Après l’adsorption sur une matrice échangeuse d’ions, quelle suite d’étapes permet de récupérer sélectivement les molécules retenues ?

Laver les molécules liées, puis éluer en diminuant la concentration des molécules à séparer
Laver les molécules non liées, puis éluer en modifiant la force ionique ou le pH du tampon
Modifier la taille de la matrice, puis récupérer les molécules non liées par filtration
Éluer les molécules liées, puis laver en augmentant la taille des pores de la matrice

Laver les molécules non liées, puis éluer en modifiant la force ionique ou le pH du tampon

Explication

Après l’adsorption, le lavage retire les molécules non liées et l’élution sélective est provoquée par une variation de la force ionique ou du pH. Modifier la taille des pores ne constitue pas le mécanisme d’élution décrit.

20. Une colonne destinée à retenir des cations présente quelle combinaison de charge de résine et de rôle ?

Une résine positive qui échange des anions
Une résine négative qui échange des cations
Une résine négative qui échange des anions
Une résine positive qui échange des cations

Une résine négative qui échange des cations

Explication

Une résine cationique porte une charge négative et échange des cations. Une résine positive échange des anions, ce qui correspond à une résine anionique.

21. Quelle description distingue un peptide d’une protéine selon la taille indiquée ?

Une chaîne formée de moins de 50 acides aminés reliés par des liaisons non covalentes
Un polymère d’acides aminés comportant moins de 50 résidus
Un polymère d’acides aminés comportant au moins 50 résidus
Une chaîne d’acides aminés dont la taille dépend de sa conformation native

Un polymère d’acides aminés comportant moins de 50 résidus

Explication

Un peptide est un polymère d’acides aminés de moins de 50 résidus. Une chaîne comptant au moins 50 acides aminés ne répond pas à cette définition du peptide.

22. Quels groupes fonctionnels sont reliés pour former une liaison peptidique entre deux acides aminés successifs ?

Les deux fonctions carboxyle des acides aminés successifs
La fonction α-aminée de l’un et la fonction carboxyle du suivant
La fonction carboxyle de l’un et la fonction α-aminée du suivant
Les deux fonctions α-aminées des acides aminés successifs

La fonction carboxyle de l’un et la fonction α-aminée du suivant

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide entre la fonction carboxyle d’un acide aminé et la fonction α-aminée du suivant. Relier deux fonctions identiques ne correspond pas à cette définition.

23. Quelle propriété de longueur et de liaison caractérise la liaison C–N peptidique par rapport à une liaison C–N simple ?

Elle mesure 1,32 Å et possède un caractère partiellement double
Elle mesure 1,32 Å et se comporte comme une liaison simple
Elle mesure 1,45 Å et possède un caractère partiellement double
Elle mesure 1,45 Å et se comporte comme une liaison simple

Elle mesure 1,32 Å et possède un caractère partiellement double

Explication

La mésomérie confère à la liaison peptidique C–N un caractère partiellement double et une longueur de 1,32 Å. La valeur de 1,45 Å correspond à une liaison simple, non à la liaison peptidique.

24. Quelle conséquence la mésomérie de la liaison peptidique a-t-elle sur sa géométrie et l’hybridation des atomes concernés ?

Elle impose une géométrie plane et une hybridation sp3 des atomes de carbone et d’azote concernés
Elle permet une géométrie plane avec une hybridation sp des atomes concernés
Elle impose une géométrie plane et une hybridation sp2 des atomes de carbone et d’azote concernés
Elle favorise une géométrie tétraédrique et une hybridation sp2 des atomes concernés

Elle impose une géométrie plane et une hybridation sp2 des atomes de carbone et d’azote concernés

Explication

La mésomérie rend la liaison peptidique plane et entraîne une hybridation sp2 des atomes de carbone et d’azote concernés. Une hybridation sp3 est incompatible avec cette géométrie plane décrite.

25. Pourquoi la conformation trans d’une liaison peptidique est-elle généralement favorisée, et quelle exception est associée à la proline ?

Elle accroît l’encombrement stérique des chaînes latérales, tandis qu’environ 10 % des liaisons suivies d’une proline sont cis
Elle réduit l’encombrement stérique des chaînes latérales, tandis qu’environ 10 % des liaisons suivies d’une proline sont trans
Elle favorise les interactions entre chaînes latérales, tandis qu’environ 10 % des liaisons suivies d’une proline sont cis
Elle réduit l’encombrement stérique des chaînes latérales, tandis qu’environ 10 % des liaisons suivies d’une proline sont cis

Elle réduit l’encombrement stérique des chaînes latérales, tandis qu’environ 10 % des liaisons suivies d’une proline sont cis

Explication

La conformation trans est généralement favorisée parce que la conformation cis subit un encombrement stérique des chaînes latérales ; environ 10 % des liaisons suivies d’une proline sont cis. Le chiffre d’environ 10 % concerne les liaisons cis, et non trans.

26. Lorsqu’un segment de chaîne peptidique change d’orientation, quelles rotations sont représentées par les angles φ et ψ ?

φ autour de Cα–N et ψ autour de la liaison peptidique C–N, tandis que Cα–C reste fixe
φ et ψ autour de la liaison peptidique C–N, tandis que Cα–N et Cα–C restent fixes
φ autour de Cα–C et ψ autour de Cα–N, la liaison peptidique plane limitant la rotation autour de son axe
φ autour de Cα–N et ψ autour de Cα–C, la liaison peptidique plane limitant la rotation autour de son axe

φ autour de Cα–N et ψ autour de Cα–C, la liaison peptidique plane limitant la rotation autour de son axe

Explication

Les angles φ et ψ correspondent aux rotations autour de Cα–N et Cα–C, tandis que la liaison peptidique plane limite la rotation autour de son axe. Inverser les liaisons associées à φ et ψ attribue incorrectement ces angles.

27. Que permet de déterminer l’hydrolyse acide d’un peptide par HCl 6 N à 110 °C pendant 25 à 72 heures ?

La position des ponts disulfure, sans la composition en acides aminés
La composition en acides aminés, sans leur ordre dans la séquence
La séquence complète, sans la composition en acides aminés
L’identité du résidu N-terminal, sans la composition du peptide

La composition en acides aminés, sans leur ordre dans la séquence

Explication

Cette hydrolyse libère les acides aminés et permet d’établir leur composition, mais elle ne révèle pas leur ordre dans le peptide. La détermination de la séquence nécessite une méthode qui conserve ou analyse l’ordre des résidus.

28. Lors d’un cycle de dégradation d’Edman, que devient le peptide après l’identification du résidu N-terminal ?

Il est clivé en fragments de même longueur, qui sont ensuite séparés
Il est raccourci de deux acides aminés, ce qui permet de répéter le cycle
Il conserve sa longueur, tandis que le résidu C-terminal est identifié
Il est raccourci d’un acide aminé, ce qui permet de répéter le cycle

Il est raccourci d’un acide aminé, ce qui permet de répéter le cycle

Explication

Après marquage par l’isothiocyanate de phényle et hydrolyse douce, le résidu N-terminal est libéré sous forme d’un dérivé identifiable et le peptide perd un acide aminé. Le cycle peut donc être répété sur le peptide raccourci, contrairement à une méthode qui retirerait le résidu C-terminal.

29. Pour identifier les extrémités d’un peptide, quelle action distingue les aminopeptidases des carboxypeptidases ?

Les aminopeptidases libèrent le résidu C-terminal et les carboxypeptidases le résidu N-terminal
Les aminopeptidases libèrent le résidu N-terminal et les carboxypeptidases le résidu C-terminal
Les aminopeptidases coupent après les résidus acides et les carboxypeptidases après les résidus basiques
Les aminopeptidases coupent après les résidus basiques et les carboxypeptidases après les résidus aromatiques

Les aminopeptidases libèrent le résidu N-terminal et les carboxypeptidases le résidu C-terminal

Explication

Les aminopeptidases détachent l’acide aminé à l’extrémité N-terminale, tandis que les carboxypeptidases agissent à l’extrémité C-terminale. L’inversion de ces deux extrémités constitue une confusion plausible, mais décrit les enzymes à l’opposé de leur action.

30. Un peptide est traité séparément par la trypsine, la chymotrypsine et la protéase staphylococcique. Quels résidus déterminent respectivement leurs sites de coupure ?

Glutamate ou aspartate ; tyrosine, tryptophane, phénylalanine, méthionine ou leucine ; arginine ou lysine
Arginine ou lysine ; tyrosine, tryptophane, phénylalanine, méthionine ou leucine ; glutamate ou aspartate
Arginine ou lysine ; glutamate ou aspartate ; tyrosine, tryptophane, phénylalanine, méthionine ou leucine
Tyrosine ou tryptophane ; arginine, lysine, phénylalanine, méthionine ou leucine ; glutamate ou aspartate

Arginine ou lysine ; tyrosine, tryptophane, phénylalanine, méthionine ou leucine ; glutamate ou aspartate

Explication

La trypsine coupe en aval de l’arginine ou de la lysine, la chymotrypsine après les résidus indiqués, et la protéase staphylococcique après le glutamate ou l’aspartate. Une attribution plausible mais erronée consiste à associer la trypsine aux résidus aromatiques, qui relèvent ici de la chymotrypsine.

31. Comment faut-il lire et numéroter la séquence d’un peptide ?

De gauche à droite, du résidu C-terminal au résidu N-terminal, avec une numérotation débutant au N-terminal
De droite à gauche, du résidu C-terminal au résidu N-terminal, avec une numérotation débutant au C-terminal
De droite à gauche, du résidu N-terminal au résidu C-terminal, avec une numérotation débutant au C-terminal
De gauche à droite, du résidu N-terminal au résidu C-terminal, avec une numérotation débutant au N-terminal

De gauche à droite, du résidu N-terminal au résidu C-terminal, avec une numérotation débutant au N-terminal

Explication

La convention d’écriture place le résidu N-terminal à gauche et le résidu C-terminal à droite, et la numérotation commence à l’extrémité N-terminale. Commencer à droite inverserait à la fois le sens de lecture et le point de départ de la numérotation.

32. À quel pH un peptide atteint-il son point isoélectrique ?

Au pH où tous ses groupes ionisables sont protonés
Au pH où sa charge globale est nulle
Au pH où sa charge globale est maximale
Au pH où tous ses groupes ionisables sont déprotonés

Au pH où sa charge globale est nulle

Explication

Le point isoélectrique est le pH auquel les charges positives et négatives du peptide se compensent, donnant une charge globale nulle. La protonation ou la déprotonation complète des groupes ionisables n’est pas la définition du point isoélectrique.

33. Quelle succession d’actions enzymatiques produit l’angiotensine II à partir de l’angiotensinogène ?

ACE2 forme l’angiotensine I, puis la rénine forme l’angiotensine II
L’enzyme de conversion forme l’angiotensine I, puis la rénine forme l’angiotensine II
La rénine forme l’angiotensine II, puis l’enzyme de conversion la transforme en angiotensine I
La rénine forme l’angiotensine I, puis l’enzyme de conversion forme l’angiotensine II

La rénine forme l’angiotensine I, puis l’enzyme de conversion forme l’angiotensine II

Explication

La rénine clive d’abord l’angiotensinogène pour former l’angiotensine I, que l’enzyme de conversion transforme ensuite en angiotensine II. Intervertir les deux enzymes attribue à la rénine la conversion finale, qui revient à l’enzyme de conversion.

34. Quel effet vasculaire est associé à l’angiotensine 1-7 produite par ACE2 à partir de l’angiotensine II ?

Une vasoconstriction qui renforce l’effet de l’angiotensine II
Une inhibition de la rénine qui produit directement une vasoconstriction
Une vasodilatation qui s’oppose à l’effet vasoconstricteur de l’angiotensine II
Une stimulation de l’aldostérone qui renforce l’effet de l’angiotensine II

Une vasodilatation qui s’oppose à l’effet vasoconstricteur de l’angiotensine II

Explication

ACE2 transforme l’angiotensine II en angiotensine 1-7, laquelle possède une activité vasodilatatrice, opposée à l’effet vasoconstricteur de l’angiotensine II. Attribuer une vasoconstriction à l’angiotensine 1-7 inverse les effets associés à ces deux peptides.

35. Quelle organisation caractérise l’insuline humaine mature ?

Une chaîne A de 21 acides aminés et une chaîne B de 30 acides aminés reliées par des liaisons peptidiques supplémentaires
Une chaîne A de 21 acides aminés et une chaîne B de 30 acides aminés reliées par des ponts disulfure
Une chaîne A de 30 acides aminés et une chaîne B de 21 acides aminés reliées par des liaisons peptidiques supplémentaires
Une chaîne A de 30 acides aminés et une chaîne B de 21 acides aminés reliées par des ponts disulfure

Une chaîne A de 21 acides aminés et une chaîne B de 30 acides aminés reliées par des ponts disulfure

Explication

L’insuline humaine comporte une chaîne A de 21 résidus et une chaîne B de 30 résidus, unies par des ponts disulfure. Inverser les longueurs des chaînes ne correspond pas à l’organisation de l’insuline.

36. Quelle description réunit la structure et le rôle redox du glutathion ?

Un pseudo-tripeptide γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine, présent sous forme oxydée et réduite, qui contribue au maintien du potentiel redox
Un tripeptide à liaisons α entre glutamate, cystéine et glycine, présent sous forme oxydée et réduite, qui contribue au maintien du potentiel redox
Un pseudo-tripeptide γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine, présent sous forme oxydée et réduite, qui assure principalement le transport de l’oxygène
Un pseudo-tripeptide γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine, présent sous une forme unique, qui contribue au maintien du potentiel redox

Un pseudo-tripeptide γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine, présent sous forme oxydée et réduite, qui contribue au maintien du potentiel redox

Explication

Le glutathion est un pseudo-tripeptide γ-L-glutamyl-L-cystéinylglycine qui existe sous des formes oxydée et réduite et participe au maintien du potentiel redox. Le décrire comme un peptide à liaisons α méconnaît sa structure γ particulière.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 78 flashcards sur Acides aminés et peptides.

Quels sont les neuf acides aminés essentiels chez l’homme ?

L’histidine, l’isoleucine, la leucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, le tryptophane et la valine.

Comment varie la solubilité des acides aminés autour de leur pHi et en milieu alcalin ?

Elle est très faible autour du pHi et augmente en milieu alcalin.

Pourquoi la solubilité des acides aminés augmente-t-elle en milieu alcalin ?

La formation de sels l’augmente.

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