QCM : Acides aminés et propriétés physico-chimiques (25 questions)

Explication

La biochimie étudie la structure et la composition de la matière vivante ainsi que les réactions chimiques qui se produisent dans les organismes. La classification des espèces relève plutôt de la systématique et de la biologie évolutive.

Explication

Les principales molécules biochimiques comprennent les acides nucléiques, les acides aminés et les protéines, les glucides ainsi que les lipides. L’eau et les sels minéraux sont importants pour la cellule, mais ils ne constituent pas cet ensemble de grandes familles organiques.

Explication

Les molécules organiques de la matière vivante possèdent un squelette carboné, donc elles contiennent du carbone. La présence d’oxygène, d’azote ou de soufre varie selon les molécules et ne définit pas à elle seule leur caractère organique.

Explication

Une protéine est un polymère dont les monomères sont les acides aminés, associés selon une séquence. Les nucléotides sont les monomères des acides nucléiques, tandis que les glucides ne constituent pas les chaînes protéiques.

Explication

L’hémoglobine a pour fonction de transporter le dioxygène. Le collagène contribue à la résistance des tissus, le fibrinogène participe à la cicatrisation et l’actine ainsi que la myosine interviennent dans la contraction musculaire.

Explication

Un acide aminé est un acide organique contenant un groupement amine. Les glucides, les lipides et les acides nucléiques appartiennent à d’autres familles de molécules et ne correspondent pas à cette définition.

Explication

Dans un acide α-aminé protéinogène, les fonctions amine primaire et carboxylique sont liées au même carbone α, et le radical R constitue la partie variable. La présence de ces fonctions sur un carbone β ou γ caractérise respectivement des acides β- ou γ-aminés.

Explication

Les acides aminés protéinogènes sont incorporés dans les protéines, alors que les acides aminés non-protéinogènes, comme l’ornithine ou l’acide γ-aminobutyrique, n’en constituent pas les chaînes. Ces derniers peuvent néanmoins exercer une fonction dans l’organisme, ce qui les distingue d’une absence totale de rôle biologique.

Explication

La glycine, l’alanine, la valine, la leucine et l’isoleucine appartiennent au groupe des acides aminés non polaires ou hydrophobes. Les autres groupes proposés contiennent des acides aminés polaires, soufrés ou aromatiques.

Explication

La sérine et la thréonine possèdent un radical hydroxylé polaire qui peut former des liaisons avec l’eau et être phosphorylé. Le groupement thioéther et les ponts disulfures concernent les acides aminés soufrés, tandis que l’absorption à 280 nm concerne surtout les aromatiques.

Explication

La cystéine contient un groupement thiol capable de participer à des ponts disulfures, tandis que la méthionine contient un thioéther. L’inversion entre thiol et thioéther est donc incorrecte.

Explication

L’homéostasie désigne le maintien d’un équilibre constant, notamment celui du pool intracellulaire d’acides aminés libres. La dégradation des acides aminés correspond au catabolisme, et non à l’homéostasie.

Explication

La désamination ou la transamination élimine le groupement α-aminé et s’accompagne d’une libération d’ammoniac. Le squelette carboné est conservé pour être orienté vers d’autres voies métaboliques.

Explication

L’ammoniac toxique est converti en urée dans le foie afin de pouvoir être excrété. La production de glucose, de protéines ou d’acides gras ne constitue pas le mécanisme indiqué pour neutraliser cet ammoniac.

Explication

La glycine est non chirale parce que son carbone α ne porte pas quatre substituants différents. Les autres acides aminés standards possèdent généralement un carbone α asymétrique et peuvent exister sous forme d’énantiomères.

Explication

Dans la représentation de Fischer, un acide aminé de série L possède le groupement NH2 à gauche, et cette série est celle intégrée dans les protéines. La série D ne correspond pas à la configuration utilisée pour cette incorporation protéique.

Explication

Les acides aminés aromatiques absorbent les ultraviolets autour de 280 nm, surtout le tryptophane et la tyrosine, tandis que la phénylalanine absorbe plus faiblement. Les autres groupes ne réunissent pas les principaux acides aminés responsables de cette absorption.

Explication

La loi de Beer-Lambert indique que l’absorbance est proportionnelle à la concentration lorsque $\varepsilon$ et $l$ sont constants. Une concentration deux fois plus élevée produit donc une absorbance deux fois plus élevée, et non une multiplication par quatre.

Explication

La relation $[H^+] = 10^{-pH}$ donne ici $[H^+] = 10^{-3}\ \mathrm{mol\,L^{-1}}$. La valeur 3 correspond au pH et non à la concentration en protons.

Explication

Le pKa est le pH auquel les deux formes d’un groupement ionisable sont présentes à 50 % chacune, et il vérifie $pK_a=-\log(K_a)$. Le pH de charge nette nulle correspond au pHi, qui est une autre notion.

Explication

Le pHi est le pH pour lequel la charge nette de l’acide aminé est nulle. La présence de deux formes à 50 % caractérise plutôt le pKa d’un groupement ionisable.

Explication

Pour cet acide aminé, $pH_i=\frac{pK_{a1}+pK_{a2}}{2}=\frac{2,3+9,7}{2}=6,0$. Une valeur proche de 3 est plutôt attendue pour un acide aminé dicarboxylique.

Explication

La courbe de titration permet de déterminer les pKa, de prévoir la charge à un pH donné et d’identifier les zones tampons. Elle ne fournit pas directement les propriétés physiques générales proposées dans les autres réponses.

Explication

La migration est faible près du pHi, car la charge nette y est nulle, et elle augmente lorsque la différence entre le pH et le pHi grandit. L’acide aminé se dirige vers l’électrode opposée à sa charge.

Explication

Les acides aminés se séparent grâce à leur fixation ionique sur une résine, puis sont élués par un gradient de pH. La migration selon la masse moléculaire relève d’autres méthodes de séparation.