Qu'est-ce que la biochimie étudie dans la matière vivante ?
La structure, la composition et les réactions chimiques dans l'organisme.
Quelles sont les principales molécules biochimiques ?
Les acides nucléiques, acides aminés et protéines, glucides et lipides.
Quelle caractéristique commune ont les molécules organiques de la matière vivante ?
Elles possèdent un squelette carboné.
Qu'est-ce qu'une protéine en biologie ?
Un polymère d'acides aminés assemblés séquentiellement.
Quelles fonctions biologiques les protéines remplissent-elles ?
Fonctions immunitaires, sanguines, enzymatiques, membranaires, structurales, musculaires et de signalisation.
Qu'est-ce qu'un acide aminé ?
Un acide organique contenant un groupement amine.
Quelles fonctions portent les acides α-aminés protéinogènes sur le même carbone ?
Les fonctions carboxylique et amine primaire.
Quelle partie des acides aminés protéinogènes varie entre eux ?
Le radical R.
Combien d'acides aminés protéinogènes standards existent ?
Vingt.
Quelle est la distribution des 20 acides aminés protéinogènes standards ?
Universelle chez tous les êtres vivants connus.
Quels acides aminés non-polaires sont inclus dans la classification ?
Glycine, alanine, valine, leucine et isoleucine.
Quels acides aminés hydroxylés peuvent former des liaisons avec l'eau ?
La sérine et la thréonine.
Quel rôle joue le radical polaire des acides aminés hydroxylés ?
Il peut constituer un site de phosphorylation.
Quels acides aminés soufrés sont mentionnés dans la classification ?
La cystéine et la méthionine.
Quelle propriété spécifique possède la cystéine parmi les acides aminés soufrés ?
Un groupement thiol capable de former des ponts disulfures.
Quelle caractéristique chimique distingue la méthionine ?
Elle possède un groupement thioéther.
Qu'est-ce que l'homéostasie maintient notamment constant ?
Le pool intracellulaire d’acides aminés libres.
Quelle est la première étape du catabolisme des acides aminés ?
L’élimination du groupement α-aminé par désamination ou transamination.
Quel déchet toxique est converti en urée dans le foie ?
L’ammoniac toxique.
Que peut devenir le groupement aminé après élimination ?
Il peut être recyclé pour la néosynthèse d’acides aminés non essentiels.
Quel acide aminé standard ne possède pas de carbone α asymétrique ?
La glycine.
Que caractérise le carbone α des acides aminés standards sauf la glycine ?
Il est asymétrique et lié à quatre substituants différents.
Sous quelle forme existent les acides aminés standards à carbone α asymétrique ?
Sous forme d’énantiomères.
Dans la représentation de Fischer, où se situe le groupement NH2 pour la série L ?
À gauche.
Quels isomères d’acides aminés sont intégrés dans les protéines ?
Les isomères L.
À quelle longueur d’onde les acides aminés aromatiques absorbent-ils fortement les ultraviolets ?
À 280 nm.
Quels acides aminés aromatiques absorbent le plus les ultraviolets ?
Le tryptophane et la tyrosine.
Quelle est la formule de la loi de Beer-Lambert pour l’absorbance ?
.
Comment est défini le pH en fonction de la concentration en protons ?
Le pH est égal à moins le logarithme décimal de la concentration en protons.
Quelle relation lie le pKa à la constante d'acidité Ka ?
Le pKa est égal à moins le logarithme décimal de Ka.
Qu'est-ce que le pKa d'un groupement ionisable ?
Le pKa est le pH où les deux formes ionisées sont présentes à 50 % chacune.
Que représente le pH isoélectrique d'un acide aminé ?
Le pH où la charge nette de l'acide aminé est nulle.
Comment calcule-t-on le pHi d'un acide aminé sans fonction ionisable sur le radical ?
Le pHi est la moyenne des deux pKa principaux.
Que permet de déterminer une courbe de titration d'un acide aminé ?
Les pKa des groupements ionisables.
Comment prédit-on la charge d'un acide aminé à un pH donné ?
En utilisant une courbe de titration.
Que révèle une courbe de titration concernant un acide aminé ?
Ses zones tampons.
Vers quelle électrode se déplacent les acides aminés en électrophorèse ?
Vers l'électrode opposée à leur charge.
Comment varie la migration des acides aminés en électrophorèse selon le pH et le pHi ?
Elle augmente avec la différence entre le pH et le pHi.
Sur quel principe repose la séparation des acides aminés en chromatographie par échange d’ions ?
La séparation selon leur charge par fixation ionique sur une résine.
Combien de liaisons covalentes possède le carbone ?
Quatre liaisons covalentes.
Quels sont les quatre atomes majeurs dans la masse d'une cellule animale ?
Carbone, hydrogène, oxygène et azote.
Quel rôle joue l'hémoglobine dans l'organisme ?
Elle transporte le dioxygène.
Quelle fonction a le fibrinogène dans le corps humain ?
Il participe à la cicatrisation.
Quelle propriété confère le collagène aux tissus ?
Il leur donne une résistance.
Dans quelle fonction interviennent l'actine et la myosine ?
Dans la contraction musculaire.
Combien de protéines différentes fabrique en moyenne chaque cellule humaine ?
Environ 15 000 protéines différentes.
Combien de protéines différentes possède l'organisme humain ?
Environ 100 000 protéines différentes.
Les acides aminés non-protéinogènes entrent-ils dans la constitution des protéines ?
Non, ils n'entrent pas dans la constitution des protéines.
Donnez un exemple d'acide aminé non-protéinogène.
L'ornithine ou l'acide γ-aminobutyrique.
Quelle fonction peuvent exercer les acides aminés non-protéinogènes dans l'organisme ?
Ils peuvent exercer une fonction dans l'organisme.
Quels acides aminés sont aromatiques selon la classification ?
Phénylalanine, tyrosine et tryptophane.
Quelle est la particularité de l'histidine par rapport aux acides aminés aromatiques ?
Elle est cyclique sans être aromatique.
Quelle part de l’apport énergétique global les acides aminés fournissent-ils ?
10 % à 20 % de l’apport énergétique global.
Quels acides aminés sont glucoformateurs ?
L’alanine est glucoformateur.
Quels acides aminés sont cétogènes ?
La leucine et la lysine sont cétogènes.
Quels acides aminés ont une chaîne latérale ionisable ?
L’aspartate, le glutamate, l’histidine, l’arginine, la lysine, la cystéine et la tyrosine.
Quand apparaît le maximum d’un acide aminé décroché en chromatographie par échange d’ions ?
Lorsque le pH atteint approximativement son pHi.
Quelle différence principale existe entre électrophorèse sur papier et chromatographie ?
L’électrophorèse est rapide et qualitative, la chromatographie est quantitative et plus longue.
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1. Quel objet d’étude caractérise la biochimie ?
2. Lequel de ces ensembles regroupe les principales molécules biochimiques ?
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