Fiche de révision : Acides aminés et propriétés physico-chimiques

📋 Plan du Cours

1. Fondements de la biochimie
2. Rôles biologiques des protéines
3. Structure des acides aminés
4. Classification des acides aminés
5. Homéostasie et devenir métabolique
6. Stéréochimie et absorption UV
7. Ionisation, pKa et pHi
8. Applications analytiques des acides aminés

📖 1. Fondements de la biochimie

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : étude de la structure et de la composition de la matière vivante ainsi que des réactions chimiques qui ont lieu dans l’organisme des êtres vivants

★ À maîtriser

• Les principales molécules biochimiques sont :

  • les acides nucléiques
  • les acides aminés et protéines
  • les glucides
  • les lipides

• Les molécules organiques de la matière vivante possèdent un squelette carboné, c’est-à-dire qu’elles contiennent du carbone.

Compléments

• Le carbone possède quatre liaisons covalentes et les quatre atomes qui constituent la majeure partie de la masse d’une cellule animale sont le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote.

💡 Astuce mémo

CHON : carbone, hydrogène, oxygène, azote

📖 2. Rôles biologiques des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : polymère constitué par l’association séquentielle d’acides aminés, qui sont ses monomères

★ À maîtriser

• Les protéines assurent notamment les fonctions :
  • immunitaires
  • sanguines
  • enzymatiques
  • membranaires
  • structurales
  • musculaires
  • de signalisation

Compléments

• L’hémoglobine transporte le dioxygène, le fibrinogène participe à la cicatrisation, le collagène donne une résistance aux tissus et l’actine et la myosine interviennent dans la contraction musculaire.

• Chez l’être humain, chaque cellule fabrique en moyenne 15 000 protéines différentes et l’organisme humain possède environ 100 000 protéines différentes.

💡 Astuce mémo

Une cellule comme une usine utilisant des protéines pour transporter, catalyser, structurer et signaler

📖 3. Structure des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : acide organique contenant un groupement amine

★ À maîtriser

• Les acides aminés protéinogènes sont des acides α-aminés dont les fonctions carboxylique et amine primaire sont portées par le même carbone α, tandis que le radical R constitue la partie variable.

• Il existe 20 acides aminés protéinogènes standards, universellement distribués chez tous les êtres vivants connus.

Compléments

📌 Les acides aminés non-protéinogènes n’entrent pas dans la constitution des protéines, comme l’ornithine et l’acide γ-aminobutyrique, mais ils peuvent exercer une fonction dans l’organisme.

💡 Astuce mémo

Protéinogène = incorporé dans une protéine ; non-protéinogène = rôle libre dans l’organisme

📖 4. Classification des acides aminés

★ À maîtriser

• Les acides aminés non-polaires comprennent :

  • la glycine
  • l’alanine
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine

• Les acides aminés hydroxylés sont la sérine et la thréonine, dont le radical polaire peut former des liaisons avec l’eau et constituer un site de phosphorylation.

• Les acides aminés soufrés sont la cystéine, qui possède un groupement thiol capable de former des ponts disulfures, et la méthionine, qui possède un groupement thioéther.

Compléments

• Les acides aminés aromatiques sont la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane, mais l’histidine est cyclique sans être aromatique.

📖 5. Homéostasie et devenir métabolique

🔑 Notions clés & Définitions

• Homéostasie : capacité à maintenir un équilibre constant, notamment pour le pool intracellulaire d’acides aminés libres

★ À maîtriser

• 🔄 Le catabolisme commence par :
  1. l’élimination du groupement α-aminé
  2. la désamination ou la transamination
  3. la libération d’ammoniac

📌 L’ammoniac toxique est converti en urée dans le foie afin d’être excrété, tandis que le groupement aminé peut aussi être recyclé pour la néosynthèse d’acides aminés non essentiels.

Compléments

• Les acides aminés fournissent 10 % à 20 % de l’apport énergétique global, certains étant glucoformateurs comme l’alanine et d’autres cétogènes comme la leucine et la lysine.

💡 Astuce mémo

Élimination de l’amine → ammoniac → urée hépatique ; utilisation du squelette carboné → énergie ou métabolites

📖 6. Stéréochimie et absorption UV

📝 Points essentiels

📌 À l’exception de la glycine, les acides aminés standards possèdent un carbone α asymétrique lié à quatre substituants différents et existent sous forme d’énantiomères.

• Dans la représentation de Fischer, la série L possède le groupement NH2 à gauche et seuls les isomères L sont intégrés dans les protéines.

• Les acides aminés aromatiques absorbent fortement les ultraviolets avec un pic caractéristique à 280 nm, principalement pour le tryptophane et la tyrosine et plus faiblement pour la phénylalanine.

📐 Formule - L’absorbance d’une solution suit la loi de Beer-Lambert : $A = \varepsilon l c$, où A est l’absorbance, ε le coefficient d’extinction molaire, l la longueur de trajet optique et c la concentration molaire.

💡 Astuce mémo

Glycine non chirale, alors que les autres acides aminés standards sont chiraux et incorporés sous forme L

📖 7. Ionisation, pKa et pHi

🔑 Notions clés & Définitions

• pKa : pH auquel les deux formes d’un groupement ionisable sont présentes à 50 % chacune et il vérifie $pK_a = -\log(K_a)$

• pH isoélectrique : le pH pour lequel la charge nette de l’acide aminé est nulle

★ À maîtriser

📐 Formule - Le pH est défini par $pH = -\log[H^+]$ et la concentration en protons vérifie $[H^+] = 10^{-pH}$.

📐 Formule - Pour un acide aminé sans fonction ionisable sur le radical, le pHi est la moyenne des deux pKa principaux : $pH_i = \frac{pK_{a1}+pK_{a2}}{2}$.

Compléments

• Les sept acides aminés à chaîne latérale ionisable sont :
  • l’aspartate
  • le glutamate
  • l’histidine
  • l’arginine
  • la lysine
  • la cystéine
  • la tyrosine

💡 Astuce mémo

pH croissant : protoné → zwitterion → déprotoné

📖 8. Applications analytiques des acides aminés

★ À maîtriser

• 🔄 Une courbe de titration permet de :

  1. déterminer les pKa des groupements ionisables
  2. prévoir la charge à un pH donné
  3. identifier les régions tampons

• En électrophorèse, les acides aminés se déplacent vers l’électrode opposée à leur charge, et plus la différence entre le pH et le pHi est grande, plus leur migration est importante.

• La chromatographie par échange d’ions sépare les acides aminés selon leur charge grâce à leur fixation ionique sur une résine, puis à leur élution par un gradient de pH.

Compléments

📌 Dans une chromatographie par échange d’ions, le maximum d’un acide aminé décroché de la colonne apparaît lorsque le pH atteint approximativement son pHi.

📌 L’électrophorèse sur papier est rapide, peu coûteuse et qualitative, tandis que la chromatographie est quantitative et permet de récupérer les échantillons séparés mais nécessite davantage de temps et de matériel.

💡 Astuce mémo

Échantillon → séparation → fractions → mesure → identification

📊 Tableaux de synthèse

Principales classes d’acides aminés

Méthodes analytiques