QCM : Acides aminés et protéines (65 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant la définition d’un atome :

Dans un atome, le noyau contient des électrons et des neutrons.
Un atome constitue la plus petite unité de matière conservant les propriétés de son élément.
Un atome est la plus petite unité de matière conservant les propriétés de l’élément concerné.
Un atome conserve les propriétés de l’élément auquel il appartient.
Un atome est la plus petite unité qui conserve les propriétés d’une molécule.

Un atome constitue la plus petite unité de matière conservant les propriétés de son élément. · Un atome est la plus petite unité de matière conservant les propriétés de l’élément concerné. · Un atome conserve les propriétés de l’élément auquel il appartient.

Explication

L’atome est la plus petite unité de matière conservant les propriétés de son élément. Son noyau contient des protons et des neutrons, et non des électrons ; un atome ne conserve pas les propriétés d’une molécule.

2. Parmi les propositions suivantes concernant un atome électriquement neutre, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Son nombre de protons correspond au nombre de neutrons présents dans son noyau.
La charge électrique neutre correspond à autant de protons que d’électrons.
Le nombre de protons y est égal au nombre d’électrons.
Son nombre d’électrons correspond au nombre de neutrons présents dans son noyau.
Un atome neutre possède autant de protons que d’électrons.

La charge électrique neutre correspond à autant de protons que d’électrons. · Le nombre de protons y est égal au nombre d’électrons. · Un atome neutre possède autant de protons que d’électrons.

Explication

La neutralité électrique implique l’égalité entre le nombre de protons et celui des électrons. Le nombre de neutrons ne détermine pas cette égalité.

3. À propos des isotopes d’un même élément :

Ils ont le même nombre de protons, mais diffèrent par leurs neutrons.
Ils ont le même nombre de neutrons et le même nombre de protons.
Ils diffèrent par leur nombre de protons et partagent leur masse.
Ils possèdent des nombres de protons différents et des nombres de neutrons identiques.
Ils se distinguent par leurs protons, mais partagent leur nombre de neutrons.

Ils ont le même nombre de protons, mais diffèrent par leurs neutrons.

Explication

Deux isotopes d’un même élément conservent le même nombre de protons, mais ont des nombres de neutrons différents. Les propositions qui inversent cette distinction confondent les deux particules.

4. Les éléments qui représentent à eux seuls 96 % de la matière vivante sont :

Le carbone, le calcium, l’oxygène et l’azote représentent ensemble 96 % de la matière vivante.
Le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote représentent ensemble 96 % de la matière vivante.
Le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et le phosphore représentent ensemble 96 % de la matière vivante.
Le carbone, l’azote, le soufre et l’oxygène représentent ensemble 96 % de la matière vivante.
La matière vivante est composée à 96 % par le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote.

Le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote représentent ensemble 96 % de la matière vivante. · La matière vivante est composée à 96 % par le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote.

Explication

Les quatre éléments concernés sont le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote, qui totalisent 96 % de la matière vivante. Les autres propositions remplacent l’un de ces éléments par un autre.

5. Concernant les liaisons que peut établir un atome de carbone :

Quatre électrons périphériques permettent au carbone d’établir quatre liaisons.
Le carbone peut établir quatre liaisons pour obtenir deux électrons sur sa couche périphérique.
Dans un atome neutre de carbone, le nombre de protons diffère du nombre d’électrons.
Le carbone peut établir quatre liaisons pour atteindre une meilleure stabilité.
Le carbone possède quatre électrons sur sa couche périphérique.

Quatre électrons périphériques permettent au carbone d’établir quatre liaisons. · Le carbone peut établir quatre liaisons pour atteindre une meilleure stabilité. · Le carbone possède quatre électrons sur sa couche périphérique.

Explication

Le carbone possède quatre électrons sur sa couche périphérique et peut établir quatre liaisons pour atteindre une meilleure stabilité. Dans un atome neutre, le nombre de protons est égal au nombre d’électrons ; la règle du duet concerne l’hydrogène.

6. Un carbone asymétrique se reconnaît au fait qu’il porte :

Quatre substituants différents autour de l’atome de carbone.
Deux substituants différents et deux substituants identiques.
Quatre substituants distincts portés par le même atome de carbone.
Trois substituants différents et un substituant répété.
Trois substituants identiques et un substituant différent.

Quatre substituants différents autour de l’atome de carbone. · Quatre substituants distincts portés par le même atome de carbone.

Explication

Un carbone asymétrique porte quatre substituants différents. Les configurations comportant des substituants identiques ne répondent pas à cette définition.

7. Parmi les propositions suivantes sur les isomères, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Les isomères ont des formules brutes et des formules développées identiques.
Les isomères partagent leur formule brute, mais ont des formules développées différentes.
Le glucose et le fructose possèdent des formules brutes différentes.
Les isomères ont une formule brute différente, mais des formules développées identiques.
Les isomères possèdent des formules brutes différentes et des formules développées identiques.

Les isomères partagent leur formule brute, mais ont des formules développées différentes.

Explication

Les isomères ont la même formule brute et des formules développées différentes. Le glucose et le fructose ont tous deux pour formule brute C₆H₁₂O₆.

8. À propos des différentes catégories d’isomères organiques :

Les isomères de position se distinguent par la disposition de la chaîne carbonée.
Les isomères de fonction changent de fonction chimique, ceux de position déplacent cette fonction.
Le glucose possède une fonction cétone dans sa formule développée.
Les isomères de squelette diffèrent par la position de leur fonction sur la chaîne carbonée.
Les isomères de squelette diffèrent par leur fonction chimique, sans modifier la chaîne carbonée.

Les isomères de fonction changent de fonction chimique, ceux de position déplacent cette fonction.

Explication

Les isomères de fonction diffèrent par leur fonction chimique, ceux de position déplacent la fonction sur la chaîne, et ceux de squelette diffèrent par la disposition de cette chaîne. Le glucose possède une fonction aldéhyde, et non une fonction cétone.

9. Parmi les propositions suivantes concernant les règles de l’octet et du duet, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

La règle du duet concerne l’hydrogène et vise huit électrons périphériques.
La règle de l’octet concerne l’hydrogène et vise deux électrons.
La règle de l’octet vise deux électrons, tandis que le duet en vise huit.
La règle de l’octet vise huit électrons périphériques pour un atome.
La règle du duet vise deux électrons périphériques pour les atomes autres que l’hydrogène.

La règle de l’octet vise huit électrons périphériques pour un atome.

Explication

La règle de l’octet correspond à la tendance à obtenir huit électrons sur la couche périphérique. Le duet concerne l’hydrogène et vise deux électrons, non huit.

10. Une réaction entre un acide carboxylique et un alcool conduit à la formation de :

La réaction d’un acide carboxylique avec un alcool forme un ester.
La réaction d’un acide carboxylique avec un thiol forme un ester.
Un thiol réagissant avec un acide carboxylique conduit à un thioester.
Un acide carboxylique et un alcool peuvent réagir pour former un ester.
L’estérification entre un acide carboxylique et un alcool est réversible.

La réaction d’un acide carboxylique avec un alcool forme un ester. · Un thiol réagissant avec un acide carboxylique conduit à un thioester. · Un acide carboxylique et un alcool peuvent réagir pour former un ester. · L’estérification entre un acide carboxylique et un alcool est réversible.

Explication

Un acide carboxylique et un alcool forment un ester, et l’estérification est réversible. La réaction avec un thiol conduit plutôt à un thioester.

11. Concernant l’affinité des substances pour l’eau :

Les substances hydrophobes ont une affinité pour l’eau et sont généralement apolaires.
Les substances hydrophobes n’ont pas d’affinité pour l’eau et ne sont ni polaires ni ioniques.
Les substances hydrophiles n’ont pas d’affinité pour l’eau et ne sont ni polaires ni ioniques.
Les substances hydrophiles ont une affinité pour l’eau et sont généralement polaires ou ioniques.
Les substances hydrophobes ont une affinité pour l’eau et ne sont ni polaires ni ioniques.

Les substances hydrophobes n’ont pas d’affinité pour l’eau et ne sont ni polaires ni ioniques. · Les substances hydrophiles ont une affinité pour l’eau et sont généralement polaires ou ioniques.

Explication

Les substances hydrophiles ont une affinité pour l’eau et sont généralement polaires ou ioniques. Les substances hydrophobes n’ont pas d’affinité pour l’eau et ne sont ni polaires ni ioniques.

12. Concernant la définition d’un ose :

Un ose comporte plusieurs fonctions alcool et une fonction carbonyle, aldéhyde ou ester.
Un ose comporte plusieurs fonctions alcool et une fonction carboxyle, aldéhyde ou cétone.
Un ose comporte plusieurs fonctions carbonyle et une fonction alcool, aldéhyde ou cétone.
Un ose comporte plusieurs fonctions alcool et une fonction carbonyle, aldéhyde ou cétone.
Un ose comporte plusieurs fonctions alcool et une fonction carbonyle, amine ou cétone.

Un ose comporte plusieurs fonctions alcool et une fonction carbonyle, aldéhyde ou cétone.

Explication

Un ose associe plusieurs fonctions alcool à une fonction carbonyle, qui est aldéhyde ou cétone. Les propositions incorrectes substituent respectivement la nature ou le nombre des fonctions caractéristiques.

13. Parmi les propositions suivantes concernant la classification des oses, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Un ose peut être classé selon son nombre de carbones et sa fonction carbonyle.
Le nombre de carbones permet de distinguer trioses, tétroses, pentoses, hexoses et heptoses.
Un cétose possède une fonction carbonyle de type cétone.
Un aldose possède une fonction carbonyle de type aldéhyde.
Un cétose possède une fonction carbonyle de type aldéhyde.

Un ose peut être classé selon son nombre de carbones et sa fonction carbonyle. · Le nombre de carbones permet de distinguer trioses, tétroses, pentoses, hexoses et heptoses. · Un cétose possède une fonction carbonyle de type cétone. · Un aldose possède une fonction carbonyle de type aldéhyde.

Explication

Les catégories triose à heptose reposent sur le nombre de carbones, et aldose ou cétose indique la nature de la fonction carbonyle. Une fonction aldéhyde caractérise l’aldose, tandis que le cétose porte une fonction cétone.

14. Le glycéraldéhyde et la dihydroxyacétone se distinguent ainsi :

Le glycéraldéhyde est un aldotriose, tandis que la dihydroxyacétone est un cétotriose.
Le glycéraldéhyde est un aldotriose, tandis que la dihydroxyacétone est un aldotriose.
Le glycéraldéhyde est un cétotriose, tandis que la dihydroxyacétone est un cétotriose.
Le glycéraldéhyde est un cétotriose, tandis que la dihydroxyacétone est un aldotriose.
Le glycéraldéhyde est un aldopentose, tandis que la dihydroxyacétone est un cétopentose.

Le glycéraldéhyde est un aldotriose, tandis que la dihydroxyacétone est un cétotriose.

Explication

Le glycéraldéhyde porte une fonction aldéhyde et compte trois carbones : c’est un aldotriose. La dihydroxyacétone est un cétotriose, et non un aldose.

15. Au sujet du carbone asymétrique du glycéraldéhyde, quelles propositions sont exactes ?

Les quatre substituants du C2 sont différents.
Le C2 est lié à un hydrogène et à un groupement hydroxyle.
Le C1 du glycéraldéhyde est lié à quatre substituants différents.
Le C2 est lié à un carbonyle et à un groupement CH2OH.
Le C2 du glycéraldéhyde est son carbone asymétrique.

Les quatre substituants du C2 sont différents. · Le C2 est lié à un hydrogène et à un groupement hydroxyle. · Le C2 est lié à un carbonyle et à un groupement CH2OH. · Le C2 du glycéraldéhyde est son carbone asymétrique.

Explication

Le carbone asymétrique du glycéraldéhyde est le C2, auquel sont liés un hydrogène, un hydroxyle, un carbonyle et un groupement CH2OH. Le C1 n’est pas le carbone portant ces quatre substituants différents.

16. En solution, la cyclisation des oses de plus de quatre carbones :

Résulte d’une réaction entre le carbonyle et un hydroxyle de la chaîne, formant un hémiacétal cyclique.
Résulte d’une réaction entre le carbonyle et un hydroxyle de la chaîne, formant un ester cyclique.
Résulte d’une réaction entre le carbonyle et un groupement amine, formant un hémiacétal cyclique.
Résulte d’une réaction entre le carbonyle et un hydroxyle de la chaîne, formant un acétal cyclique.
Résulte d’une réaction entre deux hydroxyles de la chaîne, formant un hémiacétal cyclique.

Résulte d’une réaction entre le carbonyle et un hydroxyle de la chaîne, formant un hémiacétal cyclique.

Explication

La cyclisation met en réaction le carbonyle et un hydroxyle de la chaîne, ce qui forme un hémiacétal cyclique. Les autres énoncés substituent un réactif ou le type de produit formé.

17. Concernant le carbone anomérique :

Chez un aldose, le carbone anomérique est le C2.
Chez un aldose, le carbone anomérique est le C1.
Chez un cétose, le carbone anomérique est le C1.
Il correspond au carbone asymétrique nouvellement créé lors de la cyclisation.
Chez un cétose, le carbone anomérique est le C2.

Chez un aldose, le carbone anomérique est le C1. · Il correspond au carbone asymétrique nouvellement créé lors de la cyclisation. · Chez un cétose, le carbone anomérique est le C2.

Explication

La cyclisation crée un nouveau carbone asymétrique appelé carbone anomérique. Il s’agit du C1 chez les aldoses et du C2 chez les cétoses.

18. Pour un ose de série D, la distinction entre les anomères α et β repose sur :

La position de l’hydroxyle anomérique, du même côté que l’hydroxyle déterminant D pour α et du côté opposé pour β.
La position de l’hydroxyle anomérique, comparée à celle du carbonyle dans la forme linéaire pour α et β.
La position de l’hydroxyle anomérique, du même côté que l’hydroxyle déterminant D pour β et du côté opposé pour α.
La position de l’hydroxyle anomérique, du côté opposé à l’hydroxyle déterminant D pour α et du même côté pour β.
La position de l’hydroxyle anomérique, comparée à celle du dernier carbone asymétrique pour α et β.

La position de l’hydroxyle anomérique, du même côté que l’hydroxyle déterminant D pour α et du côté opposé pour β.

Explication

Pour un ose D, l’anomère α place l’hydroxyle anomérique du même côté que l’hydroxyle déterminant la série, et β du côté opposé. Les autres propositions inversent les anomères ou utilisent une référence différente.

19. À propos de l’oxydation des oses :

L’oxydation d’un aldose en C1 produit un acide uronique.
L’oxydation d’un ose en C6 produit un acide uronique.
La nature de l’acide obtenu dépend du carbone oxydé.
L’oxydation d’un ose en C6 produit un acide aldonique.
L’oxydation d’un aldose en C1 produit un acide aldonique.

L’oxydation d’un ose en C6 produit un acide uronique. · La nature de l’acide obtenu dépend du carbone oxydé. · L’oxydation d’un aldose en C1 produit un acide aldonique.

Explication

L’oxydation en C1 d’un aldose donne un acide aldonique, tandis que l’oxydation en C6 donne un acide uronique. Les deux dernières propositions intervertissent les produits associés à ces positions.

20. En milieu alcalin et à chaud, un ose réducteur :

Peut réduire les ions cuivre Cu²⁺ en CuO.
Peut oxyder les ions cuivre Cu²⁺ en Cu₂O.
Peut réduire les ions cuivre Cu²⁺ en Cu₂O.
Peut réduire les ions fer en Cu₂O.
Peut oxyder des substances telles que les sels métalliques.

Peut réduire les ions cuivre Cu²⁺ en Cu₂O. · Peut oxyder des substances telles que les sels métalliques.

Explication

Un ose réducteur, en milieu alcalin et à chaud, peut oxyder des substances comme les sels métalliques et réduire Cu²⁺ en Cu₂O. Les autres énoncés modifient le produit, le sens de la réaction ou l’ion concerné.

21. Avec le réactif de Fehling, quelles propositions décrivent correctement les résultats possibles ?

Une réaction positive produit un précipité bleu, proportionnel à la quantité de sucre réducteur.
Une réaction positive produit un précipité rouge brique, proportionnel à la quantité de sucre non réducteur.
Une réaction positive produit un précipité rouge brique, proportionnel à la quantité de sucre réducteur.
Une réaction négative laisse la solution rouge brique après le test.
Une réaction négative produit un précipité rouge brique, proportionnel à la quantité de sucre réducteur.

Une réaction positive produit un précipité rouge brique, proportionnel à la quantité de sucre réducteur.

Explication

Une réaction positive forme un précipité rouge brique dont la quantité est proportionnelle à celle du sucre réducteur. Une réaction négative laisse la solution bleue, et non rouge brique.

22. Concernant la liaison osidique :

Elle met en jeu un hydroxyle anomérique associé à un groupe alcool de l’autre ose.
Elle relie deux fonctions carboxyliques portées par des oses distincts.
Elle implique un hydroxyle anomérique et un groupe alcool lorsque les radicaux liés sont des oses.
Elle relie l’hydroxyle anomérique d’un ose à un alcool d’un autre ose.
Elle peut unir l’hydroxyle anomérique d’un ose à un alcool primaire ou secondaire.

Elle met en jeu un hydroxyle anomérique associé à un groupe alcool de l’autre ose. · Elle implique un hydroxyle anomérique et un groupe alcool lorsque les radicaux liés sont des oses. · Elle relie l’hydroxyle anomérique d’un ose à un alcool d’un autre ose. · Elle peut unir l’hydroxyle anomérique d’un ose à un alcool primaire ou secondaire.

Explication

La liaison osidique relie l’hydroxyle anomérique d’un ose à un alcool de l’autre ose, qui peut être primaire ou secondaire. Les fonctions carboxyliques ne définissent pas cette liaison.

23. Une liaison osidique engageant les deux hydroxyles anomériques entraîne quelles conséquences ?

Elle laisse un hydroxyle anomérique libre sur chaque cycle lié.
Elle ne laisse pas d’hydroxyle anomérique libre dans l’oside formé.
Elle produit un oside réducteur dont les cycles mutarotent.
Elle produit un oside non réducteur dépourvu d’hydroxyle anomérique libre.
Elle bloque la mutarotation des cycles engagés dans la liaison.

Elle ne laisse pas d’hydroxyle anomérique libre dans l’oside formé. · Elle produit un oside non réducteur dépourvu d’hydroxyle anomérique libre. · Elle bloque la mutarotation des cycles engagés dans la liaison.

Explication

L’engagement des deux hydroxyles anomériques donne un oside non réducteur sans hydroxyle anomérique libre et bloque la mutarotation. Il ne reste donc pas d’hydroxyle anomérique libre et l’oside n’est pas réducteur.

24. Parmi les propositions suivantes concernant le saccharose, lesquelles sont exactes ?

Le saccharose est un diholoside réducteur reliant deux molécules de glucose.
Le saccharose associe le glucose et le fructose par une liaison α1→β2.
Le saccharose associe le glucose et le galactose par une liaison α1→β2.
Le saccharose réunit le galactose et le fructose par une liaison β1→4.
Le saccharose est un diholoside réducteur formé de glucose et de fructose.

Le saccharose associe le glucose et le fructose par une liaison α1→β2.

Explication

Le saccharose est constitué de glucose et de fructose reliés par une liaison α1→β2, et il est non réducteur. Les propositions qui le qualifient de réducteur ou remplacent l’un de ses oses ou sa liaison sont incorrectes.

25. À propos du lactose :

La lactase hydrolyse le lactose en galactose et en glucose.
La liaison du lactose entre ses oses est de type α1→β2.
La liaison du lactose entre ses oses est de type β1→4.
Le lactose est un diholoside non mutarotant associant galactose et glucose.
Le lactose est un diholoside réducteur composé de galactose et de glucose.

La lactase hydrolyse le lactose en galactose et en glucose. · La liaison du lactose entre ses oses est de type β1→4. · Le lactose est un diholoside réducteur composé de galactose et de glucose.

Explication

La lactase hydrolyse le lactose en galactose et en glucose. Le lactose associe ces deux oses par une liaison β1→4, qui laisse un hydroxyle anomérique libre : il est réducteur et permet la mutarotation de l’ose concerné. La liaison α1→4 et l’absence de mutarotation ne caractérisent pas le lactose.

26. Parmi les associations suivantes concernant les acides gras insaturés, lesquelles sont exactes ?

L’acide palmitoléique s’écrit C16:1Δ9 et C16:1ω-9.
L’acide linolénique s’écrit C18:3Δ9,12,15 et C18:3ω-3.
L’acide oléique s’écrit C18:1Δ9 et C18:1ω-9.
L’acide linoléique s’écrit C18:2Δ9,12 et C18:2ω-3.
L’acide arachidonique s’écrit C20:4Δ5,8,11,14 et C20:4ω-3.

L’acide linolénique s’écrit C18:3Δ9,12,15 et C18:3ω-3. · L’acide oléique s’écrit C18:1Δ9 et C18:1ω-9.

Explication

L’acide oléique a les écritures C18:1Δ9 et C18:1ω-9, tandis que l’acide linolénique a les écritures C18:3Δ9,12,15 et C18:3ω-3. Le linoléique est ω-6, l’arachidonique ω-6 et le palmitoléique ω-7.

27. Concernant l’introduction des doubles liaisons chez les animaux et les végétaux, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les végétaux peuvent introduire des doubles liaisons au-delà de la position Δ9.
Chez la plupart des animaux, les doubles liaisons ne dépassent pas la position Δ9.
Contrairement aux animaux, les végétaux peuvent former des doubles liaisons au-delà de Δ9.
La limite de position Δ9 concerne la plupart des animaux plutôt que les végétaux.
Chez la plupart des animaux, la position Δ9 constitue la limite des doubles liaisons introduites.

Les végétaux peuvent introduire des doubles liaisons au-delà de la position Δ9. · Chez la plupart des animaux, les doubles liaisons ne dépassent pas la position Δ9. · Contrairement aux animaux, les végétaux peuvent former des doubles liaisons au-delà de Δ9. · La limite de position Δ9 concerne la plupart des animaux plutôt que les végétaux. · Chez la plupart des animaux, la position Δ9 constitue la limite des doubles liaisons introduites.

Explication

Chez la plupart des animaux, les doubles liaisons ne peuvent être introduites au-delà de Δ9. Les végétaux s’en distinguent et peuvent former des doubles liaisons au-delà de cette position.

28. Parmi les propositions suivantes concernant les acides gras synthétisables ou essentiels, lesquelles sont exactes ?

L’acide linolénique peut être synthétisé par l’organisme à partir de l’acide gras saturé correspondant.
L’organisme peut synthétiser l’acide oléique à partir de l’acide gras saturé correspondant.
L’acide linoléique doit être apporté par l’alimentation comme acide gras essentiel.
L’acide palmitoléique peut être synthétisé par l’organisme à partir d’un acide gras insaturé correspondant.
L’acide linoléique peut être synthétisé par l’organisme à partir de son précurseur saturé.

L’organisme peut synthétiser l’acide oléique à partir de l’acide gras saturé correspondant. · L’acide linoléique doit être apporté par l’alimentation comme acide gras essentiel.

Explication

L’organisme peut synthétiser l’acide oléique et l’acide palmitoléique à partir des acides gras saturés correspondants. Les acides linoléique et linolénique sont essentiels et doivent être apportés par l’alimentation ; l’acide palmitoléique ne doit donc pas être fourni par l’alimentation comme acide gras essentiel.

29. Deux acides gras saturés ont des chaînes de longueurs différentes ; quelle relation lie leur longueur et leur point de fusion ?

L’acide palmitique fond à −8 °C, contre +63 °C pour l’acide butyrique.
À longueur égale, davantage d’insaturations élève le point de fusion.
Un acide gras à quatre carbones fond à une température supérieure à celui à seize carbones.
Une chaîne carbonée plus longue s’accompagne d’un point de fusion plus élevé.
Une chaîne plus longue augmente le point de fusion, comme le montrent les valeurs butyrique et palmitique.

Une chaîne carbonée plus longue s’accompagne d’un point de fusion plus élevé.

Explication

Le point de fusion augmente avec la longueur de la chaîne carbonée : l’acide butyrique à quatre carbones fond à −8 °C et l’acide palmitique à seize carbones à +63 °C. À longueur égale, une augmentation du nombre d’insaturations abaisse le point de fusion. Les propositions inversant ces relations ou ces valeurs sont incorrectes.

30. Une chaîne hydrocarbonée s’allonge au-delà de six atomes de carbone : quelles conséquences peut-on prévoir pour un acide gras ?

Au-delà de quatre à six carbones, l’acide gras n’est plus soluble dans l’eau.
L’allongement de la chaîne renforce le caractère hydrophobe de l’acide gras.
Un acide gras comportant plus de six carbones n’est plus soluble dans l’eau.
La longueur croissante de la chaîne fait prédominer son caractère hydrophobe.
Une chaîne hydrocarbonée dépassant six carbones s’accompagne d’une solubilité aqueuse absente.

Au-delà de quatre à six carbones, l’acide gras n’est plus soluble dans l’eau. · L’allongement de la chaîne renforce le caractère hydrophobe de l’acide gras. · Un acide gras comportant plus de six carbones n’est plus soluble dans l’eau. · La longueur croissante de la chaîne fait prédominer son caractère hydrophobe. · Une chaîne hydrocarbonée dépassant six carbones s’accompagne d’une solubilité aqueuse absente.

Explication

Plus la chaîne hydrocarbonée est longue, plus le caractère hydrophobe l’emporte. Au-delà de quatre à six atomes de carbone, les acides gras ne sont plus solubles dans l’eau.

31. À propos de la fonction carboxylique d’un acide gras et de son état selon le pH :

Son pKa est de 4,5 et elle est protonée au pH physiologique.
Son pKa est de 4,5 et elle devient déprotonée au-dessous de ce pH.
Son pKa est de 7,4 et elle est déprotonée au pH physiologique.
Son pKa est de 4,5 et elle est déprotonée en dessous de ce pH.
Son pKa est de 4,5 et elle est déprotonée au pH physiologique.

Son pKa est de 4,5 et elle est déprotonée au pH physiologique.

Explication

La fonction carboxylique est un acide faible de pKa 4,5 ; au-dessus de ce pH, notamment au pH physiologique, elle est déprotonée sous forme COO−. En dessous de son pKa, la forme protonée prédomine.

32. Concernant la distinction entre salification et saponification des acides gras :

La salification transforme les graisses animales en sels alcalins.
La salification forme des sels alcalins à partir d’acides gras purs.
La saponification forme des sels alcalins à partir de matières grasses naturelles.
La salification forme des sels alcalins à partir d’huiles végétales naturelles.
La saponification forme des sels alcalins à partir de phospholipides purs.

La salification forme des sels alcalins à partir d’acides gras purs. · La saponification forme des sels alcalins à partir de matières grasses naturelles.

Explication

La salification produit des sels alcalins à partir d’acides gras purs, tandis que la saponification les produit à partir de matières grasses naturelles comme les huiles végétales ou les graisses animales. Les phospholipides purs ne sont pas le substrat indiqué pour la saponification.

33. Concernant les estérifications des acides gras :

La fonction carboxylique peut réagir avec le thiol du coenzyme A pour former un acyl-CoA.
La fonction carboxylique peut estérifier les hydroxyles du glycérol et former des glycérides.
La fonction carboxylique réagit avec l’alcool du cholestérol pour former un acyl-CoA.
La fonction carboxylique réagit avec le thiol du coenzyme A pour former un cholestérol estérifié.
La fonction carboxylique peut estérifier l’alcool du cholestérol et former du cholestérol estérifié.

La fonction carboxylique peut réagir avec le thiol du coenzyme A pour former un acyl-CoA. · La fonction carboxylique peut estérifier les hydroxyles du glycérol et former des glycérides. · La fonction carboxylique peut estérifier l’alcool du cholestérol et former du cholestérol estérifié.

Explication

Le thiol du coenzyme A forme un acyl-CoA, tandis que les hydroxyles du glycérol donnent des glycérides. L’alcool du cholestérol conduit au cholestérol estérifié, et non à un acyl-CoA.

34. Parmi les propositions suivantes concernant la réactivité des chaînes d’acides gras, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les chaînes saturées peuvent subir une oxydation au niveau de leurs liaisons simples.
Les chaînes saturées subissent des additions au niveau de doubles liaisons.
Les chaînes saturées sont peu réactives dans les conditions considérées.
Les chaînes insaturées peuvent subir une oxydation de leurs doubles liaisons.
Les chaînes insaturées sont peu réactives comme les chaînes saturées.

Les chaînes saturées sont peu réactives dans les conditions considérées. · Les chaînes insaturées peuvent subir une oxydation de leurs doubles liaisons.

Explication

Les chaînes saturées sont peu réactives et ne possèdent pas de doubles liaisons auxquelles attribuer les réactions d’oxydation ou d’addition décrites ici. Les chaînes insaturées peuvent, elles, subir une oxydation au niveau de leurs doubles liaisons et des réactions d’addition.

35. Un laboratoire veut estimer la pureté d’une matière grasse à partir de l’addition d’iode. Concernant l’indice d’iode :

Il mesure la masse d’iode fixée par 100 g de protéines.
Il est spécifique d’un acide gras et peut contribuer à évaluer une matière grasse.
Il exprime la masse d’iode, en grammes, fixée par 100 g de lipides.
Il correspond à la masse de lipides fixée par 100 g d’iode.
Il exprime la masse d’iode fixée par 100 g d’acides aminés.

Il est spécifique d’un acide gras et peut contribuer à évaluer une matière grasse. · Il exprime la masse d’iode, en grammes, fixée par 100 g de lipides.

Explication

L’indice d’iode est la masse en grammes d’iode fixée par 100 g de lipides; il est spécifique d’un acide gras et peut aider à évaluer la pureté d’une matière grasse. Les acides aminés et les protéines ne constituent pas la base de ce calcul.

36. À propos de l’hydrolysabilité des acides aminés, peptides et protéines :

Les acides aminés sont des polymères hydrolysables formés de peptides.
Les protéines sont des molécules élémentaires non hydrolysables.
Les peptides sont des molécules non hydrolysables constituées d’acides gras.
Les peptides sont des molécules hydrolysables formées par l’enchaînement d’acides aminés.
Les acides aminés sont des molécules élémentaires non hydrolysables.

Les peptides sont des molécules hydrolysables formées par l’enchaînement d’acides aminés. · Les acides aminés sont des molécules élémentaires non hydrolysables.

Explication

Les acides aminés sont des molécules élémentaires non hydrolysables, tandis que les peptides et les protéines sont des molécules hydrolysables constituées d’acides aminés enchaînés. Les peptides ne sont donc ni des molécules élémentaires ni des assemblages d’acides gras.

37. Un étudiant décrit la structure d’un acide α-aminé. Quelles sont les réponses exactes à son sujet ?

Le groupement amine est lié à un carbone distinct du carbone α.
Le carbone α porte au moins un groupement amine et un groupement carboxyle.
Le carbone α porte également une chaîne latérale.
Le groupement carboxyle est lié au carbone α.
La chaîne latérale est liée au carbone β.

Le carbone α porte au moins un groupement amine et un groupement carboxyle. · Le carbone α porte également une chaîne latérale. · Le groupement carboxyle est lié au carbone α.

Explication

Dans un acide α-aminé, le carbone α porte le groupement amine, le groupement carboxyle et la chaîne latérale. Cette dernière n’est pas liée au carbone β.

38. Les acides aminés inventoriés dans la nature et ceux qui composent les protéines se caractérisent ainsi :

Les protéines sont composées de plus de 300 acides aminés standards.
Les acides aminés standards sont au nombre de 300 dans la nature.
Plus de 300 acides aminés sont connus dans la nature, mais 20 sont standards.
Plus de 300 acides aminés standards entrent dans les protéines naturelles.
Vingt acides aminés ont été inventoriés dans la nature, et 300 sont standards.

Plus de 300 acides aminés sont connus dans la nature, mais 20 sont standards.

Explication

Plus de 300 acides aminés ont été inventoriés dans la nature, mais 20 acides aminés standards entrent dans la composition des protéines. Il n’y en a donc ni 21 ni 300 parmi les acides aminés standards, et le nombre inventorié dans la nature dépasse 20.

39. Concernant la distinction entre peptide et protéine par le nombre de résidus :

Un peptide est défini par plus de 50 résidus de protéines.
Un peptide est un polymère d’acides aminés comptant moins de 50 résidus.
Une protéine est définie comme un polymère de moins de 50 résidus.
Un peptide comporte plus de 50 résidus d’acides aminés.
Un peptide comporte moins de 50 résidus d’acides aminés.

Un peptide est un polymère d’acides aminés comptant moins de 50 résidus. · Un peptide comporte moins de 50 résidus d’acides aminés.

Explication

Un peptide est un polymère d’acides aminés comportant moins de 50 résidus. Le seuil supérieur à 50 résidus caractérise une protéine, et non un peptide.

40. Parmi les propositions suivantes concernant la formation de la liaison peptidique, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La réaction met en jeu la fonction amine d’un autre acide aminé.
La condensation relie les carbones α par une liaison ester.
La formation de la liaison peptidique libère une molécule d’eau.
La condensation met en jeu la fonction carboxylique d’un acide aminé.
La liaison formée est un pont disulfure entre deux chaînes latérales.

La réaction met en jeu la fonction amine d’un autre acide aminé. · La formation de la liaison peptidique libère une molécule d’eau. · La condensation met en jeu la fonction carboxylique d’un acide aminé.

Explication

La liaison peptidique résulte de la condensation entre une fonction carboxylique et une fonction amine, avec libération d’eau. Elle forme une liaison amide entre les carbones α, et non un pont disulfure ou une liaison ester.

41. Une cellule synthétise un peptide à partir d’un ARN messager. Concernant cette synthèse :

La synthèse des peptides ne nécessite pas d’énergie dans le cytoplasme.
Les ARN de transfert décryptent directement l’ADN au cours de la synthèse.
Les ribosomes décryptent l’ARN de transfert pour lire l’ARN messager.
La synthèse se déroule dans le cytoplasme grâce aux ribosomes et aux ARN de transfert.
La synthèse se déroule dans le noyau grâce aux ribosomes et aux ARN de transfert.

La synthèse se déroule dans le cytoplasme grâce aux ribosomes et aux ARN de transfert.

Explication

La synthèse des peptides et des protéines se déroule dans le cytoplasme grâce aux ribosomes et aux ARN de transfert, qui décryptent l’ARN messager; elle nécessite de l’énergie. Elle n’est donc ni située dans le noyau ni dépourvue de besoin énergétique.

42. À propos de l’extrémité N-terminale d’un peptide :

L’acide aminé N-terminal est le dernier résidu et possède une fonction amine libre.
L’acide aminé N-terminal désigne un résidu situé au milieu de la chaîne.
L’acide aminé N-terminal est le dernier résidu et possède une fonction carboxylique libre.
L’acide aminé N-terminal est le premier résidu et possède une fonction carboxylique libre.
L’acide aminé N-terminal est le premier résidu et possède une fonction amine libre.

L’acide aminé N-terminal est le premier résidu et possède une fonction amine libre.

Explication

L’acide aminé N-terminal est le premier résidu du peptide en cours de synthèse et porte une fonction amine libre. Le dernier résidu est le C-terminal, qui possède la fonction carboxylique libre.

43. Concernant la structure primaire des protéines :

La structure primaire décrit l’agencement tridimensionnel des motifs secondaires de la protéine.
La structure primaire correspond au repliement local de la chaîne en hélices et feuillets.
La structure primaire désigne l’enchaînement des résidus dans une chaîne peptidique.
La séquence des acides aminés constitue le niveau structural primaire d’une protéine.
La structure primaire correspond à l’ordre des acides aminés dans la chaîne peptidique.

La structure primaire désigne l’enchaînement des résidus dans une chaîne peptidique. · La séquence des acides aminés constitue le niveau structural primaire d’une protéine. · La structure primaire correspond à l’ordre des acides aminés dans la chaîne peptidique.

Explication

La structure primaire est bien la séquence d’acides aminés de la chaîne peptidique, ce que décrivent les formulations exactes. L’agencement des motifs secondaires relève de la structure tertiaire, tandis que les hélices et feuillets caractérisent la structure secondaire.

44. Parmi les propositions suivantes concernant la structure secondaire, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La structure secondaire est déterminée par les interactions entre chaînes latérales et molécules du milieu.
La structure secondaire correspond à l’agencement de plusieurs sous-unités protéiques distinctes.
La structure secondaire comprend des hélices, des feuillets et des coudes locaux de la chaîne.
Les liaisons hydrogène de la structure secondaire unissent les chaînes latérales des acides aminés.
Les liaisons hydrogène stabilisatrices impliquent les groupements C=O et N-H du squelette peptidique.

La structure secondaire comprend des hélices, des feuillets et des coudes locaux de la chaîne. · Les liaisons hydrogène stabilisatrices impliquent les groupements C=O et N-H du squelette peptidique.

Explication

La structure secondaire est un repliement local en hélices, feuillets ou coudes, stabilisé par des liaisons hydrogène entre les groupements C=O et N-H du squelette. Les interactions entre chaînes latérales et milieu définissent la structure tertiaire, tandis que l’agencement de sous-unités relève de la structure quaternaire.

45. Une protéine formée de plusieurs sous-unités présente une structure quaternaire. Quelles propositions sont exactes ?

La structure quaternaire correspond au repliement local en hélices, feuillets ou coudes.
La structure quaternaire concerne les protéines composées de plusieurs sous-unités.
La structure quaternaire désigne l’ordre des acides aminés au sein d’une chaîne peptidique.
La structure quaternaire décrit l’agencement de plusieurs sous-unités protéiques.
Une protéine constituée d’une seule chaîne possède une structure quaternaire correspondant à son repliement.

La structure quaternaire concerne les protéines composées de plusieurs sous-unités. · La structure quaternaire décrit l’agencement de plusieurs sous-unités protéiques.

Explication

La structure quaternaire décrit l’organisation de plusieurs sous-unités et suppose donc une protéine composée de telles sous-unités. Une chaîne unique ne présente pas ce niveau, l’ordre des acides aminés étant primaire et le repliement local étant secondaire.

46. Concernant la classification des protéines selon les produits de leur hydrolyse, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Une hétéroprotéine fournit des acides aminés et un groupement prosthétique non protidique.
L’hydrolyse d’une holoprotéine fournit des acides aminés et un groupement prosthétique non protidique.
L’hydrolyse d’une hétéroprotéine fournit des acides aminés et un groupement lipidique.
L’hydrolyse d’une holoprotéine fournit des acides aminés.
Une hétéroprotéine comporte un groupement prosthétique non protidique parmi ses produits d’hydrolyse.

Une hétéroprotéine fournit des acides aminés et un groupement prosthétique non protidique. · L’hydrolyse d’une holoprotéine fournit des acides aminés. · Une hétéroprotéine comporte un groupement prosthétique non protidique parmi ses produits d’hydrolyse.

Explication

Une holoprotéine fournit uniquement des acides aminés par hydrolyse. Une hétéroprotéine fournit des acides aminés et un groupement prosthétique non protidique ; les groupements glucidique et lipidique mentionnés ici ne correspondent pas au produit indiqué pour l’holoprotéine ou l’hétéroprotéine.

47. Les caractéristiques comparées des protéines fibreuses et globulaires comprennent :

Les protéines fibreuses sont compactes, solubles et fragiles, avec une fonction biologique active.
Les protéines globulaires sont compactes, peu solubles et fragiles, avec une fonction biologique active.
Les protéines fibreuses sont allongées, peu solubles et résistantes, avec une fonction biologique active.
Les protéines fibreuses sont allongées, peu solubles et résistantes, avec un rôle structural.
Les protéines globulaires sont compactes, solubles et fragiles, avec une fonction biologique active.

Les protéines fibreuses sont allongées, peu solubles et résistantes, avec un rôle structural. · Les protéines globulaires sont compactes, solubles et fragiles, avec une fonction biologique active.

Explication

Les protéines fibreuses sont allongées, peu solubles et résistantes, et jouent un rôle structural. Les protéines globulaires sont compactes, solubles et fragiles, et ont une fonction biologique active. La fragilité attribuée aux protéines fibreuses, la résistance attribuée aux globulaires et la fonction active attribuée aux fibreuses ne correspondent pas à ces caractéristiques.

48. Parmi les propositions suivantes concernant l’hémoglobine et la myoglobine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

L’hémoglobine transporte les gaz entre les tissus et les poumons.
La myoglobine est une chromoprotéine monomérique présente dans les hématies.
La myoglobine est présente dans les hématies sous forme d’une protéine tétramérique.
La myoglobine est une protéine tétramérique qui transporte les gaz entre tissus et poumons.
L’hémoglobine est une chromoprotéine tétramérique présente dans les hématies.

L’hémoglobine transporte les gaz entre les tissus et les poumons. · L’hémoglobine est une chromoprotéine tétramérique présente dans les hématies.

Explication

L’hémoglobine est une chromoprotéine tétramérique des hématies qui transporte les gaz entre les tissus et les poumons. La myoglobine est monomérique ; elle n’est pas la chromoprotéine tétramérique des hématies décrite dans cette proposition.

49. Un antigène est une macromolécule étrangère à l’organisme. Quelles propositions décrivent cette notion ?

Un antigène est une macromolécule appartenant à l’organisme qui le reconnaît.
Un antigène peut déclencher la production d’un anticorps qui le reconnaît spécifiquement.
Un antigène stimule la production d’un anticorps capable de le reconnaître spécifiquement.
Un antigène stimule la production d’un anticorps qui reconnaît spécifiquement une autre macromolécule.
Un antigène est reconnu spécifiquement par un anticorps dont il peut stimuler la production.

Un antigène peut déclencher la production d’un anticorps qui le reconnaît spécifiquement. · Un antigène stimule la production d’un anticorps capable de le reconnaître spécifiquement. · Un antigène est reconnu spécifiquement par un anticorps dont il peut stimuler la production.

Explication

Un antigène est une macromolécule étrangère qui stimule la production d’un anticorps capable de le reconnaître spécifiquement. Une molécule appartenant à l’organisme ne correspond pas à cette définition, et l’anticorps produit reconnaît l’antigène concerné, non une autre macromolécule.

50. À propos de la dénaturation des protéines :

La dénaturation entraîne une perte d’activité et de certaines propriétés protéiques.
La dénaturation préserve l’activité protéique malgré la perte de certaines propriétés.
La dénaturation résulte de la rupture des liaisons peptidiques qui forment la structure primaire.
La dénaturation correspond à une modification de la seule structure primaire de la protéine.
La dénaturation implique la rupture de liaisons de faible énergie maintenant certaines structures protéiques.

La dénaturation entraîne une perte d’activité et de certaines propriétés protéiques. · La dénaturation implique la rupture de liaisons de faible énergie maintenant certaines structures protéiques.

Explication

La dénaturation fait perdre à la protéine son activité et certaines propriétés lorsque des liaisons de faible énergie maintenant ses structures secondaire, tertiaire et quaternaire sont rompues. Elle ne correspond pas à la rupture des liaisons peptidiques de la structure primaire et ne préserve pas l’activité.

51. Parmi les agents suivants, lesquels peuvent dénaturer les protéines ?

La chaleur fait partie des principaux agents dénaturants des protéines.
Les acides et les bases figurent parmi les agents dénaturants des protéines.
Les solvants organiques et l’urée peuvent dénaturer les protéines.
Les rayons infrarouges et les champs magnétiques sont les agents dénaturants cités.
Les sels minéraux et les sucres constituent les principaux agents dénaturants des protéines.

La chaleur fait partie des principaux agents dénaturants des protéines. · Les acides et les bases figurent parmi les agents dénaturants des protéines. · Les solvants organiques et l’urée peuvent dénaturer les protéines.

Explication

La chaleur, les acides et les bases, ainsi que les solvants organiques et l’urée figurent parmi les agents dénaturants. Les sels minéraux, les sucres, les rayons infrarouges et les champs magnétiques ne correspondent pas aux agents énumérés.

52. Une protéine est étudiée à différents pH autour de son point isoélectrique. Quelles propositions sont exactes ?

À un pH inférieur au pI, la protéine porte une charge globale positive.
À un pH supérieur au pI, la protéine porte une charge globale positive.
À un pH supérieur au pI, la protéine porte une charge globale négative.
À un pH inférieur au pI, la protéine porte une charge globale négative.
Au point isoélectrique, la charge globale de la protéine est nulle.

À un pH inférieur au pI, la protéine porte une charge globale positive. · À un pH supérieur au pI, la protéine porte une charge globale négative. · Au point isoélectrique, la charge globale de la protéine est nulle.

Explication

Au point isoélectrique, la charge de la protéine est nulle ; elle est globalement positive en dessous du pI et négative au-dessus. Les propositions qui inversent les charges aux pH inférieur ou supérieur sont incorrectes.

53. En SDS-PAGE, quelle(s) proposition(s) est(sont) exacte(s) concernant la préparation et la migration des protéines ?

La migration en SDS-PAGE dépend de la charge propre de chaque protéine.
Le SDS, le chauffage et le β-mercaptoéthanol participent à la dénaturation des protéines.
Le SDS confère aux protéines une même charge négative.
Dans le gel de polyacrylamide réticulé, la migration dépend de la taille des protéines.
Le SDS confère aux protéines une même charge positive avant leur migration.

Le SDS, le chauffage et le β-mercaptoéthanol participent à la dénaturation des protéines. · Le SDS confère aux protéines une même charge négative. · Dans le gel de polyacrylamide réticulé, la migration dépend de la taille des protéines.

Explication

Le β-mercaptoéthanol, le chauffage et le SDS dénaturent les protéines ; le SDS leur confère une charge négative commune. Leur migration dans le gel de polyacrylamide réticulé dépend donc de leur taille, et non de leur charge propre.

54. Concernant la définition d’une hétéroprotéine :

Une hétéroprotéine contient une fraction non protéique appelée groupement prosthétique.
Une hétéroprotéine associe une fraction protéique à un groupement prosthétique non protéique.
Une hétéroprotéine est une protéine constituée exclusivement d’acides aminés.
Une hétéroprotéine est une protéine dont le groupement prosthétique est une chaîne polypeptidique.
Une hétéroprotéine associe une fraction protéique à un groupement glucidique nommé nucléoside.

Une hétéroprotéine contient une fraction non protéique appelée groupement prosthétique. · Une hétéroprotéine associe une fraction protéique à un groupement prosthétique non protéique.

Explication

Une hétéroprotéine comporte une fraction non protéique appelée groupement prosthétique. Elle n’est donc pas formée exclusivement d’acides aminés, et le groupement prosthétique ne désigne ni un nucléoside ni une chaîne polypeptidique.

55. Parmi les propositions suivantes concernant les chromoprotéines, lesquelles sont exactes ?

Les peroxydases et les catalases comptent parmi les enzymes de cette catégorie.
Les chromoprotéines comprennent des enzymes telles que les amylases et les lipases.
Les cytochromes figurent parmi les transporteurs d’électrons de cette catégorie.
L’hémoglobine appartient aux chromoprotéines contenant des substances colorées.
Les chromoprotéines contiennent des substances colorées dans leur structure.

Les peroxydases et les catalases comptent parmi les enzymes de cette catégorie. · Les cytochromes figurent parmi les transporteurs d’électrons de cette catégorie. · L’hémoglobine appartient aux chromoprotéines contenant des substances colorées. · Les chromoprotéines contiennent des substances colorées dans leur structure.

Explication

Les chromoprotéines contiennent des substances colorées et comprennent l’hémoglobine, les cytochromes, les peroxydases et les catalases. Les amylases et les lipases ne sont pas les enzymes citées dans cette catégorie.

56. Une molécule d’hémoglobine présente quelle organisation ?

Chaque sous-unité de globine est associée de façon non covalente à un groupement hème.
Elle comprend quatre sous-unités de globine associées par des liaisons faibles.
Chaque sous-unité de globine est liée de façon covalente à un groupement hème.
Elle comprend quatre groupements hème associés chacun à deux sous-unités de globine.
Elle comprend trois sous-unités de globine liées par des liaisons covalentes fortes.

Chaque sous-unité de globine est associée de façon non covalente à un groupement hème. · Elle comprend quatre sous-unités de globine associées par des liaisons faibles.

Explication

L’hémoglobine possède quatre sous-unités de globine liées par des liaisons faibles, chacune associée non covalemment à un hème. Elle ne comporte pas trois sous-unités, et l’association globine-hème n’est pas covalente.

57. À propos de la capacité de transport du dioxygène par l’hémoglobine :

Une molécule d’hémoglobine peut transporter quatre molécules de dioxygène.
Chaque atome de fer de l’hème peut lier une molécule de dioxygène.
Chaque atome de fer de l’hème fixe une molécule de monoxyde de carbone pour le transport décrit.
Une molécule d’hémoglobine transporte deux molécules de dioxygène grâce à ses hèmes.
Chaque groupement hème peut fixer deux molécules de dioxygène grâce à son fer.

Une molécule d’hémoglobine peut transporter quatre molécules de dioxygène. · Chaque atome de fer de l’hème peut lier une molécule de dioxygène.

Explication

Chaque fer de l’hème peut lier une molécule de dioxygène, ce qui permet à l’hémoglobine d’en transporter quatre. La capacité n’est donc ni de deux molécules par hème ni de deux par hémoglobine, et le gaz considéré est le dioxygène.

58. Concernant la distinction entre nucléoside et nucléotide :

Un nucléoside comporte un pentose, une base azotée et un acide phosphorique.
Le nucléotide comporte un phosphate en plus du pentose et de la base azotée.
Un nucléotide est formé par condensation d’un pentose avec une base azotée, sans phosphate.
Un nucléotide résulte de l’estérification d’un nucléoside par l’acide phosphorique.
Un nucléoside associe un pentose et une base azotée par condensation.

Le nucléotide comporte un phosphate en plus du pentose et de la base azotée. · Un nucléotide résulte de l’estérification d’un nucléoside par l’acide phosphorique. · Un nucléoside associe un pentose et une base azotée par condensation.

Explication

Le nucléoside est constitué d’un pentose et d’une base azotée, tandis que l’ajout d’acide phosphorique par estérification forme le nucléotide. Attribuer le phosphate au nucléoside ou l’exclure du nucléotide inverse la distinction.

59. Les bases azotées et leur classification comprennent :

La cytosine et la thymine appartiennent aux bases puriques.
La thymine figure parmi les cinq bases azotées considérées.
L’uracile appartient aux bases azotées de type pyrimidique.
La cytosine, la thymine et l’uracile appartiennent aux bases pyrimidiques.
L’adénine et la guanine appartiennent aux bases puriques.

La thymine figure parmi les cinq bases azotées considérées. · L’uracile appartient aux bases azotées de type pyrimidique. · La cytosine, la thymine et l’uracile appartiennent aux bases pyrimidiques. · L’adénine et la guanine appartiennent aux bases puriques.

Explication

L’adénine et la guanine sont des bases puriques, tandis que la cytosine, la thymine et l’uracile sont pyrimidiques. La thymine figure parmi les cinq bases azotées considérées.

60. Quelle différence de pentose distingue l’ARN de l’ADN ?

Le pentose de l’ADN est le β-D-ribofuranose portant un hydroxyle en C2.
Le pentose de l’ADN est le 2-désoxy-β-D-ribofuranose.
Le ribose de l’ARN est dépourvu de fonction hydroxyle sur le carbone 2.
Le désoxyribose de l’ADN est dépourvu de fonction hydroxyle sur le carbone 2.
Le pentose de l’ARN est le β-D-ribofuranose.

Le pentose de l’ADN est le 2-désoxy-β-D-ribofuranose. · Le désoxyribose de l’ADN est dépourvu de fonction hydroxyle sur le carbone 2. · Le pentose de l’ARN est le β-D-ribofuranose.

Explication

L’ARN contient du β-D-ribofuranose, alors que l’ADN contient du 2-désoxy-β-D-ribofuranose, sans hydroxyle en C2. L’attribution du ribose à l’ADN et l’absence d’hydroxyle en C2 pour l’ARN sont incorrectes.

61. À propos des liaisons reliant les nucléotides dans les acides nucléiques :

La liaison phosphodiester relie le hydroxyle C5′ au phosphate du nucléotide suivant.
Les acides nucléiques sont des polynucléotides formés de nucléotides reliés entre eux.
Les liaisons phosphodiesters des acides nucléiques sont de type 3′-5′.
Une liaison phosphodiester 3′-5′ relie le hydroxyle C3′ au phosphate du nucléotide suivant.
Les nucléotides sont reliés par des liaisons phosphodiesters 2′-5′.

Les acides nucléiques sont des polynucléotides formés de nucléotides reliés entre eux. · Les liaisons phosphodiesters des acides nucléiques sont de type 3′-5′. · Une liaison phosphodiester 3′-5′ relie le hydroxyle C3′ au phosphate du nucléotide suivant.

Explication

Les acides nucléiques sont des polynucléotides dont les nucléotides sont reliés par des liaisons phosphodiesters 3′-5′, entre le hydroxyle C3′ et le phosphate suivant. Les liaisons 2′-5′ et l’implication du hydroxyle C5′ ne correspondent pas à cette description.

62. Concernant l’initiation de la synthèse du brin complémentaire :

L’ADN polymérase synthétise l’amorce d’ARN avant la fixation de la primase.
La primase synthétise une courte amorce d’ARN.
La primase se fixe sur l’hélicase pour former le primosome.
La primase se fixe sur l’ADN polymérase pour former le primosome.
L’ADN polymérase se fixe sur l’amorce pour commencer la synthèse en sens 5′ vers 3′.

La primase synthétise une courte amorce d’ARN. · La primase se fixe sur l’hélicase pour former le primosome. · L’ADN polymérase se fixe sur l’amorce pour commencer la synthèse en sens 5′ vers 3′.

Explication

La primase s’associe à l’hélicase pour former le primosome et synthétise une courte amorce d’ARN. L’ADN polymérase se fixe ensuite sur cette amorce et commence la synthèse dans le sens 5′ vers 3′.

63. Lors de l’ouverture de la double hélice, le brin précoce :

Est synthétisé dans le sens 3′ vers 5′ à mesure que la fourche progresse.
Nécessite des amorces d’ARN répétées pour former des fragments successifs.
Est synthétisé de façon continue dans le sens 5′ vers 3′.
Est synthétisé continûment à mesure que la double hélice s’ouvre.
Est synthétisé de façon discontinue au moyen de fragments d’Okazaki.

Est synthétisé de façon continue dans le sens 5′ vers 3′. · Est synthétisé continûment à mesure que la double hélice s’ouvre.

Explication

Le brin précoce est synthétisé continûment dans le sens 5′ vers 3′ au fur et à mesure de l’ouverture de la double hélice. La synthèse discontinue par fragments d’Okazaki et les amorces répétées caractérisent le brin retardé.

64. Le brin retardé est synthétisé selon quelles modalités ?

Sa synthèse est discontinue et se déroule en sens inverse de l’ouverture de la double hélice.
La primase utilise des amorces d’ADN répétées pour former des fragments d’Okazaki.
La synthèse de ce brin produit des fragments d’Okazaki successifs.
Des amorces d’ARN répétées permettent la formation de fragments d’Okazaki.
Sa synthèse est continue dans le même sens que l’ouverture de la double hélice.

Sa synthèse est discontinue et se déroule en sens inverse de l’ouverture de la double hélice. · La synthèse de ce brin produit des fragments d’Okazaki successifs. · Des amorces d’ARN répétées permettent la formation de fragments d’Okazaki.

Explication

Le brin retardé est synthétisé de manière discontinue, en sens inverse de l’ouverture, grâce à des amorces d’ARN répétées qui permettent la formation de fragments d’Okazaki. La synthèse continue dans le sens d’ouverture décrit le brin précoce, et les amorces sont en ARN.

65. Sur le brin retardé, comment les fragments d’Okazaki sont-ils maturés et reliés ?

Les amorces d’ARN sont remplacées par de l’ADN, puis une ligase relie les fragments d’Okazaki.
Les amorces d’ARN sont remplacées par des nucléotides d’ADN, puis une hélicase relie les fragments.
Les amorces d’ADN sont remplacées par des nucléotides d’ADN, puis une primase relie les fragments.
Les amorces d’ARN sont remplacées par des nucléotides d’ARN, puis une ligase relie les fragments.
Les amorces d’ARN sont éliminées par la ligase, puis l’ADN polymérase relie les fragments.

Les amorces d’ARN sont remplacées par de l’ADN, puis une ligase relie les fragments d’Okazaki.

Explication

Les amorces d’ARN sont éliminées et remplacées par des nucléotides d’ADN par l’ADN polymérase, puis la ligase relie les fragments d’Okazaki. Les remplacements par de l’ARN ou de l’ADN issu d’amorces, ainsi que l’attribution de la jonction à une autre enzyme, sont incorrects.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 96 flashcards sur Acides aminés et protéines.

Qu’est-ce qu’un atome ?

La plus petite unité de matière qui conserve les propriétés de son élément.

Dans un atome neutre, quelle relation lie protons et électrons ?

Leur nombre est égal.

Que partagent deux isotopes d’un même élément ?

Le même nombre de protons.

Voir les flashcards →

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Consultez la fiche de révision complète sur Acides aminés et protéines.

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