Fiche de révision : Acides aminés et protéines

📋 Plan du Cours

1. Structure et propriétés générales des acides aminés
2. Classification des chaînes latérales
3. Ionisation et point isoélectrique
4. Réactivité des groupes fonctionnels
5. Réactions des chaînes latérales
6. Rôles biologiques et propriétés spectrales

📖 1. Structure et propriétés générales des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide α-aminé : Molécule qui possède un groupe amine NH₂ et un groupe carboxyle COOH portés par le carbone α, ainsi qu’un radical R.

★ À maîtriser

• Les 20 acides aminés naturels sont les éléments de construction des protéines.

📌 Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être synthétisés par l’être humain et doivent être apportés par l’alimentation, contrairement aux acides aminés synthétisés par l’organisme.

Compléments

• Dans leur état naturel, les acides aminés sont des ions dipolaires appelés zwitterions et sont solubles dans l’eau comme les composés ioniques.

📖 2. Classification des chaînes latérales

★ À maîtriser

• Les acides aminés apolaires sont :
  • Val
  • Ile
  • Leu
  • Met
  • Pro
  • Phe
  • Trp
  • Ala
  • Gly

Compléments

📌 Les acides aminés apolaires sont hydrophobes et solubles dans les solvants organiques, tandis que les acides aminés polaires sont hydrophiles.

• Les acides aminés polaires non ionisables possèdent des groupes fonctionnels capables de former des liaisons hydrogène avec l’eau.

• Les chaînes latérales très polaires et ionisables des acides aminés acides et basiques sont particulièrement hydrophiles et ne sont pas solubles dans les solvants organiques.

💡 Astuce mémo

Les chaînes apolaires fuient l’eau ; les chaînes polaires interagissent avec elle.

📖 3. Ionisation et point isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• Point isoélectrique : pH auquel la charge globale d’une molécule est nulle.

★ À maîtriser

• La charge d’un acide aminé dépend du pH par rapport à son pHi : pH inférieur, cation ; pH égal, zwitterion de charge globale nulle ; pH supérieur, anion.

Compléments

• Chaque acide aminé possède un pHi différent en raison de la différence de son radical ou de sa chaîne latérale.

• Les pHi de l’acide aspartique et de l’acide glutamique sont proches de 3.

• Les pHi de l’histidine, de la lysine et de l’arginine sont supérieurs à 7.

💡 Astuce mémo

pH acide : cation ; pH égal au pHi : zwitterion ; pH basique : anion.

📖 4. Réactivité des groupes fonctionnels

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Liaison formée entre le groupe COOH α d’un acide aminé et le groupe NH₂ α d’un autre acide aminé ; elle constitue le squelette de la structure primaire des protéines.

★ À maîtriser

• La décarboxylation d’un acide aminé enlève son groupe carboxyle et produit une amine ainsi que du CO₂.

• La désamination libère l’azote d’un acide aminé en deux étapes : la glutaminase libère NH₃ à partir de glutamine, puis la glutamate déshydrogénase transforme le glutamate en α-cétoglutarate en libérant NH₃ et en produisant NADH et H⁺.

• La transamination transfère le groupe NH₂ d’un acide aminé à un α-cétoacide, formant le cétoacide correspondant et l’acide aminé correspondant ; elle requiert du phosphate de pyridoxal et une transaminase spécifique.

Compléments

• La décarboxylation de la L-histidine produit l’histamine, une molécule de signalisation du système immunitaire.

• La glutamine synthététase catalyse la formation de glutamine à partir de glutamate, de NH₃ et d’ATP, avec production d’ADP et de phosphate.

📖 5. Réactions des chaînes latérales

★ À maîtriser

• La réactivité du radical d’un acide aminé conditionne les modifications post-traductionnelles possibles des protéines.

• La phosphorylation peut toucher les groupes OH des résidus sérine, thréonine et tyrosine.

• La phosphorylation est un phénomène réversible important dans la régulation des activités enzymatiques.

Compléments

• La N-glycosylation porte sur le groupe NH₂ des résidus asparagine, tandis que l’O-glycosylation porte sur le groupe OH des résidus sérine et thréonine.

• L’acétylation peut porter sur les groupes NH₂ des résidus lysine.

📖 6. Rôles biologiques et propriétés spectrales

★ À maîtriser

• Les acides aminés aromatiques Phe, Trp et Tyr absorbent les rayonnements ultraviolets vers 260–280 nm.

Compléments

• L’absorption ultraviolette des acides aminés aromatiques est à l’origine de méthodes spectroscopiques permettant de déterminer la concentration des protéines en solution.

• Les acides aminés sont des précurseurs de vitamines et d’autres composés intermédiaires métaboliques, et leur métabolisme est lié notamment au cycle de Krebs et aux acides gras.

💡 Astuce mémo

Noyau aromatique → absorption UV vers 260–280 nm.