Quels groupes et quel radical porte le carbone α d’un acide α-aminé ?
Un groupe amine NH₂, un groupe carboxyle COOH et un radical R.
Quel est le rôle des 20 acides aminés naturels dans les protéines ?
Ils sont les éléments de construction des protéines.
Pourquoi les acides aminés essentiels doivent-ils être apportés par l’alimentation ?
L’être humain ne peut pas les synthétiser.
Quelle est la source des acides aminés synthétisés par l’organisme ?
Ils sont synthétisés par l’organisme.
Quels acides aminés sont apolaires selon la classification des chaînes latérales ?
Val, Ile, Leu, Met, Pro, Phe, Trp, Ala et Gly.
Qu’est-ce que le point isoélectrique, ou pHi, d’une molécule ?
Le pH auquel sa charge globale est nulle.
Quelle charge globale porte un acide aminé à un pH inférieur à son pHi ?
Une charge positive de cation.
Quelle forme adopte un acide aminé à un pH égal à son pHi ?
Un zwitterion de charge globale nulle.
Quelle charge porte un acide aminé à un pH supérieur à son pHi ?
Une charge négative d’anion.
Qu’enlève la décarboxylation d’un acide aminé, et que produit-elle ?
Elle enlève le groupe carboxyle et produit une amine et du CO₂.
Entre quels groupes se forme la liaison peptidique ?
Entre le groupe COOH α d’un acide aminé et le groupe NH₂ α d’un autre.
Quelle structure protéique la liaison peptidique constitue-t-elle ?
Le squelette de la structure primaire des protéines.
Quelle enzyme libère NH₃ à partir de la glutamine lors de la désamination ?
La glutaminase.
Quel cofacteur la transamination requiert-elle ?
Le phosphate de pyridoxal.
Que conditionne la réactivité du radical d’un acide aminé ?
Les modifications post-traductionnelles possibles des protéines.
Quels résidus peuvent être phosphorylés sur leur groupe OH ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Quel rôle régulateur important joue la phosphorylation ?
Elle régule les activités enzymatiques.
Quel est le caractère de la phosphorylation impliqué dans la régulation enzymatique ?
Elle est réversible.
À quelle longueur d’onde les acides aminés aromatiques Phe, Trp et Tyr absorbent-ils les ultraviolets ?
Vers 260–280 nm.
Sous quelle forme ionique se trouvent les acides aminés à l’état naturel ?
Sous forme d’ions dipolaires appelés zwitterions.
Comment les acides aminés se dissolvent-ils dans l’eau ?
Comme les composés ioniques.
Quelle propriété de solubilité caractérise les acides aminés apolaires ?
Ils sont hydrophobes et solubles dans les solvants organiques.
Quelle propriété caractérise les acides aminés polaires ?
Ils sont hydrophiles.
Que peuvent faire les groupes fonctionnels des acides aminés polaires non ionisables avec l’eau ?
Ils peuvent former des liaisons hydrogène avec l’eau.
Quelles chaînes latérales sont particulièrement hydrophiles ?
Les chaînes latérales très polaires et ionisables des acides aminés acides et basiques.
Quelle est la solubilité des chaînes latérales très polaires et ionisables dans les solvants organiques ?
Elles ne sont pas solubles dans les solvants organiques.
Pourquoi chaque acide aminé possède-t-il un pHi différent ?
Parce que son radical ou sa chaîne latérale diffère.
De quelle valeur sont proches les pHi de l’acide aspartique et de l’acide glutamique ?
D’un pH de 3.
Quelle propriété caractérise les pHi de l’histidine, de la lysine et de l’arginine ?
Ils sont supérieurs à 7.
Quel composé la décarboxylation de la L-histidine produit-elle ?
L’histamine.
Quel rôle immunitaire l’histamine issue de la L-histidine remplit-elle ?
C’est une molécule de signalisation du système immunitaire.
Quels produits la glutamine synthététase forme-t-elle à partir du glutamate, de NH₃ et d’ATP ?
De la glutamine, de l’ADP et du phosphate.
Sur quel groupe des résidus asparagine porte la N-glycosylation ?
Le groupe NH₂.
Sur quels résidus porte l’O-glycosylation ?
La sérine et la thréonine.
Sur quel groupe des résidus lysine peut porter l’acétylation ?
Le groupe NH₂.
Que permet de déterminer la spectroscopie fondée sur l’absorption UV des acides aminés aromatiques ?
La concentration des protéines en solution.
De quels composés les acides aminés sont-ils des précurseurs ?
De vitamines et d’autres composés intermédiaires métaboliques.
À quels processus métaboliques le métabolisme des acides aminés est-il notamment lié ?
Au cycle de Krebs et aux acides gras.
Teste tes connaissances avec un QCM de 16 questions sur Acides aminés et protéines.
1. Dans la structure générale d’un acide α-aminé, quels groupes sont portés par le carbone α, en plus du radical R ?
2. Quel rôle les 20 acides aminés naturels jouent-ils dans les protéines ?
Révisez le cours complet dans la fiche de révision de Acides aminés et protéines.
Voir la fiche →Importe ton cours et l'IA génère des flashcards en 30 secondes.
Générateur de flashcards