QCM : Acides aminés et protéines (16 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Dans la structure générale d’un acide α-aminé, quels groupes sont portés par le carbone α, en plus du radical R ?

Un groupe amine NH₂ et un groupe hydroxyle OH
Un groupe hydroxyle OH et un groupe carboxyle COOH
Un groupe amine NH₂ et un groupe carboxyle COOH
Un groupe amine NH₂ et un groupe carbonyle C=O

Un groupe amine NH₂ et un groupe carboxyle COOH

Explication

Un acide α-aminé possède les groupes NH₂ et COOH sur le carbone α, ainsi qu’un radical R. Le groupe hydroxyle ou le groupe carbonyle seul ne correspond pas au groupe carboxyle complet.

2. Quel rôle les 20 acides aminés naturels jouent-ils dans les protéines ?

Ils sont les éléments de construction des acides nucléiques
Ils sont les molécules assurant la transcription
Ils sont les éléments de construction des protéines
Ils sont les produits de dégradation des protéines

Ils sont les éléments de construction des protéines

Explication

Les 20 acides aminés naturels sont les éléments de construction des protéines. Les produits de dégradation, la transcription et les acides nucléiques renvoient à d’autres rôles biologiques.

3. Une personne ne synthétise pas un acide aminé donné. Quelle conséquence caractérise cet acide aminé comme essentiel ?

Il est produit par la dégradation des protéines
Il est synthétisé par l’organisme
Il n’entre pas dans la construction des protéines
Il doit être apporté par l’alimentation

Il doit être apporté par l’alimentation

Explication

Un acide aminé essentiel ne peut pas être synthétisé par l’être humain et doit donc être fourni par l’alimentation. Le qualifier de synthétisé par l’organisme inverse la distinction entre acides aminés essentiels et synthétisables.

4. Dans un classement des acides aminés selon leur chaîne latérale, dans quel groupe faut-il placer la leucine ?

Parmi les acides aminés acides ionisables
Parmi les acides aminés polaires non ionisables
Parmi les acides aminés apolaires
Parmi les acides aminés basiques ionisables

Parmi les acides aminés apolaires

Explication

La leucine figure parmi les acides aminés apolaires. Les polaires non ionisables constituent une autre catégorie, tandis que les acides et les bases possèdent des chaînes latérales ionisables.

5. Une molécule d’acide aminé possède une chaîne latérale apolaire. Quel comportement est associé à cette classification ?

Elle est hydrophile et insoluble dans les solvants organiques
Elle est hydrophile et soluble dans les solvants organiques
Elle est hydrophobe et forme des liaisons hydrogène avec l’eau
Elle est hydrophobe et soluble dans les solvants organiques

Elle est hydrophobe et soluble dans les solvants organiques

Explication

Les chaînes latérales apolaires sont hydrophobes et associées à la solubilité dans les solvants organiques. Le caractère hydrophile correspond aux chaînes polaires, et la formation de liaisons hydrogène à certains groupes polaires non ionisables.

6. À quelle valeur de pH la charge globale d’une molécule est-elle nulle au point isoélectrique ?

À un pH inférieur à son pHi
À un pH supérieur à son pHi
Au pH égal à 7
Au pH égal à son pHi

Au pH égal à son pHi

Explication

Le point isoélectrique est défini comme le pH auquel la charge globale de la molécule est nulle. Le pH neutre ne coïncide pas nécessairement avec le pHi, tandis qu’un pH inférieur ou supérieur au pHi correspond respectivement à une charge positive ou négative.

7. Un acide aminé est placé dans un milieu dont le pH est supérieur à son pHi. Quelle forme prédomine ?

Un zwitterion de charge globale nulle
Un anion de charge globale négative
Une molécule sans groupes ionisables
Un cation de charge globale positive

Un anion de charge globale négative

Explication

Lorsque le pH dépasse le pHi, l’acide aminé se trouve sous forme anionique, de charge globale négative. Le cation correspond à un pH inférieur au pHi et le zwitterion à un pH égal au pHi; l’absence de groupes ionisables ne découle pas de cette relation.

8. Lors d’une réaction, le groupe carboxyle d’un acide aminé est retiré. Quels produits caractérisent cette décarboxylation ?

De l’ammoniac et un α-cétoacide
Un cétoacide et un nouvel acide aminé
Une amine et du dioxyde de carbone
Une glutamine et du phosphate

Une amine et du dioxyde de carbone

Explication

La décarboxylation enlève le groupe carboxyle et produit une amine ainsi que du CO₂. La libération d’ammoniac relève de la désamination, la formation de glutamine d’une autre réaction, et le transfert d’un groupe aminé de la transamination.

9. Dans une chaîne protéique, entre quels groupes de deux acides aminés voisins se forme la liaison peptidique ?

Entre les deux groupes NH₂ α des acides aminés
Entre le COOH α de l’un et le NH₂ α de l’autre
Entre les deux groupes COOH α des acides aminés
Entre le NH₂ α de l’un et un groupe latéral de l’autre

Entre le COOH α de l’un et le NH₂ α de l’autre

Explication

La liaison peptidique unit le groupe COOH α d’un acide aminé au groupe NH₂ α d’un autre et forme le squelette de la structure primaire des protéines. Les autres propositions associent deux groupes identiques ou substituent à tort un groupe latéral à l’un des groupes α.

10. Dans une voie de libération de l’azote, la glutaminase agit d’abord sur la glutamine, puis la glutamate déshydrogénase agit sur le glutamate. Quel enchaînement de produits est attendu ?

Glutamine en glutamate avec NH₃, puis glutamate en pyruvate avec NH₃ et NADH
Glutamine en glutamate avec NADH, puis glutamate en α-cétoglutarate sans NH₃
Glutamine en glutamate avec NH₃, puis glutamate en α-cétoglutarate avec NH₃, NADH et H⁺
Glutamine en α-cétoglutarate avec NH₃, puis glutamate en glutamine avec NADH et H⁺

Glutamine en glutamate avec NH₃, puis glutamate en α-cétoglutarate avec NH₃, NADH et H⁺

Explication

La glutaminase libère NH₃ à partir de la glutamine et forme du glutamate; ensuite, la glutamate déshydrogénase forme l’α-cétoglutarate en libérant NH₃ et en produisant NADH et H⁺. L’ordre inversé, l’attribution de NADH à la glutaminase ou la substitution du pyruvate ne correspondent pas à ces étapes.

11. Une réaction transfère le groupe NH₂ d’un acide aminé à un α-cétoacide. Quelle caractéristique faut-il associer à cette transamination ?

Elle forme de l’ammoniac avec une glutaminase et du phosphate de pyridoxal
Elle forme une liaison peptidique avec une transaminase et de l’ATP
Elle forme une amine et du CO₂ avec une décarboxylase et une transaminase
Elle forme le cétoacide et l’acide aminé correspondants avec une transaminase et du phosphate de pyridoxal

Elle forme le cétoacide et l’acide aminé correspondants avec une transaminase et du phosphate de pyridoxal

Explication

La transamination transfère NH₂ à un α-cétoacide et forme les couples correspondants de cétoacide et d’acide aminé; elle requiert une transaminase spécifique et le phosphate de pyridoxal. La libération d’ammoniac relève de la désamination, tandis que la production d’une amine et de CO₂ caractérise la décarboxylation.

12. Deux protéines présentent des résidus différents à une position donnée : l’un possède un radical réactif et l’autre un radical peu réactif. Quelle conséquence peut-on prévoir pour leurs modifications post-traductionnelles ?

Leurs possibilités de modification sont identiques, car elles sont des protéines.
Seule leur localisation cellulaire détermine leurs modifications possibles.
Leurs possibilités de modification peuvent différer selon la réactivité du radical.
Seule la structure du squelette peptidique détermine leurs modifications possibles.

Leurs possibilités de modification peuvent différer selon la réactivité du radical.

Explication

La réactivité du radical conditionne les modifications post-traductionnelles possibles. Le squelette commun, la nature protéique ou la localisation ne remplace pas ce rôle du radical.

13. Une protéine contient des résidus sérine, thréonine et tyrosine dont les chaînes latérales portent un groupe OH. Sur quels groupes peut porter une phosphorylation ?

Sur les groupes OH de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine.
Sur les groupes OH de l’asparagine, de la lysine et de la glutamine.
Sur les groupes NH₂ de l’asparagine, de la sérine et de la lysine.
Sur les groupes NH₂ de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine.

Sur les groupes OH de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine.

Explication

La phosphorylation peut toucher les groupes OH des résidus sérine, thréonine et tyrosine. Les groupes NH₂ renvoient à d’autres modifications, tandis que l’asparagine et la lysine ne sont pas les résidus indiqués pour cette phosphorylation.

14. Une enzyme alterne entre deux états d’activité sous l’effet d’une modification réversible de sa protéine. Quel mécanisme correspond à ce rôle de régulation ?

La transamination réversible de l’enzyme.
La glycosylation réversible de l’enzyme.
La phosphorylation réversible de l’enzyme.
L’acétylation irréversible de l’enzyme.

La phosphorylation réversible de l’enzyme.

Explication

La phosphorylation est un phénomène réversible important dans la régulation des activités enzymatiques. La glycosylation et l’acétylation désignent d’autres modifications, et la transamination n’est pas le mécanisme décrit.

15. Quels acides aminés aromatiques absorbent les rayonnements ultraviolets vers 260–280 nm ?

La phénylalanine, l’histidine et la tyrosine.
La phénylalanine, la méthionine et la tyrosine.
La leucine, le tryptophane et la tyrosine.
La phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine.

La phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine.

Explication

La phénylalanine, le tryptophane et la tyrosine sont les acides aminés aromatiques qui absorbent dans cette région ultraviolette. La leucine et la méthionine ne font pas partie de ce trio, et l’histidine est ici substituée à tort à un acide aminé aromatique concerné.

16. Un laboratoire mesure l’absorption ultraviolette d’une solution protéique pour estimer sa concentration. Quelle propriété rend cette méthode possible ?

La solubilité des protéines dans les solvants organiques.
L’absorption de la lumière visible par les acides aminés aromatiques.
L’absorption ultraviolette des acides aminés aromatiques des protéines.
L’absorption ultraviolette des acides aminés non aromatiques.

L’absorption ultraviolette des acides aminés aromatiques des protéines.

Explication

L’absorption ultraviolette des acides aminés aromatiques est à l’origine de méthodes spectroscopiques permettant de déterminer la concentration des protéines en solution. La méthode repose sur l’absorption UV, non sur la lumière visible ou la solubilité.

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Quels groupes et quel radical porte le carbone α d’un acide α-aminé ?

Un groupe amine NH₂, un groupe carboxyle COOH et un radical R.

Quel est le rôle des 20 acides aminés naturels dans les protéines ?

Ils sont les éléments de construction des protéines.

Pourquoi les acides aminés essentiels doivent-ils être apportés par l’alimentation ?

L’être humain ne peut pas les synthétiser.

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