Flashcards : Acides aminés et protéines — 72 cartes

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1Question

Quelles sont les deux types de liaisons dans les protéines ?

Réponse

Des liaisons covalentes fortes et des liaisons faibles.

2Question

Quelle est la différence d'énergie entre liaisons covalentes et faibles ?

Réponse

Les liaisons faibles ont environ 20 fois moins d'énergie que les covalentes.

3Question

Entre quels atomes s'établissent les liaisons ioniques ?

Réponse

Entre deux atomes de charges opposées.

4Question

Comment peut-on rompre une liaison ionique ?

Réponse

Par un pH extrême ou une concentration ionique très élevée.

5Question

Quelle est l'énergie approximative d'une liaison ionique en milieu aqueux ?

Réponse

Environ 10 kJ/mol.

6Question

Quelle est l'énergie des forces de Van der Waals en milieu aqueux ?

Réponse

De 2 à 4 kJ/mol.

7Question

Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène ?

Réponse

Un hydrogène lié covalemment à un atome électronégatif donneur et partagé avec un autre atome électronégatif accepteur.

8Question

Quels atomes peuvent être donneurs dans une liaison hydrogène ?

Réponse

Les atomes O, N ou S.

9Question

De quoi dépend directement la fonction d'une protéine ?

Réponse

De sa structure.

10Question

Quelle taille distingue un peptide d'un polypeptide ?

Réponse

Un peptide contient moins de 10 acides aminés.

11Question

Quelle taille distingue un polypeptide d'une protéine ?

Réponse

Une protéine contient plus de 100 acides aminés.

12Question

Par quels processus l'information génétique devient-elle une protéine ?

Réponse

Par transcription de l'ADN en ARN puis traduction en protéine.

13Question

Par quel type de liaison les acides aminés sont-ils reliés dans une protéine ?

Réponse

Par des liaisons peptidiques.

14Question

Quelles fonctions assurent les protéines ?

Réponse

Elles assurent le support mécanique, la catalyse enzymatique, l’action hormonale, la signalisation, le transport, le stockage et la reconnaissance ou défense.

15Question

Qu'est-ce qu'un acide aminé ?

Réponse

Une unité de base des protéines avec un carbone α portant une fonction carboxylique, une fonction amine, une chaîne latérale R et généralement un hydrogène.

16Question

Quel est le pK de la fonction carboxylique d'un acide aminé ?

Réponse

Le pK1 est de 2.

17Question

Quel est le pK de la fonction amine d'un acide aminé ?

Réponse

Le pK2 est de 9.

18Question

Quelle est la masse moyenne d'un acide aminé ?

Réponse

Elle est de 110 Da.

19Question

Quel acide aminé est le plus léger et quelle est sa masse ?

Réponse

La glycine est la plus légère avec 75 Da.

20Question

Quel acide aminé est le plus lourd et quelle est sa masse ?

Réponse

Le tryptophane est le plus lourd avec 204 Da.

21Question

Qu'est-ce qu'un zwitterion d'un acide aminé ?

Réponse

Une forme dipolaire portant une charge COO− et une charge NH3+ simultanément.

22Question

Quelle forme prend le groupement carboxyle à pH inférieur à 2 ?

Réponse

Il est sous forme COOH.

23Question

Quelle forme prend le groupement carboxyle à pH supérieur à 2 ?

Réponse

Il est sous forme COO−.

24Question

Quelle forme prend le groupement amine à pH inférieur à 9 ?

Réponse

Il est sous forme NH3+.

25Question

Quelle forme prend le groupement amine à pH supérieur à 9 ?

Réponse

Il est sous forme NH2.

26Question

Quelle est la charge des groupements d'un acide aminé à pH physiologique proche de 7 ?

Réponse

Il possède un groupement COO− et un groupement NH3+.

27Question

À quoi correspond la forme COOH/NH2 d'un acide aminé ?

Réponse

À une représentation fictive sans zone réelle de pH.

28Question

Qu'est-ce qui rend un carbone α chiral ?

Réponse

Il porte quatre substituants différents.

29Question

Pourquoi la glycine n'est-elle pas chirale ?

Réponse

Son groupement R est un hydrogène.

30Question

Comment distingue-t-on les molécules dextrogyres des lévogyres ?

Réponse

Par leur pouvoir rotatoire.

31Question

Que signifie la notation + ou d pour une molécule ?

Réponse

Elle indique une molécule dextrogyre.

32Question

Dans la représentation de Fischer, où se place NH2 pour un acide aminé de série L ?

Réponse

À gauche quand COOH est en haut.

33Question

Dans la représentation de Fischer, où se place NH2 pour un acide aminé de série D ?

Réponse

À droite quand COOH est en haut.

34Question

Quelle série ont les acides aminés protéinogènes naturels avec un carbone asymétrique ?

Réponse

Ils sont de série L.

35Question

Comment sont identifiés les acides aminés protéinogènes naturels ?

Réponse

Par un nom commun, un code à trois lettres et un code à une lettre.

36Question

Quels sont les neuf acides aminés hydrophobes non polaires ?

Réponse

Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline, phénylalanine, tryptophane.

37Question

Quelle propriété de la glycine influence la flexibilité des protéines ?

Réponse

Son faible encombrement stérique.

38Question

Quelle caractéristique de la proline rigidifie les protéines ?

Réponse

Sa fonction amine secondaire et son cycle pyrrolidine.

39Question

Quel noyau aromatique possède la phénylalanine ?

Réponse

Un noyau benzénique.

40Question

Quel noyau aromatique possède le tryptophane ?

Réponse

Un noyau indole.

41Question

Quels acides aminés absorbent les UV à 280 nm ?

Réponse

Phénylalanine, tryptophane et tyrosine.

42Question

Quelle forme peut prendre la méthionine et que peut-elle fournir ?

Réponse

Elle peut être libre et fournir des groupements méthyles.

43Question

Combien de carbones asymétriques possède l’isoleucine ?

Réponse

Deux carbones asymétriques.

44Question

Quels acides aminés peuvent établir des liaisons hydrogène avec l’eau ?

Réponse

Les onze acides aminés polaires ou hydrophiles.

45Question

Quel est le pKr de l’aspartate et du glutamate ?

Réponse

Le pKr est de 4,1.

46Question

Quelle charge ont l’arginine et la lysine à pH physiologique ?

Réponse

Elles sont chargées positivement.

47Question

De quoi dépend la charge de l’histidine à pH physiologique ?

Réponse

Elle dépend de son environnement.

48Question

Quel rôle joue l’asparagine dans la glycosylation ?

Réponse

Elle est le siège de la N-glycosylation.

49Question

Quel rôle joue la glutamine concernant l’ammoniac ?

Réponse

Elle transporte et met en réserve l’ammoniac sous forme libre.

50Question

Quels acides aminés sont des sites de phosphorylation ?

Réponse

La sérine, la thréonine et la tyrosine.

51Question

Quel est le pKr de la cystéine et que forme deux cystéines reliées ?

Réponse

Le pKr est 8,3 et elles forment une cystine par pont disulfure.

52Question

Quelle est l'équation d'Henderson-Hasselbalch ?

Réponse

pH = pKa + log10([A⁻]/[AH])

53Question

Qu'est-ce que le pKa d'une fonction ionisable ?

Réponse

Le pKa est le pH où formes AH et A⁻ sont à 50 % chacune.

54Question

Quel rapport donne Henderson-Hasselbalch pour l'histidine à pH 7 et pKa 6 ?

Réponse

Le rapport est de 10 entre forme déprotonée N et protonée NH+.

55Question

Combien d'acides aminés ont un groupement ionisable sur leur chaîne latérale ?

Réponse

Sept acides aminés ont un groupement ionisable sur leur chaîne latérale.

56Question

Que représente le pKR pour les acides aminés ?

Réponse

Le pKR est le pKa de la chaîne latérale ionisable.

57Question

Que représente une courbe de titration ?

Réponse

L'évolution du pH lors de l'ajout progressif d'une base.

58Question

Combien de plateaux de titration a un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?

Réponse

Deux plateaux de titration.

59Question

À quels pKa correspondent les plateaux d'un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?

Réponse

pKa 2,1 pour COOH/COO− et pKa 9 pour NH3+/NH2.

60Question

Que signifie le troisième plateau dans la titration d'un acide aminé avec chaîne latérale ionisable ?

Réponse

Il correspond au pKR de la chaîne latérale.

61Question

Qu'est-ce que le point isoélectrique pI ?

Réponse

Le pH où un acide aminé a une charge nette nulle sous forme zwitterionique.

62Question

Comment calcule-t-on le point isoélectrique d'un acide aminé ?

Réponse

Par la demi-somme des deux pKa entourant la forme zwitterionique.

63Question

Qu'impose le calcul du pI quand une chaîne latérale est ionisable ?

Réponse

D'appliquer les pKa dominants de la chaîne latérale.

64Question

Quels types de liaisons peuvent former les chaînes latérales de D, E, R, K et parfois H à pH physiologique ?

Réponse

Des liaisons ioniques.

65Question

Quels sont les 21e et 22e acides aminés standards incorporés à la traduction ?

Réponse

La sélénocystéine et la pyrrolysine.

66Question

Par quel codon est codée la sélénocystéine dans certaines configurations ?

Réponse

Par le codon UGA.

67Question

Quelle différence chimique caractérise la sélénocystéine par rapport à la cystéine ?

Réponse

Elle contient du sélénium à la place du soufre.

68Question

Par quel codon est codée la pyrrolysine dans certaines conditions ?

Réponse

Par le codon UAG.

69Question

Chez quels organismes la pyrrolysine a-t-elle été décrite ?

Réponse

Chez certaines archéobactéries uniquement.

70Question

Quel rôle jouent l’ornithine et la citrulline chez l’Homme ?

Réponse

Ils participent à la synthèse de l’urée pour éliminer l’azote toxique.

71Question

Comment sont produites les amines biogènes à partir des acides aminés ?

Réponse

Par décarboxylation des acides aminés précurseurs.

72Question

Quels pK retient-on pour calculer le pI d’un peptide ?

Réponse

Le pK2 du premier acide aminé, le pK1 du dernier, et les pKR des chaînes latérales ionisables.

Teste-toi avec le QCM

Teste tes connaissances avec un QCM de 31 questions sur Acides aminés et protéines.

1. Concernant les liaisons stabilisant les protéines :

2. Parmi les propositions suivantes concernant les liaisons ioniques, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Faire le QCM →

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