Quelles sont les deux types de liaisons dans les protéines ?
Des liaisons covalentes fortes et des liaisons faibles.
Quelle est la différence d'énergie entre liaisons covalentes et faibles ?
Les liaisons faibles ont environ 20 fois moins d'énergie que les covalentes.
Entre quels atomes s'établissent les liaisons ioniques ?
Entre deux atomes de charges opposées.
Comment peut-on rompre une liaison ionique ?
Par un pH extrême ou une concentration ionique très élevée.
Quelle est l'énergie approximative d'une liaison ionique en milieu aqueux ?
Environ 10 kJ/mol.
Quelle est l'énergie des forces de Van der Waals en milieu aqueux ?
De 2 à 4 kJ/mol.
Qu'est-ce qu'une liaison hydrogène ?
Un hydrogène lié covalemment à un atome électronégatif donneur et partagé avec un autre atome électronégatif accepteur.
Quels atomes peuvent être donneurs dans une liaison hydrogène ?
Les atomes O, N ou S.
De quoi dépend directement la fonction d'une protéine ?
De sa structure.
Quelle taille distingue un peptide d'un polypeptide ?
Un peptide contient moins de 10 acides aminés.
Quelle taille distingue un polypeptide d'une protéine ?
Une protéine contient plus de 100 acides aminés.
Par quels processus l'information génétique devient-elle une protéine ?
Par transcription de l'ADN en ARN puis traduction en protéine.
Par quel type de liaison les acides aminés sont-ils reliés dans une protéine ?
Par des liaisons peptidiques.
Quelles fonctions assurent les protéines ?
Elles assurent le support mécanique, la catalyse enzymatique, l’action hormonale, la signalisation, le transport, le stockage et la reconnaissance ou défense.
Qu'est-ce qu'un acide aminé ?
Une unité de base des protéines avec un carbone α portant une fonction carboxylique, une fonction amine, une chaîne latérale R et généralement un hydrogène.
Quel est le pK de la fonction carboxylique d'un acide aminé ?
Le pK1 est de 2.
Quel est le pK de la fonction amine d'un acide aminé ?
Le pK2 est de 9.
Quelle est la masse moyenne d'un acide aminé ?
Elle est de 110 Da.
Quel acide aminé est le plus léger et quelle est sa masse ?
La glycine est la plus légère avec 75 Da.
Quel acide aminé est le plus lourd et quelle est sa masse ?
Le tryptophane est le plus lourd avec 204 Da.
Qu'est-ce qu'un zwitterion d'un acide aminé ?
Une forme dipolaire portant une charge COO− et une charge NH3+ simultanément.
Quelle forme prend le groupement carboxyle à pH inférieur à 2 ?
Il est sous forme COOH.
Quelle forme prend le groupement carboxyle à pH supérieur à 2 ?
Il est sous forme COO−.
Quelle forme prend le groupement amine à pH inférieur à 9 ?
Il est sous forme NH3+.
Quelle forme prend le groupement amine à pH supérieur à 9 ?
Il est sous forme NH2.
Quelle est la charge des groupements d'un acide aminé à pH physiologique proche de 7 ?
Il possède un groupement COO− et un groupement NH3+.
À quoi correspond la forme COOH/NH2 d'un acide aminé ?
À une représentation fictive sans zone réelle de pH.
Qu'est-ce qui rend un carbone α chiral ?
Il porte quatre substituants différents.
Pourquoi la glycine n'est-elle pas chirale ?
Son groupement R est un hydrogène.
Comment distingue-t-on les molécules dextrogyres des lévogyres ?
Par leur pouvoir rotatoire.
Que signifie la notation + ou d pour une molécule ?
Elle indique une molécule dextrogyre.
Dans la représentation de Fischer, où se place NH2 pour un acide aminé de série L ?
À gauche quand COOH est en haut.
Dans la représentation de Fischer, où se place NH2 pour un acide aminé de série D ?
À droite quand COOH est en haut.
Quelle série ont les acides aminés protéinogènes naturels avec un carbone asymétrique ?
Ils sont de série L.
Comment sont identifiés les acides aminés protéinogènes naturels ?
Par un nom commun, un code à trois lettres et un code à une lettre.
Quels sont les neuf acides aminés hydrophobes non polaires ?
Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, proline, phénylalanine, tryptophane.
Quelle propriété de la glycine influence la flexibilité des protéines ?
Son faible encombrement stérique.
Quelle caractéristique de la proline rigidifie les protéines ?
Sa fonction amine secondaire et son cycle pyrrolidine.
Quel noyau aromatique possède la phénylalanine ?
Un noyau benzénique.
Quel noyau aromatique possède le tryptophane ?
Un noyau indole.
Quels acides aminés absorbent les UV à 280 nm ?
Phénylalanine, tryptophane et tyrosine.
Quelle forme peut prendre la méthionine et que peut-elle fournir ?
Elle peut être libre et fournir des groupements méthyles.
Combien de carbones asymétriques possède l’isoleucine ?
Deux carbones asymétriques.
Quels acides aminés peuvent établir des liaisons hydrogène avec l’eau ?
Les onze acides aminés polaires ou hydrophiles.
Quel est le pKr de l’aspartate et du glutamate ?
Le pKr est de 4,1.
Quelle charge ont l’arginine et la lysine à pH physiologique ?
Elles sont chargées positivement.
De quoi dépend la charge de l’histidine à pH physiologique ?
Elle dépend de son environnement.
Quel rôle joue l’asparagine dans la glycosylation ?
Elle est le siège de la N-glycosylation.
Quel rôle joue la glutamine concernant l’ammoniac ?
Elle transporte et met en réserve l’ammoniac sous forme libre.
Quels acides aminés sont des sites de phosphorylation ?
La sérine, la thréonine et la tyrosine.
Quel est le pKr de la cystéine et que forme deux cystéines reliées ?
Le pKr est 8,3 et elles forment une cystine par pont disulfure.
Quelle est l'équation d'Henderson-Hasselbalch ?
pH = pKa + log10([A⁻]/[AH])
Qu'est-ce que le pKa d'une fonction ionisable ?
Le pKa est le pH où formes AH et A⁻ sont à 50 % chacune.
Quel rapport donne Henderson-Hasselbalch pour l'histidine à pH 7 et pKa 6 ?
Le rapport est de 10 entre forme déprotonée N et protonée NH+.
Combien d'acides aminés ont un groupement ionisable sur leur chaîne latérale ?
Sept acides aminés ont un groupement ionisable sur leur chaîne latérale.
Que représente le pKR pour les acides aminés ?
Le pKR est le pKa de la chaîne latérale ionisable.
Que représente une courbe de titration ?
L'évolution du pH lors de l'ajout progressif d'une base.
Combien de plateaux de titration a un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?
Deux plateaux de titration.
À quels pKa correspondent les plateaux d'un acide aminé sans chaîne latérale ionisable ?
pKa 2,1 pour COOH/COO− et pKa 9 pour NH3+/NH2.
Que signifie le troisième plateau dans la titration d'un acide aminé avec chaîne latérale ionisable ?
Il correspond au pKR de la chaîne latérale.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pI ?
Le pH où un acide aminé a une charge nette nulle sous forme zwitterionique.
Comment calcule-t-on le point isoélectrique d'un acide aminé ?
Par la demi-somme des deux pKa entourant la forme zwitterionique.
Qu'impose le calcul du pI quand une chaîne latérale est ionisable ?
D'appliquer les pKa dominants de la chaîne latérale.
Quels types de liaisons peuvent former les chaînes latérales de D, E, R, K et parfois H à pH physiologique ?
Des liaisons ioniques.
Quels sont les 21e et 22e acides aminés standards incorporés à la traduction ?
La sélénocystéine et la pyrrolysine.
Par quel codon est codée la sélénocystéine dans certaines configurations ?
Par le codon UGA.
Quelle différence chimique caractérise la sélénocystéine par rapport à la cystéine ?
Elle contient du sélénium à la place du soufre.
Par quel codon est codée la pyrrolysine dans certaines conditions ?
Par le codon UAG.
Chez quels organismes la pyrrolysine a-t-elle été décrite ?
Chez certaines archéobactéries uniquement.
Quel rôle jouent l’ornithine et la citrulline chez l’Homme ?
Ils participent à la synthèse de l’urée pour éliminer l’azote toxique.
Comment sont produites les amines biogènes à partir des acides aminés ?
Par décarboxylation des acides aminés précurseurs.
Quels pK retient-on pour calculer le pI d’un peptide ?
Le pK2 du premier acide aminé, le pK1 du dernier, et les pKR des chaînes latérales ionisables.
Teste tes connaissances avec un QCM de 31 questions sur Acides aminés et protéines.
1. Concernant les liaisons stabilisant les protéines :
2. Parmi les propositions suivantes concernant les liaisons ioniques, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
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