Fiche de révision : Acides aminés et protéines

📋 Plan du Cours

1. Liaisons stabilisant les protéines
2. Structure et fonctions des protéines
3. Structure générale des acides aminés
4. États ioniques et amphotérie
5. Chiralité et nomenclatures
6. Acides aminés hydrophobes
7. Acides aminés hydrophiles
8. pKa et titration
9. Point isoélectrique et interactions
10. Acides aminés rares et non protéinogènes

📖 1. Liaisons stabilisant les protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison hydrogène : Associe un hydrogène lié covalemment à un atome électronégatif donneur, O, N ou S, et partagé avec un autre atome électronégatif accepteur.

📝 Points essentiels

📌 Les protéines comportent des liaisons covalentes, fortes, stables et riches en énergie, ainsi que des liaisons faibles, environ 20 fois moins énergétiques et plus faciles à rompre.

• Les liaisons ioniques s’établissent entre deux atomes de charges opposées et peuvent être rompues par un pH extrême ou une concentration ionique très élevée.

• En milieu aqueux, les liaisons ioniques ont une énergie d’environ 10 kJ/mol, les liaisons hydrogène environ 10 kJ/mol, les forces de Van der Waals 2 à 4 kJ/mol et les interactions hydrophobes 20 à 30 kJ/mol.

💡 Astuce mémo

Covalentes fortes et stables, liaisons faibles facilement rompues

📖 2. Structure et fonctions des protéines

📝 Points essentiels

📌 La fonction d’une protéine dépend directement de sa structure, et une modification même mineure d’un acide aminé peut entraîner une perte, un gain ou une modification de fonction.

📌 Un peptide contient moins de 10 acides aminés, un polypeptide moins de 100 acides aminés et une protéine plus de 100 acides aminés.

• L’information génétique est transcrite de l’ADN en ARN puis traduite en protéine, dont les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques avant le repliement tridimensionnel.

• Les protéines assurent notamment les fonctions suivantes:

  • support mécanique
  • catalyse enzymatique
  • action hormonale
  • signalisation
  • transport
  • stockage
  • reconnaissance ou défense

💡 Astuce mémo

Séquence des acides aminés → repliement → fonction

📖 3. Structure générale des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Unité de base des protéines, constituée autour d’un carbone α portant une fonction carboxylique, une fonction amine, une chaîne latérale R et généralement un hydrogène.

★ À maîtriser

• Les fonctions carboxylique et amine d’un acide aminé ont respectivement un pK1 de 2 et un pK2 de 9.

Compléments

• Les acides aminés ont une masse moyenne de 110 Da ; la glycine est la plus légère avec 75 Da et le tryptophane le plus lourd avec 204 Da.

💡 Astuce mémo

COOH–Cα–NH2–R : les quatre substituants du carbone α

📖 4. États ioniques et amphotérie

🔑 Notions clés & Définitions

• Zwitterion : La forme dipolaire d’un acide aminé portant simultanément une charge négative COO− et une charge positive NH3+, pour une charge nette nulle.

★ À maîtriser

📌 À pH inférieur à 2, le groupement carboxyle est COOH, tandis qu’à pH supérieur à 2 il est COO− ; à pH inférieur à 9, l’amine est NH3+, tandis qu’à pH supérieur à 9 elle est NH2.

• À pH physiologique proche de 7, un acide aminé possède généralement un groupement COO− et un groupement NH3+.

Compléments

📌 La forme COOH/NH2 d’un acide aminé ne correspond à aucune zone réelle de pH et n’est utilisée que comme représentation fictive.

💡 Astuce mémo

Cation → zwitterion → anion quand le pH augmente

📖 5. Chiralité et nomenclatures

★ À maîtriser

📌 Un carbone α chiral porte quatre substituants différents et permet l’existence de deux énantiomères, tandis que la glycine n’est pas chirale car son groupement R est un hydrogène.

📌 Dans la représentation de Fischer, un acide aminé de série L porte le groupement NH2 à gauche et un acide aminé de série D le porte à droite lorsque le COOH est en haut.

• Les acides aminés protéinogènes naturels sont de série L lorsqu’ils possèdent un carbone asymétrique, et ils sont identifiés par un nom commun, un code à trois lettres et un code à une lettre.

Compléments

📌 Le pouvoir rotatoire distingue les molécules dextrogyres, notées +, d ou dextro, des molécules lévogyres, notées −, l ou levo, sans renseigner leur structure.

💡 Astuce mémo

CORN : COOH, R, puis NH2 pour la représentation de Fischer

📖 6. Acides aminés hydrophobes

★ À maîtriser

• Les neuf acides aminés non polaires sont:

  • glycine
  • alanine
  • valine
  • leucine
  • isoleucine
  • méthionine
  • proline
  • phénylalanine
  • tryptophane

• La glycine a un faible encombrement stérique et apporte de la flexibilité aux protéines, tandis que la proline possède une fonction amine secondaire et un cycle pyrrolidine qui rigidifient les protéines.

Compléments

• La phénylalanine possède un noyau benzénique et le tryptophane un noyau indole ; avec la tyrosine, ils absorbent les UV à 280 nm.

• La méthionine peut être présente sous forme libre et donner des groupements méthyles, tandis que l’isoleucine possède deux carbones asymétriques.

💡 Astuce mémo

Les chaînes hydrophobes se regroupent au cœur de la protéine, à l’abri de l’eau

📖 7. Acides aminés hydrophiles

★ À maîtriser

• Les onze acides aminés polaires ou hydrophiles peuvent établir des liaisons hydrogène avec l’eau et se trouvent davantage à la surface des protéines.

• L’aspartate et le glutamate ont un pKr de 4,1 et sont chargés négativement à pH physiologique sous forme COO−.

📌 À pH physiologique, l’arginine et la lysine sont chargées positivement, tandis que la charge de l’histidine dépend de son environnement.

• La cystéine possède un pKr de 8,3 et deux cystéines reliées par un pont disulfure forment une cystine ; le β-mercaptoéthanol rompt ces ponts.

Compléments

• L’asparagine est le siège de la N-glycosylation, tandis que la glutamine transporte et met en réserve l’ammoniac sous forme libre.

• La sérine, la thréonine et la tyrosine sont des sites de phosphorylation, et la tyrosine possède un pKr de 10,9 ainsi qu’une absorption UV à 280 nm.

💡 Astuce mémo

Acides négatifs, basiques positifs, non chargés à pH physiologique

📖 8. pKa et titration

🔑 Notions clés & Définitions

• pKa : Le pH de demi-neutralisation d’une fonction ionisable, auquel les formes protonée AH et déprotonée A− sont présentes à 50 % chacune.

★ À maîtriser

📐 Formule — L’équation d’Henderson-Hasselbalch relie le pH, le pKa et les concentrations des formes déprotonée et protonée : $pH=pKa+\log_{10}\left(\frac{[A^-]}{[AH]}\right)$.

Compléments

• Pour l’histidine à pH 7 avec un pKa de 6, l’équation d’Henderson-Hasselbalch donne un rapport de 10 entre la forme déprotonée N et la forme protonée NH+.

• Sept acides aminés possèdent un groupement ionisable sur leur chaîne latérale et sont décrits par un pKR, qui correspond au pKa de cette chaîne latérale.

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pKa → protonation ; pH supérieur → déprotonation

📖 9. Point isoélectrique et interactions

🔑 Notions clés & Définitions

• Courbe de titration : Représente l’évolution du pH lors de l’ajout progressif d’une base et comporte des plateaux correspondant aux zones de pouvoir tampon autour des pKa.
• Point isoélectrique : Le pH auquel un acide aminé porte une charge nette nulle sous forme zwitterionique.

★ À maîtriser

• Un acide aminé sans chaîne latérale ionisable possède deux plateaux de titration, à pKa 2,1 pour le couple COOH/COO− et à pKa 9 pour le couple NH3+/NH2.

• Un acide aminé possédant une chaîne latérale ionisable présente un troisième plateau correspondant au pKR de cette chaîne latérale.

📌 Le point isoélectrique se calcule par la demi-somme des deux pKa qui entourent la forme zwitterionique, en appliquant les pKa dominants lorsqu’une chaîne latérale est ionisable.

Compléments

• À pH physiologique, les chaînes latérales de D, E, R, K et parfois H peuvent former des liaisons ioniques, tandis que les acides aminés polaires peuvent former des liaisons hydrogène et les forces de Van der Waals concernent les acides aminés polaires ou apolaires.

📖 10. Acides aminés rares et non protéinogènes

★ À maîtriser

• La sélénocystéine et la pyrrolysine sont les 21e et 22e acides aminés standards, peuvent être incorporées lors de la traduction et possèdent chacune leur propre ARNt.

• La sélénocystéine, notée Sec ou U, est codée dans certaines configurations par le codon UGA, possède du sélénium à la place du soufre de la cystéine et se trouve notamment dans le site actif de la glutathion peroxydase.

• La pyrrolysine, notée Pyl ou O, est codée dans certaines conditions par le codon UAG, possède un noyau pyrrole et n’a jamais été décrite chez les animaux, mais seulement chez certaines archéobactéries.

• L’ornithine et la citrulline sont des acides aminés non protéinogènes libres qui participent à la synthèse de l’urée, forme sous laquelle l’azote toxique est éliminé chez l’Homme.

Compléments

• Les amines biogènes sont produites par décarboxylation d’acides aminés précurseurs, ce qui transforme un acide aminé en molécule biologiquement active.

📌 Pour calculer le pI d’un peptide, on retient toujours le pK2 du premier acide aminé, le pK1 du dernier acide aminé et, selon la séquence, les pKR des chaînes latérales ionisables.

💡 Astuce mémo

Sélénocystéine et pyrrolysine sont incorporées ; ornithine et citrulline restent libres

📊 Tableaux de synthèse

États ioniques selon le pH

Principales classes d’acides aminés