QCM : Acides aminés et protéines — 31 questions

Questions et réponses du QCM

1. Concernant les liaisons stabilisant les protéines :

Les liaisons faibles sont environ vingt fois moins énergétiques que les liaisons covalentes.
Les liaisons faibles assurent principalement la stabilité par leur forte énergie.
Les liaisons covalentes sont fortes, stables et riches en énergie.
Les liaisons faibles sont plus faciles à rompre que les liaisons covalentes.
Les liaisons covalentes et faibles présentent une énergie comparable.

Les liaisons faibles sont environ vingt fois moins énergétiques que les liaisons covalentes.

Explication

Les liaisons covalentes sont fortes, stables et riches en énergie, tandis que les liaisons faibles sont environ vingt fois moins énergétiques et plus facilement rompues. La proposition sur une énergie équivalente inverse cette distinction.

2. Parmi les propositions suivantes concernant les liaisons ioniques, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Une liaison ionique s’établit entre deux atomes de charges opposées.
Une concentration ionique très élevée peut rompre une liaison ionique.
Une liaison ionique repose sur le partage covalent d’une paire d’électrons.
Un pH extrême peut rompre une liaison ionique.
Une liaison ionique associe un hydrogène donneur à un atome accepteur.

Une liaison ionique s’établit entre deux atomes de charges opposées.

Explication

Une liaison ionique résulte de l’attraction entre deux charges opposées. Elle peut être rompue dans des conditions de pH extrême ou lorsque la concentration ionique devient très élevée.

3. À propos de l’énergie des interactions stabilisant les protéines en milieu aqueux, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Les liaisons ioniques ont une énergie d’environ 10 kJ/mol.
Les liaisons hydrogène ont une énergie d’environ 10 kJ/mol.
Les forces de Van der Waals ont une énergie de 2 à 4 kJ/mol.
Les interactions hydrophobes ont une énergie de 20 à 30 kJ/mol.
Les forces de Van der Waals sont les interactions les plus énergétiques.

Les liaisons ioniques ont une énergie d’environ 10 kJ/mol.

Explication

En milieu aqueux, les interactions hydrophobes ont une énergie de 20 à 30 kJ/mol, supérieure à celle des liaisons ioniques et hydrogène, autour de 10 kJ/mol. Les forces de Van der Waals sont les moins énergétiques, avec 2 à 4 kJ/mol.

4. Concernant la relation entre structure et fonction des protéines, quelles sont les propositions exactes ?

La structure d’une protéine est déterminée directement par sa fonction.
Une modification mineure d’un acide aminé peut modifier la fonction protéique.
Une modification d’un acide aminé peut entraîner un gain de fonction.
Une modification d’un acide aminé peut entraîner une perte de fonction.
La fonction d’une protéine dépend directement de sa structure.

Une modification mineure d’un acide aminé peut modifier la fonction protéique.

Explication

La fonction d’une protéine dépend directement de sa structure. Une modification même mineure d’un acide aminé peut donc entraîner une perte, un gain ou une modification de fonction; la relation inverse n’est pas posée comme principe ici.

5. Les catégories définies selon le nombre d’acides aminés comprennent :

Un peptide contient moins de 10 acides aminés.
Un polypeptide contient plus de 100 acides aminés.
Un peptide contient moins de 100 acides aminés.
Une protéine contient plus de 100 acides aminés.
Un polypeptide contient moins de 100 acides aminés.

Un peptide contient moins de 10 acides aminés.

Explication

Un peptide comporte moins de 10 acides aminés, un polypeptide moins de 100 et une protéine plus de 100. Les seuils proposés dans les autres réponses sont donc incorrects ou intervertis.

6. Lors de la synthèse d’une protéine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La traduction transforme l’information de l’ARN en protéine.
La transcription produit directement une protéine fonctionnelle.
La transcription transforme l’information de l’ADN en ARN.
Le repliement tridimensionnel précède la formation des liaisons peptidiques.
Les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques.

La traduction transforme l’information de l’ARN en protéine.

Explication

L’information génétique suit l’ordre transcription de l’ADN en ARN, puis traduction de l’ARN en protéine. Les acides aminés sont reliés par des liaisons peptidiques avant le repliement tridimensionnel.

7. Parmi les fonctions des protéines, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Les protéines peuvent assurer un support mécanique.
Les protéines peuvent exercer une catalyse enzymatique.
Les protéines assurent principalement la production directe d’ATP.
Les protéines peuvent intervenir dans la signalisation hormonale.
Les protéines peuvent participer au transport et au stockage.

Les protéines peuvent assurer un support mécanique.

Explication

Les protéines peuvent assurer des fonctions mécaniques, enzymatiques, hormonales, de signalisation, de transport et de stockage. Elles interviennent également dans la reconnaissance et la défense; la production d’ATP ne figure pas parmi les fonctions listées.

8. Concernant la structure générale d’un acide aminé, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Ses groupements principaux sont portés par un carbone α.
Le carbone α porte généralement un atome de chlore à la place de l’hydrogène.
Le carbone α porte une fonction carboxylique.
Un acide aminé constitue une unité de base des protéines.
Le carbone α porte une fonction amine et une chaîne latérale R.

Ses groupements principaux sont portés par un carbone α.

Explication

Un acide aminé est organisé autour d’un carbone α portant une fonction carboxylique, une fonction amine, une chaîne latérale R et généralement un hydrogène. La chaîne latérale R fait donc partie de sa structure générale.

9. À propos des fonctions ionisables et des masses des acides aminés, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La glycine est l’acide aminé le plus léger, avec une masse de 75 Da.
La fonction amine possède un pK2 égal à 9.
La masse moyenne d’un acide aminé est d’environ 110 Da.
Le tryptophane est l’acide aminé le plus lourd, avec une masse de 204 Da.
La fonction carboxylique possède un pK1 égal à 2.

La glycine est l’acide aminé le plus léger, avec une masse de 75 Da.

Explication

La fonction carboxylique possède un pK1 de 2 et la fonction amine un pK2 de 9. Les valeurs et leur attribution doivent donc être distinguées.

10. Concernant la forme zwitterionique d’un acide aminé, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Elle présente une charge nette nulle à l’échelle de la molécule.
Elle correspond à la forme anionique de charge nette −1.
Elle résulte de la présence simultanée de deux groupements COO−.
Elle correspond à la forme cationique de charge nette +1.
Elle comporte simultanément un groupement COO− et un groupement NH3+.

Elle présente une charge nette nulle à l’échelle de la molécule.

Explication

Le zwitterion porte simultanément COO− et NH3+, ce qui équilibre les charges et donne une charge nette nulle. Les formes cationique et anionique ont respectivement une charge nette positive et négative.

11. À propos de l’état de protonation des fonctions d’un acide aminé, quelles sont les propositions exacte(s) ?

À pH inférieur à 2, le groupement carboxyle est principalement sous forme COO−.
À pH inférieur à 2, le groupement carboxyle est principalement sous forme COOH.
À pH supérieur à 9, le groupement amine est principalement sous forme NH2.
À pH supérieur à 2, le groupement carboxyle est principalement sous forme COO−.
À pH inférieur à 9, le groupement amine est principalement sous forme NH3+.

À pH inférieur à 2, le groupement carboxyle est principalement sous forme COOH.

Explication

Le carboxyle est sous forme COOH à pH inférieur à 2 et COO− au-dessus de pH 2. L’amine est NH3+ sous pH 9 et NH2 au-dessus de pH 9.

12. Un acide aminé est observé à un pH physiologique proche de 7. Parmi les propositions suivantes, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Ses fonctions carboxyle et amine sont généralement sous les formes COOH et NH2.
Sa charge nette est généralement compatible avec une forme zwitterionique.
La forme COOH/NH2 constitue l’état majoritaire attendu à pH physiologique.
Son groupement carboxyle est généralement sous forme COO−.
Son groupement amine est généralement sous forme NH3+.

Sa charge nette est généralement compatible avec une forme zwitterionique.

Explication

À pH physiologique proche de 7, le carboxyle est généralement déprotoné en COO− tandis que l’amine reste protonée en NH3+. La forme COOH/NH2 est une représentation fictive et ne correspond pas à une zone réelle de pH.

13. Concernant la chiralité des acides aminés, quelles sont les propositions exacte(s) ?

Un carbone α chiral porte quatre substituants différents.
La glycine possède deux substituants distincts sur son carbone α qui sont des hydrogènes.
Un acide aminé possédant un carbone α chiral peut exister sous deux formes énantiomères.
Un carbone α portant quatre substituants différents présente nécessairement une seule forme stéréoisomère.
La glycine est achirale parce que son groupement R est un hydrogène.

Un carbone α chiral porte quatre substituants différents.

Explication

Un carbone α chiral possède quatre substituants différents et permet l’existence de deux énantiomères. La glycine fait exception, car son groupement R est un hydrogène et son carbone α porte donc deux substituants identiques.

14. Dans une représentation de Fischer d’un acide aminé, avec le groupement COOH placé en haut :

Un acide aminé de série L possède le groupement NH2 à gauche.
Un acide aminé de série D possède le groupement NH2 à droite.
Un acide aminé de série D possède le groupement NH2 à gauche.
La position du groupement NH2 permet d’identifier la série de Fischer.
Un acide aminé de série L possède le groupement NH2 à droite.

Un acide aminé de série L possède le groupement NH2 à gauche.

Explication

Dans une projection de Fischer où le COOH est placé en haut, la série L se reconnaît par un NH2 à gauche et la série D par un NH2 à droite. La position du COOH est donc nécessaire pour appliquer cette règle.

15. À propos des acides aminés protéinogènes naturels et de leur nomenclature, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Ils sont identifiés par un nom commun et un code à trois lettres.
Le pouvoir rotatoire permet à lui seul de déduire la série de Fischer.
La série L indique directement que la molécule est lévogyre.
Ils sont de série L lorsqu’ils possèdent un carbone asymétrique.
Ils sont également identifiés par un code à une lettre.

Ils sont identifiés par un nom commun et un code à trois lettres.

Explication

Les acides aminés protéinogènes naturels sont généralement de série L lorsqu’ils possèdent un carbone asymétrique. Ils sont désignés par un nom commun, un code à trois lettres et un code à une lettre; la notation D/L ne décrit pas directement le pouvoir rotatoire.

16. Concernant les acides aminés non polaires ou hydrophobes, quelles sont les propositions exacte(s) ?

La proline et la méthionine appartiennent aux acides aminés hydrophobes.
La phénylalanine et le tryptophane appartiennent aux acides aminés hydrophobes.
La glycine fait partie des acides aminés hydrophobes.
La valine et la leucine appartiennent aux acides aminés hydrophobes.
Les résidus hydrophobes sont plutôt localisés au cœur des protéines globulaires.

La proline et la méthionine appartiennent aux acides aminés hydrophobes.

Explication

Les neuf acides aminés non polaires ou hydrophobes comprennent notamment la glycine, la valine, la leucine, la proline, la phénylalanine et le tryptophane, ainsi que l’alanine, l’isoleucine et la méthionine. Dans les protéines globulaires, ces résidus se trouvent plutôt au cœur, à l’abri de l’eau.

17. À propos des effets structuraux de la glycine et de la proline dans les protéines, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Le cycle pyrrolidine de la proline contribue à rigidifier les protéines.
La glycine peut favoriser la flexibilité des protéines.
La proline favorise généralement davantage la flexibilité structurale que la glycine.
La proline possède une fonction amine secondaire.
La glycine possède un faible encombrement stérique.

Le cycle pyrrolidine de la proline contribue à rigidifier les protéines.

Explication

La glycine, peu encombrée, favorise la flexibilité des protéines. La proline possède une amine secondaire intégrée à un cycle pyrrolidine, ce qui rigidifie la structure protéique.

18. Concernant les acides aminés hydrophiles :

Ils appartiennent exclusivement aux acides aminés dépourvus de charge.
Ils se distinguent des acides aminés hydrophobes par leur tendance à interagir avec l’eau.
Ils peuvent établir des liaisons hydrogène avec les molécules d’eau.
Ils sont généralement davantage présents à la surface des protéines.
Ils sont plutôt enfouis au cœur des protéines en raison de leur affinité pour l’eau.

Ils se distinguent des acides aminés hydrophobes par leur tendance à interagir avec l’eau.

Explication

Les acides aminés hydrophiles peuvent interagir avec l’eau par des liaisons hydrogène et sont donc davantage exposés à la surface des protéines. Les acides aminés hydrophobes sont plutôt enfouis au cœur protéique.

19. À propos de l’aspartate et du glutamate :

Ils possèdent un pKr caractéristique de leur chaîne latérale carboxylique.
Ils présentent une charge positive comparable à celle de la lysine à pH physiologique.
Leur groupement ionisé se trouve principalement sous forme COO− à pH physiologique.
Leur pKr est égal à 4,1.
Ils portent une charge négative à pH physiologique.

Ils possèdent un pKr caractéristique de leur chaîne latérale carboxylique.

Explication

L’aspartate et le glutamate possèdent un pKr de 4,1 et leur groupement carboxylate est sous forme COO− à pH physiologique. L’arginine et la lysine sont, elles, chargées positivement dans ces conditions.

20. À pH physiologique, quelles propositions décrivent correctement l’arginine, la lysine et l’histidine ?

L’arginine et la lysine ont une charge négative comme le glutamate.
L’arginine porte une charge positive.
La lysine porte une charge positive.
L’histidine possède une charge positive dans toutes les protéines.
La charge de l’histidine peut dépendre de son environnement.

L’arginine porte une charge positive.

Explication

À pH physiologique, l’arginine et la lysine sont positives, tandis que la charge de l’histidine dépend de son environnement. La cystéine n’est pas définie par une charge positive dans cette situation.

21. Concernant la cystéine et les ponts disulfure, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Deux cystéines reliées par un pont disulfure forment une cystine.
La cystine résulte de la liaison de deux molécules de lysine.
La cystéine possède un pKr de 8,3.
Le β-mercaptoéthanol peut rompre les ponts disulfure.
Le β-mercaptoéthanol transforme les ponts disulfure en liaisons hydrogène.

Deux cystéines reliées par un pont disulfure forment une cystine.

Explication

La cystéine possède un pKr de 8,3. L’association de deux cystéines par un pont disulfure forme une cystine, et le β-mercaptoéthanol peut rompre ces ponts.

22. Parmi les propositions suivantes concernant l’équation d’Henderson-Hasselbalch, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

Le pKa correspond au rapport instantané entre A− et AH dans la solution.
Elle fait intervenir le rapport entre la forme déprotonée A− et la forme protonée AH.
Elle relie le pH au pKa d’une fonction ionisable.
Une augmentation de la proportion de A− par rapport à AH tend à augmenter le pH calculé.
Elle s’écrit pH = pKa + log10([A−]/[AH]).

Elle fait intervenir le rapport entre la forme déprotonée A− et la forme protonée AH.

Explication

L’équation d’Henderson-Hasselbalch relie le pH au pKa et au rapport entre les formes déprotonée et protonée. Le pKa est une constante de la fonction dans un environnement donné, tandis que le pH varie avec ce rapport.

23. Le pKa d’une fonction ionisable correspond :

Au pH de demi-neutralisation de cette fonction.
À une valeur où le rapport [A−]/[AH] est égal à 1.
À un pH où la forme protonée représente presque toute la fonction ionisable.
À une situation où les formes AH et A− sont présentes à 50 % chacune.
À une constante de la fonction dans un environnement donné.

Au pH de demi-neutralisation de cette fonction.

Explication

Le pKa correspond au pH de demi-neutralisation, lorsque les formes AH et A− sont présentes en proportions égales. À des pH éloignés du pKa, l’une des deux formes devient majoritaire.

24. Concernant les courbes de titration des acides aminés :

Elles décrivent uniquement la variation de la concentration en acide aminé non ionisé.
Elles représentent l’évolution du pH lors de l’ajout progressif d’une base.
Les plateaux correspondent à des zones de pouvoir tampon.
Les zones de pouvoir tampon sont situées à distance des fonctions ionisables.
Elles comportent des plateaux autour des pKa.

Elles représentent l’évolution du pH lors de l’ajout progressif d’une base.

Explication

Une courbe de titration montre l’évolution du pH au cours de l’ajout progressif d’une base. Les plateaux correspondent aux zones où la solution exerce un pouvoir tampon important autour des pKa.

25. Pour un acide aminé dépourvu de chaîne latérale ionisable :

Un troisième plateau correspond au pKR d’une chaîne latérale ionisable.
Les deux plateaux correspondent à deux fonctions ionisables du squelette de l’acide aminé.
Le couple COOH/COO− présente un pKa proche de 2,1.
Le couple NH3+/NH2 présente un pKa proche de 9.
La courbe de titration comporte deux plateaux.

Les deux plateaux correspondent à deux fonctions ionisables du squelette de l’acide aminé.

Explication

Un acide aminé sans chaîne latérale ionisable possède deux plateaux, associés aux couples COOH/COO− et NH3+/NH2, avec des pKa d’environ 2,1 et 9. Une chaîne latérale ionisable ajouterait un troisième plateau.

26. Un acide aminé possédant une chaîne latérale ionisable présente :

Un troisième plateau sur sa courbe de titration.
Un plateau supplémentaire associé au pKR de sa chaîne latérale.
Une étape d’ionisation supplémentaire par rapport à un acide aminé sans chaîne latérale ionisable.
Deux plateaux dont l’un correspond nécessairement au pKR de la chaîne latérale.
Une courbe de titration dépourvue des plateaux associés aux fonctions du squelette.

Un troisième plateau sur sa courbe de titration.

Explication

La présence d’une chaîne latérale ionisable ajoute une étape d’ionisation à celles du squelette. Elle se traduit par un troisième plateau de titration correspondant au pKR de cette chaîne latérale.

27. À propos du point isoélectrique d’un acide aminé, la(les)quelle(s) proposition(s) est(sont) exacte(s) ?

Le pI correspond à la moyenne systématique de tous les pKa de l’acide aminé.
Le pI se calcule avec les deux pKa qui entourent la forme zwitterionique.
Pour une chaîne latérale ionisable, les pKa dominants doivent être utilisés dans le calcul.
La forme majoritairement associée au pI est la forme zwitterionique.
Le pI correspond au pH où la charge nette de l’acide aminé est nulle.

Le pI se calcule avec les deux pKa qui entourent la forme zwitterionique.

Explication

Le pI est le pH auquel la charge nette de l’acide aminé est nulle, sous forme zwitterionique. Il se calcule avec les deux pKa qui entourent cette forme, et non avec la moyenne systématique de tous les pKa.

28. Concernant la sélénocystéine et la pyrrolysine :

La sélénocystéine et la pyrrolysine sont classées comme les 21e et 22e acides aminés standards.
La sélénocystéine et la pyrrolysine peuvent être incorporées au cours de la traduction.
L’ornithine et la citrulline sont des acides aminés standards incorporés directement dans les protéines humaines.
La sélénocystéine et la pyrrolysine disposent chacune d’un ARNt qui leur est propre.
La rareté de la sélénocystéine et de la pyrrolysine les définit comme des acides aminés non protéinogènes.

La sélénocystéine et la pyrrolysine sont classées comme les 21e et 22e acides aminés standards.

Explication

La sélénocystéine et la pyrrolysine sont des acides aminés standards particuliers, respectivement classés 21e et 22e, et chacune possède un ARNt spécifique. Elles se distinguent ainsi des acides aminés non protéinogènes, qui ne sont pas incorporés aux protéines.

29. Parmi les propositions suivantes concernant la sélénocystéine, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La sélénocystéine contient un atome de sélénium à la place de l’atome de soufre de la cystéine.
La sélénocystéine contient du soufre, tandis que la cystéine contient du sélénium.
Dans certaines configurations, la sélénocystéine est codée par le codon UGA.
La sélénocystéine peut être notée Sec ou U dans les systèmes de désignation des acides aminés.
La sélénocystéine constitue notamment un élément du site actif de la glutathion peroxydase.

La sélénocystéine contient un atome de sélénium à la place de l’atome de soufre de la cystéine.

Explication

La sélénocystéine, notée Sec ou U, peut être associée au codon UGA et contient du sélénium à la place du soufre. Elle intervient notamment dans le site actif de la glutathion peroxydase, contrairement à la cystéine qui contient du soufre.

30. À propos de la pyrrolysine, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

La pyrrolysine a été décrite chez les animaux comme acide aminé standard particulier.
La pyrrolysine a été décrite chez certaines archéobactéries.
La structure de la pyrrolysine comporte un noyau pyrrole.
La pyrrolysine peut être notée Pyl ou O.
Dans certaines conditions, la pyrrolysine est codée par le codon UAG.

La pyrrolysine a été décrite chez certaines archéobactéries.

Explication

La pyrrolysine, abrégée Pyl ou O, peut être codée par UAG dans certaines conditions et possède un noyau pyrrole. Elle n’a été décrite que chez certaines archéobactéries, sans description chez les animaux.

31. Une voie métabolique utilise l’ornithine et la citrulline chez l’Homme. Quelles sont les réponses exactes au sujet de ces molécules ?

L’ornithine et la citrulline participent à la synthèse de l’urée.
L’ornithine et la citrulline sont incorporées directement dans les protéines lors de la traduction.
L’ornithine et la citrulline sont des acides aminés non protéinogènes libres.
La synthèse de l’urée contribue à éliminer l’azote toxique chez l’Homme.
L’urée constitue une forme sous laquelle l’azote toxique est éliminé chez l’Homme.

L’ornithine et la citrulline participent à la synthèse de l’urée.

Explication

L’ornithine et la citrulline sont des acides aminés non protéinogènes libres impliqués dans la synthèse de l’urée. Cette voie permet l’élimination, chez l’Homme, de l’azote toxique sous forme d’urée.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 72 flashcards sur Acides aminés et protéines.

Quelles sont les deux types de liaisons dans les protéines ?

Des liaisons covalentes fortes et des liaisons faibles.

Quelle est la différence d'énergie entre liaisons covalentes et faibles ?

Les liaisons faibles ont environ 20 fois moins d'énergie que les covalentes.

Entre quels atomes s'établissent les liaisons ioniques ?

Entre deux atomes de charges opposées.

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