Fiche de révision : Biochimie des acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Fondements de la biochimie
2. Acides aminés et protéines
3. Structure des acides aminés
4. Classification des acides aminés
5. Acides aminés essentiels
6. Stéréochimie et propriétés spectrales
7. Ionisation et pH isoélectrique
8. Applications analytiques des acides aminés

📖 1. Fondements de la biochimie

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Étude de la structure et de la composition de la matière vivante ainsi que des réactions chimiques qui ont lieu dans l’organisme des êtres vivants.

📝 Points essentiels

• Les principales molécules biochimiques sont:

  • les acides nucléiques
  • les acides aminés et protéines
  • les glucides
  • les lipides

• Les molécules organiques de la matière vivante possèdent un squelette carboné.

• La règle du CHON indique que le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote constituent l’écrasante majorité de la masse de toute cellule animale.

💡 Astuce mémo

CHON : carbone, hydrogène, oxygène, azote

📖 2. Acides aminés et protéines

★ À maîtriser

📌 L’acide aminé est l’unité de base des protéines, tandis que la protéine est un polymère constitué d’acides aminés.

• Il existe 20 acides aminés protéinogènes standards, universellement distribués chez tous les êtres vivants connus.

• Les protéines assurent notamment des fonctions immunitaires, sanguines, enzymatiques, membranaires, structurales, musculaires et de signalisation.

Compléments

• Chaque cellule fabrique en moyenne 15 000 protéines différentes, et l’être humain possède environ 100 000 protéines différentes.

💡 Astuce mémo

Acide aminé = brique ; protéine = édifice

📖 3. Structure des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Acide organique contenant un groupement amine.

★ À maîtriser

• Les acides aminés protéinogènes sont des acides α-aminés dont les fonctions carboxylique -COOH et amine primaire -NH2 sont portées par le même carbone α.

📌 Les acides aminés protéinogènes entrent dans la constitution des protéines, tandis que les acides aminés non protéinogènes n’y entrent pas.

• La synthèse d’une protéine assemble séquentiellement des monomères, tandis que son hydrolyse libère des acides aminés par clivage des liaisons peptidiques.

Compléments

• Les acides aminés non protéinogènes comprennent notamment l’ornithine et l’acide γ-aminobutyrique, et environ 500 molécules de cette catégorie ont une fonction dans l’organisme.

💡 Astuce mémo

Protéinogène = intégré aux protéines ; non-protéinogène = libre

📖 4. Classification des acides aminés

★ À maîtriser

• Les acides aminés non polaires comprennent:

  • la glycine
  • l’alanine
  • la valine
  • la leucine
  • l’isoleucine

• Les acides aminés hydroxylés sont la sérine et la thréonine ; leur radical polaire forme des liaisons avec l’eau et peut constituer un site de phosphorylation.

• Les acides aminés dicarboxyliques et leurs amides sont:

  • l’acide aspartique
  • l’acide glutamique
  • l’asparagine
  • la glutamine

• Les acides aminés dibasiques sont la lysine, l’arginine et l’histidine, dont les chaînes latérales portent respectivement une fonction amine, un groupement guanidyle et un groupement imidazole.

• Les acides aminés aromatiques sont la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane, et ils absorbent la lumière ultraviolette à 280 nm.

Compléments

• La cystéine possède un groupement thiol capable de former des ponts disulfures, tandis que la méthionine possède un groupement thioéther.

📖 5. Acides aminés essentiels

★ À maîtriser

• Chez l’adulte, les acides aminés essentiels sont:
  • la méthionine
  • la leucine
  • la valine
  • la lysine
  • l’isoleucine
  • la phénylalanine
  • le tryptophane
  • la thréonine

📌 Les acides aminés essentiels ne peuvent pas être produits par le métabolisme de l’organisme et doivent obligatoirement être apportés par l’alimentation.

Compléments

• Chez l’enfant, il existe 9 acides aminés essentiels, correspondant aux 8 de l’adulte auxquels s’ajoute l’histidine ; chez le nourrisson, il y en a 10, avec l’arginine en plus.

💡 Astuce mémo

Adulte : 8 ; enfant : 8 + histidine ; nourrisson : 9 + arginine

📖 6. Stéréochimie et propriétés spectrales

★ À maîtriser

📌 À l’exception de la glycine, les acides aminés standards possèdent un carbone α asymétrique et les protéines intègrent uniquement les isomères de série L.

• La glycine est le seul acide aminé standard dépourvu de chiralité, car son carbone α porte deux hydrogènes.

📐 Formule — L’absorbance d’une solution suit la loi de Beer-Lambert : $A = \varepsilon l c$, où A est l’absorbance, ε le coefficient d’extinction molaire, l le trajet optique et c la concentration molaire.

Compléments

• La proline est un acide iminée à chaîne latérale cyclisée sur le groupement amine, ce qui crée des coudes rigides dans les protéines.

💡 Astuce mémo

Glycine non chirale ; les autres AA standards sont chiraux et de série L

📖 7. Ionisation et pH isoélectrique

🔑 Notions clés & Définitions

• pKa : Le pKa est le pH auquel les deux formes d’un groupement ionisable sont présentes à 50 % chacune et il vérifie $pKa = -\log(Ka)$.
• pHi : pH pour lequel la charge nette d’un acide aminé est nulle ; il correspond à la moyenne des deux pKa qui encadrent la forme zwitterionique neutre.

★ À maîtriser

📐 Formule — Le pH d’une solution vérifie $pH = -\log[H^+]$, donc $[H^+] = 10^{-pH}$ ; une solution de pH 6 contient 10⁻⁶ mol·L⁻¹ de protons.

📐 Formule — Pour un acide aminé monoaminé et monocarboxylique, le pHi vérifie $pHi = \frac{pKa_1+pKa_2}{2}$ et vaut environ 6.

• Les acides aminés à chaîne latérale ionisable sont:
  • l’aspartate
  • le glutamate
  • l’histidine
  • l’arginine
  • la lysine
  • la cystéine
  • la tyrosine

Compléments

• Le pH plasmatique normal est de 7,40 ± 0,02, compris entre 7,38 et 7,42, et la grande majorité des acides aminés et des protéines sont négatifs à ce pH.

💡 Astuce mémo

pH inférieur au pHi → charge positive ; pH supérieur au pHi → charge négative

📖 8. Applications analytiques des acides aminés

★ À maîtriser

• 🔄 La courbe de titration permet de:

  1. déterminer les pKa
  2. prédire la charge à un pH donné
  3. définir les régions tampons

• En électrophorèse, les acides aminés se déplacent vers l’électrode opposée à leur charge, et plus la différence entre le pH et le pHi est grande, plus leur migration est importante.

• En chromatographie par échange d’ions, les acides aminés sont fixés par liaisons ioniques sur une résine chargée, puis élués par un gradient de pH et recueillis en fractions.

📌 Lors d’une chromatographie par échange d’ions, le maximum d’un acide aminé est décroché de la colonne lorsque le pH atteint son pHi.

Compléments

• La coloration à la ninhydrine permet de visualiser les acides aminés après leur séparation par électrophorèse sur papier.

📌 L’électrophorèse sur papier est rapide, peu coûteuse et non quantitative, tandis que la chromatographie est quantitative et permet de récupérer les échantillons séparés mais nécessite davantage de temps et de matériel.

💡 Astuce mémo

Fixer, éluer, fractionner, mesurer

📊 Tableaux de synthèse

Comparaison des méthodes analytiques