Fiche de révision : Biochimie et acides aminés

📋 Plan du Cours

1. Fondements de la biochimie et protéines
2. Structure et nomenclature des acides aminés
3. Configuration et classification des chaînes latérales
4. Ampholytes et ionisation selon le pH
5. Réactivité de la fonction carboxylique
6. Réactivité de la fonction amine
7. Réactivité des chaînes latérales
8. Réactions de détection et glycosylation

📖 1. Fondements de la biochimie et protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Biochimie : Étude des bases moléculaires de la vie.

★ À maîtriser

• Les protéines interviennent notamment dans: la catalyse enzymatique, le transport et la mise en réserve, le mouvement, le support mécanique, la production et la transmission de l’influx nerveux, le contrôle de la croissance et de la différenciation

• Les acides aminés sont les unités structurales de base des protéines.

Compléments

• Les dosages enzymatiques sont indispensables au diagnostic clinique.

💡 Astuce mémo

Structures moléculaires communes → expressions de la vie et applications médicales

📖 2. Structure et nomenclature des acides aminés

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Molécule portant une fonction acide, une fonction amine et, pour certains d’entre eux, des groupements fonctionnels supplémentaires dans la chaîne latérale R.

★ À maîtriser

• L’hydrolyse des protéines fournit presque exclusivement des acides aminés α, et les protéines naturelles peuvent renfermer jusqu’à 20 acides aminés différents.

Compléments

• La nomenclature officielle forme le nom en faisant précéder celui de l’acide organique par le terme α-amino, comme dans acide α-aminopropionique pour l’alanine.

• Les peptides et les protéines utilisent des abréviations des acides aminés à trois lettres ou à une lettre.

💡 Astuce mémo

Glycine sans carbone asymétrique, autres acides aminés généralement chiraux

📖 3. Configuration et classification des chaînes latérales

★ À maîtriser

📌 Le pouvoir rotatoire décrit la déviation de la lumière polarisée : une rotation horaire correspond au caractère dextrogyre (+), tandis qu’une rotation antihoraire correspond au caractère lévogyre (−).

• Tous les acides aminés possèdent au moins un carbone asymétrique, à l’exception de la glycine.

📌 Les acides aminés naturels appartiennent à la série L, mais l’appartenance à la série L ne préjuge pas du pouvoir rotatoire.

• À pH neutre, les chaînes latérales basiques de la lysine, de l’arginine et de l’histidine sont chargées positivement, tandis que celles de l’aspartate et du glutamate sont chargées négativement.

Compléments

• Les chaînes latérales non chargées mais polaires sont celles de:
  • la sérine
  • la thréonine
  • la cystéine
  • l’asparagine
  • la glutamine
  • la tyrosine

💡 Astuce mémo

Série L ≠ pouvoir rotatoire (+ ou −)

📖 4. Ampholytes et ionisation selon le pH

🔑 Notions clés & Définitions

• Ampholyte : Molécule dont les fonctions carboxyle et amine ionisables lui permettent d’agir comme un acide ou comme une base.

• Zwitterion : Forme dipolaire d’un acide aminé portant simultanément des charges positives et négatives.
• Point isoélectrique : pH auquel un acide aminé possède une charge nette nulle.

📝 Points essentiels

• Le pK est le pH de demi-dissociation auquel 50 % d’un groupement est dissocié.

• La chaîne latérale de l’histidine possède un pKa de 6,0.

💡 Astuce mémo

Milieu acide : protonation ; pI : zwitterion ; milieu alcalin : déprotonation

📖 5. Réactivité de la fonction carboxylique

🔑 Notions clés & Définitions

• Liaison peptidique : Résulte de la condensation entre la fonction carboxyle d’un premier acide aminé et la fonction amine d’un second, avec libération d’une molécule d’eau.

★ À maîtriser

📐 Formule — La formation d’un amide suit la réaction $R_a\text{–COOH} + R_b\text{NH}_2 \rightarrow R_a\text{–CO–NHR}_b + H_2O$.

• Après formation d’une liaison peptidique, l’extrémité N-terminal porte un groupe amine libre et l’extrémité C-terminal porte un groupe carboxyle libre.

Compléments

• La décarboxylation d’un acide aminé libère du CO₂ et permet la synthèse d’une amine, par voie chimique ou enzymatique.

💡 Astuce mémo

Estérification, amidation, puis décarboxylation

📖 6. Réactivité de la fonction amine

★ À maîtriser

• La formation d’une base de Schiff résulte de la réaction de la fonction amine avec un aldéhyde et produit une double liaison C=N.

• Le FDNB réagit avec une fonction amine pour former un dérivé jaune 2,4-dinitrophénylé identifiable par chromatographie et dosable par spectrophotométrie à 360 nm.

• La réaction au FDNB a permis à Frederik SANGER en 1953 d’établir la première structure primaire d’une protéine, celle de l’insuline.

• 🔄 La dégradation récurrente d’Edman: forme un dérivé PTH de l’acide aminé N-terminal, libère la protéine privée de son acide aminé N-terminal, répète le processus pour déterminer la structure primaire

Compléments

• La désamination libère le groupement amine sous forme de NH₃ et peut être oxydative ou non oxydative.

💡 Astuce mémo

Marquage de l’amine → identification du N-terminal → séquençage

📖 7. Réactivité des chaînes latérales

★ À maîtriser

• L’oxydation de deux cystéines forme une cystine contenant un pont disulfure qui participe au maintien de la structure tridimensionnelle des protéines.

• La phosphorylation transforme les fonctions alcool de la sérine et de la thréonine ou la fonction phénol de la tyrosine en ester phosphate.

Compléments

• La carboxyamidométhylation bloque les cystéines en se liant de manière covalente à leur groupe thiol et empêche la formation de liaisons disulfure.

• Chez les eucaryotes, les taux de phosphorylation de la sérine, de la thréonine et de la tyrosine sont respectivement de 1000, 100 et 1.

💡 Astuce mémo

Oxydation de deux cystéines → pont disulfure → structure tridimensionnelle

📖 8. Réactions de détection et glycosylation

★ À maîtriser

• 🔄 La réaction de la ninhydrine comprend successivement: la formation d’une imine, la décarboxylation, l’hydrolyse de l’imine formée, la condensation avec une seconde molécule de ninhydrine

• La ninhydrine colore tous les acides aminés en pourpre de Ruhemann à 570 nm, sauf la proline et l’hydroxyproline qui sont colorées en jaune à 440 nm.

📌 La N-glycosylation lie un oligosaccharide à l’asparagine d’une séquence consensus Asn-X-Ser/Thr, où X est n’importe quel acide aminé sauf la proline.

Compléments

• La O-glycosylation ajoute des glucides à l’oxygène de la chaîne latérale de la sérine ou de la thréonine et est catalysée par une glycosyl-transférase.

• La N-glycosylation se déroule de manière cotraductionnelle dans la lumière du réticulum endoplasmique et implique une oligosaccharyl-transférase membranaire.

💡 Astuce mémo

Ninhydrine : pourpre sauf proline et hydroxyproline, jaunes

📊 Tableaux de synthèse

Classification des chaînes latérales à pH neutre