QCM : Biochimie et acides aminés (23 questions)

Explication

Les taux relatifs sont d’environ 1000 pour la sérine, 100 pour la thréonine et 1 pour la tyrosine. La thréonine est donc moins fréquemment phosphorylée que la sérine, tandis que la tyrosine présente le taux le plus faible.

Explication

La condensation forme la liaison peptidique tout en conservant une fonction amine libre du côté N-terminal et une fonction carboxyle libre du côté C-terminal. La proposition inversant ces extrémités confond précisément l’orientation des deux fonctions dans le peptide.

Explication

La N-glycosylation se produit de façon cotraductionnelle dans la lumière du réticulum endoplasmique et fait intervenir une oligosaccharyl-transférase membranaire. Le cytosol, le noyau et la matrice mitochondriale ne correspondent pas au contexte indiqué pour cette réaction.

Explication

Les acides aminés sont les unités structurales assemblées pour former les protéines. Les fonctions biologiques variées sont principalement assurées par les protéines constituées de ces unités.

Explication

La glycine fait exception, car son carbone α porte deux substituants hydrogène identiques et n’est donc pas asymétrique. Les autres acides aminés proposés possèdent au moins un carbone asymétrique.

Explication

Les fonctions carboxyle et amine ionisables peuvent respectivement céder ou capter un proton, ce qui confère à l’acide aminé son caractère ampholyte. La présence de deux fonctions carboxyle ne définit pas cette propriété et n’est pas générale aux acides aminés.

Explication

La désamination élimine le groupement amine en le libérant sous forme d’ammoniac, selon un mécanisme oxydatif ou non oxydatif. Le CO₂ provient plutôt de la décarboxylation, tandis qu’une base de Schiff résulte d’une réaction avec un aldéhyde.

Explication

La série L décrit la configuration relative des acides aminés naturels, mais elle ne prédit pas le sens de rotation de la lumière. Le pouvoir rotatoire doit être déterminé séparément pour chaque composé.

Explication

La biochimie étudie les bases moléculaires de la vie. La physiologie examine le fonctionnement des organismes, tandis que la génétique et l’écologie portent sur d’autres niveaux d’organisation.

Explication

Une substance dextrogyre dévie la lumière polarisée dans le sens horaire et est associée au signe positif. La série L concerne la configuration spatiale et ne définit pas directement le sens de rotation.

Explication

L’amidation condense l’acide carboxylique et l’amine en formant une liaison amide avec libération d’eau. Le dioxyde de carbone est associé à la décarboxylation, et non à cette condensation.

Explication

La proline et l’hydroxyproline réagissent avec la ninhydrine en donnant une coloration jaune mesurée à 440 nm. La plupart des autres acides aminés produisent plutôt le pourpre de Ruhemann à 570 nm.

Explication

Le point isoélectrique est le pH auquel la somme des charges portées par l’acide aminé est nulle. Une protonation ou une dissociation complète de toutes les fonctions correspond à d’autres situations ioniques.

Explication

Un zwitterion possède simultanément des charges de signes opposés sur la même molécule. Il ne s’agit donc ni d’une forme totalement non chargée ni d’une molécule portant une seule charge nette.

Explication

Frederik Sanger a utilisé la réaction au FDNB pour déterminer la structure primaire de l’insuline en 1953. Les autres chercheurs cités sont associés à d’autres domaines de la chimie ou de la biochimie.

Explication

Les protéines peuvent agir comme des enzymes et accélérer les réactions métaboliques. Le stockage minéral, la transmission génétique et la synthèse lipidique ne définissent pas cette fonction protéique générale.

Explication

Les protéines naturelles peuvent renfermer jusqu’à 20 acides aminés différents. Les autres valeurs proposées ne correspondent pas à cette description classique.

Explication

La nomenclature officielle précède le nom de l’acide organique par « α-amino », ce qui donne l’acide α-aminopropionique pour l’alanine. Les termes « β-amino » et « amide » ne décrivent pas cette règle.

Explication

L’oxydation de deux cystéines les relie sous forme de cystine par un pont disulfure, ce qui contribue à la structure tridimensionnelle de la protéine. La réduction produit l’effet inverse en rompant ce pont, tandis que la carboxyamidométhylation bloque les groupes thiol.

Explication

La décarboxylation élimine le groupement carboxyle sous forme de dioxyde de carbone et conduit à une amine. La formation d’un amide relève plutôt d’une amidation entre un acide carboxylique et une amine.

Explication

À pH neutre, la lysine, l’arginine et l’histidine portent des chaînes latérales positives, tandis que l’aspartate et le glutamate portent des chaînes latérales négatives. L’affirmation opposée inverse les catégories de charge et ne correspond pas aux propriétés de ces acides aminés.

Explication

La condensation entre l’amine et l’aldéhyde produit une imine, caractérisée par une double liaison C=N. Une liaison amide implique une acylation, tandis qu’un pont disulfure concerne deux fonctions thiol.

Explication

La N-glycosylation reconnaît le motif Asn-X-Ser/Thr, dans lequel X peut être un acide aminé autre que la proline ; Asn-Ala-Thr respecte donc cette règle. Asn-Pro-Ser est exclu parce que la proline occupe la position intermédiaire interdite.