★ À maîtriser
📌 La matière organique, fabriquée par les êtres vivants, a pour base le carbone, tandis que la matière inorganique peut aussi contenir du carbone, comme dans le dioxyde de carbone et les carbonates.
Le carbone, l’hydrogène, l’oxygène et l’azote représentent à eux seuls 96 % de la matière vivante.
Les éléments essentiels à la vie sont désignés par l’acronyme CHONPS :
Compléments
CHONPS : les symboles des éléments essentiels à la vie
★ À maîtriser
Le numéro atomique est le nombre de protons du noyau, et le nombre de masse correspond au nombre total de nucléons.
Dans un atome électriquement neutre, le nombre de protons est égal au nombre d’électrons.
Le premier niveau électronique peut contenir au maximum deux électrons, le deuxième huit et le troisième dix-huit.
Les électrons du dernier niveau énergétique occupé interviennent dans la formation des liaisons entre atomes.
Compléments
Le noyau atomique est constitué de protons et de neutrons, appelés ensemble nucléons.
Le nombre de nucléons est égal à , où est le nombre de protons et le nombre de neutrons.
📌 Les protons sont chargés positivement, les électrons négativement et les neutrons sont électriquement neutres.
Le deutérium et le tritium sont des isotopes de l’hydrogène qui possèdent respectivement un et deux neutrons, contre zéro pour l’hydrogène ordinaire.
Les isotopes se comportent de la même manière lors des réactions chimiques, que leur noyau soit instable ou non.
Les électrons occupent les niveaux énergétiques en remplissant d’abord le premier, puis le deuxième, puis les suivants.
★ À maîtriser
La classification périodique actuelle classe les éléments par numéro atomique croissant, chaque ligne correspondant au remplissage d’un niveau électronique.
Les éléments d’une même colonne ont le même nombre d’électrons sur leur dernier niveau et possèdent des propriétés voisines.
La formule moléculaire indique les éléments présents dans une molécule et le nombre d’atomes de chaque élément, sans préciser leur agencement.
📌 Selon la règle de l’octet, chaque atome tend à former des liaisons covalentes pour atteindre huit électrons sur sa couche périphérique, sauf l’hydrogène qui tend à en atteindre deux selon la règle du duet.
Compléments
Les trois premières périodes comprennent :
La première colonne correspond à la famille des métaux alcalins et la huitième colonne à celle des gaz inertes.
Les gaz inertes ont leur dernier niveau énergétique saturé, ce qui leur confère une grande stabilité chimique.
📌 Une liaison covalente peut être simple, double ou triple selon qu’un, deux ou trois doublets d’électrons sont mis en commun.
Covalente : partage d’électrons ; ionique : transfert d’électron et attraction de charges
★ À maîtriser
Les glucides, les protéines, les lipides et les acides nucléiques sont constitués principalement de carbone.
Le carbone possède six électrons, dont quatre sur sa couche périphérique, et peut établir quatre liaisons pour atteindre une meilleure stabilité.
Les isomères fonctionnels diffèrent par leur fonction chimique, tandis que les isomères de position ont les mêmes fonctions placées à des endroits différents de la chaîne carbonée.
Les stéréoisomères diffèrent par la disposition spatiale des atomes ou groupes d’atomes les uns par rapport aux autres.
Autour d’une liaison double carbone-carbone, deux substituants différents sur chacun des carbones donnent des stéréoisomères géométriques trans si les substituants sont opposés et cis s’ils sont du même côté.
Deux molécules images l’une de l’autre par rapport à un plan sont des énantiomères; un mélange équimolaire de deux énantiomères est un racémique.
Compléments
Dans une représentation plane simplifiée du carbone tétravalent, les quatre atomes ou groupements liés au carbone sont figurés dans le plan.
Dans l’espace, les quatre substituants du carbone sont répartis autour de l’atome, placé au centre d’un tétraèdre régulier.
La lettre R désigne un radical ou substituant lié au carbone, qui peut être un atome d’hydrogène ou un groupement comme CH3.
Les types d’isomérie sont :
Le fructose et le glucose, de formule brute C6H12O6, sont des isomères fonctionnels portant respectivement une fonction cétone et une fonction aldéhyde.
Le propanol-1 et le propanol-2, de formule brute C3H8O, diffèrent par la position de leur fonction hydroxyle, respectivement sur le premier et le deuxième carbone.
Les trois isomères de C5H12 diffèrent par la disposition de la chaîne carbonée; le nombre d’isomères de squelette augmente avec le nombre de carbones, et C20H42 en possède 366 319.
★ À maîtriser
📌 La condensation établit des liaisons covalentes entre plusieurs monomères pour former un polymère, tandis que l’hydrolyse coupe les liaisons covalentes d’un polymère pour produire plusieurs monomères.
Compléments
Les alcools sont primaires si le carbone portant –OH porte deux hydrogènes, secondaires s’il en porte un et tertiaires s’il n’en porte aucun.
Les amines sont primaires si l’azote porte deux hydrogènes, secondaires s’il en porte un et tertiaires s’il n’en porte aucun.
Dans une fonction aldéhyde, le carbone carbonylé porte au moins un hydrogène, tandis que dans une fonction cétone il n’en porte aucun.
La formule brute de l’acide phosphorique est H3PO4; selon le pH, il peut être dissocié en H2PO4 -, HPO4 2- ou PO4 3-, et HPO4 2- prédomine au pH physiologique.
La réaction de l’acide phosphorique avec un alcool forme un ester phosphorique, ou phosphoester; une ou deux fonctions hydroxyles du phosphore peuvent ensuite réagir avec un ou deux autres alcools pour former un phosphodiester ou un phosphotriester.
L’amidification est la réaction entre un acide carboxylique et une amine primaire ou secondaire qui produit un amide.
L’hémiacétalisation est la réaction entre une fonction carbonylée, aldéhyde ou cétone, et un alcool qui produit un hémiacétal.
L’hydrolyse d’un ester produit un alcool et un acide carboxylique, tandis que celle d’un amide produit une amine et un acide carboxylique.
★ À maîtriser
La molécule d’eau est formée de deux atomes d’hydrogène et d’un atome d’oxygène unis par des liaisons covalentes simples polarisées par l’électronégativité supérieure de l’oxygène.
Dans l’eau, les hydrogènes portent une charge partielle positive et l’oxygène une charge partielle négative, ce qui permet l’attraction entre l’hydrogène d’une molécule et l’oxygène d’une autre par liaison hydrogène.
📌 Les substances hydrophiles ont une affinité pour l’eau et sont polaires ou ioniques, tandis que les substances hydrophobes n’ont aucune affinité pour l’eau et ne sont ni polaires ni ioniques.
Compléments
Les substances hydrophiles se dissolvent généralement en solution aqueuse, comme le sel de table et le sucre, mais les molécules très grosses ne se dissolvent pas toujours, comme certains composants cellulaires, le coton et l’amidon.
L’eau protège l’encéphale et la moelle épinière par le liquide cérébro-spinal, protège le fœtus par le liquide amniotique, régule la température, intervient comme substrat ou produit de réactions enzymatiques, transporte les globules et nutriments et facilite l’évacuation des déchets métaboliques.
★ À maîtriser
Les trioses ont pour formule brute C3H6O3 et portent deux fonctions hydroxyles et une fonction carbonyle; le glycéraldéhyde est l’aldotriose et la dihydroxyacétone le cétotriose.
Le carbone 2 du glycéraldéhyde porte : un hydrogène, un hydroxyle, un carbonyle, un groupement CH2OH
📌 En représentation de Fischer, le glycéraldéhyde est de série D si l’hydroxyle du carbone asymétrique est à droite et de série L s’il est à gauche.
📌 Pour un ose à plusieurs carbones, la série D ou L est déterminée par la position de l’hydroxyle porté par le dernier carbone asymétrique, le plus éloigné de la fonction carbonyle : à droite pour D et à gauche pour L.
Un ose qui possède carbones asymétriques peut avoir stéréoisomères.
Le dihydroxyacétone est un cétotriose sans carbone asymétrique et ne possède donc pas de stéréoisomère.
📌 Pour un cétose, l’hydroxyle le plus éloigné de la fonction cétone placé à droite indique la série D, tandis qu’un hydroxyle placé à gauche indique la série L.
Compléments
Les glucides représentent environ 5 % du poids sec des animaux et 70 % du poids sec des végétaux.
Les glucides peuvent fournir de l’énergie, avoir un rôle structural et constituer des métabolites fondamentaux comme les acides nucléiques, les antibiotiques naturels, les glycoprotéines et les glycolipides.
📌 Les glucides simples sont des polyhydroxyaldéhydes, qui possèdent plusieurs fonctions alcool et une fonction aldéhyde, ou des polyhydroxycétones, qui possèdent plusieurs fonctions alcool et une fonction cétone.
📌 Dans la représentation d’un ose, le carbone le plus oxydé est numéroté carbone 1 et placé en haut, et la chaîne carbonée est verticale.
📌 La formule semi-développée représente les liaisons sauf celles avec les atomes d’hydrogène, tandis que la formule topologique représente la chaîne carbonée par des segments sans écrire les symboles des carbones ni les hydrogènes qu’ils portent : chaque sommet et chaque extrémité non étiquetés correspondent à un carbone portant le nombre d’hydrogènes nécessaire.
Dihydroxyacétone sans carbone asymétrique, contrairement au glycéraldéhyde
★ À maîtriser
📌 Pour un hexose, la liaison du carbonyle à l’hydroxyle du carbone 5 forme un pyranose à six côtés, tandis que celle à l’hydroxyle du carbone 4 forme un furanose à cinq côtés.
📌 Les anomères α et β se distinguent par l’orientation du OH anomérique par rapport au OH qui définit la série dans la forme linéaire : même côté pour α, côté opposé pour β.
📌 L’oxydation d’un aldose en C1 produit un acide aldonique, tandis que l’oxydation en C6 produit un acide uronique.
Compléments
Tollens a déterminé la structure cyclique des oses en 1884.
La représentation de Haworth place le cycle perpendiculairement au plan du papier, avec le pont oxygène vers l’arrière ; les hydroxyles à droite dans la représentation linéaire sont sous le plan et ceux à gauche sont au-dessus.
En représentation de Haworth, les carbones excédentaires sont au-dessus du cycle si le pont oxygène est à droite dans la représentation de Tollens, et inversement s’il est à gauche.
En solution, le glucose existe à 36 % sous forme α, à 64 % sous forme β et à moins de 1 % sous forme linéaire.
Le pouvoir rotatoire du glucose est de +52,5°, ce qui le rend dextrogyre.
📌 Avec le réactif de Fehling, un sucre réducteur donne un précipité rouge brique, tandis qu’un sucre non réducteur laisse la solution bleue.
OH anomérique libre → pouvoir réducteur
★ À maîtriser
📌 Une liaison entre les deux hydroxyles anomériques forme un oside non réducteur sans OH anomérique libre et bloque la mutarotation, tandis qu’une liaison à un alcool primaire ou secondaire laisse un OH anomérique libre et conserve la mutarotation de l’ose lié par son C6 ou son alcool secondaire.
📌 Un holoside est réducteur s’il possède un hydroxyle anomérique libre et non réducteur s’il n’en possède pas.
Compléments
📌 Une liaison glycosidique impliquant au moins une molécule de glucose est appelée liaison glucosidique.
📌 La nomenclature d’une liaison osidique indique la série et le nom du premier ose avec le suffixe osyl ou osido, son anomérie et son carbone anomérique, puis le carbone lié et le nom du second ose avec le suffixe ose.
Dans la nomenclature d’une liaison entre deux carbones anomériques, l’anomérie du second ose est également indiquée et son nom prend le suffixe oside.
Pour les cétoses, le carbone anomérique est C2 ; la notation générique d’une liaison doit donc remplacer le carbone 1 par le carbone 2.
Les holosides de deux à quinze oses sont des oligosides ; au-delà de quinze oses, ce sont des polyosides ou polysaccharides.
📌 Le saccharose est un diholoside non réducteur de glucose et de fructose reliés par une liaison α1→β2, tandis que le lactose est un diholoside réducteur de galactose et de glucose reliés par une liaison β1→4.
📌 L’isomaltose est un diholoside réducteur de deux glucoses issu des parties ramifiées de l’amidon ou du glycogène ; sa liaison α1→6 le distingue de la liaison α1→4 du maltose.
Deux carbones anomériques engagés : non réducteur ; un OH anomérique libre : réducteur
★ À maîtriser
Le glycogène est la réserve glucidique des animaux.
Le glycogène est la réserve glucidique des animaux, stockée principalement dans le foie et les muscles.
📌 Comme l’amylopectine, le glycogène possède des chaînes de glucose liées en α(1→4) et des ramifications en α(1→6), mais celles-ci sont plus fréquentes, environ tous les dix résidus au lieu d’environ trente.
Compléments
📌 Un polyholoside homogène contient un seul type d’ose, tandis qu’un polyholoside hétérogène en contient plusieurs et n’est pas nécessairement associé à des protéines ou à des lipides.
L’eau iodée jaune devient bleue en présence d’amylose.
L’eau iodée donne une coloration rouge en présence d’amylopectine.
Lors de la digestion, l’amylase hydrolyse l’amidon en maltose, maltotriose et α-dextrine ; les maltases hydrolysent ensuite le maltose et le maltotriose, tandis que l’α-dextrine nécessite d’abord l’action d’une α-dextrinase.
La forte ramification du glycogène permet une libération importante et rapide de glucose dans le sang à partir du foie.
L’eau iodée colore le glycogène en brun, tandis qu’elle colore l’amidon en bleu-noir.
Les chaînes de cellulose comprennent plus de dix mille unités de glucose et sont reliées entre elles par de nombreuses liaisons hydrogène, ce qui leur confère un aspect fibreux.
Le tube digestif des mammifères ne possède pas de β-glucosidase capable d’hydrolyser la cellulose, qui reste donc intacte.
Glycogène ramifié pour libérer du glucose, cellulose fibreuse pour le transit
★ À maîtriser
📌 Les protéoglycannes associent des polyosides souvent très longs à une protéine, les polyosides représentant plus de 90 % de la molécule, tandis que les glycoprotéines portent des chaînes glucidiques courtes représentant généralement 1 à 20 % de la molécule.
Compléments
Les glycolipides sont des lipides de membranes de cellules animales ou bactériennes portant des chaînes oligo- ou polyosidiques.
Les protéines glyquées sont produites par la fixation chimique d’une unité de glucose sur des protéines, fixation favorisée sur les protéines plasmatiques par l’hyperglycémie du diabète insulinique et utilisée comme marqueur du diabète.
★ À maîtriser
Les huiles et les graisses servent de réserves d’énergie et d’acides gras essentiels ainsi que de réservoirs de vitamines liposolubles.
Les lipides simples comprennent :
📌 Les acides gras sont amphiphiles : leur chaîne hydrocarbonée est hydrophobe et leur fonction carboxylique, dissociable à pH 7, est hydrophile.
📌 La numérotation antérograde commence au carbone carboxylique le plus oxydé, tandis que la numérotation rétrograde des acides gras insaturés commence au méthyle terminal.
Compléments
Les lipides membranaires structurent les membranes biologiques, qui forment des barrières de perméabilité sélective contrôlant les échanges entre milieux extracellulaires et compartiments intracellulaires.
Les lipides complexes contiennent, en plus du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène, de l’azote et/ou du phosphore et/ou du soufre ; ils comprennent les glycérolipides et les sphingolipides.
Les composés à caractère lipidique sans acide gras comprennent les eicosanoïdes et les lipides isopréniques, eux-mêmes divisés en terpènes et stéroïdes.
Chez les mammifères, les acides gras ont généralement un nombre pair d’atomes de carbone, car leur biosynthèse ajoute successivement des unités de deux carbones.
Dans l’écriture abrégée C18:2, 18 indique le nombre de carbones et 2 le nombre de doubles liaisons ; la notation C18:2Δ9,12 précise leurs positions depuis le carboxyle, tandis que C18:2ω-6 indique la position de la première double liaison depuis le méthyle.
L’acide palmitique est l’acide hexadécanoïque C16:0 et l’acide gras le plus abondant dans les tissus humains.
Les doubles liaisons des acides gras polyinsaturés sont généralement séparées par un groupement –CH2–, mais certains acides gras possèdent des doubles liaisons conjuguées.
L’acide linoléique est un acide gras C18:2Δ9,12, également noté C18:2ω-6, et l’acide linolénique est un C18:3Δ9,12,15, également noté C18:3ω-3.
À partir des acides linoléique et linolénique alimentaires, l’organisme peut synthétiser des acides gras en C20, C22 et C24 grâce aux désaturases, qui introduisent des doubles liaisons, et aux élongases, qui allongent la chaîne de deux carbones.
Antérograde depuis le carboxyle, rétrograde depuis le méthyle
★ À maîtriser
📌 La salification forme des sels alcalins à partir d’acides gras purs, tandis que la saponification les forme à partir de matières grasses naturelles.
Les savons stabilisent un grand nombre de fines gouttelettes dans une émulsion, alors que sans savon les gouttes ont tendance à fusionner sous l’effet des tensions superficielles.
Les savons ont trois propriétés :
La fonction carboxylique des acides gras peut estérifier des fonctions alcools et thiols, notamment celles du glycérol et du cholestérol ainsi que celle du coenzyme A.
Les chaînes hydrocarbonées saturées sont très peu réactives, tandis que les chaînes insaturées peuvent subir des réactions d’addition et d’oxydation.
L’hydrogénation ajoute des atomes d’hydrogène aux doubles liaisons des acides gras insaturés et est utilisée dans l’industrie agroalimentaire pour fabriquer des margarines à partir d’un mélange d’huiles végétales.
L’oxydation d’un acide gras insaturé par KMnO₄ en milieu alcalin coupe la molécule au niveau de chaque double liaison et forme un acide et un diacide par double liaison, ce qui permet d’en déterminer la position par analyse des produits.
En chromatographie en phase gazeuse, les acides gras sont préalablement méthylés pour les rendre volatils, puis séparés et dosés, généralement avec une analyse par spectrométrie de masse.
Compléments
À température ambiante, les acides gras de moins de dix carbones sont liquides, tandis que ceux de plus de dix carbones sont solides.
Au-delà de quatre à six atomes de carbone, les acides gras ne sont plus solubles dans l’eau ; leur tête polaire se place au contact de l’eau et leur chaîne non polaire à l’écart de l’eau.
À concentration lipidique critique dans un milieu, les lipides s’organisent en micelles, qui facilitent l’absorption intestinale des lipides lorsqu’elles sont formées avec les sels biliaires.
La fonction carboxylique des acides gras a un pKa de 4,5 et, au-delà de ce pH, elle est sous forme déprotonée COO− ; il s’agit d’un acide faible dont la dissociation est partielle.
En présence de KOH ou de NaOH, les acides gras forment des savons alcalins, dont les anions amphiphiles sont fortement ionisés, hydrophiles et solubles dans l’eau.
Plus de longueur ou moins de doubles liaisons → point de fusion plus élevé
★ À maîtriser
📌 Les mono-, di- et triglycérides, aussi appelés mono-, di- et triacylglycérols, portent respectivement un, deux et trois acides gras estérifiés au glycérol.
Les triacylglycérols très hydrophobes se trouvent sous forme de gouttelettes lipidiques dans le cytoplasme plutôt que dans les membranes, servent de réserves d’acides gras pour la biosynthèse des membranes et la production d’énergie, et sont transportés dans les liquides physiologiques par des lipoprotéines.
Les alcools et glycérophospholipides correspondants sont :
Les principales substitutions du céramide sont : un groupement phosphate et une choline, formant des sphingomyélines, un à six oses, formant des cérébrosides, une séquence glucidique complexe contenant de l’acide sialique, formant des gangliosides
Les gangliosides sont des lactosylcéramides portant un ou plusieurs résidus glycosyle, dont l’acide sialique, et sont abondants dans le cerveau et les ganglions.
Compléments
📌 Un glycéride est homogène lorsque ses acides gras sont identiques et hétérogène, ou mixte, lorsqu’ils sont différents.
Dans la nomenclature des glycérides, le squelette du glycérol est représenté verticalement et numéroté de haut en bas, et chaque groupement acyl est précédé du numéro du carbone auquel il est lié et se termine par -yl.
Les triacylglycérols contenant des acides gras de plus de quatre carbones sont insolubles dans l’eau.
À chaud en milieu acide, l’hydrolyse des triacylglycérols produit trois acides gras et un glycérol; à pH alcalin, les acides gras libérés sont saponifiés en sels d’acides gras.
Les phosphatidylcholines, aussi appelées lécithines, sont les glycérophospholipides les plus abondants dans les membranes et constituent une réserve de choline impliquée dans la transmission nerveuse.
Le dipalmitoyl-phosphatidylcholine est un surfactant pulmonaire dont l’absence chez les prématurés est à l’origine du syndrome de détresse respiratoire.
L’activation de la phospholipase C par des messagers entraîne l’hydrolyse du PIP₂ en IP₃ et DAG, deux messagers secondaires qui déclenchent des réponses biologiques dans les cellules stimulées.
★ À maîtriser
Les eicosanoïdes se répartissent en :
La phospholipase 2 libère l’acide arachidonique d’un phospholipide membranaire, puis une cyclooxygénase le transforme en prostanoïdes tandis qu’une lipoxygénase le transforme en leucotriènes.
Compléments
Les prostanoïdes sont des médiateurs de l’inflammation, protègent la muqueuse digestive, interviennent dans l’agrégation plaquettaire et régulent le débit sanguin rénal; ils déclenchent aussi le travail de l’accouchement.
Les leucotriènes participent à l’inflammation en augmentant notamment la perméabilité vasculaire, le chimiotactisme et la contraction des fibres musculaires, ce qui entraîne une action bronchoconstrictive.
★ À maîtriser
📌 Les lipides isopréniques se classent en terpènes et en stéroïdes.
La rhodopsine rétinienne associe l’opsine et le rétinal ; leur association et une stimulation visuelle permettent la naissance d’un influx nerveux.
La vitamine K est nécessaire à la synthèse des facteurs de coagulation sanguine et des protéines osseuses fixatrices de calcium.
Le coenzyme Q10, situé dans la membrane interne mitochondriale, transporte des électrons dans la chaîne respiratoire et possède une activité antioxydante ainsi qu’un rôle dans la régénération de la vitamine E.
Compléments
Les terpènes comprennent notamment les caroténoïdes et leurs dérivés, dont les vitamines A, ainsi que les corps à chaîne isoprénique, dont les vitamines E et K et le coenzyme Q.
La vitamine A existe dans le règne animal, tandis que les végétaux contiennent notamment la provitamine A, ou β-carotène, dont le clivage oxydatif central produit deux molécules de rétinal, ensuite réductibles en rétinol, ou vitamine A.
📌 Le rétinal porte une fonction aldéhyde à la place de la fonction alcool primaire du rétinol, tandis que l’acide rétinoïque porte une fonction acide à sa place.
Les caroténoïdes peuvent être des précurseurs de la vitamine A et ont aussi une action antioxydante.
La vitamine E stabilise les membranes biologiques par son action antioxydante et limite notamment la destruction des cellules sanguines.
📌 La vitamine K1, ou phylloquinone, est d’origine végétale, tandis que la vitamine K2, ou ménaquinone, peut être synthétisée par les bactéries.
★ À maîtriser
Les stéroïdes comprennent :
Le cholestérol s’insère dans les membranes biologiques entre les chaînes d’acides gras des lipides complexes et régule leur fluidité en raison de sa température de fusion élevée.
Le foie synthétise les acides biliaires à partir du cholestérol ; l’acide cholique peut être conjugué à la glycine pour former l’acide glycocholique ou à la taurine pour former l’acide taurocholique.
Les sels biliaires amphiphiles facilitent la digestion des graisses en stabilisant les émulsions et en activant les lipases et les phospholipases.
Les sources des stéroïdes hormonaux et les groupes produits sont :
Les hormones stéroïdiennes hydrophobes sont transportées dans le sang par des protéines spécifiques, mais leur caractère lipophile leur permet de traverser les membranes et leurs récepteurs sont intracellulaires.
La vitamine D augmente l’absorption intestinale du calcium, active le métabolisme osseux et augmente la calcémie.
Compléments
📌 Le cholestérol estérifié par un acide gras, appelé stéride, est totalement hydrophobe, contrairement au cholestérol libre amphiphile.
Dans la bile, les acides glycocholique et taurocholique deviennent des sels biliaires par liaison ionique entre le sodium et leur fonction acide déprotonée.
Les testicules synthétisent la testostérone, qui contribue à la spermatogenèse et au développement des caractères sexuels secondaires après la puberté.
Les ovaires synthétisent la progestérone, sécrétée par le corps jaune, qui favorise la nidation de l’embryon et le silence utérin en bloquant les contractions de l’utérus.
Les ovaires synthétisent l’œstradiol, qui contribue au développement des caractères sexuels secondaires et prépare l’endomètre à la nidation d’un embryon.
L’unité fœto-placentaire synthétise l’œstriol, qui contribue au maintien de la grossesse et au développement du fœtus.
Cholestérol libre amphiphile dans les membranes, stéride estérifié totalement hydrophobe.
★ À maîtriser
📐 Formule - Pour un acide aminé sans radical ionisable, .
À pH = pHi, la charge de l’acide aminé est nulle ; pour pH < pHi, elle est positive, et pour pH > pHi, elle est négative.
La décarboxylation élimine la fonction COOH du carbone α sous forme de CO2 et forme une amine.
La désamination des acides aminés conduit à des acides α-cétoniques possédant une fonction carboxylique et une fonction cétone sur le carbone α.
La ninhydrine forme un produit violet avec les acides aminés, sauf avec la proline, qui donne un produit jaune.
Compléments
Pour un acide aminé sans radical ionisable, le point isoélectrique est compris entre pKa1(COOH) et pKa2(NH2).
Chez les acides aminés acides, les fonctions se dissocient dans l’ordre suivant : carboxyle du carbone α, carboxyle du radical, puis fonction amine.
📐 Formule - Pour les acides aminés acides, .
📐 Formule - Pour les acides aminés basiques, .
La décarboxylation de la sérine forme l’éthanolamine, précurseur de la choline ; celle de l’histidine forme l’histamine, impliquée dans l’inflammation et l’allergie ; celle de l’acide glutamique forme le GABA, neurotransmetteur ; et celle de la cystéine forme la cystéamine, composant du coenzyme A.
Le PITC réagit avec la fonction amine d’un acide aminé pour former un phénylthiohydantoïne-acide aminé (PTH-AA), réaction utilisée dans la méthode d’Edman.
Le chlorure de dansyl peut remplacer les hydrogènes de la fonction amine d’un acide aminé par substitution et forme un produit fluorescent.
pH inférieur au pI : charge positive ; pH supérieur au pI : charge négative
★ À maîtriser
📌 Un polymère de moins de 50 résidus d’acides aminés est un peptide, tandis qu’un polymère de plus de 50 résidus est une protéine.
📌 L’acide aminé N-terminal possède une fonction amine libre, tandis que l’acide aminé C-terminal possède une fonction carboxylique libre.
Compléments
L’électrophorèse peut séparer les acides aminés selon leur poids moléculaire, leur pHi, ou les deux en électrophorèse bidimensionnelle.
La chromatographie d’exclusion, ou gel filtration, sépare les acides aminés selon leur taille, tandis que la chromatographie échangeuse d’ions les sépare selon leur pHi.
La délocalisation électronique entre le carbone et l’azote de la liaison peptidique, appelée mésomérie, entraîne des charges partielles et rigidifie la chaîne peptidique.
La composition d’un peptide peut s’écrire de trois façons :
L’hydrolyse chimique d’un peptide utilise de l’acide chlorhydrique et une ébullition d’au moins 24 heures ; elle détruit le tryptophane et transforme la glutamine et l’asparagine respectivement en acide glutamique et acide aspartique, avec libération d’ammoniac.
📌 Les exopeptidases coupent les liaisons peptidiques aux extrémités du peptide et libèrent des acides aminés terminaux, tandis que les endopeptidases coupent ces liaisons au sein du peptide.
La méthode de dansylation marque l’amine primaire libre du peptide, puis l’hydrolyse acide libère l’acide aminé N-terminal dansylé, isolable par chromatographie ; comme elle coupe toutes les liaisons peptidiques, elle ne détermine que le N-terminal.
Le glutathion est le γ-glutamyl-cystéinyl-glycine, un tripeptide dont la liaison entre le glutamate et la cystéine implique la fonction acide du radical glutamate, tandis que la cystéine et la glycine sont reliées par une liaison peptidique.
Le glutathion existe sous une forme réduite et une forme oxydée où deux molécules sont reliées par un pont disulfure ; ce couple d’oxydo-réduction contribue notamment au maintien des protéines à l’état réduit et à la défense cellulaire contre le dioxygène et ses dérivés actifs.
Edman : PITC à pH 9, acidification, libération du PTH-aminoacide, cycle suivant
★ À maîtriser
📌 Les holoprotéines donnent uniquement des acides aminés par hydrolyse, tandis que les hétéroprotéines donnent des acides aminés et un groupement prosthétique non protidique.
📌 Les protéines fibreuses sont allongées, peu solubles et résistantes, ce qui leur confère un rôle structural, tandis que les protéines globulaires sont compactes, solubles et fragiles et ont une fonction biologique active.
Les protéines présentent quatre niveaux structuraux :
La structure secondaire est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupements C=O et N-H du squelette peptidique.
📌 Dans un feuillet β, les segments associés sont parallèles lorsqu’ils sont orientés dans le même sens et antiparallèles lorsqu’ils sont orientés en sens inverse.
Compléments
La structure primaire est la seule structure codée génétiquement et elle détermine les trois autres niveaux structuraux.
La liaison peptidique adopte généralement une conformation trans, plus stable car les chaînes latérales sont éloignées les unes des autres.
L’hélice α comporte 3,6 résidus par tour et une liaison hydrogène relie le C=O du résidu n au N-H du résidu n + 4 vers l’extrémité C-terminale.
Les feuillets β se plissent en accordéon sous l’effet des contraintes dues au rapprochement des segments, et leurs chaînes latérales se dressent aux sommets des arêtes.
Les hélices, les feuillets et les coudes β coexistent le plus souvent dans une même chaîne peptidique plutôt que de s’exclure mutuellement.
Dans un coude β, une liaison hydrogène relie le C=O du premier résidu au N-H du quatrième résidu.
Les coudes β contiennent souvent une glycine, petite et flexible, ou une proline en conformation cis, dont l’azote cyclique ne porte pas d’hydrogène permettant une liaison hydrogène.
Parallèle : même sens ; antiparallèle : sens inverse
★ À maîtriser
En milieu aqueux, les groupements hydrophobes sont rejetés vers l’intérieur des protéines tandis que les groupements hydrophiles se placent en périphérie ; la disposition inverse apparaît en milieu hydrophobe, comme à l’intérieur des membranes biologiques.
L’hémoglobine comprend deux chaînes α de 141 résidus et deux chaînes β de 146 résidus, dont les séquences sont homologues mais ne sont pas presque identiques.
Les immunoglobulines ont une forme de Y et comprennent deux chaînes légères identiques d’environ 220 résidus et deux chaînes lourdes identiques comportant le double de résidus.
Compléments
Les chaînes latérales des résidus peuvent établir des liaisons électrostatiques, des liaisons hydrogène et des interactions hydrophobes qui contribuent aux repliements de la chaîne peptidique.
Des ponts disulfure covalents entre les groupements SH de deux résidus cystéine stabilisent la structure tertiaire de certaines protéines.
Certaines protéines possèdent des domaines, régions distinctes de leur structure tertiaire associées à une fonction particulière.
L’association des protomères est le plus souvent assurée par des liaisons faibles, et l’ensemble est généralement appelé molécule lorsqu’il est sous sa forme fonctionnelle.
Dans l’hémoglobine, l’urée dissocie les protomères en détruisant leurs liaisons faibles, puis le tétramère se reconstitue spontanément lorsque l’urée est éliminée.
Dans une immunoglobuline, les deux moitiés C-terminales des chaînes lourdes forment la tige du Y, tandis que leurs autres moitiés s’associent chacune à une chaîne légère pour former les branches.
Les chaînes lourdes des immunoglobulines comptent quatre domaines et les chaînes légères deux domaines, chacun d’environ 110 résidus et formé de deux feuillets antiparallèles superposés réunis par un pont disulfure.
Les sites de reconnaissance des antigènes se trouvent aux extrémités des branches des immunoglobulines et associent des séquences des domaines N-terminaux des chaînes lourdes et légères.
La tige des immunoglobulines exerce des fonctions effectrices, notamment la reconnaissance des complexes anticorps-antigènes par les phagocytes et l’activation du complément.
★ À maîtriser
Les protéines fibreuses ont généralement un rôle structural, comme la soie, la kératine et le collagène, tandis que l’actine et la myosine participent à la contraction musculaire.
Parmi les protéines de transport, on trouve :
Les immunoglobulines, ou anticorps, participent à la défense immunitaire en reconnaissant spécifiquement les antigènes, qui peuvent être des macromolécules étrangères stimulant leur production.
La solubilité des protéines est minimale au voisinage de leur point isoélectrique ; les protéines fibrillaires sont généralement peu solubles dans l’eau, contrairement aux protéines globulaires, généralement solubles.
📌 Au point isoélectrique, la charge globale d’une protéine est nulle ; à un pH inférieur au pI elle est globalement positive, et à un pH supérieur au pI elle est globalement négative.
L’électrophorèse peut séparer les protéines selon leur pI et/ou leur poids moléculaire, exprimé en daltons ou en kilodaltons ; une protéine plus chargée et à un pH plus éloigné de son pI migre plus loin.
En SDS-PAGE, le β-mercaptoéthanol, le chauffage et le SDS dénaturent les protéines ; le SDS leur confère une charge négative uniforme, puis le gel de polyacrylamide les sépare selon leur taille, les plus grosses étant davantage freinées par ses mailles.
Compléments
Les enzymes sont des catalyseurs biologiques.
Les protéines absorbent dans l’UV vers 190 nm en raison de leurs liaisons peptidiques et à 280 nm lorsqu’elles contiennent des acides aminés aromatiques, particulièrement du tryptophane.
Les protéines sont amphotères grâce à leurs groupements ionisables, notamment les extrémités N- et C-terminales et les chaînes latérales de Glu, Asp, His, Lys et Arg.
Plus l’écart entre le pH du milieu et le pI d’une protéine est grand, plus la molécule est chargée, propriété utilisée pour séparer peptides et protéines par électrophorèse.
L’étude des protéines exige des conditions opératoires rigoureuses pour éviter la dénaturation, notamment en évitant les échauffements, les contaminations bactériennes et les protéases.
Les protéines peuvent être révélées et dosées par spectrométrie après coloration, notamment avec le réactif du biuret ou par réaction xanthoprotéique.
📌 En milieu alcalin, les ions Cu²⁺ forment avec les protéines un complexe violet rose caractéristique des liaisons peptidiques ; les acides aminés simples et les dipeptides ne donnent pas cette coloration, car deux liaisons peptidiques sont nécessaires.
★ À maîtriser
Dans l’hémoglobine, chaque sous-unité de globine lie un groupement hème non covalent ; l’hème est un complexe ferreux de protoporphyrine où le fer remplace deux hydrogènes centraux et se lie à quatre atomes d’azote.
Chaque atome de fer de l’hémoglobine peut lier une molécule de dioxygène, si bien qu’une molécule d’hémoglobine peut transporter quatre molécules de dioxygène.
L’ADN, principalement localisé dans le noyau mais également présent dans le génome mitochondrial, porte l’information génétique par l’enchaînement ordonné des nucléotides ; l’ARN, surtout localisé dans le cytosol après sa synthèse nucléaire, sert généralement de copie de travail de l’ADN pour l’expression des gènes.
Un nucléotide se forme par condensation d’un pentose avec une base azotée pour produire un nucléoside, puis par estérification de l’ose du nucléoside par l’acide phosphorique.
Les cinq bases azotées des nucléotides sont l’adénine et la guanine, puriques, ainsi que la cytosine, la thymine et l’uracile, pyrimidiques.
📌 L’ADN comprend les bases adénine, guanine, cytosine et thymine, tandis que l’ARN comprend l’adénine, la guanine, la cytosine et l’uracile.
Compléments
Les glycoprotéines contiennent des oligosaccharides et se trouvent notamment dans les membranes biologiques et les produits de sécrétion ; les nucléoprotéines contiennent des acides nucléiques et se trouvent dans :
la chromatine
les ribosomes
les virus
Les chromoprotéines contiennent des substances colorées et comprennent notamment l’hémoglobine et des enzymes ou transporteurs d’électrons tels que les cytochromes, les peroxydases et les catalases.
Les lipoprotéines contiennent des lipides et se trouvent notamment dans les membranes biologiques et le sérum sanguin.
Les cytochromes sont des pigments présents dans toutes les cellules à respiration aérobie ; chacun comprend une fraction protéique spécifique et un groupement prosthétique associant fer et porphyrine, et transporte des électrons depuis la membrane interne mitochondriale.
La xanthine et l’hypoxanthine sont des dérivés puriques ; l’hypoxanthine peut être présente en faible quantité dans les acides nucléiques, notamment dans l’anticodon des ARN de transfert.
Les composés végétaux de la famille de la xanthine comprennent :
★ À maîtriser
Le β-D-ribofuranose est le pentose présent dans les acides ribonucléiques.
Le 2-désoxy-β-D-ribofuranose est le pentose des acides désoxyribonucléiques et ne porte pas de fonction hydroxyle sur le carbone 2.
La liaison N-osidique relie l’hydroxyle du carbone anomérique C1′ du pentose à l’azote N1 d’une base pyrimidique ou N9 d’une base purique.
Les nucléosides incorporés dans les acides nucléiques sont estérifiés en position 5′.
Compléments
L’hypoxanthine est un dérivé purique que l’on retrouve en faible quantité dans les acides nucléiques, notamment dans l’anticodon des ARN de transfert.
Les nucléotides contiennent de un à trois groupements phosphates.
Les carbones du pentose sont numérotés de 1′ à 5′ afin de les distinguer de la numérotation des bases azotées.
📌 Un nucléoside contenant du β-D-ribofuranose est un ribonucléoside, tandis qu’un nucléoside contenant du 2-désoxy-β-D-ribofuranose est un désoxyribonucléoside.
La phosphorylation des ribonucléosides peut concerner les hydroxyles en 2′, 3′ et 5′, tandis que celle des désoxyribonucléosides concerne les hydroxyles en 3′ et 5′.
Un nucléoside diphosphate ou triphosphate est obtenu par ajout successif de groupements phosphates reliés par des liaisons anhydrides d’acide.
📌 Le nom complet d’un nucléotide comprend le nom du nucléoside, la position du ou des phosphates et leur nombre, indiqué par mono-, di- ou triphosphate; le terme cyclique est ajouté pour un nucléotide cyclique.
Pour un phosphate en position 5′, le code abrégé associe l’initiale de la base, M, D ou T selon le nombre de phosphates, puis P; le préfixe d est ajouté si le sucre est un désoxyribose.
Les abréviations désignent :
La formule de l’ATP et celle de l’AMPc sont à connaître, à l’exception de la formule de leur base azotée.
★ À maîtriser
📌 Les coenzymes dérivés des nucléotides se répartissent en coenzymes d’oxydoréduction et coenzymes de transfert de groupements chimiques.
📌 La réplication est semi-discontinue parce que les ADN polymérases synthétisent le brin complémentaire uniquement dans le sens 5’ vers 3’, alors que les deux brins d’ADN sont antiparallèles.
L’ADN polymérase ajoute des nucléotides à une extrémité 3’ libre, synthétise l’ADN dans le sens 5’ vers 3’ et utilise l’hydrolyse des nucléotides triphosphates comme source d’énergie.
La réplication comprend trois étapes :
Compléments
Le NAD existe sous forme oxydée NAD⁺ ou sous forme réduite NADH,H⁺.
Le FMN est un ester phosphorique de la riboflavine, tandis que le FAD dérive du FMN par ajout d’un second nucléotide relié par une liaison pyrophosphate.
Le coenzyme A dérive de l’acide pantothénique lié par pyrophosphate à une adénosine 3′-5′-diphosphate et à une thio-éthylamine; son groupement thiol réactif est noté CoA-SH.
Le modèle semi-conservatif de la réplication a été démontré par les expériences de Meselson et Stahl en 1958.
La réplication est bidirectionnelle : un œil de réplication contient deux fourches de réplication.
Chez les eucaryotes, l’ADN polymérase synthétise environ 50 nucléotides par seconde et commet environ une erreur sur 10⁹ nucléotides grâce à son activité de correction.
Sur le brin retardé, des amorces d’ARN sont continuellement synthétisées, puis éliminées et remplacées par de l’ADN par l’ADN polymérase ; une ligase relie ensuite les fragments d’Okazaki.
Chez les eucaryotes, les fourches de réplication s’arrêtent lorsqu’elles rencontrent une autre fourche ou atteignent l’extrémité d’un chromosome, et la télomérase ajoute des nucléotides à l’extrémité 3′ du brin télomérique riche en G, qui sert de matrice à la synthèse du brin complémentaire, afin de limiter le raccourcissement des chromosomes.
Brin précoce continu, brin retardé discontinu
★ À maîtriser
La transcription est la synthèse d’un ARN à partir d’un brin d’ADN appelé brin transcrit, réalisée par une ARN polymérase dans le sens 5’ vers 3’ sans nécessiter d’amorce.
Chez les eucaryotes, l’ARN pré-messager subit dans le noyau une maturation comprenant l’ajout d’une coiffe, l’épissage des introns et l’ajout d’une queue polyA avant son export dans le cytoplasme.
Le ribosome comprend une petite sous-unité qui se lie à l’ARNm et aux ARNt et une grande sous-unité qui catalyse la liaison peptidique ; son site A accueille un aminoacyl-ARNt et son site P porte la chaîne peptidique en cours de synthèse.
Le code génétique comprend 64 codons possibles pour 20 acides aminés, dont trois codons stop.
La traduction comprend trois étapes :
L’insuline est synthétisée sous forme de pro-insuline, dont une chaîne se replie pour former des ponts disulfures avant qu’une protéase n’en coupe un fragment, produisant deux chaînes peptidiques reliées par ces ponts dans la forme active.
Les protéines destinées à être exportées ou à être membranaires portent un signal d’adressage qui oriente leur synthèse vers le réticulum endoplasmique granuleux ; après synthèse du signal, la traduction s’interrompt, le complexe est amené au REG, puis la traduction reprend et le peptide traverse un pore vers sa lumière.
Compléments
📌 Les gènes peuvent être classés comme codant un ARN traduit en chaîne peptidique ou un ARN non traduit en protéine, comme gènes en mosaïque avec exons et introns ou gènes continus sans introns, et comme gènes de structure ou de régulation.
📌 Le brin non transcrit, aussi appelé brin codant ou brin sens, a une séquence identique à celle de l’ARNm, sauf que les thymines de l’ADN y sont remplacées par des uraciles dans l’ARNm.
La transcription comprend trois étapes :
Le promoteur indique le début du gène à transcrire et le brin à transcrire ; il comporte deux séquences très conservées en amont du site d’initiation, tandis que des séquences régulatrices peuvent être éloignées.
La coiffe est une 7-méthyl-guanosine ajoutée au premier nucléotide en 5’ de l’ARN par une liaison phosphodiester 5’ → 5’, lorsque l’ARN atteint 20 à 30 nucléotides.
À la fin de la transcription, l’extrémité 3’ de l’ARNm est coupée à une séquence spécifique puis reçoit une queue polyA de 100 à 250 nucléotides à adénine, qui est raccourcie dans le cytoplasme.
Initiation → élongation → terminaison
★ À maîtriser
Toutes les cellules de l’organisme possèdent le même génome, à l’exception des gamètes, qui sont haploïdes, mais elles n’expriment pas tous les gènes de la même manière.
En situation d’hypoglycémie, l’organisme n’a pas besoin d’insuline et synthétise plutôt une hormone hyperglycémiante comme le glucagon, qui fait remonter la glycémie vers sa valeur de consigne.
La méthylation de certains gènes de l’ADN bloque leur transcription.
Pour produire de l’insuline humaine, le gène codant l’insuline humaine est inséré dans une bactérie, qui le traduit grâce à l’universalité du code génétique; l’insuline produite en grande quantité dans des bioréacteurs est ensuite extraite et purifiée pour être utilisée par des patients atteints de diabète.
Compléments
Le gène de l’insuline est présent dans toutes les cellules de l’organisme, mais l’insuline n’est synthétisée que par les cellules des îlots de Langerhans du pancréas.
L’insuline est une hormone hypoglycémiante qui est synthétisée et sécrétée en période postprandiale.
Les hormones stéroïdiennes ou thyroïdiennes peuvent se fixer sur l’ADN et stimuler la transcription.
Lorsque le taux de fer diminue dans l’organisme, certains ARNm codant notamment les sous-unités de l’hémoglobine changent de conformation tridimensionnelle, ce qui bloque la synthèse de la sous-unité correspondante.
Le génie génétique s’applique à la recherche fondamentale sur les gènes des bactéries, des végétaux et des animaux, ainsi qu’à l’industrie, à la médecine et à l’agriculture.
Le génie génétique a permis de caractériser de nombreuses maladies génétiques et d’envisager la thérapie génique, qui consiste à remplacer un gène déficient par son homologue sain.
Un même génome, des expressions différentes selon la cellule et les besoins.
Comparaison des constituants de l’amidon
| Propriété | Amylose | Amylopectine |
|---|---|---|
| Structure | Chaîne linéaire hélicoïdale | Chaîne ramifiée arborescente |
| Liaisons | α1→4 | α1→4 et ramifications α1→6 |
| Iode | Coloration bleue | Coloration rouge |
Teste tes connaissances sur Biochimie structurale avec 9 questions à choix multiples et corrections détaillées.
1. À propos des éléments chimiques essentiels à la vie, quelles propositions sont exactes ?
2. Un noyau contient protons et neutrons. Concernant cet atome, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :
Mémorisez les concepts clés de Biochimie structurale avec 10 flashcards interactives.
Qu’est-ce qu’un atome ?
La plus petite unité de matière conservant les propriétés de son élément.
Qu’est-ce que la matière ?
Tout ce qui occupe un espace et possède une masse.
Qu’est-ce qu’un élément chimique ?
Une unité impossible à décomposer en substances plus simples par des réactions chimiques.
Importe ton cours et l'IA génère fiches, QCM et flashcards en 30 secondes.
Générateur de fiches