Quelle est la polarité de la molécule d’eau et la charge partielle de son oxygène ?
La molécule est polaire et son oxygène porte une charge δ⁻.
Qu’est-ce qu’une liaison hydrogène ?
Une interaction faible entre un H δ⁺ et un O δ⁻ d’une autre molécule.
Que fait un acide à un proton H⁺ ?
Il donne un proton H⁺.
Quelle formule donne le pH d’un acide fort de concentration C ?
Quelle formule donne le pH d’un acide faible de concentration C ?
Quelle formule de Henderson–Hasselbalch s’applique à un tampon ?
Quelle égalité de concentrations s’applique à l’équivalence d’un titrage ?
À pH ≤ pKa − 1, quelle forme acide prédomine ?
AH représente au moins 91 % des formes.
À pH = pKa, quelle est la proportion de chaque forme ?
AH et A⁻ sont chacune présentes à 50 %.
Comment calculer le point isoélectrique à partir des pKa ?
C’est la moyenne des deux pKa qui encadrent l’espèce neutre.
Quelle charge nette porte un acide aminé quand pH > pI ?
Une charge nette négative.
Quelle est la structure zwitterionique du squelette commun des acides aminés ?
⁺H₃N–CαH(R)–COO⁻.
Quels sont les neuf acides aminés non polaires ?
Gly, Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Met et Trp.
Quels acides aminés possèdent une fonction acide-base ?
Asp, Glu, Lys, Arg, His, Cys et Tyr.
Quel est le pKa de référence du groupe αCOOH des acides aminés ?
2,3.
Comment se forme une liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par condensation entre –COOH et H₂N–, avec libération d’eau et formation de –CO–NH–.
Pourquoi la liaison peptidique est-elle plane et rigide ?
La délocalisation électronique lui confère un caractère de double liaison partielle.
Dans quel sens lit-on la séquence d’un peptide ?
Du N-terminal portant NH₃⁺ libre vers le C-terminal portant COO⁻ libre.
Combien de liaisons peptidiques compte un peptide de n acides aminés ?
liaisons.
Lors du séquençage d’Edman, quel composé se fixe au N-terminal ?
Le PITC.
Qu’est-ce qui distingue la structure primaire de la structure secondaire d’une protéine ?
La primaire est la séquence d’acides aminés, tandis que la secondaire est le repliement local du squelette.
Combien de résidus compte chaque tour de l’hélice α ?
3,6 résidus.
Quelle distance sépare les résidus d’un feuillet β ?
0,335 nm.
Quel est le caractère du cœur et de la surface d’une structure tertiaire ?
Le cœur est hydrophobe et la surface hydrophile.
Quelle est la composition en sous-unités de l’hémoglobine ?
Deux sous-unités α et deux sous-unités β.
Selon quels critères la filtration sur gel sépare-t-elle les molécules ?
Selon leur taille et leur forme.
Que retient une résine cationique en échange d’ions ?
Les cations.
Quel rôle joue le SDS dans la SDS-PAGE ?
Il confère aux protéines une charge négative uniforme.
Quelle expérience Anfinsen a-t-il menée sur la ribonucléase en 1963 ?
L’urée et le β-mercaptoéthanol la dénaturent, et leur retrait restaure son activité.
Quelles électronégativités sont indiquées pour O, N, C et H ?
O : 3,44 ; N : 3,04 ; C : 2,55 ; H : 2,20.
Quel phénomène se produit lorsque les dipôles de l’eau entourent les ions d’un sel dissous ?
L’hydratation, aussi appelée solvatation.
Comment l’allongement de la chaîne carbonée modifie-t-il la solubilité d’un alcool ?
Il diminue sa solubilité.
Lorsqu’un atome à doublet libre capte H⁺, quel rôle joue-t-il ?
Une base.
Lorsqu’une liaison O–H, N–H ou S–H cède H⁺, quel rôle joue-t-elle ?
Un acide.
Quelle relation définit la constante d’acidité pour le couple AH/A⁻ ?
Quelle est la formule de la concentration totale d’un couple acide-base ?
Comment le pKa varie-t-il avec la faiblesse d’un acide ?
Plus le pKa est élevé, plus l’acide est faible.
Pour quelle concentration la formule d’un acide fort est-elle indiquée comme valide ?
Pour .
À pH = pKa − 0,5, quelles sont les proportions de AH et A⁻ ?
Environ ¾ de AH et ¼ de A⁻.
Quelle charge porte Asp à pH 7 ?
Une charge de −1.
Quel est le pI de la cystéine ?
5,15.
Quelle charge porte Glu à pH 2 ?
Une charge de +⅔.
Quels acides aminés sont polaires sans fonction acide-base ?
Ser, Thr, Asn et Gln.
Quels acides aminés aromatiques absorbent à 280 nm ?
Phe, Tyr et Trp.
Quel acide aminé extraterrestre est étudié dans le TD ?
L’isovaline.
Quelle est la masse atomique du soufre à connaître ?
32 g/mol.
Quels angles décrivent les rotations du squelette peptidique ?
Les angles φ et ψ.
Que désigne un résidu dans une chaîne peptidique ?
Un acide aminé intégré dans la chaîne.
Quels groupements sont ionisables dans un peptide ?
Les extrémités N- et C-terminales et les chaînes latérales.
Dans le nom du peptide Gly-Ala-Ser, quel acide aminé conserve son nom complet ?
La sérine.
Où le BrCN coupe-t-il une chaîne peptidique ?
Du côté C-terminal des résidus Met.
Après quels résidus la trypsine coupe-t-elle ?
Après Lys et Arg.
Quels résidus la carboxypeptidase B libère-t-elle du C-terminal ?
Arg et Lys.
Qu’est-ce qu’une superstructure secondaire, comme le pli de Rossmann ?
Une association récurrente de structures secondaires adjacentes.
Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?
Une portion de polypeptide autonome dans son repliement et dotée d’une fonction biochimique précise.
Quelle relation lie , le débit et en filtration sur gel ?
.
Comment élue-t-on les protéines en échange d’ions ?
En augmentant la force ionique avec KCl ou en changeant le pH.
Quelle substance révèle les acides aminés en électrophorèse sur papier ?
La ninhydrine, qui les colore en violet.
Que révèle la présence de plusieurs bandes en SDS-PAGE ?
L’échantillon n’est pas pur.
Selon quelle propriété l’échange d’ions sépare-t-il les protéines ?
Selon leur charge, et non leur masse moléculaire.
Quel scientifique a séquencé l’insuline en 1955 ?
Sanger.
Quels prix Nobel Sanger a-t-il reçus ?
Les prix Nobel de 1958 et de 1980.
Quelle protéine Kendrew a-t-il déterminée par cristallographie aux rayons X en 1958 ?
La myoglobine.
Avec qui Kendrew a-t-il reçu le prix Nobel en 1962 ?
Perutz.
Quel effet Kauzmann a-t-il associé au repliement des protéines en 1959 ?
L’effet hydrophobe.
Que reconnaît le domaine SH3 ?
Les polyprolines.
Quelle méthode Sanger a-t-il utilisée pour séquencer l’insuline en 1955 ?
La fragmentation et le recoupement de fragments chevauchants.
Où Asp-N protéase coupe-t-elle les résidus d’Asp ?
Avant l’azote du résidu.
Où l’aminopeptidase libère-t-elle les acides aminés d’une protéine ?
Depuis l’extrémité N-terminale.
Quels chercheurs sont associés à l’hélice α ?
Pauling, Corey et Branson.
Quel chercheur associé à l’hélice α a reçu le prix Nobel de chimie de 1954 ?
Pauling.
En quelle année datent les travaux antérieurs d’Astbury sur l’hélice α ?
1930.
Teste tes connaissances avec un QCM de 31 questions sur Biochimie structurale des protéines.
1. Quelle description correspond à la structure polaire d’une molécule d’eau ?
2. Deux molécules sont voisines : quelle interaction correspond à une liaison hydrogène entre elles ?
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