QCM : Biochimie structurale des protéines (31 questions)

Explication

La molécule d’eau est polaire : son angle vaut 104,5°, l’oxygène porte une charge partielle négative et les hydrogènes des charges partielles positives. L’inversion des charges, l’angle de 180° et l’absence de polarité correspondent chacun à une erreur différente.

Explication

Une liaison hydrogène est une interaction faible entre un H δ⁺ et un O δ⁻ appartenant à deux molécules différentes. La liaison covalente, le contact entre deux oxygènes et l’interaction intramoléculaire confondent chacun un aspect distinct de cette définition.

Explication

Un acide donne un proton H⁺ et une base l’accepte ; X est donc l’acide et Y la base. L’inversion des rôles confond donneur et accepteur, tandis que les deux autres classements attribuent le même rôle aux deux espèces.

Explication

Pour un acide fort, $pH=-\log C$ ; ainsi, $pH=-\log(10^{-3})=3$. La valeur 11 vient de la formule d’une base forte, −3 inverse le signe et 5 résulte d’une formule d’acide faible appliquée à tort.

Explication

Pour un acide faible, $pH=\frac{1}{2}(pK_a-\log C)=\frac{1}{2}(4-(-2))=3$. La valeur 2 applique la relation d’un acide fort, 1 inverse le signe du terme logarithmique et 9 correspond à la formule d’une base faible.

Explication

L’équation de Henderson–Hasselbalch est $pH=pK_a+\log\left(\frac{[A^-]}{[AH]}\right)$ ; des concentrations égales donnent un rapport de 1 et $\log(1)=0$. Le rapport inversé, le facteur 2 et la somme des concentrations ne respectent pas cette équation.

Explication

À l’équivalence, $C_aV_a=C_bV_{eq}$, donc $V_{eq}=\frac{0{,}20\times25}{0{,}10}=50\,\mathrm{mL}$. Le résultat 12,5 mL inverse le rapport des concentrations, 25 mL reprend le volume d’acide et 100 mL omet la division par $C_b$.

Explication

À pH inférieur ou égal à pKa − 1, la forme AH représente au moins environ 91 % du couple. La forme A⁻ à 91 % inverse les formes, les proportions égales correspondent à pH = pKa, et 75 % de AH correspond à un écart plus faible.

Explication

Lorsque le pH est égal au pKa, les formes protonée AH et déprotonée A⁻ sont présentes chacune à 50 %. La répartition 75/25 correspond à pH = pKa − 0,5, celle de 67/33 à pH = pKa − 0,3, et la prédominance de A⁻ à pH = pKa + 1.

Explication

Le point isoélectrique est la moyenne des deux pKa qui encadrent l’espèce neutre, soit ici 3,9 et 8,9. La moyenne de tous les pKa inclut un pKa non pertinent, tandis que retenir un seul pKa ou moyenner les deux plus faibles ne respecte pas la règle.

Explication

Lorsque le pH est supérieur au pI, l’acide aminé porte une charge nette négative et migre vers l’anode positive. Une charge positive correspond au cas pH < pI et conduit à la cathode ; l’absence de migration se produit à pH = pI.

Explication

Le squelette zwitterionique commun est ⁺H₃N–CαH(R)–COO⁻ : l’amine porte la charge positive et le carboxylate la charge négative, tandis que R est lié au carbone alpha. L’inversion des charges, l’omission de R et la forme COOH ne donnent pas cette structure.

Explication

Le tryptophane est un acide aminé non polaire dont la chaîne latérale est –CH₂–indole et la masse molaire indiquée est 204 g/mol. Phe porte un groupe phényle, Met une chaîne soufrée, et 165 g/mol est la masse molaire de Phe.

Explication

La lysine possède une chaîne latérale εNH₃⁺ de pKa 10,5 et est cationique à pH 7. Le guanidinium caractérise l’arginine, l’aspartate est anionique, et la chaîne de lysine n’est pas neutre dans ces conditions.

Explication

Le pKa de référence de l’imidazole de l’histidine est 6,5. La valeur 8,0 correspond au thiol de Cys, 8,9 à l’αNH₃⁺ commun et 10,0 au phénol de Tyr.

Explication

La condensation du groupe –COOH avec le groupe H₂N– forme une liaison amide –CO–NH– et libère H₂O. Le dioxyde de carbone, la liaison ester et l’ammoniac ne correspondent pas aux produits de cette réaction.

Explication

La délocalisation confère à la liaison peptidique un caractère partiel de double liaison, ce qui la rend plane et rigide et place six atomes dans un même plan. La rotation libre, une liaison ionique ou l’absence de délocalisation ne rendent pas compte de cette propriété.

Explication

Une séquence peptidique se lit du N-terminal portant le NH₃⁺ libre vers le C-terminal portant le COO⁻ libre : dans Gly-Ala, la glycine est donc N-terminale. Choisir l’alanine inverse le sens de lecture, tandis que les deux ordres ne sont pas équivalents.

Explication

Pour $n=5$, il se forme $n-1=4$ liaisons et il se perd donc quatre molécules d’eau. La masse est $600-4\times18=528\ \mathrm{g\,mol^{-1}}$ ; compter cinq pertes, n’en soustraire qu’une ou n’en soustraire aucune applique incorrectement la règle.

Explication

En Edman, le PITC se fixe au N-terminal et conduit à un PTH-aa identifié par HPLC ; le premier cycle révèle le premier résidu, puis le peptide raccourci d’un acide aminé recommence un cycle. L’AZT-aa est un intermédiaire, et le procédé ne dégrade pas tout le peptide en un seul cycle.

Explication

La structure primaire correspond à l’ordre des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, tandis que la structure secondaire décrit un repliement local du squelette stabilisé par des liaisons H. Les autres formulations inversent ces niveaux ou confondent structure secondaire, tertiaire et quaternaire.

Explication

L’hélice α est compacte, avec les chaînes R orientées vers l’extérieur et des liaisons H intrachaîne entre les résidus n et n+4. Les liaisons entre brins caractérisent le feuillet β; les autres choix inversent l’orientation des chaînes R ou modifient le motif d’espacement.

Explication

La structure tertiaire est le repliement complet d’une chaîne; elle présente généralement un cœur hydrophobe et une surface hydrophile et mobilise plusieurs interactions, dont les ponts disulfure. Le cœur et la surface sont inversés dans un distracteur; les autres confondent structure tertiaire et quaternaire ou écartent les autres interactions.

Explication

La structure quaternaire correspond à l’association de plusieurs chaînes, comme les sous-unités de l’hémoglobine; une protéine à chaîne unique comme Abl n’en possède pas. Les distracteurs confondent repliement d’une chaîne, structure quaternaire et identité des sous-unités.

Explication

En filtration sur gel, les grosses molécules accèdent moins aux pores et sont éluées en premier, dans le volume mort V₀; la séparation dépend de la taille et de la forme. Les autres réponses inversent l’ordre, l’effet de l’accès aux pores ou le critère de séparation.

Explication

Une résine cationique portant des groupes SO₃⁻ retient les cations, tandis qu’une résine anionique G⁺ retient les anions. Les distracteurs confondent les types de résines, leur charge ou l’échange d’ions avec une séparation par taille.

Explication

Le SDS confère une charge négative uniforme, le β-mercaptoéthanol réduit les ponts S–S et la chaleur complète le traitement; les protéines migrent de la cathode vers l’anode, les plus petites allant le plus loin. Les distracteurs inversent le sens de migration, l’effet de la taille ou le signe de la charge apportée par le SDS.

Explication

Le retour de l’activité après retrait des agents dénaturants soutient l’hypothèse thermodynamique selon laquelle la séquence détermine la structure tridimensionnelle. La modification de la séquence, la dépendance aux agents et l’irréversibilité ne correspondent pas à ce résultat.

Explication

Anfinsen a montré en 1963 que le retrait de l’urée et du β-mercaptoéthanol restaure l’activité de la ribonucléase, et il a reçu le prix Nobel en 1972. L’inversion des années confond travaux et récompense, tandis que la myoglobine et l’insuline renvoient à d’autres découvertes.

Explication

Le séquençage de Sanger reposait sur la fragmentation et le recoupement de fragments chevauchants; l’insuline comporte une chaîne A de 21 acides aminés et une chaîne B de 30, reliées par des ponts S–S. Le séquençage d’une seule chaîne omet le recoupement, le classement par abondance ne reconstitue pas l’ordre et les liaisons peptidiques ne sont pas les ponts qui relient les deux chaînes.

Explication

Pauling, Corey et Branson sont associés à l’hélice α, mais seul Pauling a reçu le prix Nobel de chimie de 1954; Astbury est associé à des travaux antérieurs datant de 1930. Attribuer le Nobel à Astbury confond antériorité et attribution du prix, tandis que Corey et Branson sont associés à l’hélice α mais ne sont pas le lauréat indiqué.