Fiche de révision : Fondamentaux de l’enzymologie

📋 Plan du Cours

1. Notions fondamentales de catalyse
2. Catalyse enzymatique et exemples
3. Caractéristiques et régulation enzymatiques
4. Cinétique et applications cliniques

📖 1. Notions fondamentales de catalyse

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Protéine qui catalyse une réaction chimique.
• Réaction chimique : Processus de transformation d’un composé A en un composé C.
• Catalyse : Processus qui favorise ou accélère une réaction chimique.

★ À maîtriser

• La catalyse peut accélérer la vitesse d’une réaction chimique des milliers ou des millions de fois.

Compléments

• La catalyse peut être chimique, par exemple grâce à la température, à la pression ou au pH, ou enzymatique.

💡 Astuce mémo

Catalyse → réaction accélérée

📖 2. Catalyse enzymatique et exemples

★ À maîtriser

📐 Formule — La réduction de l’azote produisant de l’ammoniac suit la réaction $N_2 + 3H_2 \rightarrow 2NH_3$.

📌 La réduction de l’azote utilise un catalyseur en fer à 500 °C et 300 atmosphères en chimie minérale, tandis qu’elle est réalisée par des bactéries et des algues bleues à température ambiante et à pression atmosphérique en catalyse enzymatique.

• Une enzyme accélère la transformation d’un substrat en produit en formant successivement un couple substrat-enzyme, puis un complexe enzyme-substrat, avant de libérer le produit et de régénérer l’enzyme.

Compléments

• La dégradation spontanée du polyéthylène téréphtalate prend 400 ans, contre quelques jours avec la PETase et quelques minutes avec la pyrolyse.

• La dégradation spontanée de la viande prend plusieurs mois, contre quelques minutes ou heures avec les enzymes pancréatiques.

💡 Astuce mémo

Fer industriel à 500 °C contre enzyme à température ambiante

📖 3. Caractéristiques et régulation enzymatiques

★ À maîtriser

• Les enzymes sont des protéines codées dans le génome, dont l’expression varie selon les organes.

📌 Une enzyme présente une spécificité pour une réaction chimique et pour un substrat unique ou une famille de substrats.

• Certaines enzymes nécessitent un cofacteur enzymatique, qui peut être un ion comme Mg2+, Cu2+ ou Zn2+, ou une coenzyme comme le NAD, l’ATP ou une vitamine B1, B6, B9 ou B12.

📌 Les inhibiteurs compétitifs affectent l’affinité de l’enzyme, tandis que les inhibiteurs non compétitifs affectent son activité catalytique.

• La régulation de l’activité enzymatique implique:
  • L’expression des gènes
  • Les modifications de la protéine
  • L’allostérie

Compléments

• Les inhibiteurs enzymatiques peuvent être irréversibles, comme l’aspirine, ou réversibles.

📖 4. Cinétique et applications cliniques

🔑 Notions clés & Définitions

• Vitesse de réaction : Quantité de produit formé par unité de temps.

★ À maîtriser

• L’étude de la vitesse d’une réaction enzymatique est appelée cinétique mickaëlienne.

• La lactate déshydrogénase catalyse l’interconversion du pyruvate et du lactate avec le couple NAD+ et NADH,H+ et constitue un marqueur de lyse cellulaire.

Compléments

• La vitesse d’une réaction enzymatique dépend notamment de l’enzyme, du substrat et de la Vmax.

• De très nombreux médicaments sont des inhibiteurs enzymatiques.

📊 Tableaux de synthèse

Types d’inhibiteurs enzymatiques