Fiche de révision : Peptides et structures protéiques

📋 Plan du Cours

1. Formation de la liaison peptidique
2. Propriétés et orientation des peptides
3. Glutathion et peptides biologiques
4. Hormones peptidiques et métabolisme
5. Peptides opioïdes et médicaments
6. Systèmes vasoactifs et édulcorants
7. Liaisons et fonctions des protéines
8. Structures primaire et secondaire

📖 1. Formation de la liaison peptidique

🔑 Notions clés & Définitions

• Acide aminé : Unité structurale de base des protéines, et l’association d’acides aminés par des liaisons peptidiques forme des peptides.

★ À maîtriser

📌 Lorsque l’enchaînement d’acides aminés est supérieur à 100, la chaîne est appelée protéine.

• La liaison peptidique se forme par condensation de la fonction α-carboxylique d’un acide aminé avec la fonction α-aminée de l’acide aminé adjacent, avec perte d’une molécule d’eau.

Compléments

• Dans une chaîne peptidique, tous les groupements α-carboxyliques et α-aminés sont engagés dans des liaisons peptidiques, sauf ceux des deux acides aminés situés aux extrémités.

💡 Astuce mémo

Condensation → perte d’eau → liaison amide

📖 2. Propriétés et orientation des peptides

🔑 Notions clés & Définitions

• Résidu : Acide aminé inclus dans une chaîne peptidique et il est désigné avec le suffixe « -yl ».
• Liaison pseudopeptidique : Relie le groupement COOH de la chaîne latérale d’un acide aminé dicarboxylique, comme l’aspartate ou le glutamate, à la fonction α-aminée d’un acide aminé adjacent.

📝 Points essentiels

📌 La chaîne peptidique se lit et s’écrit de l’extrémité N-terminale, portant le groupement amine libre, vers l’extrémité C-terminale, portant le groupement carboxylique libre.

• La liaison peptidique est généralement en configuration trans, avec les atomes O, C, N et H coplanaires.

• La résonance donne à la liaison peptidique un caractère partiel de double liaison, ce qui lui confère une longueur intermédiaire entre celles d’une liaison simple et d’une liaison double, ainsi qu’une rigidité et une planéité.

📌 Il n’y a pas de rotation possible autour de la liaison C-N entre deux acides aminés, car la liaison peptidique possède un caractère partiel de double liaison.

💡 Astuce mémo

N-terminal = amine libre, C-terminal = carboxyle libre

📖 3. Glutathion et peptides biologiques

★ À maîtriser

• Le glutathion est un tripeptide constitué de glutamine, de cystéine et de glycine, et il sert de substrat à la glutathion peroxydase.

• La glutathion peroxydase, enzyme à sélénium, réduit le peroxyde d’hydrogène et les hydroperoxydes lipidiques, tandis que le glutathion réduit est oxydé en GSSH.

Compléments

• Le glutathion oxydé est régénéré par la glutathion réductase en présence de NADPH,H⁺.

💡 Astuce mémo

GSH oxydé → H₂O₂ réduit → détoxification

📖 4. Hormones peptidiques et métabolisme

★ À maîtriser

📌 La parathormone est une hormone hypercalcémiante de 84 acides aminés produite par les glandes parathyroïdes, tandis que la calcitonine est une hormone hypocalcémiante de 32 acides aminés produite par la glande thyroïde.

📌 L’insuline est une hormone hypoglycémiante de 51 acides aminés produite par les cellules β des îlots de Langerhans, tandis que le glucagon est une hormone hyperglycémiante de 29 acides aminés produite par les cellules α.

• L’insuline diminue la glycémie en augmentant l’entrée du glucose dans les cellules, son catabolisme et son stockage sous forme de glycogène, notamment dans le foie.

• Lors d’une hypoglycémie, le glucagon stimule dans le foie la dégradation du glycogène en glucose, qui est libéré dans la circulation, et il n’agit pas sur le muscle.

Compléments

• La parathormone active les ostéoclastes, stimule l’élimination rénale du phosphate et augmente l’absorption intestinale du calcium.

• La pro-insuline comprend trois chaînes A, B et C reliées par des ponts disulfures, puis l’élimination de la chaîne C par une peptidase produit l’insuline active.

• Le dosage du peptide C témoigne de la synthèse d’insuline endogène et peut être utilisé chez les personnes diabétiques.

💡 Astuce mémo

Insuline diminue la glycémie, glucagon l’augmente

📖 5. Peptides opioïdes et médicaments

★ À maîtriser

• La β-endorphine est un peptide de 31 acides aminés dont la séquence N-terminale est Tyr-Gly-Gly-Phe-Met; elle agit comme une morphine endogène et participe à l’analgésie et à l’euphorie.

Compléments

📌 La Met-enképhaline possède la séquence Tyr-Gly-Gly-Phe-Met, tandis que la Leu-enképhaline possède la séquence Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu.

• Les drogues alcaloïdes citées sont:
  • cocaïne
  • héroïne
  • morphine

📖 6. Systèmes vasoactifs et édulcorants

★ À maîtriser

• En cas de baisse de tension, l’angiotensinogène produit par le foie est transformé par la rénine rénale en angiotensine I, puis l’enzyme de conversion retire deux acides aminés pour former l’angiotensine II active de 8 acides aminés.

• L’angiotensine II est transformée par une aminopeptidase en angiotensine III active, et les angiotensines II et III augmentent la pression artérielle par vasoconstriction.

• L’aspartame est un édulcorant pauvre en calories environ 200 fois plus sucré que le saccharose et constitué de deux acides aminés, l’acide aspartique et la phénylalanine.

Compléments

📌 Lors d’une hypertension artérielle, les médicaments inhibiteurs de l’enzyme de conversion diminuent la synthèse d’angiotensine et ramènent la pression artérielle vers la normale.

• Au cours de la digestion, l’aspartame se décompose en acide aspartique, phénylalanine et méthanol.

💡 Astuce mémo

Angiotensinogène → angiotensine I → II → III

📖 7. Liaisons et fonctions des protéines

🔑 Notions clés & Définitions

• Protéine : Polypeptide de haut poids moléculaire constitué d’un enchaînement de plus de 100 acides aminés et formé d’un ou plusieurs polypeptides.

★ À maîtriser

📌 Les holoprotéines sont composées uniquement d’acides aminés, tandis que les hétéroprotéines associent des acides aminés à un autre élément, comme une partie osidique, lipidique ou un ion métallique.

• Les liaisons disulfure sont des liaisons covalentes fortes entre deux atomes de soufre de cystéines, dans une même chaîne polypeptidique ou entre deux chaînes différentes.

Compléments

• Les liaisons hydrogène sont faibles et se forment entre un pôle électropositif H⁺ et un atome électronégatif accepteur, O ou N.

• Les interactions hydrophobes regroupent les chaînes latérales des acides aminés apolaires, qui se repoussent des molécules d’eau et contribuent à la conformation de la protéine.

• Les liaisons électrostatiques, faibles, se forment entre des groupements de charges opposées portés par des acides aminés chargés positivement ou négativement.

• Les protéines assurent notamment des fonctions enzymatiques, de transport, de stockage, de motricité, de structure, de défense et de régulation.

📖 8. Structures primaire et secondaire

🔑 Notions clés & Définitions

• Structure primaire : Enchaînement des acides aminés de l’extrémité N-terminale à l’extrémité C-terminale, reliés par des liaisons peptidiques; elle est spécifique d’une protéine et gouvernée par le génome.

★ À maîtriser

• La structure primaire détermine les structures secondaire, tertiaire et quaternaire de la protéine.

• Dans l’hémoglobine A1 adulte α₂β₂, l’acide glutamique occupe la position 6 de la chaîne β, tandis que dans l’hémoglobine S pathologique, il est remplacé par une valine.

• Le remplacement du glutamate acide par la valine apolaire dans l’hémoglobine S entraîne une polymérisation, une moins bonne fixation de l’oxygène, des globules rouges en faucille, une hémolyse et l’obstruction des capillaires.

📌 La structure secondaire correspond à l’orientation spatiale des acides aminés voisins et comprend principalement les hélices α et les feuillets plissés β.

• Dans une hélice α, la chaîne peptidique s’enroule en cylindre, les liaisons hydrogène intrachaînes sont parallèles à l’axe, les chaînes latérales sont orientées vers l’extérieur et le pas de l’hélice est de 3,6 acides aminés.

Compléments

📌 Les feuillets β parallèles se replient dans le même sens avec leurs extrémités N-terminales orientées dans le même sens, tandis que les feuillets β antiparallèles se replient en sens inverse et sont les plus stables.

• Un coude β change la direction de la chaîne peptidique sur un segment de quatre acides aminés et est stabilisé par une liaison hydrogène entre le groupement CO du premier résidu et le groupement NH du quatrième.

• La présence d’une proline en deuxième position d’un coude β favorise un changement de direction à 180° grâce à une liaison peptidique en configuration cis.

• La structure secondaire est essentiellement stabilisée par des liaisons hydrogène, et une protéine peut associer plusieurs types de structures secondaires.

💡 Astuce mémo

Primaire → secondaire : séquence → organisation spatiale

📊 Tableaux de synthèse

Hormones et régulation métabolique