Qu'est-ce que la séquence peptidique dans une protéine ?
L'ordre des acides aminés liés entre eux.
Quels rôles assurent les protéines dans l'organisme ?
Des rôles de liaison, métabolisme, structure, catalyse, transport et signalisation.
De quoi est composée l'insuline ?
De deux chaînes, A et B, liées par des liaisons covalentes.
Quel effet l'insuline a-t-elle sur la glycémie ?
Elle diminue la glycémie en favorisant l'entrée du glucose dans les cellules.
Qu'est-ce que le carbone α dans un acide aminé ?
Le carbone tétraédrique lié à un groupe carboxyle, une fonction amine, un hydrogène et une chaîne latérale R.
De quoi dépendent les propriétés d'un acide aminé isolé ?
De ses fonctions carboxylique, amine et de sa chaîne latérale.
De quoi dépendent principalement les propriétés d'un acide aminé intégré dans une protéine ?
De sa chaîne latérale.
Combien d'acides aminés protéinogènes existe-t-il ?
21 acides aminés protéinogènes.
Qu'est-ce que la sélénocystéine ?
Un analogue de la cystéine où le soufre est remplacé par du sélénium.
Quels sont les neuf acides aminés indispensables chez l'Homme ?
Histidine, leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine, isoleucine.
Quelles caractéristiques définissent un acide aminé hydrophobe ?
Une chaîne latérale très peu polaire, surtout carbone et hydrogène, avec faible affinité pour l'eau.
Quelle composition chimique confère l'hydrophilie à un acide aminé ?
Une chaîne latérale contenant de l'oxygène, du soufre ou de l'azote.
Quelle propriété permet aux acides aminés amphipathiques de former des interfaces ?
La présence simultanée de régions hydrophobes et hydrophiles.
Quels acides aminés polaires chargés sont acides ?
L'aspartate et le glutamate.
Quels acides aminés polaires chargés sont basiques ?
L'arginine, la lysine et l'histidine.
Pourquoi la glycine n'est-elle pas chirale parmi les acides aminés ?
Parce que son carbone α est symétrique.
Comment reconnaître un acide aminé de série L en représentation de Fischer ?
La fonction amine est à gauche avec le carboxyle en haut.
Que signifie le pouvoir rotatoire d'une molécule ?
La déviation de la lumière polarisée par la molécule.
Peut-on prédire la lévogyre ou dextrogyre d'un acide aminé par sa série L ou D ?
Non, la série L ou D ne permet pas cette prédiction.
Quels acides aminés aromatiques absorbent dans l'UV proche entre 260 et 290 nm ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
Quelle est l'absorbance maximale de la phénylalanine ?
260 nm.
Quelle est l'absorbance maximale du tryptophane ?
280 nm.
Quelle charge ont les acides aminés à pH acide ?
Ils sont majoritairement cationiques.
Qu'est-ce que le point isoélectrique pHi d'un acide aminé ?
Le pH où il existe majoritairement sous forme d’ion dipolaire.
Comment se calcule le point isoélectrique de l'aspartate ?
Par la moyenne des deux pK entourant l’ion dipolaire.
Quel est le résultat de l’oxydation de deux groupements thiols de cystéines ?
La formation d’un pont disulfure covalent.
Quel effet a un pont disulfure sur la structure des acides aminés ?
Il rapproche des acides aminés éloignés dans la séquence.
Qu'est-ce qu'un peptide en biochimie ?
Un polymère d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Quelle différence existe entre oligopeptides et polypeptides ?
Les oligopeptides ont au plus 10 acides aminés, les polypeptides en ont plus de 10.
Quelle caractéristique distingue une protéine d'un polypeptide ?
Sa masse moléculaire dépasse 10 000 Da.
Comment la liaison peptidique est-elle rigidifiée ?
Par résonance immobilisant les atomes C, N, O et H dans un même plan.
Quelle est la distance entre deux carbones α successifs dans une chaîne peptidique ?
3,6 Å.
Quelle formule donne la longueur d'une chaîne étirée de n acides aminés ?
.
Comment sont nommées les extrémités d'une chaîne polypeptidique ?
N-termino avec NH3+ et C-termino avec COO−, séquence lue de N vers C.
Quel poids moléculaire minimum définit une protéine ?
Plus de 10 000 Da (10 kDa).
Qu'est-ce qui caractérise la liaison peptidique ?
La délocalisation des électrons entre azote, carbone et oxygène.
Quel groupe porte l'extrémité N-terminale d'une chaîne polypeptidique ?
Un groupe amine libre NH3+.
Quel groupe porte l'extrémité C-terminale d'une chaîne polypeptidique ?
Un groupe carboxyle libre COO−.
Quelles structures secondaires sont flexibles et variables ?
Les structures secondaires non ordonnées.
Quelles structures secondaires ordonnées comprend-on ?
Les hélices α et les structures β.
Par quelles liaisons sont stabilisées les structures secondaires ?
Par des liaisons hydrogène entre groupes NH et carbonyle des liaisons peptidiques.
Combien de résidus par tour comporte l’hélice α droite ?
3,6 résidus par tour.
Quelle est la longueur allongée par chaque résidu dans l’hélice α droite ?
1,5 Å par résidu.
Quelle est la valeur du pas de l’hélice α droite ?
5,4 Å.
Comment l’hélice α droite est-elle stabilisée ?
Par des liaisons hydrogène intracaténaires entre les résidus n et n+4.
Quelle est la différence d’orientation des chaînes entre feuillets β antiparallèles et parallèles ?
Antiparallèles ont chaînes en sens opposés, parallèles dans le même sens.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement spatial d'une chaîne polypeptidique sur elle-même.
Qu'assure la cohésion d'une protéine au niveau de sa structure tertiaire ?
Un grand nombre d'interactions entre chaînes latérales de faible énergie.
Comment sont disposées les chaînes hydrophiles et hydrophobes dans une protéine soluble ?
Les chaînes hydrophiles sont à la surface et les hydrophobes enfouies.
Quelle contrainte supplémentaire a une protéine membranaire par rapport à une protéine soluble ?
Elle doit interagir avec les phases aqueuse et lipidique.
Quelle différence caractérise les homopolymères et les hétéropolymères ?
Les homopolymères ont des sous-unités identiques, les hétéropolymères des différentes.
Qu'est-ce que la bioénergétique ?
L'ensemble des processus cellulaires procurant l'énergie nécessaire au travail.
Quelle différence existe-t-il entre un système ouvert et un système fermé ?
Un système ouvert échange matière et énergie, un système fermé échange seulement de l'énergie.
Comment la cellule est-elle considérée thermodynamiquement ?
Comme un système fermé échangeant chaleur et travail avec son environnement.
Quelle est la formule de la variation d'énergie libre d'une réaction ?
Que représente ΔG°′ en biologie ?
La variation d'énergie libre standard à pH 7.
Que signifie un ΔG inférieur à zéro dans une réaction ?
La réaction est exergonique et spontanée.
Que signifie un ΔG supérieur à zéro dans une réaction ?
La réaction est endergonique et non spontanée.
Quelle différence existe-t-il entre catabolisme et anabolisme ?
Le catabolisme dégrade et libère de l'énergie, l'anabolisme synthétise et consomme de l'énergie.
De quoi est composé l'ATP ?
D'adénine, ribose et trois groupements phosphate.
Quelle liaison unit le ribose au premier phosphate dans l'ATP ?
Une liaison ester.
Quelle est la nature des deux liaisons entre les groupements phosphates dans l'ATP ?
Des liaisons d’anhydride d’acide.
Quelle énergie libère l'hydrolyse d'une liaison d'anhydride d'acide ?
Environ −30 kJ/mol.
Quel est le rôle du cycle ATP-ADP dans le transfert d'énergie ?
Il transfère l'énergie du catabolisme à l'anabolisme par phosphorylation et hydrolyse.
Comment le couplage de la phosphorylation du glucose avec l'hydrolyse d'ATP affecte-t-il le bilan énergétique ?
Il rend le bilan exergonique à −16,7 kJ/mol.
Quelle est la valeur de ΔG°′ pour l’hydrolyse du glucose-6-phosphate ?
−13,8 kJ/mol.
Qu'est-ce que l’acétyl-CoA dans le métabolisme ?
Un transporteur activé de groupements acétyles dont l’hydrolyse libère −31,4 kJ/mol.
Que deviennent les polysaccharides, lipides et protéines lors de leur dégradation ?
Ils sont dégradés en monosaccharides, acides gras et acides aminés.
En quoi le glucose peut-il être transformé dans le métabolisme ?
En glucose-6-phosphate, glycogène ou pyruvate.
Que devient le pyruvate en conditions anaérobies et mitochondriales ?
Il est transformé en lactate en anaérobie et en acétyl-CoA en mitochondrie.
Quelle fonction remplit l'albumine dans le sang ?
Elle transporte des hormones et d'autres composés.
Quelle concentration d'albumine trouve-t-on dans le sang ?
60 g/L de sang.
Quel rôle jouent les acides aminés non protéinogènes ?
Ils participent au métabolisme intermédiaire.
Combien d'acides aminés non protéinogènes existe-t-il et donnez un exemple ?
Plus de 300, comme la citrulline.
Quelle est la nature de la chaîne latérale de la valine ?
Ramifiée, apolaire et hydrophobe.
Quel rôle joue la chaîne latérale de la valine dans les protéines ?
Elle participe à la structure tertiaire et quaternaire.
Quelles sont les caractéristiques du tryptophane ?
Acide aminé amphipathique, fragile, absorbant à 280 nm, moins de 1 % des acides aminés hors sélénocystéine.
Quelle est la formule de la loi de Biot reliant rotation observée, concentration et trajet optique ?
Combien de ponts disulfures possède l’insuline ?
Trois ponts disulfures.
Où se situe le pont disulfure intrachaîne dans l’insuline ?
Dans la chaîne A.
Combien de ponts disulfures interchaînes y a-t-il dans l’insuline ?
Deux ponts interchaînes.
Quel exemple illustre l'activité biologique d'un petit oligopeptide ?
Les enképhalines contenant 5 acides aminés.
Combien d'acides aminés contient un tripeptide ?
Trois acides aminés.
Combien d'acides aminés contient un décapeptide ?
Dix acides aminés.
Que sont les domaines structuraux dans les protéines de grande taille ?
De petites unités fonctionnelles parfois spécifiques.
Quelle est la conséquence de la dissociation des sous-unités dans l'insuline ?
La perte de son activité.
Quelle est la nature de la protéine insuline en termes de sous-unités ?
Une protéine homodimérique.
Quelles sont les deux méthodes de synthèse d'ATP ?
Phosphorylation au niveau du substrat et couplage chimio-osmotique mitochondrial.
Quels nucléotides interviennent dans le métabolisme des protides, glucides et lipides ?
GTP et GDP pour les protides, UTP pour les glucides, CTP pour les lipides.
Quels produits la voie des pentoses phosphates génère-t-elle ?
Du ribose-5-phosphate et du NADPH,H+.
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1. Concernant la séquence peptidique d’une protéine :
2. Parmi les propositions suivantes concernant les fonctions des protéines, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?
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