QCM : C1 P2 (27 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant la lecture de l’ARN messager :

Les nucléotides possibles dans un codon sont U, C, A et G.
L’ARNm est lu par triplets de nucléotides appelés codons.
Les codons sont constitués de thymine, cytosine, adénine ou guanine.
La lecture de l’ARNm s’effectue par groupes successifs de trois nucléotides.
Chaque codon correspond à un groupe de trois nucléotides de l’ARNm.

Les nucléotides possibles dans un codon sont U, C, A et G. · L’ARNm est lu par triplets de nucléotides appelés codons. · La lecture de l’ARNm s’effectue par groupes successifs de trois nucléotides. · Chaque codon correspond à un groupe de trois nucléotides de l’ARNm.

Explication

L’ARNm est lu par triplets appelés codons, formés avec U, C, A ou G. La thymine et la guanine ne constituent pas l’alphabet des codons de l’ARNm.

2. Combien de codons sont possibles dans le code génétique et combien d’acides aminés sont incorporés dans les protéines ?

Le code génétique comporte 64 codons possibles pour 22 acides aminés incorporés.
Le code génétique comporte 64 codons possibles pour 20 acides aminés incorporés.
Le code génétique comporte 20 codons possibles pour 64 acides aminés incorporés.
Le code génétique comporte 48 codons possibles pour 20 acides aminés incorporés.
Le nombre de codons possibles est donné par 43=644^3 = 64.

Le code génétique comporte 64 codons possibles pour 20 acides aminés incorporés. · Le nombre de codons possibles est donné par $$4^3 = 64$$.

Explication

Quatre nucléotides pris trois par trois donnent 43=644^3 = 64 codons possibles, pour 20 acides aminés incorporés. Les valeurs de 22, 48 ou 20 codons ne correspondent pas à ces données.

3. Que signifie la dégénérescence du code génétique ?

La dégénérescence désigne l’existence de plusieurs codons pour un acide aminé.
Plusieurs codons peuvent coder un même acide aminé dans le code génétique.
Chaque acide aminé est associé à un codon distinct, sans codons partagés.
Un même codon peut coder plusieurs acides aminés selon le ribosome.
La redondance signifie que plusieurs acides aminés partagent un seul codon.

La dégénérescence désigne l’existence de plusieurs codons pour un acide aminé. · Plusieurs codons peuvent coder un même acide aminé dans le code génétique. · Un même codon peut coder plusieurs acides aminés selon le ribosome.

Explication

Le code est dégénéré parce que plusieurs codons peuvent coder le même acide aminé. Cela ne signifie pas qu’un codon donné code plusieurs acides aminés ni que les acides aminés partagent un codon unique.

4. À propos du codon start et des codons stop :

Les codons stop comprennent UAA, UAG et UGA.
AUG est le codon start et code la méthionine, premier acide aminé incorporé.
UAA est le codon start et code la méthionine au début de la traduction.
UAG est le codon start qui code le premier acide aminé incorporé.
AUG code la méthionine lors du démarrage de la traduction.

Les codons stop comprennent UAA, UAG et UGA. · AUG est le codon start et code la méthionine, premier acide aminé incorporé. · AUG code la méthionine lors du démarrage de la traduction.

Explication

AUG est le codon start et code la méthionine, premier acide aminé incorporé. UAA, UAG et UGA sont des codons stop, et non des codons start.

5. La distinction entre régulation en cis et régulation en trans repose sur :

Les protéines de régulation en trans reconnaissent des séquences régulatrices d’ADN.
La régulation en trans repose sur des séquences régulatrices présentes dans l’ARN.
La régulation en cis repose sur des séquences régulatrices présentes dans l’ADN.
La régulation en trans met en jeu des protéines reconnaissant des séquences d’ADN.
La régulation en cis implique des séquences d’ADN régulatrices.

Les protéines de régulation en trans reconnaissent des séquences régulatrices d’ADN. · La régulation en cis repose sur des séquences régulatrices présentes dans l’ADN. · La régulation en trans met en jeu des protéines reconnaissant des séquences d’ADN. · La régulation en cis implique des séquences d’ADN régulatrices.

Explication

La régulation en cis repose sur des séquences régulatrices d’ADN, reconnues par des protéines agissant en trans. Une séquence d’ARN ne définit pas ici la régulation en trans.

6. Concernant les effets des enhancers et des silencers sur la transcription :

Les enhancers favorisent la transcription.
Les silencers défavorisent la transcription.
Les silencers favorisent la transcription.
Les enhancers défavorisent la transcription.
Les enhancers et les silencers favorisent tous deux la transcription.

Les enhancers favorisent la transcription. · Les silencers défavorisent la transcription.

Explication

Les enhancers favorisent la transcription, tandis que les silencers la défavorisent. Les propositions inversant ces effets ou attribuant le même effet aux deux séquences sont erronées.

7. Un activateur transcriptionnel peut agir en :

Déstabilisant la liaison de TBP à la boîte TATA avec TFIID.
Recrutant un autre activateur transcriptionnel.
Recrutant un répresseur pour bloquer l’initiation transcriptionnelle.
Favorisant l’initiation ou la levée d’une pause de l’ARN polymérase.
Favorisant la formation du complexe de pré-initiation.

Recrutant un autre activateur transcriptionnel. · Favorisant l’initiation ou la levée d’une pause de l’ARN polymérase. · Favorisant la formation du complexe de pré-initiation.

Explication

Un activateur peut recruter un autre activateur, favoriser le complexe de pré-initiation ou l’initiation, et lever une pause de l’ARN polymérase. Le recrutement d’un répresseur et la déstabilisation de TBP avec TFIID décrivent des mécanismes de répression.

8. À propos des modifications des histones et de la transcription :

Une histone acétyltransférase désacétyle les histones et réprime généralement la transcription.
Une histone acétyltransférase désacétyle généralement les histones.
Une histone désacétylase réprime généralement la transcription par désacétylation.
Une histone désacétylase acétyle généralement les histones.
L’acétylation des histones favorise généralement la transcription.

Une histone désacétylase réprime généralement la transcription par désacétylation. · L’acétylation des histones favorise généralement la transcription.

Explication

L’acétylation des histones favorise généralement la transcription, tandis que leur désacétylation par une histone désacétylase la réprime généralement. Une histone acétyltransférase n’effectue pas la désacétylation décrite, et une histone désacétylase ne réalise pas l’acétylation des histones.

9. Concernant la méthylation de l’ADN et la régulation transcriptionnelle :

La méthylation de l’ADN décrite concerne les cytosines des îlots CpG.
La méthylation de l’ADN décrite concerne les lysines des histones.
La méthylation des cytosines des îlots CpG peut empêcher leur reconnaissance par des activateurs.
La méthylation de l’ADN décrite concerne les cytosines des îlots CpA.
La méthylation de l’ADN décrite favorise la reconnaissance des séquences par les activateurs.

La méthylation de l’ADN décrite concerne les cytosines des îlots CpG. · La méthylation des cytosines des îlots CpG peut empêcher leur reconnaissance par des activateurs.

Explication

La méthylation de l’ADN décrite porte sur les cytosines des îlots CpG et peut empêcher la reconnaissance des séquences par des activateurs. La méthylation des lysines concerne les histones, tandis que CpA et l’effet favorisant la reconnaissance ne correspondent pas aux faits donnés.

10. Concernant la chromatine du gène de la globine :

Dans les cellules érythroïdes productrices, le gène de la globine reste condensé dans l’hétérochromatine.
Dans les cellules érythroïdes productrices, le fragment de 4,6 kb reste détectable quand l’ADNase I augmente.
Dans les cellules érythroïdes productrices, le gène de la globine est décondensé dans l’euchromatine.
Dans les cellules MSB non productrices, le fragment de 4,6 kb disparaît quand l’ADNase I augmente.
Dans les cellules MSB non productrices, le gène de la globine est décondensé dans l’hétérochromatine.

Dans les cellules érythroïdes productrices, le gène de la globine est décondensé dans l’euchromatine.

Explication

Dans les cellules érythroïdes productrices de globine, le gène est décondensé et situé dans l’euchromatine : il n’y reste donc pas condensé dans l’hétérochromatine. Quand la concentration d’ADNase I augmente, le fragment de 4,6 kb disparaît dans les érythroblastes, il ne reste pas détectable. Dans les cellules MSB non productrices, le gène est condensé, et non décondensé dans l’euchromatine ; le fragment de 4,6 kb y reste détectable quand l’ADNase I augmente.

11. Quelle définition caractérise l’épigénétique ?

L’épigénétique désigne des mutations de l’ADN transmises au fil des générations.
L’épigénétique concerne des changements d’expression transmis lors des divisions cellulaires.
L’épigénétique regroupe des changements d’expression transmis sans mutation de l’ADN.
L’épigénétique implique des changements d’expression génique sans mutation de l’ADN.
L’épigénétique comprend des changements d’expression transmis au fil des générations.

L’épigénétique concerne des changements d’expression transmis lors des divisions cellulaires. · L’épigénétique regroupe des changements d’expression transmis sans mutation de l’ADN. · L’épigénétique implique des changements d’expression génique sans mutation de l’ADN. · L’épigénétique comprend des changements d’expression transmis au fil des générations.

Explication

L’épigénétique porte sur des changements d’expression génique transmis au fil des divisions cellulaires ou des générations sans mutation de l’ADN. Une mutation de l’ADN n’est donc pas la définition de l’épigénétique.

12. À propos de la réversibilité des modifications épigénétiques et des mutations :

Les modifications épigénétiques de l’expression génique sont présentées comme irréversibles.
Les modifications épigénétiques de l’expression génique sont présentées comme réversibles.
Une mutation installée sans réparation peut être modifiée par l’organisme.
Les modifications épigénétiques de l’expression génique peuvent être réversibles.
Une mutation installée sans réparation est présentée comme réversible par l’organisme.

Les modifications épigénétiques de l’expression génique sont présentées comme réversibles. · Les modifications épigénétiques de l’expression génique peuvent être réversibles.

Explication

Les modifications épigénétiques de l’expression génique sont présentées comme réversibles. À l’inverse, une mutation installée sans réparation ne peut pas être modifiée par l’organisme.

13. Concernant la transmission des marques épigénétiques :

Les marques épigénétiques peuvent être modifiées et transmises entre générations d’individus.
Les marques épigénétiques peuvent être modifiées au fil des divisions sans être transmises.
Les marques épigénétiques peuvent être modifiées et transmises au fil des divisions cellulaires.
Les marques épigénétiques peuvent être transmises entre générations sans modification possible.
Les marques épigénétiques peuvent être transmises au fil des divisions sans être modifiées.

Les marques épigénétiques peuvent être modifiées et transmises au fil des divisions cellulaires.

Explication

Les marques épigénétiques peuvent être modifiées et transmises au fil des générations de divisions cellulaires. Cette transmission concerne les divisions cellulaires, et non nécessairement le passage entre générations d’individus.

14. Concernant les mécanismes d’épissage alternatif :

Le choix de sites d’épissage alternatifs en 3′ peut générer des isoformes.
La rétention d’un intron peut produire une isoforme d’ARN différente.
Le saut d’un exon peut modifier la composition de l’ARN épissé.
Les sites alternatifs concernés se trouvent en 3′ plutôt qu’en 5′.
L’épissage alternatif implique le choix de sites de polyadénylation éloignés.

Le choix de sites d’épissage alternatifs en 3′ peut générer des isoformes. · La rétention d’un intron peut produire une isoforme d’ARN différente. · Le saut d’un exon peut modifier la composition de l’ARN épissé.

Explication

La rétention d’intron et le saut d’exon sont des mécanismes d’épissage alternatif, tout comme le choix de sites alternatifs en 3′. Des sites alternatifs peuvent se trouver en 5′ ou en 3′, et les sites éloignés évoqués sont des sites d’épissage, non des sites de polyadénylation.

15. Parmi les propositions suivantes concernant l’épissage alternatif chez l’humain, laquelle ou lesquelles sont exactes ?

Il permet de produire plusieurs protéines à partir de gènes différents.
Il contribue à produire de nombreuses protéines avec un nombre limité de gènes.
Il réduit la diversité protéique en imposant une isoforme par gène.
Il concerne environ 10 % des gènes humains codant des protéines.
Environ 90 % des gènes humains codant des protéines sont concernés.

Il permet de produire plusieurs protéines à partir de gènes différents. · Il contribue à produire de nombreuses protéines avec un nombre limité de gènes. · Environ 90 % des gènes humains codant des protéines sont concernés.

Explication

Environ 90 % des gènes humains codant des protéines sont concernés, ce qui permet une grande diversité de protéines à partir d’un nombre limité de gènes. Le chiffre de 10 % est erroné, et l’épissage alternatif ne se limite pas à une isoforme par gène.

16. Un site d’épissage est reconnu dans un pré-ARNm :

Un activateur est nécessaire à la reconnaissance du site et à l’épissage.
Un répresseur peut empêcher la reconnaissance du site d’épissage.
Un activateur reconnaît le site sans intervenir dans l’épissage.
La présence d’un répresseur peut empêcher l’épissage au site concerné.
Un répresseur facilite la reconnaissance du site par la machinerie d’épissage.

Un activateur est nécessaire à la reconnaissance du site et à l’épissage. · Un répresseur peut empêcher la reconnaissance du site d’épissage. · La présence d’un répresseur peut empêcher l’épissage au site concerné.

Explication

Un activateur est nécessaire à la reconnaissance du site et à l’épissage, tandis qu’un répresseur peut empêcher la reconnaissance du site et ainsi empêcher l’épissage concerné. Un répresseur ne facilite donc pas la reconnaissance par la machinerie d’épissage.

17. Lors de l’activation d’un lymphocyte B, quelles propositions décrivent le changement de production d’immunoglobuline ?

Le site faible reconnu se situe plus en aval et retarde le clivage de l’ARNm.
Le clivage précoce de l’ARNm favorise la production d’un anticorps sécrété.
L’augmentation de CstF favorise la reconnaissance d’un site faible situé plus en amont.
Le changement de polyadénylation favorise un BCR membranaire plutôt qu’un anticorps sécrété.
La diminution de CstF favorise la reconnaissance d’un site faible de polyadénylation en amont.

Le clivage précoce de l’ARNm favorise la production d’un anticorps sécrété. · L’augmentation de CstF favorise la reconnaissance d’un site faible situé plus en amont.

Explication

L’activation augmente CstF, permettant la reconnaissance d’un site faible de polyadénylation plus en amont et un clivage précoce. Ce traitement conduit à un anticorps sécrété plutôt qu’à un BCR membranaire.

18. Lors du contrôle cytoplasmique de l’épissage, dans quelle situation la voie NMD dégrade-t-elle un ARNm ?

Le ribosome atteint un codon stop alors qu’un complexe de jonction subsiste en aval.
Les protéines UPF déclenchent la dégradation après la détection de cette configuration.
La voie NMD est déclenchée quand le complexe de jonction se trouve en amont du codon stop.
La dégradation de l’ARNm est assurée par la voie NMD dans cette situation.
La persistance d’un complexe de jonction en aval entraîne la stabilisation de l’ARNm.

Le ribosome atteint un codon stop alors qu’un complexe de jonction subsiste en aval. · Les protéines UPF déclenchent la dégradation après la détection de cette configuration. · La dégradation de l’ARNm est assurée par la voie NMD dans cette situation.

Explication

La NMD intervient quand le ribosome atteint un codon stop alors qu’un complexe de jonction d’exons persiste en aval; les protéines UPF déclenchent alors la dégradation. Un complexe en amont ou cette configuration conduisant à une stabilisation ne correspond pas au mécanisme décrit.

19. À propos de la phosphorylation d’eIF2 :

Elle inhibe globalement la traduction en bloquant le recyclage d’eIF2.
Elle augmente globalement la traduction en accélérant le recyclage d’eIF2.
Elle empêche eIF2 de libérer son GDP malgré son association à eIF2B.
L’association d’eIF2 phosphorylé à eIF2B ne permet pas la libération du GDP.
Elle stimule la libération du GDP par eIF2 après association à eIF2B.

Elle inhibe globalement la traduction en bloquant le recyclage d’eIF2. · Elle empêche eIF2 de libérer son GDP malgré son association à eIF2B. · L’association d’eIF2 phosphorylé à eIF2B ne permet pas la libération du GDP.

Explication

La phosphorylation d’eIF2 empêche la libération de son GDP malgré son association à eIF2B, ce qui inhibe globalement la traduction. Elle ne stimule donc ni le recyclage d’eIF2 ni la traduction.

20. Dans un ovocyte immature, quel mécanisme réprime la traduction des ARNm concernés ?

CPEB, Maskin et eIF4E empêchent l’association d’eIF4E à eIF4G.
Maskin facilite l’association d’eIF4E à eIF4G et stimule l’initiation.
La polyadénylation des ARNm concernés est empêchée après la maturation.
La phosphorylation de CPEB maintient la répression de la traduction.
eIF4E s’associe à eIF4G pour réprimer la traduction dans l’ovocyte immature.

CPEB, Maskin et eIF4E empêchent l’association d’eIF4E à eIF4G.

Explication

Dans l’ovocyte immature, CPEB, Maskin et eIF4E empêchent l’association d’eIF4E à eIF4G et répriment la traduction. La phosphorylation de CPEB permet ensuite la polyadénylation et la traduction des ARNm concernés.

21. Concernant la demi-vie des ARNm :

L’ARNm de la bêta-globine a une demi-vie d’environ 10 heures.
La demi-vie générale des ARNm dépasse habituellement 30 minutes.
L’ARNm de la bêta-globine a une demi-vie de quelques minutes.
Les ARNm de facteurs de transcription peuvent avoir une demi-vie de quelques minutes.
La demi-vie générale des ARNm est inférieure à 30 minutes.

L’ARNm de la bêta-globine a une demi-vie d’environ 10 heures. · Les ARNm de facteurs de transcription peuvent avoir une demi-vie de quelques minutes. · La demi-vie générale des ARNm est inférieure à 30 minutes.

Explication

La demi-vie générale des ARNm est inférieure à 30 minutes, tandis que celle de l’ARNm de la bêta-globine est de 10 heures. Les ARNm de facteurs de transcription peuvent être très instables et ne durer que quelques minutes.

22. À propos de la régulation de la stabilité des ARNm par leur région 3′UTR :

La dégradation rapide survient après le retrait de la coiffe de l’ARNm.
Les séquences du 3′UTR règlent la durée de vie en modifiant directement la coiffe.
Des séquences du 3′UTR peuvent favoriser ou défavoriser la désadénylation.
L’ARNm est rapidement dégradé lorsque sa queue poly-A atteint environ 300 adénines.
Une queue poly-A d’environ 30 adénines précède une dégradation rapide de l’ARNm.

La dégradation rapide survient après le retrait de la coiffe de l’ARNm. · Des séquences du 3′UTR peuvent favoriser ou défavoriser la désadénylation. · Une queue poly-A d’environ 30 adénines précède une dégradation rapide de l’ARNm.

Explication

Les séquences du 3′UTR influencent la désadénylation et donc la durée de vie de l’ARNm. Quand la queue poly-A atteint environ 30 adénines, l’ARNm est rapidement dégradé après le retrait de sa coiffe; le seuil de 300 adénines est incorrect.

23. En carence de fer, comment l’aconitase liée aux IRE agit-elle sur les ARNm concernés ?

La fixation à l’IRE en 5′UTR de la ferritine stabilise son ARNm.
La fixation à l’IRE en 5′UTR de la ferritine bloque sa traduction.
La fixation à l’IRE en 3′UTR stabilise l’ARNm du récepteur de la transferrine.
La fixation à l’IRE en 3′UTR bloque la traduction du récepteur de la transferrine.
L’IRE du récepteur de la transferrine se situe en 3′UTR et permet la stabilisation de son ARNm.

La fixation à l’IRE en 5′UTR de la ferritine bloque sa traduction. · La fixation à l’IRE en 3′UTR stabilise l’ARNm du récepteur de la transferrine. · L’IRE du récepteur de la transferrine se situe en 3′UTR et permet la stabilisation de son ARNm.

Explication

En carence de fer, l’aconitase liée à l’IRE en 5′UTR de la ferritine bloque sa traduction. Sa liaison à l’IRE en 3′UTR du récepteur de la transferrine stabilise cet ARNm ; elle ne bloque pas sa traduction.

24. Quelles propositions distinguent les P-bodies des granules de stress ?

Les granules de stress sont des agrégats où les ARNm sont décoiffés et dégradés.
Les P-bodies préservent les ARNm et les préparent à leur traduction.
Les granules de stress peuvent préserver les ARNm et les préparer à la traduction.
Les P-bodies sont des agrégats cytoplasmiques où des ARNm peuvent être décoiffés.
Les ARNm présents dans les P-bodies peuvent être dégradés.

Les granules de stress peuvent préserver les ARNm et les préparer à la traduction. · Les P-bodies sont des agrégats cytoplasmiques où des ARNm peuvent être décoiffés. · Les ARNm présents dans les P-bodies peuvent être dégradés.

Explication

Les P-bodies sont des agrégats cytoplasmiques où les ARNm peuvent être décoiffés et dégradés. Les granules de stress peuvent au contraire préserver les ARNm et les préparer à la traduction.

25. Concernant le mécanisme général d’interférence par les petits ARN non codants :

La reconnaissance d’une cible favorise l’euchromatinisation du gène correspondant.
Le brin guide reconnaît des ARN cibles présentant une séquence non complémentaire.
La reconnaissance d’une cible entraîne le clivage du gène correspondant.
Le brin guide du complexe effecteur reconnaît des ARN cibles complémentaires.
La reconnaissance d’une cible peut provoquer son clivage ou réprimer sa traduction.

Le brin guide du complexe effecteur reconnaît des ARN cibles complémentaires. · La reconnaissance d’une cible peut provoquer son clivage ou réprimer sa traduction.

Explication

Le brin guide reconnaît des ARN complémentaires, et cette interaction peut conduire au clivage, à la répression traductionnelle ou à l’hétérochromatinisation. Le complexe ne cible pas des séquences non complémentaires, ne clive pas le gène lui-même et ne favorise pas son euchromatinisation.

26. Parmi les propositions suivantes concernant les familles d’ARN interférents, lesquelles sont exactes ?

Les familles présentées comprennent les petits ARN nucléolaires et les ARN interagissant avec Piwi.
Les familles présentées comprennent les microARN, les ARN ribosomiques et les ARN interagissant avec Piwi.
Les familles présentées comprennent les microARN et les petits ARN interférents.
Les ARN interagissant avec Piwi constituent l’une des familles présentées.
Les petits ARN interférents constituent l’une des familles présentées.

Les familles présentées comprennent les microARN et les petits ARN interférents. · Les ARN interagissant avec Piwi constituent l’une des familles présentées. · Les petits ARN interférents constituent l’une des familles présentées.

Explication

Les trois familles mentionnées sont les microARN, les petits ARN interférents et les ARN interagissant avec Piwi. Les ARN ribosomiques et les petits ARN nucléolaires ne font pas partie de cette classification.

27. Lors de la maturation des microARN, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Le complexe RISC incorpore les microARN avant leur clivage par Dicer.
Drosha clive le pré-ARNmi avant son incorporation dans RISC.
Dicer clive le pri-ARNmi avant l’action de Drosha.
Drosha clive le pri-ARNmi pour produire un pré-ARNmi.
Les microARN sont d’abord transcrits sous la forme de pri-ARNmi.

Drosha clive le pri-ARNmi pour produire un pré-ARNmi. · Les microARN sont d’abord transcrits sous la forme de pri-ARNmi.

Explication

Les microARN sont transcrits en pri-ARNmi, que Drosha clive en pré-ARNmi avant l’action de Dicer. Drosha agit donc sur le pri-ARNmi, et non sur le pré-ARNmi; le pré-ARNmi n’est pas le transcrit initial. L’incorporation dans RISC suit les étapes de maturation.

Révisez avec les flashcards

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En quels groupes l’ARNm est-il lu lors de la traduction ?

En groupes de trois nucléotides appelés codons.

Combien de codons possibles le code génétique comporte-t-il ?

43=644^3 = 64 codons.

Pourquoi le code génétique est-il dit dégénéré ?

Plusieurs codons peuvent coder le même acide aminé.

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