QCM : Acides aminés et peptides (10 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant la structure générale des acides aminés :

Lors de la traduction, les acides aminés sont apportés à la chaîne par les ribosomes seuls.
Le carbone alpha est lié à un groupement amine, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne R.
Les propriétés des chaînes latérales contribuent à la diversité des formes, mais pas des fonctions protéiques.
Le carbone alpha est lié à deux chaînes latérales R et à un groupement carboxyle.
Les acides aminés sont les produits de la traduction des protéines en ARN messager.

Le carbone alpha est lié à un groupement amine, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne R.

Explication

Le carbone alpha porte les quatre éléments indiqués : amine, carboxyle, hydrogène et chaîne R. Les ARN de transfert recrutent les acides aminés lors de la traduction, et leurs propriétés contribuent à la diversité des formes et des fonctions protéiques.

2. Une protéine a une masse moléculaire de 22 000 Da ; concernant l’estimation de sa longueur et la masse des acides aminés :

La masse moléculaire moyenne d’un acide aminé courant est de 57 Da.
L’estimation du nombre de résidus s’obtient en divisant 110 par la masse protéique.
La glycine est l’acide aminé courant le plus léger, avec une masse de 57 Da.
L’isoleucine possède deux carbones asymétriques, comme la thréonine.
L’estimation fondée sur la masse moyenne donne environ 200 résidus pour cette protéine.

La glycine est l’acide aminé courant le plus léger, avec une masse de 57 Da. · L’isoleucine possède deux carbones asymétriques, comme la thréonine. · L’estimation fondée sur la masse moyenne donne environ 200 résidus pour cette protéine.

Explication

La division de 22 000 Da par 110 Da par résidu donne environ 200 résidus. La masse moléculaire moyenne d’un acide aminé est de 110 Da, et non de 57 Da. Pour estimer le nombre de résidus, on divise la masse protéique par 110, et non l’inverse. La glycine, à 57 Da, est l’acide aminé courant le plus léger ; l’isoleucine et la thréonine possèdent chacune deux carbones asymétriques. Le tryptophane, à 186 Da, est l’acide aminé courant le plus lourd.

3. Parmi les propositions suivantes concernant la classification des chaînes latérales, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La glutamine fait partie des six acides aminés polaires et hydrophiles.
La leucine est classée parmi les acides aminés polaires et hydrophiles avec la sérine.
L’histidine est classée parmi les acides aminés acides avec l’aspartate et le glutamate.
La valine appartient aux acides aminés non polaires et hydrophobes, dont la famille comprend neuf membres.
La cystéine appartient au groupe des acides aminés basiques avec la lysine et l’arginine.

La glutamine fait partie des six acides aminés polaires et hydrophiles. · La valine appartient aux acides aminés non polaires et hydrophobes, dont la famille comprend neuf membres.

Explication

La valine appartient à la famille non polaire et hydrophobe, qui compte neuf membres, tandis que la glutamine est polaire et hydrophile. L’histidine est classée avec les basiques, la cystéine parmi les polaires, et la leucine parmi les non polaires.

4. Qu’est-ce qu’un pont disulfure dans une protéine ?

Une liaison ionique formée entre les chaînes latérales de deux acides aminés chargés
Une liaison peptidique créée entre le carboxyle et l’amine de deux résidus
Une liaison covalente formée entre les groupes thiol de deux cystéines oxydées
Une liaison phosphate ajoutée au groupement hydroxyle d’une sérine ou d’une thréonine

Une liaison covalente formée entre les groupes thiol de deux cystéines oxydées

Explication

L’oxydation de deux cystéines relie leurs groupes thiol par une liaison covalente appelée pont disulfure, qui contribue à stabiliser la protéine. Une liaison peptidique relie le carboxyle d’un acide aminé à l’amine du suivant et ne correspond pas à ce pont.

5. Au point de demi-équivalence lors du titrage d’un groupement ionisable d’un acide aminé, quelle relation s’applique ?

La forme protonée prédomine et le pH est égal au pHi de l’acide aminé.
La forme déprotonée prédomine et le pH est égal au pH physiologique.
Les deux formes ont des charges opposées et le pH est égal au pKb du groupement.
Les deux formes acido-basiques sont en proportions égales et le pH est égal au pKa du groupement.

Les deux formes acido-basiques sont en proportions égales et le pH est égal au pKa du groupement.

Explication

À la demi-équivalence, les deux formes acido-basiques du groupement sont présentes en proportions égales, ce qui correspond à un pH égal à son pKa. Le pHi désigne la valeur où la charge globale de l’acide aminé est nulle, et non le point de demi-équivalence d’un groupement donné.

6. Quel est le rôle d’une colonne échangeuse d’anions lors de la séparation des acides aminés ?

Séparer les espèces selon leur masse et laisser sortir d’abord les plus légères.
Retenir les espèces chargées positivement et laisser sortir d’abord les anions.
Retenir les espèces neutres et laisser sortir d’abord les cations.
Retenir les espèces chargées négativement et laisser sortir d’abord les cations.

Retenir les espèces chargées négativement et laisser sortir d’abord les cations.

Explication

La colonne échangeuse d’anions porte une charge positive, ce qui lui permet de retenir les anions ; les cations sortent avant les espèces neutres et les anions. Une colonne échangeuse de cations retient au contraire les espèces positives.

7. Dans la voie de synthèse de la dopamine à partir de la tyrosine, quel composé est formé en premier avant l’action de la DOPA décarboxylase ?

L’histamine, produite par l’histidine décarboxylase
La L-DOPA, produite par la tyrosine hydroxylase
Le GABA, produit par la glutamate décarboxylase
La sérotonine, produite à partir du 5-HTP

La L-DOPA, produite par la tyrosine hydroxylase

Explication

La tyrosine hydroxylase transforme d’abord la tyrosine en L-DOPA, que la DOPA décarboxylase convertit ensuite en dopamine. Le GABA est bien un neurotransmetteur, mais il est produit à partir du glutamate et ne fait pas partie de cette voie.

8. Quelle distinction permet de différencier un oligopeptide d’un polypeptide selon la longueur de sa chaîne ?

Un oligopeptide compte moins de 10 résidus, tandis qu’un polypeptide en compte de 10 à 20.
Un oligopeptide compte de 20 à 50 résidus, tandis qu’un polypeptide en compte plus de 50.
Un oligopeptide compte moins de 50 résidus, tandis qu’un polypeptide en compte de 50 à 100.
Un oligopeptide compte moins de 20 résidus, tandis qu’un polypeptide en compte de 20 à 50.

Un oligopeptide compte moins de 20 résidus, tandis qu’un polypeptide en compte de 20 à 50.

Explication

Un oligopeptide comporte moins de 20 résidus, alors qu’un polypeptide comprend de 20 à 50 résidus. La catégorie des chaînes de plus de 50 résidus correspond aux protéines, et non aux polypeptides.

9. Pourquoi la digestion trypsique peut-elle produire des fragments qui ne se terminent pas après une lysine ou une arginine ?

Parce qu’une proline située juste après ces résidus empêche le clivage
Parce que la chymotrypsine bloque l’activité de la trypsine
Parce que ces résidus sont clivés uniquement dans le motif Asn-Gly
Parce que la trypsine coupe préférentiellement avant ces résidus

Parce qu’une proline située juste après ces résidus empêche le clivage

Explication

La trypsine coupe après la lysine ou l’arginine, mais la présence d’une proline en position suivante empêche ce clivage. Le clivage avant ces résidus est associé au NTCB avant la cystéine, et non à l’action de la trypsine.

10. Lors de la maturation de l’insuline, quelle transformation enzymatique suit la formation des ponts disulfures et contribue à produire l’hormone active ?

La chaîne A est clivée par PC1, puis la carboxypeptidase E retire le peptide signal.
Le peptide C est clivé par PC1, puis la carboxypeptidase E mature la chaîne B.
Le peptide signal est clivé par PC1, puis la carboxypeptidase E relie les chaînes A et B.
Le peptide C est clivé par la carboxypeptidase E, puis PC1 mature la chaîne B.

Le peptide C est clivé par PC1, puis la carboxypeptidase E mature la chaîne B.

Explication

Après la formation de trois ponts disulfures, PC1 clive le peptide C et la carboxypeptidase E achève la maturation de la chaîne B. L’inversion des rôles enzymatiques est incorrecte : PC1 intervient sur le peptide C, tandis que la carboxypeptidase E mature la chaîne B.

Révisez avec les flashcards

Mémorisez les réponses avec 10 flashcards sur Acides aminés et peptides.

Quel rôle les acides aminés jouent-ils dans la formation des protéines ?

Ce sont les éléments de base des protéines.

Combien d’acides aminés courants existe-t-il ?

20.

Quels acides aminés sont non polaires et hydrophobes ?

La glycine, l’alanine, la valine, la leucine, l’isoleucine, la méthionine, la phénylalanine, le tryptophane et la proline.

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