★ À maîtriser
Compléments
La biosynthèse d’une protéine progresse de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale à partir d’un ARN messager lu par le ribosome.
Après sa synthèse, une protéine peut subir les modifications suivantes :
La structure secondaire comprend des structures spatiales régulières telles que les hélices α et les feuillets β.
Les protéines comprennent des holoprotéines comme l’albumine, des hétéroprotéines comme les glycoprotéines, lipoprotéines et métalloprotéines, ainsi que des protéines globulaires comme les globulines et fibreuses comme le fibrinogène.
Les protéines présentes dans le sang, les urines et le liquide céphalorachidien peuvent avoir un intérêt diagnostique, pronostique ou de dépistage.
Primaire → secondaire → tertiaire → quaternaire : de la séquence à l’assemblage.
★ À maîtriser
L’apport alimentaire en protéines est de 80 à 100 g par jour et représente 10 à 15 % de la ration calorique, à raison de 4 kcal par gramme de protéine.
Les protéines alimentaires constituent la seule source d’azote assimilable par l’organisme.
Le besoin minimal en protéines chez l’adulte est de 1 à 1,1 g/kg/jour et varie selon l’âge et le sexe.
Les 20 acides aminés protéinogènes comprennent 8 acides aminés essentiels chez l’adulte — Ile, Leu, Val, Met, Trp, Thr, Phe et Lys — auxquels s’ajoutent His et Arg chez l’enfant.
Compléments
Les sources animales de protéines comprennent la viande, le poisson, les œufs et les laitages, tandis que les sources végétales comprennent le pain, les céréales et les légumineuses.
Les acides aminés sont répartis en sept groupes selon la nature chimique de leur chaîne latérale :
★ À maîtriser
La digestion des protéines commence dans l’estomac sous l’action de la pepsine et de l’acide chlorhydrique.
Les oligopeptidases de la bordure en brosse des entérocytes digèrent les peptides en acides aminés, dipeptides et tripeptides.
Les acides aminés sont absorbés par des systèmes de transport actif dépendants du Na⁺, tandis que les dipeptides et tripeptides sont absorbés par le transporteur Pept-1 dépendant du H⁺.
Après leur passage dans la veine porte, les trois quarts des acides aminés sont captés par le foie et un quart par les tissus extra-hépatiques.
Compléments
Les cellules gastriques sécrètent le pepsinogène, précurseur de la pepsine.
La pepsine hydrolyse les liaisons dans lesquelles un acide aminé aromatique (Trp, Phe ou Tyr) engage sa fonction NH₂.
Dans l’intestin, le pancréas sécrète les enzymes de digestion des protéines sous forme inactive.
Dans l’intestin grêle, les aminopeptidases sont des exopeptidases qui agissent à l’extrémité N-terminale des peptides.
La peptidase A détache l’acide aminé N-terminal d’un dipeptide lorsque celui-ci est la glycine, tandis que la peptidase E le détache lorsque celui-ci est l’alanine.
Les aminopeptidases de la bordure en brosse agissent sur des peptides de 2 à 8 acides aminés et sont spécifiques des acides aminés basiques, neutres et acides.
La leucine aminopeptidase détache une leucine de l’extrémité N-terminale d’un peptide.
La prolidase, ou peptidase D, hydrolyse les dipeptides où la proline est C-terminale, à l’exception de Pro-Pro.
Environ 10 % des acides aminés absorbés sont utilisés par l’entérocyte, tandis que les autres quittent l’entérocyte par son pôle basolatéral.
Les acides aminés quittent l’entérocyte par des transporteurs spécifiques selon un mécanisme passif indépendant du sodium, puis gagnent la veine porte.
La prolinase hydrolyse les dipeptides où la proline ou l’hydroxyproline est l’acide aminé terminal.
Estomac, enzymes pancréatiques, bordure en brosse, transport intestinal.
★ À maîtriser
Compléments
Le pool des acides aminés comprend les 20 acides aminés protéinogènes, des acides aminés issus du métabolisme intermédiaire comme Cit, Orn, HCys et Tau, ainsi que l’Ala et la Gln produites en grande quantité par le muscle.
La production musculaire d’alanine et de glutamine représente 45 % de leur production totale, dont deux tiers de glutamine et un tiers d’alanine.
Parmi les systèmes spécifiques dépendants du Na⁺, le système A transporte Ala, Ser et Gly, tandis que le système ASC, ubiquitaire, transporte de petits acides aminés neutres comme Ala, Ser et Cys.
Le système B dépendant du Na⁺ transporte les acides aminés basiques Arg, Cys et Orn, tandis que le système N des hépatocytes transporte les acides aminés neutres riches en azote Gln, Asn et His, avec une préférence pour Gln.
Le système X dépendant du Na⁺ transporte les acides aminés acides Glu et Asp, tandis que le système iminoA transporte Pro et OHPro.
Le système L, indépendant du Na⁺, transporte les acides aminés ramifiés Leu, Ile et Val.
★ À maîtriser
Le rein réabsorbe environ 99 % des acides aminés filtrés et en élimine environ 1 % dans l’urine, ce qui explique la faible aminoacidurie physiologique.
La protéinurie physiologique est inférieure à 150 mg par 24 heures, après filtration glomérulaire sélective des protéines légères et réabsorption tubulaire.
Compléments
Après l’absorption intestinale, environ trois quarts des acides aminés sont captés par le foie, sauf les acides aminés ramifiés, tandis qu’un quart est capté par les tissus extra-hépatiques.
Le muscle capte beaucoup d’acides aminés ramifiés pour synthétiser ses protéines, et les acides aminés ramifiés représentent 25 % du total des acides aminés musculaires.
Le rein métabolise activement la glutamine, ce qui contribue à l’équilibre acido-basique.
Les protéines sont dégradées par pinocytose et lyse cellulaire dans le système réticulo-endothélial, par desquamation des cellules digestives et par les sécrétions.
L’azote des acides aminés représente 4,5 à 6 % de l’azote total urinaire.
★ À maîtriser
L’albumine et certaines globulines contribuent principalement à la pression oncotique plasmatique, qui s’oppose au passage de l’eau du compartiment vasculaire vers les espaces interstitiel et cellulaire.
L’albumine transporte notamment :
Des protéines assurent des transports plus ou moins spécifiques :
La polymérisation du fibrinogène, après une série de réactions chimiques d’activation, entraîne la coagulation sanguine.
Les immunoglobulines exercent une activité anticorps, tandis que des fractions protéiques du complément participent à la cytolyse.
Compléments
La pression oncotique contribue au maintien d’une volémie normale ainsi qu’à un état hydrique normal des espaces cellulaire et interstitiel.
L’hémoglobine participe au maintien de l’équilibre acido-basique en agissant comme système tampon de l’organisme.
Les protéines inhibitrices de protéases limitent l’action des protéases libérées dans le sang par les cellules.
La majorité des enzymes sont de nature protéique, et les protéines peuvent agir comme cofacteurs enzymatiques ou catalyseurs de réactions biochimiques.
Les collagènes, les kératines et la myosine ont un rôle structural.
★ À maîtriser
L’intolérance aux protéines lysinuriques résulte d’un déficit du transport spécifique de Lys, Arg et Orn au pôle basolatéral des cellules tubulaires rénales ou intestinales, entraînant une élimination urinaire de lysine.
La cystinose correspond à un défaut de transport de la cystine, qui reste stockée dans les lysosomes et les reins, avec une atteinte particulièrement rénale et oculaire.
Le syndrome du triple H associe hyperammoniémie, hyperornithinémie et homocitrullinémie et résulte d’un défaut du transporteur mitochondrial de l’Orn et de la Cit dans les hépatocytes.
Compléments
L’élimination urinaire de lysine peut entraîner :
Le syndrome du triple H est une maladie grave qui débute en période néonatale.
Le syndrome de Fanconi peut être associé à des maladies héréditaires comme la cystinose ou être causé par des intoxications aux métaux lourds ou par des médicaments néphrotoxiques.
★ À maîtriser
Les anomalies héréditaires de l’absorption intestinale peuvent concerner un groupe d’acides aminés ou un acide aminé isolé, et atteignent souvent les cellules intestinales et rénales.
La cystinurie-lysinurie est l’anomalie d’absorption la plus fréquente et résulte d’un déficit du transporteur de la cystine et des acides aminés dibasiques lysine, ornithine et arginine.
Dans la malabsorption du tryptophane, les bactéries intestinales transforment le tryptophane non absorbé en indole, qui s’oxyde au contact de l’air en indigo bleu.
La maladie de Hartnup associe un trouble de l’absorption intestinale et de la réabsorption tubulaire rénale des acides aminés neutres, notamment du tryptophane.
Compléments
Dans la cystinurie-lysinurie, la faible solubilité de la cystine favorise la formation d’une lithiase urinaire.
La malabsorption du tryptophane est un défaut isolé et rare sans atteinte rénale, appelé maladie des couches bleues.
La maladie de Hartnup peut provoquer :
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1. Parmi les propositions suivantes concernant la structure primaire d’une protéine, laquelle ou lesquelles sont exactes ?
2. Chez l’adulte, quelles propositions décrivent les acides aminés essentiels ?
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Quel apport quotidien en protéines alimentaires est recommandé ?
80 à 100 g par jour.
Quelle est la seule source d’azote assimilable par l’organisme ?
Les protéines alimentaires.
Dans quel sens le ribosome synthétise-t-il une protéine à partir de l’ARN messager ?
De l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale.
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