QCM : Pharmacodynamie (19 questions)

Explication

La pharmacocinétique décrit le devenir du médicament au cours du temps, depuis son administration jusqu’à son excrétion. L’étude des effets, des réponses cellulaires et de l’activité intrinsèque relève de la pharmacodynamie.

Explication

Certains médicaments se fixent sur des composants du génome, notamment l’ADN, l’ARN ou les protéines associées. Les récepteurs cellulaires et les canaux ioniques sont des cibles protéiques, tandis que les canaux nucléaires ne constituent pas une catégorie de cible médicamenteuse établie.

Explication

Un ligand est toute molécule qui se fixe sur un récepteur et peut déclencher une action spécifique. Cette action peut ne pas suivre immédiatement la fixation, et un ligand peut être de nature diverse plutôt que d’être nécessairement une protéine produite par une cellule. La fixation sur un récepteur suffit à définir le ligand, sans exiger l’activation de plusieurs récepteurs.

Explication

La saturation survient lorsque tous les sites de liaison sont occupés. À ce stade, un excès de ligand ne peut plus augmenter l’effet biologique, contrairement aux affirmations décrivant une amplification ou des sites encore disponibles.

Explication

Un agoniste se fixe au récepteur, possède une activité intrinsèque et provoque une réponse comparable à celle du ligand naturel. La fixation sans activité intrinsèque et le blocage du ligand caractérisent l’antagoniste.

Explication

Un agoniste indirect favorise l’action du ligand endogène en augmentant sa libération, en empêchant sa dégradation ou en limitant sa recapture présynaptique. Il ne provoque pas directement l’activité physiologique du récepteur. Bloquer la libération, accélérer la dégradation ou favoriser la recapture réduisent l’action du ligand.

Explication

Les récepteurs nucléaires sont situés dans le noyau et leur activation modifie l’activité des gènes, ce qui permet la synthèse de protéines. La localisation membranaire, les canaux ioniques, les protéines G et l’activité catalytique extracellulaire concernent d’autres types de récepteurs.

Explication

Un récepteur-enzyme possède une partie extracellulaire de fixation du ligand, une partie transmembranaire et une extrémité intracellulaire portant l’activité catalytique. Il ne transforme pas la fixation du ligand en ouverture directe d’un canal ionique. Une activité catalytique extracellulaire ou l’absence de domaine intracellulaire ne correspondent pas à cette organisation.

Explication

La fixation de deux molécules de ligand provoque l’ouverture du canal, puis les ions passent selon leur gradient de concentration. L’intervention d’une protéine G ou d’un second messager caractérise plutôt une signalisation indirecte, et non le mécanisme décrit ici.

Explication

Une enzyme est un biocatalyseur qui transforme une molécule appelée substrat en une molécule appelée produit. Le substrat est donc la molécule transformée, tandis que le produit est celle qui est formée.

Explication

Un inhibiteur diminue la quantité de substrat transformé en réduisant l’activité enzymatique, ce qui peut être recherché à des fins thérapeutiques. L’augmentation de la transformation correspondrait à l’action d’un activateur, et l’inhibiteur ne convertit pas directement le substrat.

Explication

L’inhibiteur compétitif et le substrat se lient au même site de l’enzyme. L’inhibiteur non compétitif peut se fixer simultanément au substrat sur un site différent, ce qui distingue les deux mécanismes.

Explication

L’inhibiteur réversible bloque temporairement l’enzyme. L’inhibiteur non réversible forme une liaison covalente et inactive l’enzyme de façon permanente, contrairement aux descriptions d’une interaction transitoire ou d’une enzyme durablement fonctionnelle.

Explication

Une pompe transporte les ions contre leur gradient osmotique et utilise l’énergie de l’ATP, ce qui définit un transport actif. Le passage passif suit le gradient sans apport énergétique, et le gradient osmotique ne constitue pas ici la source énergétique principale.

Explication

La Na/K/ATPase échange trois ions Na contre deux ions K et réalise un transport actif contre le gradient osmotique, dont l’énergie dépend de l’ATP. Elle peut être inhibée par la digitaline et se distingue de la pompe H/K-ATPase présente dans l’estomac. L’échange de deux Na contre trois K inverse les proportions décrites, tandis qu’un transport suivant le gradient osmotique ne correspond pas au mécanisme de cette pompe.

Explication

Certaines actions sans cible spécifique reposent sur une stimulation mécanique, une modification du pH ou une variation de la pression osmotique. L’activation d’un récepteur ou l’inhibition d’une enzyme correspondent à des mécanismes impliquant une cible moléculaire spécifique.

Explication

Les antimicrobiens ciblent des sites spécifiques des agents pathogènes et inhibent la synthèse d’un constituant indispensable à leur développement ou à leur survie. La modification de la pression osmotique relève d’une action sans cible spécifique, tandis que la stimulation d’un récepteur de l’organisme concerne une autre catégorie de mécanisme.

Explication

La pharmacocinétique suit le devenir temporel du médicament et inclut notamment son administration, sa résorption, sa distribution, son métabolisme et son excrétion. La pharmacodynamie étudie les effets du médicament sur l’organisme après que le principe actif a atteint sa cible ; l’analyse des effets ne relève donc pas de la pharmacocinétique, et les étapes du devenir du médicament ne définissent pas la pharmacodynamie.

Explication

Les principales cibles protéiques mentionnées sont les récepteurs cellulaires, les enzymes, les molécules de transport, les pompes ioniques et les canaux ioniques. Les acides nucléiques ne sont pas des protéines, même si certains médicaments peuvent se fixer au génome ; les glucides membranaires ne figurent pas dans la liste des principales cibles protéiques.