QCM : Récepteurs enzymatiques et enzymes (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle caractéristique définit un récepteur à activité enzymatique et relie son activité à des effets physiologiques ?

Une protéine intracellulaire qui lie un ligand et régule directement un gène
Une protéine membranaire dont la liaison au ligand ouvre un canal ionique
Une protéine transmembranaire dont l’activité kinase phosphoryle des protéines
Une protéine transmembranaire dont l’activité phosphatase phosphoryle des protéines

Une protéine transmembranaire dont l’activité kinase phosphoryle des protéines

Explication

Ces récepteurs sont des protéines transmembranaires dont l’activité enzymatique, essentiellement une activité protéine kinase, phosphoryle des protéines et peut produire des effets physiologiques. L’ouverture d’un canal confond deux mécanismes, l’activité phosphatase inverse la phosphorylation, et la régulation directe d’un gène décrit une autre localisation et fonction.

2. Une enzyme phosphoryle un résidu sérine sur une protéine, tandis qu’une autre phosphoryle un résidu tyrosine. Comment classer ces deux enzymes, dans cet ordre ?

Protéine phosphatase, puis tyrosine kinase
Sérine-thréonine kinase, puis tyrosine kinase
Sérine-thréonine kinase, puis protéine phosphatase
Tyrosine kinase, puis sérine-thréonine kinase

Sérine-thréonine kinase, puis tyrosine kinase

Explication

Une sérine-thréonine kinase phosphoryle une sérine ou une thréonine, tandis qu’une tyrosine kinase phosphoryle une tyrosine. L’inversion des cibles confond les deux kinases, et une phosphatase déphosphoryle au lieu de phosphoryler.

3. Quelle organisation caractérise un récepteur à activité tyrosine kinase ?

Un domaine transmembranaire en hélice α, une extrémité C-terminale extracellulaire liant le ligand et un domaine kinase intracellulaire
Un domaine transmembranaire en hélice α, une extrémité N-terminale intracellulaire liant le ligand et un domaine kinase extracellulaire
Plusieurs domaines transmembranaires, une extrémité N-terminale extracellulaire liant le ligand et un domaine kinase intracellulaire
Un domaine transmembranaire en hélice α, une extrémité N-terminale extracellulaire liant le ligand et un domaine kinase intracellulaire

Un domaine transmembranaire en hélice α, une extrémité N-terminale extracellulaire liant le ligand et un domaine kinase intracellulaire

Explication

Le récepteur possède un seul domaine transmembranaire en hélice α, une extrémité N-terminale extracellulaire qui lie le ligand et un domaine tyrosine kinase intracellulaire. Les autres descriptions déplacent le domaine kinase, multiplient les segments transmembranaires ou inversent l’orientation des extrémités.

4. Après la liaison d’un ligand à un récepteur tyrosine kinase, quelle séquence d’événements conduit à l’activation de voies de signalisation intracellulaires ?

Dimérisation, activation de la kinase, déphosphorylation des tyrosines, phosphorylation d’autres protéines
Activation de la kinase, phosphorylation d’autres protéines, dimérisation, autophosphorylation des tyrosines
Dimérisation, activation de la kinase, autophosphorylation des tyrosines, phosphorylation d’autres protéines
Dimérisation, activation de la kinase, phosphorylation d’autres protéines, autophosphorylation des tyrosines

Dimérisation, activation de la kinase, autophosphorylation des tyrosines, phosphorylation d’autres protéines

Explication

La liaison du ligand induit au minimum la dimérisation, active la tyrosine kinase, provoque l’autophosphorylation des tyrosines du récepteur, puis la phosphorylation d’autres protéines intracellulaires. Placer cette dernière phosphorylation en premier inverse l’ordre, la déphosphorylation décrit l’action opposée, et omettre la dimérisation ou l’autophosphorylation néglige des étapes du mécanisme.

5. Qu’est-ce que le bevacizumab et comment agit-il sur la signalisation du VEGF ?

Une protéine de fusion qui piège le TNF avant sa fixation à son récepteur
Un inhibiteur de tyrosine kinase qui bloque directement le récepteur du VEGF
Un anticorps monoclonal anti-VEGF qui empêche sa fixation au récepteur
Un anticorps anti-récepteur du TNF qui neutralise les effets de cette cytokine

Un anticorps monoclonal anti-VEGF qui empêche sa fixation au récepteur

Explication

Le bevacizumab est un anticorps monoclonal qui se lie au VEGF et l’empêche d’activer son récepteur. Les inhibiteurs de tyrosine kinase tels que le sunitinib agissent plutôt en bloquant l’activité kinase du récepteur.

6. Quels résidus les récepteurs séryl-thréonyl kinase phosphorylent-ils ?

Des résidus tyrosine ou sérine
Des résidus tyrosine ou thréonine
Des résidus glycine ou alanine
Des résidus sérine ou thréonine

Des résidus sérine ou thréonine

Explication

Ces récepteurs phosphorylent des résidus sérine ou thréonine. Les résidus tyrosine sont associés à l’activité des récepteurs tyrosine kinase.

7. Quel rôle le GMPc joue-t-il après l’activation d’un récepteur à activité guanylyl cyclase dans les muscles lisses vasculaires ?

Il agit comme second messager et favorise la vasorelaxation et la vasodilatation.
Il agit comme récepteur et stimule la production de monoxyde d’azote.
Il agit comme enzyme et transforme l’ANP en peptides natriurétiques actifs.
Il agit comme substrat et déclenche la contraction des muscles lisses vasculaires.

Il agit comme second messager et favorise la vasorelaxation et la vasodilatation.

Explication

Le GMPc est un second messager qui favorise la relaxation et la dilatation des muscles lisses vasculaires, contribuant ainsi à un effet antihypertenseur. La contraction vasculaire correspond à l’effet opposé à celui décrit pour le GMPc.

8. Comment une enzyme accélère-t-elle une réaction chimique sans modifier les produits obtenus ?

En abaissant l’énergie d’activation, puis en restant intacte à la fin de la réaction
En augmentant l’énergie d’activation, puis en transformant les produits obtenus
En déplaçant l’équilibre chimique, puis en consommant une partie des produits
En augmentant la température, puis en modifiant la structure des produits

En abaissant l’énergie d’activation, puis en restant intacte à la fin de la réaction

Explication

En abaissant l’énergie d’activation, l’enzyme accélère la réaction sans changer ses produits et reste intacte après son action. L’augmentation de l’énergie d’activation ralentirait la réaction au lieu de l’accélérer.

9. Quelle différence distingue un promédicament d’une enzyme recombinante utilisée comme traitement ?

Le promédicament est activé par une enzyme, tandis que l’enzyme recombinante remplace une enzyme déficiente.
Le promédicament dégrade un substrat, tandis que l’enzyme recombinante est transformée en médicament actif.
Le promédicament inhibe une enzyme, tandis que l’enzyme recombinante empêche la fixation d’un substrat.
Le promédicament remplace une enzyme déficiente, tandis que l’enzyme recombinante active un médicament inerte.

Le promédicament est activé par une enzyme, tandis que l’enzyme recombinante remplace une enzyme déficiente.

Explication

Un promédicament, dépourvu d’effet thérapeutique initial, est transformé en médicament actif par une enzyme, alors qu’une enzyme recombinante peut remplacer une enzyme déficiente, comme l’agalsidase dans la maladie de Fabry. La dégradation d’un substrat décrit plutôt l’action de l’asparaginase, qui est une enzyme administrée comme traitement.

10. Quel type de liaison caractérise l’action de l’aspirine sur la cyclo-oxygénase ?

Une liaison non covalente au site du substrat
Une liaison à un site allostérique sans modification covalente
Une liaison réversible qui laisse le substrat se fixer
Une liaison covalente qui inhibe l’enzyme

Une liaison covalente qui inhibe l’enzyme

Explication

L’aspirine inhibe la cyclo-oxygénase en se liant à elle de manière covalente. Une liaison non covalente au site du substrat correspond plutôt à l’inhibition orthostérique compétitive réversible.

11. Pourquoi associer l’acide clavulanique à une pénicilline peut-il restaurer l’efficacité de cet antibiotique contre des bactéries productrices de bêta-lactamase ?

Parce qu’il bloque la xanthine oxydase, ce qui empêche la dégradation de la pénicilline.
Parce qu’il inhibe la bêta-lactamase, qui inactive autrement les bêta-lactamines.
Parce qu’il stimule la bêta-lactamase, qui transforme la pénicilline en antibiotique actif.
Parce qu’il réduit la production de cholestérol, ce qui rend les bactéries sensibles aux pénicillines.

Parce qu’il inhibe la bêta-lactamase, qui inactive autrement les bêta-lactamines.

Explication

En inhibant la bêta-lactamase bactérienne, l’acide clavulanique limite l’inactivation des bêta-lactamines et potentialise l’effet de la pénicilline associée. La bêta-lactamase n’active pas la pénicilline : elle contribue au contraire à la résistance en l’inactivant.

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Qu’est-ce qu’un récepteur à activité enzymatique ?

Une protéine transmembranaire dont l’activité enzymatique phosphoryle des protéines et peut déclencher des effets physiologiques.

Quelle architecture transmembranaire caractérise les récepteurs à activité tyrosine kinase ?

Un seul domaine transmembranaire en hélice α.

Quelles protéines intracellulaires les récepteurs tyrosine kinase phosphorylent-ils après leur activation ?

D’autres protéines intracellulaires.

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