Quelle proportion du poids sec cellulaire représentent les protéines ?
Environ 50 % du poids sec de la cellule.
Quelles fonctions principales assurent les protéines ?
Elles assurent des fonctions enzymatiques, de transport, de défense, structurales, contractiles, régulatrices, de réserve et nutritives.
Quelles sont les caractéristiques des protéines globulaires ?
Elles sont solubles ou transmembranaires.
Comment sont constituées les protéines fibreuses ?
Elles sont formées de chaînes polypeptidiques enroulées en hélice ou en spirale.
Qu'est-ce qu'un acide aminé naturel ?
Un acide α-aminé avec amine, carboxyle, hydrogène et chaîne latérale au carbone α.
Combien d'acides aminés utilisent les protéines et quelle est leur masse moyenne ?
Les protéines utilisent 20 acides aminés avec une masse moyenne d'environ 110 Da.
Quelle est la configuration du carbone α dans les acides aminés naturels des protéines ?
Le carbone α est généralement asymétrique et de série L.
Où trouve-t-on la série D des acides aminés ?
Dans certains peptides antibiotiques et le peptidoglycane bactérien.
Quels acides aminés aromatiques absorbent les UV autour de 280 nm ?
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane.
Quelle loi décrit l'absorbance en fonction de la concentration et du chemin optique ?
La loi de Beer-Lambert .
Que représente le coefficient dans la loi de Beer-Lambert ?
Le coefficient d'extinction.
Quelle est la distance parcourue par la lumière dans la loi de Beer-Lambert ?
La distance , généralement égale à 1 cm.
Quel est le pKa approximatif du groupement carboxyle des acides aminés ?
Le pKa est d'environ 2 à 3.
Quel est le pKa approximatif du groupement amine des acides aminés ?
Le pKa est d'environ 9.
Comment évolue la forme d'un acide aminé quand le pH augmente ?
Il passe de cationique à zwitterionique puis à anionique.
Qu'est-ce que le point isoélectrique d'un acide aminé ?
C'est le pH où la charge nette est nulle.
Combien d'acides aminés essentiels l'humain doit-il obtenir par l'alimentation ?
Neuf acides aminés sont essentiels.
Combien d'acides aminés non essentiels l'humain peut-il synthétiser ?
Onze acides aminés non essentiels peuvent être synthétisés.
Quelle enzyme transforme la phénylalanine en tyrosine ?
La phénylalanine hydroxylase.
Quelle conséquence a l'inactivation de la phénylalanine hydroxylase ?
Elle provoque une accumulation toxique de phénylalanine et un déficit en tyrosine.
Combien d'acides aminés contient un oligopeptide ?
Moins d'une dizaine d'acides aminés.
Quelle masse moléculaire dépasse une protéine ?
Elle dépasse 5 000 Da.
Qu'est-ce qui différencie une holoprotéine d'une hétéroprotéine ?
L'holoprotéine contient uniquement des acides aminés.
Que contient une hétéroprotéine en plus des acides aminés ?
Un groupe prosthétique minéral, métallique ou organique.
Combien de chaînes polypeptidiques possède une protéine monomérique ?
Une seule chaîne polypeptidique.
Combien de chaînes polypeptidiques possède une protéine oligomérique ?
Plusieurs chaînes polypeptidiques.
Quelles sous-unités possède un homo-oligomère ?
Des sous-unités identiques.
Quelles sous-unités possède un hétéro-oligomère ?
Des sous-unités différentes.
Comment se forme la liaison peptidique entre deux acides aminés ?
Par condensation entre un groupement carboxyle et un groupement amine avec libération d'eau.
Qu'est-ce qu'une liaison peptidique ?
Une liaison covalente qui relie deux acides aminés.
Quelle polarité donne la liaison peptidique à la chaîne polypeptidique ?
Une polarité orientée de l'extrémité N-terminale vers la C-terminale.
Pourquoi la liaison peptidique est-elle plane ?
À cause de son caractère partiellement double qui empêche sa rotation.
Quelle partie de la chaîne polypeptidique peut tourner malgré la liaison peptidique ?
Le carbone α autour duquel des rotations sont possibles.
Qu'est-ce qu'un pont disulfure ?
Une liaison covalente formée entre deux cystéines par oxydation de leurs groupements R.
Qu'est-ce que la structure primaire d'une protéine ?
La séquence d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.
Que désigne la structure secondaire d'une protéine ?
Les repliements locaux préférentiels de la chaîne stabilisés par des liaisons hydrogène.
Quels sont les types de repliements dans la structure secondaire ?
L'hélice α, le feuillet β et les coudes.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine ?
Le repliement tridimensionnel global en domaines globulaires.
Que caractérise la structure quaternaire d'une protéine ?
L'association de plusieurs chaînes polypeptidiques en homo- ou hétéro-oligomère.
Comment calcule-t-on la masse approximative d'une protéine moyenne de 400 acides aminés ?
En multipliant 400 par une masse moyenne de 110 Da par acide aminé.
Quelle est la masse approximative d'une protéine de 400 acides aminés ?
Environ 44 kDa.
Qu'est-ce que la dénaturation d'une protéine ?
La destruction de sa structure spatiale native la rendant inactive.
Quels agents peuvent provoquer la dénaturation des protéines ?
La chaleur, les pH extrêmes, les solvants organiques et les détergents.
Qu'est-ce que la renaturation d'une protéine ?
Le retour d'une protéine dénaturée à sa conformation native.
Que montre la renaturation d'une protéine sur l'information de repliement ?
Elle est contenue dans la structure primaire.
Quelle charge nette possède une protéine à pH égal à son pI ?
Une charge nette nulle.
Quelle charge nette possède une protéine à pH supérieur à son pI ?
Une charge globale négative.
Quelle charge nette possède une protéine à pH inférieur à son pI ?
Une charge globale positive.
Qu'est-ce qu'une enzyme ?
Un catalyseur biologique protéique accélérant une réaction sans être consommé.
Quel est le schéma général d'une réaction enzymatique ?
E + S ⇌ E-S ⇌ E + P avec un complexe enzyme-substrat transitoire.
Qu'est-ce que le site actif d'une enzyme ?
La région où le substrat se fixe et où la réaction est catalysée.
Quelles spécificités présentent les enzymes ?
Une spécificité de substrat et une spécificité de réaction.
De quoi dépend l'activité enzymatique ?
De la complémentarité entre le substrat et le site actif.
Quel est le rôle des enzymes sur l'énergie d'activation ?
Elles abaissent l'énergie d'activation pour accélérer les réactions.
Quelle est la différence entre apoenzyme et holoenzyme ?
L'apoenzyme est inactive sans cofacteur, l'holoenzyme est active avec cofacteur.
Quelles sont les sept classes officielles d'enzymes ?
Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases, translocases.
Teste tes connaissances avec un QCM de 29 questions sur Acides aminés et protéines.
1. Quelle proportion approximative du poids sec d’une cellule les protéines représentent-elles ?
2. Quelle association décrit correctement plusieurs fonctions assurées par les protéines ?
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