Environ 50 %
Explication
Les protéines constituent approximativement la moitié du poids sec cellulaire. Une proportion de 25 % sous-estime donc leur contribution, qui est proche de 50 %.
Catalyse, transport, défense et structure
Explication
Les protéines peuvent notamment exercer des fonctions enzymatiques, de transport, de défense et structurales. Les autres associations attribuent aux protéines des rôles qui ne correspondent pas à la liste fonctionnelle étudiée.
Les globulaires sont solubles ou transmembranaires, tandis que les fibreuses forment des chaînes enroulées.
Explication
Les protéines globulaires peuvent être solubles ou transmembranaires, alors que les protéines fibreuses sont organisées en chaînes polypeptidiques enroulées. L’opposition entre solubilité et structure fibreuse est donc inversée dans la première autre proposition.
Un groupement amine, un groupement carboxyle, un hydrogène et une chaîne latérale variable
Explication
Un acide aminé naturel possède autour du carbone α un groupement amine, un groupement carboxyle, un hydrogène et une chaîne latérale variable. La chaîne latérale constitue la partie variable, tandis que les autres propositions remplacent certains groupements par des fonctions non caractéristiques.
20 acides aminés et environ 110 Da par acide aminé
Explication
Les protéines utilisent 20 acides aminés distincts, associés à 20 groupements R, et leur masse moléculaire moyenne est d’environ 110 Da. Les autres combinaisons modifient soit le nombre d’acides aminés, soit leur masse moyenne.
Les protéines contiennent des acides aminés L, tandis que certains peptides antibiotiques et le peptidoglycane peuvent contenir des acides aminés D.
Explication
Les protéines sont constituées d’acides aminés de série L, alors que des acides aminés D se rencontrent notamment dans certains peptides antibiotiques et dans le peptidoglycane bactérien. La confusion fréquente consiste à attribuer les formes D aux protéines elles-mêmes.
$$A=\varepsilon c l$$
Explication
La loi de Beer-Lambert relie l’absorbance au coefficient d’extinction, à la concentration et à la longueur du trajet optique par . Les autres expressions ne décrivent pas cette dépendance multiplicative.
Environ 2 à 3 pour le carboxyle et environ 9 pour l’amine
Explication
Le groupement carboxyle possède un pKa voisin de 2 à 3, tandis que celui du groupement amine est proche de 9. Les autres propositions échangent ces valeurs ou donnent des couples qui ne correspondent pas aux ordres de grandeur étudiés.
Cationique, puis zwitterionique, puis anionique
Explication
Une augmentation du pH entraîne d’abord le passage de la forme cationique à la forme zwitterionique, puis à la forme anionique. L’ordre inverse correspondrait à une diminution du pH plutôt qu’à son augmentation.
Le pH auquel sa charge nette est nulle
Explication
Le point isoélectrique est le pH où la charge nette de l’acide aminé ou de la protéine est nulle, souvent sous forme zwitterionique pour un acide aminé. Cette définition ne signifie pas que chaque groupement est nécessairement non chargé.
Les 9 essentiels doivent être apportés par l’alimentation, tandis que les 11 non essentiels peuvent être synthétisés par l’organisme.
Explication
L’être humain doit obtenir 9 acides aminés essentiels par l’alimentation, alors qu’il peut synthétiser 11 acides aminés non essentiels. La confusion porte principalement sur l’inversion des nombres et des modes d’approvisionnement.
Un oligopeptide contient moins d’une dizaine d’acides aminés, un peptide de 10 à 50, un polypeptide plus de 50, et une protéine dépasse 5 000 Da
Explication
La classification repose sur le nombre d’acides aminés, avec un seuil supplémentaire de masse pour distinguer une protéine d’un polypeptide. La proposition qui attribue une masse supérieure à 50 000 Da aux protéines relève d’un seuil incorrect.
Une holoprotéine contient des acides aminés, tandis qu’une hétéroprotéine possède aussi un groupe prosthétique
Explication
Une holoprotéine est constituée d’acides aminés, alors qu’une hétéroprotéine leur associe un groupe prosthétique minéral, métallique ou organique. La présence d’un groupe métallique caractérise donc un cas possible d’hétéroprotéine, et non une holoprotéine.
Elle résulte d’une condensation entre un carboxyle et une amine, avec libération d’une molécule d’eau
Explication
La liaison peptidique apparaît lorsque le groupement carboxyle d’un acide aminé réagit avec le groupement amine d’un autre, en éliminant de l’eau. L’oxydation de deux groupements R correspond plutôt à la formation d’un pont disulfure entre cystéines.
C’est une liaison covalente du squelette, et la chaîne est orientée de l’extrémité N-terminale vers l’extrémité C-terminale
Explication
La liaison peptidique relie covalemment les acides aminés du squelette et impose une orientation N-terminale vers C-terminale. Les chaînes latérales ne constituent pas le squelette principal de la chaîne polypeptidique.
Son caractère partiellement double limite sa rotation, tandis que des rotations restent possibles autour du carbone α
Explication
La résonance confère à la liaison peptidique un caractère partiellement double qui la rend plane et limite sa rotation. En revanche, des rotations sont possibles autour des liaisons impliquant le carbone α.
Un pont disulfure
Explication
L’oxydation de deux groupements R de cystéines forme un pont disulfure covalent. Une liaison peptidique relie plutôt le carboxyle et l’amine de deux acides aminés.
La séquence d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques
Explication
La structure primaire correspond à l’ordre des acides aminés dans une chaîne, reliés par des liaisons peptidiques. Les repliements locaux relèvent de la structure secondaire, et non de la structure primaire.
Des repliements locaux comme l’hélice α et le feuillet β, stabilisés par des liaisons hydrogène du squelette
Explication
La structure secondaire décrit des motifs locaux, notamment les hélices α, les feuillets β et les coudes, stabilisés par des liaisons hydrogène de la chaîne principale. L’organisation tridimensionnelle globale correspond à la structure tertiaire.
Le repliement tridimensionnel global d’une chaîne polypeptidique en domaines plus ou moins globulaires
Explication
La structure tertiaire désigne la conformation tridimensionnelle globale d’une chaîne polypeptidique, organisée en domaines. L’association de plusieurs chaînes correspond à la structure quaternaire.
L’association de plusieurs chaînes polypeptidiques identiques ou différentes en oligomère
Explication
La structure quaternaire correspond à l’association de plusieurs chaînes polypeptidiques, qui peuvent être identiques ou différentes. Le repliement global d’une seule chaîne relève de la structure tertiaire.
La perte de sa conformation spatiale native, avec conservation possible de sa structure primaire
Explication
La dénaturation détruit l’organisation spatiale native et peut laisser intacte la structure primaire. La rupture de toutes les liaisons peptidiques correspondrait à une dégradation beaucoup plus profonde que la dénaturation.
L’exposition à un pH extrême
Explication
Les pH extrêmes peuvent perturber les interactions qui maintiennent la conformation protéique et provoquer sa dénaturation. Un tampon proche de la neutralité est généralement utilisé pour préserver les conditions compatibles avec la structure des protéines.
L’information nécessaire au repliement est contenue dans sa structure primaire
Explication
La renaturation indique que la séquence primaire contient les informations nécessaires au repliement vers la conformation native. Elle ne nécessite pas la reconstruction d’une nouvelle séquence peptidique.
Une charge nette globalement négative
Explication
À un pH supérieur au pI, une protéine est globalement négative. La charge nette nulle est observée lorsque le pH est égal au pI, et non à pH 8,0 dans cette situation.
Elle accélère la transformation d’un substrat sans être consommée
Explication
Une enzyme est un catalyseur biologique : elle accélère la réaction et reste globalement inchangée à l’issue de celle-ci. C’est le substrat qui est transformé en produit pendant la réaction.
$$E + S \rightleftharpoons E-S \rightleftharpoons E + P$$
Explication
La réaction passe par la formation transitoire du complexe enzyme-substrat, noté , avant la libération du produit et de l’enzyme. Les autres schémas placent incorrectement les espèces ou omettent cette étape intermédiaire.
La fixation du substrat et la réalisation de la catalyse
Explication
Le site actif accueille le substrat grâce à des liaisons faibles et contient des acides aminés qui participent à la catalyse. La synthèse de l’enzyme et la régulation du pH relèvent d’autres mécanismes cellulaires.
Parce que la complémentarité avec son site actif détermine les spécificités de substrat et de réaction
Explication
La complémentarité entre le substrat et le site actif explique à la fois la spécificité de substrat et la spécificité de réaction. La concentration peut influencer la vitesse, mais elle ne remplace pas la reconnaissance structurale du substrat.
Mémorisez les réponses avec 56 flashcards sur Acides aminés et protéines.
Quelle proportion du poids sec cellulaire représentent les protéines ?
Environ 50 % du poids sec de la cellule.
Quelles fonctions principales assurent les protéines ?
Elles assurent des fonctions enzymatiques, de transport, de défense, structurales, contractiles, régulatrices, de réserve et nutritives.
Quelles sont les caractéristiques des protéines globulaires ?
Elles sont solubles ou transmembranaires.
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