QCM : Acides aminés protéinogènes (15 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Concernant l’organisation du carbone α des acides aminés :

La proline se distingue des autres acides aminés par une amine primaire.
Le carbone α porte deux chaînes latérales variables et un seul groupement fonctionnel azoté.
Chez la proline, l’azote appartient à une amine secondaire plutôt qu’à une amine primaire.
Le groupement carboxyle est remplacé par un hydrogène parmi les quatre substituants du carbone α.
Le carbone α est lié à une amine, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne R variable.

Chez la proline, l’azote appartient à une amine secondaire plutôt qu’à une amine primaire. · Le carbone α est lié à une amine, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne R variable.

Explication

Le carbone α porte les quatre groupements indiqués, dont la chaîne latérale variable R. La proline possède une amine secondaire, tandis que les autres acides aminés ont une amine primaire ; les autres propositions remplacent ou déforment ces éléments.

2. Un acide aminé est placé à pH 7,4 ; quelle description de son état acido-basique est exacte ?

Chez la proline, le groupement amine est primaire à pH physiologique.
Il se trouve sous une forme non ionisée, car les charges opposées s’annulent à pH physiologique.
Le carbone α est lié à une amide, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne R.
Il adopte une forme zwitterionique dont la charge globale dépend du pKa du groupement amine, sans rôle de R.
Il adopte une forme zwitterionique, et sa charge globale dépend du pKa de sa chaîne latérale.

Il adopte une forme zwitterionique, et sa charge globale dépend du pKa de sa chaîne latérale.

Explication

À pH physiologique, les acides aminés sont sous forme zwitterionique et leur charge globale dépend du pKa de la chaîne latérale. La proline possède une amine secondaire, et le carbone α est lié à une amine, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne latérale variable. La forme zwitterionique n’est pas non ionisée, et la charge globale ne dépend pas du seul pKa du groupement carboxyle ou du groupement amine.

3. Parmi les propositions suivantes concernant la stéréochimie des acides aminés des protéines naturelles, la(les)quelle(s) est(sont) exacte(s) ?

La cystéine appartient à la série D, contrairement aux autres acides aminés naturels.
La configuration des acides aminés naturels est majoritairement S.
La cystéine constitue l’exception de configuration R parmi les acides aminés naturels.
La configuration de la plupart des acides aminés naturels est R, sauf celle de la cystéine.
Les acides aminés des protéines naturelles appartiennent à la série L.

La configuration des acides aminés naturels est majoritairement S. · La cystéine constitue l’exception de configuration R parmi les acides aminés naturels. · Les acides aminés des protéines naturelles appartiennent à la série L.

Explication

Les acides aminés des protéines naturelles sont de série L et majoritairement de configuration S ; la cystéine est de configuration R. L’exception concerne la configuration absolue, pas l’appartenance à la série L.

4. Deux acides aminés successifs sont reliés au cours de la formation d’un peptide ; quelle description de la liaison formée est exacte ?

La liaison peptidique est une liaison amide covalente entre deux résidus successifs.
Cette liaison est une interaction non covalente entre deux groupements amine.
Elle relie le carboxyle d’un acide aminé à l’amine du suivant.
Elle unit le carboxyle d’un acide aminé à la chaîne latérale du suivant.
Elle relie la chaîne latérale d’un acide aminé au carboxyle du résidu précédent.

La liaison peptidique est une liaison amide covalente entre deux résidus successifs. · Elle relie le carboxyle d’un acide aminé à l’amine du suivant.

Explication

La liaison peptidique est une liaison amide covalente qui relie le carboxyle d’un acide aminé à l’amine du suivant, donc deux résidus successifs. Elle n’est pas une interaction non covalente entre deux amines et ne relie pas le carboxyle à une chaîne latérale.

5. À propos des acides aminés apolaires présentés et de la glycine :

La glycine est le seul acide aminé protéinogène dépourvu de carbone asymétrique.
La proline fait partie des acides aminés polaires non chargés présentés.
La valine, la leucine et l’isoleucine figurent parmi les acides aminés apolaires présentés.
La glycine est le plus petit des acides aminés protéinogènes.
La méthionine fait partie des acides aminés apolaires présentés.

La glycine est le seul acide aminé protéinogène dépourvu de carbone asymétrique. · La valine, la leucine et l’isoleucine figurent parmi les acides aminés apolaires présentés. · La glycine est le plus petit des acides aminés protéinogènes. · La méthionine fait partie des acides aminés apolaires présentés.

Explication

La liste des acides aminés apolaires comprend notamment valine, leucine, isoleucine, méthionine et glycine. La glycine est la plus petite et la seule protéinogène sans carbone asymétrique ; la proline figure également parmi les apolaires, et non parmi les polaires non chargés.

6. Un étudiant compare les propriétés métaboliques de plusieurs acides aminés apolaires ; quelles conclusions sont exactes ?

La méthionine possède une chaîne latérale apolaire contenant un thioéther.
Le codon d’initiation AUG correspond à la leucine plutôt qu’à la méthionine.
L’alanine est un précurseur majeur de la néoglucogenèse.
La valine, la leucine et l’isoleucine sont des acides aminés ramifiés indispensables.
La leucine est classée parmi les acides aminés cétogènes stricts.

La méthionine possède une chaîne latérale apolaire contenant un thioéther. · L’alanine est un précurseur majeur de la néoglucogenèse. · La valine, la leucine et l’isoleucine sont des acides aminés ramifiés indispensables. · La leucine est classée parmi les acides aminés cétogènes stricts.

Explication

La valine, la leucine et l’isoleucine sont des BCAA indispensables ; la leucine est cétogène stricte et l’alanine contribue à la néoglucogenèse. La méthionine porte un thioéther apolaire et correspond au codon d’initiation AUG, pas la leucine.

7. Dans un segment protéique, une proline est introduite au milieu d’une hélice α. Quelles propositions sont exactes ?

La proline appartient aux iminoacides et possède une structure rigide.
La proline agit principalement comme un pont disulfure entre deux chaînes.
La proline présente une structure cyclique qui contraint sa conformation.
L’insertion d’une proline stabilise généralement la continuité d’une hélice α.
La proline est un acide aminé souple qui favorise l’allongement des hélices α.

La proline appartient aux iminoacides et possède une structure rigide. · La proline présente une structure cyclique qui contraint sa conformation.

Explication

La proline est un iminoacide rigide, et sa structure cyclique contraint sa conformation. Elle brise les hélices α plutôt que de les favoriser ou de les stabiliser ; les ponts disulfure sont associés à la cystéine.

8. Concernant les acides aminés aromatiques, quelles propositions sont exactes ?

L’ordre décroissant d’absorbance UV à 280 nm commence par la tyrosine.
Le tryptophane présente une absorbance à 280 nm inférieure à celle de la phénylalanine.
La tyrosine, la phénylalanine et la cystéine constituent les acides aminés aromatiques présentés.
La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane appartiennent aux acides aminés aromatiques.
La phénylalanine, la tyrosine et la glutamine forment la famille aromatique présentée.

La phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane appartiennent aux acides aminés aromatiques.

Explication

Les trois acides aminés aromatiques présentés sont la phénylalanine, la tyrosine et le tryptophane. L’ordre décroissant d’absorbance à 280 nm commence par le tryptophane, suivi de la tyrosine puis de la phénylalanine ; la cystéine et la glutamine n’appartiennent pas à cette liste.

9. Pour interpréter l’absorbance UV d’un mélange contenant du tryptophane, quelles propositions sont exactes ?

Le tryptophane est un acide aminé indispensable chez l’adulte.
Le tryptophane est dispensable dans l’alimentation adulte selon la liste présentée.
Parmi les acides aminés aromatiques présentés, le tryptophane absorbe le plus à 280 nm.
Le tryptophane contribue à l’absorbance des protéines mesurée à 280 nm.
La tyrosine présente une absorbance maximale à 280 nm supérieure à celle du tryptophane.

Le tryptophane est un acide aminé indispensable chez l’adulte. · Parmi les acides aminés aromatiques présentés, le tryptophane absorbe le plus à 280 nm. · Le tryptophane contribue à l’absorbance des protéines mesurée à 280 nm.

Explication

Le tryptophane présente l’absorbance maximale à 280 nm parmi les acides aminés aromatiques cités et il est indispensable. La tyrosine n’atteint pas une absorbance supérieure à celle du tryptophane, et le tryptophane figure bien parmi les acides aminés indispensables.

10. Une équipe compare la phénylalanine et la tyrosine pour caractériser leurs propriétés. Quelles propositions sont exactes ?

La tyrosine est hydrophobe et constitue le précurseur de la phénylalanine.
Le pKaR de la tyrosine est voisin de 8,3, comme celui de la cystéine.
La phénylalanine est hydrophobe et peut servir de précurseur à la tyrosine.
La tyrosine est amphiphile et peut être phosphorylée.
La phénylalanine est amphiphile et phosphorylable sur sa chaîne latérale.

La phénylalanine est hydrophobe et peut servir de précurseur à la tyrosine. · La tyrosine est amphiphile et peut être phosphorylée.

Explication

La phénylalanine est strictement hydrophobe et précurseur de la tyrosine, tandis que la tyrosine est amphiphile et phosphorylable. Le pKaR de la tyrosine est d’environ 10,1, non 8,3.

11. Concernant les acides aminés chargés acides à pH physiologique, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

L’aspartate présente un pKaR proche de 4,2 et une charge de −1 à pH 7,4.
L’aspartate présente un pKaR proche de 3,9 et une charge de +1 à pH 7,4.
Le glutamate présente un pKaR proche de 3,9 et une charge de −1 à pH 7,4.
Le glutamate présente un pKaR proche de 4,2 et une charge de +1 à pH 7,4.
L’aspartate présente un pKaR proche de 3,9 et une charge de −1 à pH 7,4.

L’aspartate présente un pKaR proche de 3,9 et une charge de −1 à pH 7,4.

Explication

L’aspartate a un pKaR d’environ 3,9 et porte une charge −1 à pH 7,4. Les valeurs de 4,2 concernent le glutamate, qui porte lui aussi une charge −1; les charges positives proposées sont incorrectes.

12. Une protéine contient des résidus aspartate, glutamate, lysine et arginine à pH 7,4. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont exactes ?

Les résidus glutamate portent une charge +1 dans ces conditions.
Les résidus lysine portent une charge +1 dans ces conditions.
Les résidus aspartate portent une charge −1 dans ces conditions.
Les résidus arginine portent une charge −1 dans ces conditions.
Les résidus glutamate portent une charge −1 dans ces conditions.

Les résidus lysine portent une charge +1 dans ces conditions. · Les résidus aspartate portent une charge −1 dans ces conditions. · Les résidus glutamate portent une charge −1 dans ces conditions.

Explication

À pH 7,4, l’aspartate et le glutamate sont chargés −1, tandis que la lysine est chargée +1. L’arginine porte également une charge +1, et non −1.

13. Dans une enzyme dont le milieu varie autour du pH physiologique, quelle(s) proposition(s) est(sont) exacte(s) au sujet de l’histidine ?

Cette variation d’ionisation contribue à son rôle tampon dans les protéines.
La lysine est le résidu dont l’ionisation varie activement autour du pH physiologique.
Son pKaR, proche de 6,0, favorise une ionisation variable dans ces conditions.
Son ionisation variable contribue à un rôle catalytique majeur dans les enzymes.
Son pKaR proche de 10,5 explique cette variation autour du pH physiologique.

Cette variation d’ionisation contribue à son rôle tampon dans les protéines. · Son pKaR, proche de 6,0, favorise une ionisation variable dans ces conditions. · Son ionisation variable contribue à un rôle catalytique majeur dans les enzymes.

Explication

Le pKaR de l’histidine est d’environ 6,0; son ionisation varie activement autour du pH physiologique, contribuant à ses rôles tampon et catalytique. La valeur proche de 10,5 est celle de la lysine, qui n’est pas le résidu décrit pour cette variation.

14. Lors d’un contrôle des carbones asymétriques de trois acides aminés, quelles propositions sont exactes ?

L’isoleucine possède un carbone asymétrique, comme la thréonine.
La thréonine possède deux carbones asymétriques.
La glycine possède zéro carbone asymétrique et est achirale.
La glycine possède un carbone asymétrique et est chirale.
L’isoleucine possède deux carbones asymétriques.

La thréonine possède deux carbones asymétriques. · La glycine possède zéro carbone asymétrique et est achirale. · L’isoleucine possède deux carbones asymétriques.

Explication

La glycine est achirale et ne possède aucun carbone asymétrique; l’isoleucine et la thréonine en possèdent chacune deux. Les affirmations attribuant un carbone asymétrique à la glycine ou un seul à l’isoleucine contredisent ces caractéristiques.

15. Concernant les acides aminés indispensables chez l’adulte, quelles propositions sont exactes ?

L’asparagine figure parmi les acides aminés indispensables chez l’adulte, avec le tryptophane et l’histidine.
La sérine appartient aux neuf acides aminés indispensables chez l’adulte, avec la phénylalanine.
La glycine figure parmi les acides aminés indispensables chez l’adulte, avec la valine et la leucine.
La méthionine, la thréonine et l’isoleucine figurent parmi les neuf acides aminés indispensables chez l’adulte.
L’arginine fait partie des neuf acides aminés indispensables chez l’adulte, au même titre que la lysine.

La méthionine, la thréonine et l’isoleucine figurent parmi les neuf acides aminés indispensables chez l’adulte.

Explication

La méthionine, la thréonine et l’isoleucine appartiennent bien à la liste des neuf acides aminés indispensables chez l’adulte. L’arginine, la glycine, la sérine et l’asparagine n’en font pas partie.

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À quels quatre groupements le carbone α d’un acide aminé est-il lié ?

À une amine, un carboxyle, un hydrogène et une chaîne latérale R.

Sous quelle forme les acides aminés se trouvent-ils à pH physiologique, environ 7,4 ?

Sous forme zwitterionique.

De quoi dépend la charge globale d’un acide aminé ?

Du pKa de sa chaîne latérale.

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