Quelles fonctions possèdent les acides aminés ?
Un groupement carboxyle acide et une fonction amine primaire basique.
Quelle exception existe pour la fonction amine chez les acides aminés ?
La proline a une fonction amine secondaire.
À quel carbone sont liés le groupement carboxyle et la fonction amine dans un acide aminé ?
Au carbone alpha.
Quelles sont les deux autres liaisons du carbone alpha dans un acide aminé ?
Un atome d’hydrogène et une chaîne latérale R.
Quelle charge a la fonction carboxyle à pH physiologique ?
Elle est déprotonée et négative.
Quelle charge a la fonction amine à pH physiologique ?
Elle est protonée et positive.
Quel acide aminé a un carbone alpha non asymétrique ?
La glycine.
Quelle est la particularité de la chaîne latérale R de la glycine ?
C’est un atome d’hydrogène.
Qu'est-ce qu'un acide selon Brönsted-Lowry ?
Une espèce capable de libérer un proton H+.
Qu'est-ce qu'une base selon Brönsted-Lowry ?
Une espèce capable de capter un proton H+.
Comment est représenté un couple acide-base ?
Par la relation AH 161616 A^- + H^+.
Qu'est-ce qu'une molécule amphotère ?
Une molécule posse8de e0 la fois une fonction acide et une fonction basique.
Combien d'acides aminés protéinogènes standards existe-t-il ?
Il existe 20 acides aminés protéinogènes standards.
Les acides aminés protéinogènes standards composent-ils toutes les protéines ?
Chaque protéine ne contient pas nécessairement les 20 acides aminés standards.
Quels sont les deux acides aminés protéinogènes non standards ?
La sélénocystéine et la pyrrolysine sont les deux acides aminés protéinogènes non standards.
Qu'est-ce qui différencie la sélénocystéine de la cystéine ?
Le sélénium remplace le soufre dans la sélénocystéine.
Dans quel type d'organismes trouve-t-on la pyrrolysine ?
La pyrrolysine est présente dans certaines bactéries.
Quels sont les deux acides aminés non protéinogènes ?
L'ornithine et la citrulline sont les deux acides aminés non protéinogènes.
Les acides aminés non protéinogènes composent-ils les protéines ?
Ils ne composent pas les protéines.
Quel rôle jouent l'ornithine et la citrulline à l'état libre ?
Ils jouent un rôle biologique à l'état libre.
Qu'est-ce qu'un carbone asymétrique ?
Un carbone lié à quatre substituants différents.
Quelle configuration ont tous les acides aminés protéinogènes sauf la glycine ?
Ils sont de configuration L.
Pourquoi la glycine est-elle différente des autres acides aminés protéinogènes ?
Elle est achirale.
Dans une projection de Fischer, quand un acide aminé est-il de série L ?
Quand NH3+ est à gauche et COO− en haut.
Dans une projection de Fischer, quand un acide aminé est-il de série D ?
Quand NH3+ est à droite et COO− en haut.
Sur quel lactate la lactate déshydrogénase des mammifères agit-elle ?
Uniquement sur le L-lactate.
Quels sont les rôles des acides aminés dans les protéines et structures non protéiques?
Ils sont unités des protéines et participent à des structures non protéiques comme l’éthanolamine et l’hème.
Quels acides aminés participent au transport de l’azote?
La glutamine et l’alanine participent au transport de l’azote.
Quels acides aminés participent à l’élimination de l’azote sous forme d’urée?
L’ornithine et la citrulline participent à l’élimination de l’azote sous forme d’urée.
Quels acides aminés interviennent dans les réactions intermédiaires du cycle de Krebs?
L’aspartate et le glutamate participent aux réactions intermédiaires du cycle de Krebs.
Quel rôle ont les acides aminés glucoformateurs?
Ils participent à la néoglucogenèse.
Quels sont les principaux neurotransmetteurs excitateurs du système nerveux central?
L’aspartate et le glutamate sont les principaux neurotransmetteurs excitateurs.
Quels neuromédiateurs inhibiteurs dérivent du glutamate et quels autres sont inhibiteurs?
Le GABA dérivé du glutamate et la glycine sont des neuromédiateurs inhibiteurs.
Pourquoi les acides aminés essentiels doivent-ils être apportés par l'alimentation ?
Ils ne peuvent pas être synthétisés par l’être humain.
Que sont les acides aminés conditionnellement essentiels ?
Des acides aminés synthétisés en quantité insuffisante par l’organisme.
Quand les acides aminés conditionnellement essentiels deviennent-ils essentiels ?
Pendant la croissance de l’enfant ou la grossesse.
Quels sont les acides aminés essentiels ?
Leucine, thréonine, lysine, tryptophane, phénylalanine, valine, méthionine, isoleucine.
Comment sont classées les chaînes latérales des acides aminés standards ?
En quatre groupes : hydrophobes aliphatiques, hydrophobes aromatiques, polaires non chargées, polaires chargées.
Quelle chaîne latérale possède la glycine ?
Un hydrogène.
Quelle propriété confère la chaîne latérale de la glycine à la chaîne peptidique ?
Une flexibilité maximale.
Quels sont les trois acides aminés branchés essentiels chez l’être humain ?
La valine, la leucine et l’isoleucine.
Que signifie BCAA ?
Acides aminés branchés.
Quel acide aminé soufré est le principal donneur de fonction méthyle ?
La méthionine.
Quelle aminoacide est plus hydrophobe, la phénylalanine ou le tryptophane?
La phénylalanine est plus hydrophobe que le tryptophane.
Quel aminoacide aromatique est moins polaire que la tyrosine?
Le tryptophane est moins polaire que la tyrosine.
Quel noyau possède le tryptophane qui lui confère une certaine polarité?
Le tryptophane possède un noyau indole.
Quel rôle biochimique joue le tryptophane en tant que précurseur?
Le tryptophane est un précurseur d’amines biogènes comme la sérotonine.
Quel groupement confère une certaine polarité à la tyrosine?
La tyrosine possède un groupement phénol dont la fonction alcool confère une certaine polarité.
Quelle particularité structurale possède la proline ?
La proline a un hétérocycle formé par sa chaîne latérale cyclisée avec l'amine au carbone alpha.
Qu'est-ce que l'hydroxyproline par rapport à la proline ?
L'hydroxyproline est un dérivé post-traductionnel de la proline.
Quel rôle joue l'hydroxyproline dans le collagène ?
Elle permet des liaisons covalentes entre les chaînes peptidiques du collagène.
Quelles enzymes modifient les résidus tyrosyls par phosphorylation et déphosphorylation ?
Les tyrosine-kinases et les phosphatases modifient les résidus tyrosyls.
Quel effet ont la phosphorylation et déphosphorylation des résidus tyrosyls ?
Elles peuvent activer ou inhiber des enzymes.
Teste tes connaissances avec un QCM de 24 questions sur Acides aminés structuraux.
1. Quelle combinaison décrit correctement la structure générale d’un acide aminé, à l’exception de la particularité de la proline ?
2. À quelle structure sont directement liés le groupement carboxyle et la fonction amine dans un acide aminé ?
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