QCM : Acides aminés structuraux — 24 questions

Explication

Les acides aminés possèdent un groupement carboxyle acide et une fonction amine primaire basique. La proline constitue l’exception, car sa fonction amine est secondaire.

Explication

Le groupement carboxyle et la fonction amine sont tous deux liés au carbone alpha, qui porte également un hydrogène et une chaîne latérale R.

Explication

Entre pH 7,35 et 7,45, le carboxyle est déprotoné et porte une charge négative, tandis que l’amine est protonée et porte une charge positive.

Explication

La glycine possède un atome d’hydrogène comme chaîne latérale R ; son carbone alpha est donc lié à deux hydrogènes identiques et n’est pas asymétrique.

Explication

Un couple acide-base s’écrit AH ⇌ A⁻ + H⁺ : l’acide AH libère un proton et devient sa base conjuguée A⁻.

Explication

Une molécule amphotère comporte simultanément une fonction acide et une fonction basique, ce qui lui permet d’intervenir dans les deux types de réaction.

Explication

Les acides aminés protéinogènes standards sont au nombre de 20. Toutefois, une protéine particulière ne contient pas forcément chacun de ces 20 acides aminés.

Explication

L’ornithine et la citrulline sont non protéinogènes : elles ne composent pas les protéines, mais remplissent des fonctions sous forme libre. La sélénocystéine et la pyrrolysine sont, elles, des acides aminés protéinogènes non standards.

Explication

Un carbone asymétrique est lié à quatre substituants différents et constitue le centre chiral de la molécule.

Explication

Les acides aminés protéinogènes sont de configuration L, tandis que la glycine est achirale et n’appartient ni à la série L ni à la série D.

Explication

Avec le groupement carboxyle COO− en haut, NH3+ à gauche indique la série L, tandis que NH3+ à droite indique la série D.

Explication

Les acides aminés peuvent contribuer à des structures non protéiques : l’éthanolamine dérive de la sérine et l’hème dérive de la glycine.

Explication

La glutamine et l’alanine transportent l’azote, tandis que l’ornithine et la citrulline participent à son élimination sous forme d’urée.

Explication

L’aspartate et le glutamate sont les principaux neurotransmetteurs excitateurs du système nerveux central. Le GABA, dérivé du glutamate, et la glycine sont des neuromédiateurs inhibiteurs.

Explication

Un acide aminé essentiel ne peut pas être synthétisé par l’être humain et doit donc être apporté par l’alimentation.

Explication

Un acide aminé conditionnellement essentiel est synthétisé par l’organisme, mais en quantité insuffisante notamment pendant la croissance de l’enfant ou la grossesse.

Explication

La leucine, la thréonine, la lysine et le tryptophane font partie de la liste des acides aminés essentiels, avec la phénylalanine, la valine, la méthionine et l’isoleucine.

Explication

Les chaînes latérales sont classées en quatre groupes : hydrophobes aliphatiques, hydrophobes aromatiques, polaires non chargées et polaires chargées.

Explication

La glycine possède une chaîne latérale constituée uniquement d’un hydrogène, ce qui lui confère une grande liberté conformationnelle et une flexibilité maximale. À l’inverse, la proline limite fortement la flexibilité.

Explication

Les BCAA regroupent la valine, la leucine et l’isoleucine. Ces trois acides aminés sont essentiels chez l’être humain et possèdent des chaînes latérales ramifiées.

Explication

La phénylalanine est la moins polaire et donc la plus hydrophobe des trois. Le tryptophane est intermédiaire, tandis que la tyrosine est la plus polaire.

Explication

La tyrosine possède un groupement phénol, dont la fonction alcool apporte une certaine polarité à sa chaîne latérale. Le noyau indole caractérise plutôt le tryptophane.

Explication

Dans la proline, la chaîne latérale se referme en hétérocycle avec l’amine liée au carbone alpha, rendant cette amine secondaire. Les autres acides aminés standards possèdent généralement une amine primaire.

Explication

La phosphorylation et la déphosphorylation des résidus tyrosyls sont des modifications covalentes régulées par des tyrosine-kinases et des phosphatases. Elles peuvent modifier l’activité enzymatique en l’activant ou en l’inhibant.