QCM : Dégradation cellulaire : protéasome et lysosomes (11 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Une cellule renouvelle ses protéines et utilise plusieurs voies de protéolyse. Concernant ces processus :

La protéolyse lysosomale est associée à une demi-vie courte des protéines.
Le marquage fait intervenir E1, E3 puis E2, dans cet ordre enzymatique.
La synthèse et la dégradation continues des protéines constituent leur turnover.
La voie ubiquitine-protéasome est sélective et nécessite de l’énergie.
L’ubiquitine comporte 76 résidus et possède une masse moléculaire de 7,6 kDa.

La synthèse et la dégradation continues des protéines constituent leur turnover. · La voie ubiquitine-protéasome est sélective et nécessite de l’énergie.

Explication

Le turnover désigne le renouvellement continu par synthèse et dégradation, et la voie ubiquitine-protéasome est sélective et énergivore. L’ubiquitine pèse 8,6 kDa ; les enzymes interviennent dans l’ordre E1, E2, E3 ; le système lysosomal est associé à une demi-vie longue.

2. Une protéine porte une chaîne de quatre ubiquitines et est prise en charge par le protéasome 26S. Quelles propositions sont exactes ?

Après hydrolyse, le protéasome libère des peptides de 20 à 26 résidus.
Dans la particule 20S, les sous-unités α assurent l’activité catalytique.
La particule 19S reconnaît la protéine, retire son ubiquitine et la déplie.
Le protéasome 26S est formé de la particule 20S et de deux particules 19S.
Cette chaîne de polyubiquitine adresse la protéine au protéasome 26S.

La particule 19S reconnaît la protéine, retire son ubiquitine et la déplie. · Cette chaîne de polyubiquitine adresse la protéine au protéasome 26S.

Explication

Un motif d’au moins quatre ubiquitines adresse la protéine au protéasome 26S, et la particule 19S la reconnaît, retire l’ubiquitine et la déplie. Le 26S associe une particule 20S et une particule 19S ; dans le 20S, les sous-unités β sont catalytiques tandis que les α régulent l’accès. L’hydrolyse produit des peptides de 7 à 9 résidus.

3. Lors de l’observation d’un lysosome, quelles caractéristiques structurales et physicochimiques peut-on relever ?

Une pompe à protons de type ATPase contribue à rendre sa lumière alcaline.
Sa lumière est acide, avec un pH proche de 5 et des hydrolases acides.
Sa lumière présente un pH voisin de 7 et contient des hydrolases acides.
Les lysosomes mesurent environ 5 μm et sont délimités par une membrane.
Il s’agit d’une vésicule limitée par une membrane, d’environ 0,5 μm.

Sa lumière est acide, avec un pH proche de 5 et des hydrolases acides. · Il s’agit d’une vésicule limitée par une membrane, d’environ 0,5 μm.

Explication

Les lysosomes sont des vésicules membranaires d’environ 0,5 μm, dont la lumière acide, autour de pH 5, est riche en hydrolases acides. La pompe à protons contribue aux caractéristiques lysosomales, et non à l’alcalinisation ; les tailles et le pH proposés dans les autres énoncés ne correspondent pas aux valeurs indiquées.

4. Concernant le matériel pris en charge par la digestion lysosomale et la membrane des lysosomes, cochez la (les) proposition(s) exacte(s) :

Le matériel issu de l’autophagie peut être digéré dans le compartiment lysosomal.
La membrane lysosomale contient des protéines glycosylées et des perméases.
La digestion lysosomale concerne le matériel phagocyté, mais pas celui issu de l’endocytose.
Les vésicules lysosomales mesurent environ 5 μm et possèdent une membrane.
La digestion lysosomale peut concerner du matériel provenant de l’endocytose.

Le matériel issu de l’autophagie peut être digéré dans le compartiment lysosomal. · La membrane lysosomale contient des protéines glycosylées et des perméases. · La digestion lysosomale peut concerner du matériel provenant de l’endocytose.

Explication

La digestion lysosomale peut prendre en charge du matériel issu de l’endocytose, de la phagocytose, de l’autophagie et du cytosol. La membrane lysosomale comprend des protéines glycosylées ainsi que des perméases. Les lysosomes sont des vésicules limitées par une membrane d’environ 0,5 μm, et non 5 μm ; la digestion lysosomale concerne aussi le matériel issu de l’endocytose.

5. Quelle succession décrit la maturation des compartiments conduisant à la formation des lysosomes ?

Les lysosomes primaires deviennent des endosomes précoces, puis se transforment en endosomes tardifs et en endolysosomes.
Les endosomes précoces fusionnent avec des endolysosomes, puis se transforment directement en lysosomes primaires.
Les endosomes tardifs deviennent précoces, puis fusionnent avec des endolysosomes pour former des lysosomes primaires.
Les endosomes précoces deviennent tardifs, puis évoluent vers des lysosomes avant de former des endolysosomes.

Les endosomes précoces deviennent tardifs, puis évoluent vers des lysosomes avant de former des endolysosomes.

Explication

La maturation suit la progression des endosomes précoces vers les endosomes tardifs, puis vers des lysosomes et des endolysosomes. La transformation des lysosomes primaires en endosomes précoces inverse cette succession.

6. Quel est le pH optimal indiqué pour l’activité des hydrolases lysosomales ?

Environ 5,5
Environ 7,4
Environ 4,5
Environ 6,5

Environ 5,5

Explication

Les hydrolases lysosomales sont actives en milieu acide et leur pH optimal est de 5,5. Le pH d’environ 7,4 correspond aux endosomes précoces, et non à l’optimum de ces enzymes.

7. Quel rôle joue une α-glucosidase lysosomale dans la digestion des substrats ?

Elle hydrolyse les oligosaccharides mannosylés.
Elle dégrade le glycogène.
Elle dégrade les triacylglycérols.
Elle clive les phosphodiesters.

Elle dégrade le glycogène.

Explication

Les α-glucosidases lysosomales participent à la dégradation du glycogène. Les oligosaccharides mannosylés sont plutôt hydrolysés par les α-mannosidases.

8. Dans quel ordre les enzymes interviennent-elles pour produire le signal M6P sur les hydrolases lysosomales ?

La clathrine agit avant la N-acétylglucosamine phosphotransférase.
La phosphoglycosidase agit avant la N-acétylglucosamine phosphotransférase.
La N-acétylglucosamine phosphotransférase agit avant la phosphoglycosidase.
Le récepteur du M6P agit avant la phosphoglycosidase.

La N-acétylglucosamine phosphotransférase agit avant la phosphoglycosidase.

Explication

La N-acétylglucosamine phosphotransférase ajoute d’abord un groupement phosphorylé au mannose, puis la phosphoglycosidase contribue à révéler le signal M6P. Le récepteur du M6P intervient ensuite dans le trans-Golgi pour reconnaître le signal formé.

9. En quoi l’hétérophagie se distingue-t-elle de l’autophagie par l’origine du matériel digéré ?

L’hétérophagie dégrade des protéines ubiquitinées, tandis que l’autophagie dégrade des déchets extracellulaires.
L’hétérophagie dépend de l’autophagosome, tandis que l’autophagie dépend de la formation d’un phagosome.
L’hétérophagie concerne du matériel exogène, tandis que l’autophagie concerne du matériel intracellulaire.
L’hétérophagie concerne des organites cellulaires, tandis que l’autophagie concerne des bactéries ingérées.

L’hétérophagie concerne du matériel exogène, tandis que l’autophagie concerne du matériel intracellulaire.

Explication

L’hétérophagie permet la digestion d’éléments venant de l’extérieur, alors que l’autophagie recycle du matériel appartenant à la cellule, comme des organites. La distinction proposée entre organites et bactéries inverse l’origine des matériaux associés à ces deux processus.

10. Pourquoi la matrice des peroxysomes peut-elle contribuer à la fois à l’oxydation de métabolites et à la détoxification cellulaire ?

La catalase produit du peroxyde d’hydrogène, que les oxydases dégradent.
Les peroxines convertissent les espèces réactives de l’oxygène en acides biliaires.
Les protéines ABC oxydent les acides gras et éliminent directement le peroxyde d’hydrogène.
Les oxydases produisent du peroxyde d’hydrogène, que la catalase dégrade.

Les oxydases produisent du peroxyde d’hydrogène, que la catalase dégrade.

Explication

Les oxydases de la matrice génèrent du peroxyde d’hydrogène pendant l’oxydation, puis la catalase le dégrade, ce qui participe à la détoxification. L’option qui attribue la production de peroxyde à la catalase inverse les rôles de ces enzymes.

11. Une protéine cible doit être marquée pour être dégradée par le protéasome 26S. Quel rôle joue l’enzyme E3 dans cette opération ?

Elle ligue l’ubiquitine à la protéine cible.
Elle déplie la protéine en consommant de l’ATP.
Elle active l’ubiquitine avant son transfert à E2.
Elle retire l’ubiquitine de la protéine avant sa dégradation.

Elle ligue l’ubiquitine à la protéine cible.

Explication

E3 est l’enzyme de ligation qui permet d’attacher l’ubiquitine à la protéine cible. E1 active l’ubiquitine, tandis que le dépliement relève de la particule 19S.

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Mémorisez les réponses avec 10 flashcards sur Dégradation cellulaire : protéasome et lysosomes.

Qu’est-ce que le turnover des protéines ?

Leur synthèse et leur dégradation constantes.

Comment les lysosomes se caractérisent-ils par leur membrane et leur taille ?

Ce sont des vésicules limitées par une membrane, d’environ 0,5 μm.

Quelles caractéristiques de la lumière lysosomale favorisent la digestion ?

Elle est acide, autour de pH 5, et riche en hydrolases acides.

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