Qu'est-ce qu'un catalyseur en chimie ?
Une substance qui accélère une réaction en diminuant l'énergie d'activation.
Qu'est-ce qu'une enzyme dans les organismes vivants ?
Un catalyseur biologique qui diminue l'énergie d'activation des réactions.
Quelle est la nature majoritaire des enzymes ?
La majorité des enzymes sont des protéines.
Comment appelle-t-on les ARN enzymatiques ?
Des ribozymes.
Quelle est la première étape de la réaction enzymatique ?
L'enzyme rencontre le substrat.
Que forme le substrat en se fixant à l'enzyme ?
Le complexe enzyme-substrat.
Que libère la désagrégation du complexe enzyme-substrat ?
Le produit et l'enzyme.
Quelles étapes comprend la biosynthèse classique d'une enzyme à partir de l'ADN ?
Transcription, maturation, traduction, déplacement, modifications post-traductionnelles, sécrétion.
Quelle différence principale existe entre épissage alternatif et modifications post-traductionnelles ?
L'épissage crée plusieurs ARNm, les modifications post-traductionnelles modifient la protéine synthétisée.
Comment commence la synthèse de l'insuline ?
Par une préprohormone contenant les chaînes A et B reliées par le peptide C.
Que produit la protéolyse de la préprohormone d'insuline ?
L'insuline active avec chaînes A et B reliées par ponts disulfures.
Quelle différence principale existe entre une enzyme purement protéique et une holoenzyme ?
Une holoenzyme associe une apoenzyme protéique et un cofacteur non protéique indispensable.
Quels types de cofacteurs peuvent accompagner une enzyme ?
Des atomes métalliques ou des coenzymes organiques non protéiques de faible poids moléculaire.
Qu'est-ce qu'un coenzyme ?
Une molécule organique non protéique participant directement à une réaction enzymatique.
Quelle est la caractéristique des coenzymes activateurs ?
Ils sont fortement liés par des liaisons covalentes à l’apoenzyme.
Comment se distinguent les coenzymes transporteurs des activateurs ?
Ils sont des co-substrats qui se dissocient facilement de l’apoenzyme.
Qu'est-ce qu'une isoenzyme ?
Une forme moléculaire différente d'une enzyme catalysant la même réaction.
Quelle réaction catalyse la lactate déshydrogénase ?
La conversion réversible du lactate en pyruvate avec NAD⁺ et NADH.
Quelle est la composition de la LDH en chaînes protéiques ?
Un tétramère formé de chaînes M et H codées par des gènes différents.
Quelle chaîne de la LDH est prédominante dans le muscle ?
La chaîne M.
Quelle enzyme catalyse l’alpha-amidation en C-terminal des peptides ?
La PAM.
Quelles activités possède la PAM ?
Une activité monooxygénase et une activité lyase.
Quel pourcentage des peptides est amidé avec un groupe CO-NH2 chargé positivement ?
Environ 70 %.
Quel groupe C-terminal possèdent les peptides non amidés ?
Un groupe COOH chargé négativement.
Quelle différence structurelle caractérise les formes membranaires de la PAM ?
Elles possèdent le domaine transmembranaire DTM.
Quelle caractéristique distingue les formes solubles de la PAM ?
Elles sont dépourvues du domaine transmembranaire DTM et peuvent être sécrétées dans le sang.
Quelle caractéristique manque aux formes solubles de la PAM ?
Elles ne possèdent pas de domaine transmembranaire DTM.
Où sont stockées les formes solubles de la PAM avant sécrétion ?
Dans les granules de sécrétion.
Pourquoi la glycine en C-terminal est-elle indispensable au signal d’amidation ?
Sans glycine, la PAM ne peut pas fonctionner.
Quelles sont les deux étapes enzymatiques de l’amidation par la PAM ?
La PHM agit d’abord, puis la PAL.
Quel est le rôle de la PHM dans l’amidation peptidique ?
Elle hydroxyle le carbone alpha de la glycine C-terminale du substrat.
Dans quelles conditions de température et de pH la PHM agit-elle ?
À 37 °C et à pH proche de 5,5 ± 0,5 dans les granules de sécrétion.
Quels cofacteurs enzymatiques la PHM nécessite-t-elle ?
Le cuivre Cu2+, l’ascorbate et le dioxygène O2.
Quelle liaison la PAL rompt-elle lors de l’amidation ?
La liaison entre le carbone alpha et l’amine de la glycine.
Quels sont les produits formés par l’action de la PAL ?
Un peptide amidé en C-terminal et du glyoxylate.
Comment diffère la rupture catalysée par la PAL selon le pH ?
Dans les granules acides la lyase est nécessaire, dans le sang basique la rupture est spontanée.
Qu'est-ce que la vitesse initiale en cinétique enzymatique ?
La quantité de produit formé ou de réactif disparu par unité de temps au début d’une réaction enzymatique.
Que limite la vitesse enzymatique à faible concentration de substrat ?
Les molécules de substrat.
Que limite la vitesse enzymatique à forte concentration de substrat ?
Les molécules d’enzyme.
Que représente la vitesse maximale Vmax ?
La vitesse atteinte lorsque l’enzyme est saturée par le substrat.
Quelle est la formule de la relation de Michaelis-Menten ?
Qu'est-ce que la constante de Michaelis Km ?
La concentration de substrat pour laquelle la vitesse atteint la moitié de Vmax.
Que signifie un Km faible pour une enzyme simple ?
Une affinité élevée pour le substrat.
Qu'est-ce que l'énergie d'activation en chimie?
La quantité d'énergie nécessaire pour amener une mole de molécules à l'état de transition.
Comment les enzymes modifient-elles l'énergie d'activation?
Elles l'abaissent pour accélérer les réactions chimiques.
Quel effet ont les enzymes sur l'accès des substrats à l'état de transition?
Elles facilitent cet accès.
Comment évolue l’activité enzymatique avec la température ?
Elle augmente jusqu’à une température optimale puis diminue par dénaturation.
Quelle enzyme thermostable est utilisée en PCR et stable jusqu’à 98 °C ?
La Taq polymérase.
Quelle est la température optimale de la Taq polymérase ?
Elle est de 68 à 72 °C.
Que provoque une température entre 60 et 100 °C sur une enzyme ?
Une dénaturation irréversible avec perte d’activité.
Que se passe-t-il entre 45 et 60 °C pour une enzyme ?
La dénaturation peut être réversible avec récupération d’activité.
Que permet le pH optimal pour une enzyme ?
D’obtenir l’activité enzymatique maximale.
Qu'est-ce que la PCR amplifie à partir d'une quantité infime d'ADN ?
Une séquence d'ADN.
Quels composants contient le mélange réactionnel de PCR ?
Une matrice d'ADN, deux amorces d'environ 20 nucléotides, la Taq polymérase, du MgCl2, un tampon pH 7 et les quatre désoxyribonucléotides.
Quelle est la durée et la température de la dénaturation initiale en PCR ?
10 minutes à 94 °C.
Quels sont les trois temps cycliques de la PCR après la dénaturation initiale ?
Dénaturation, hybridation et polymérisation.
Quelle étape suit les 30 à 45 cycles en PCR ?
Une polymérisation finale de 10 minutes.
Dans quel sens la Taq polymérase synthétise-t-elle l'ADN lors de la PCR ?
Dans le sens 5’ vers 3’.
Que fait la kinase au glucose ?
Elle phosphoryle le glucose en glucose-6-phosphate.
Quels types de coupures comprennent les modifications post-traductionnelles protéolytiques ?
Endopeptidases internes et exopeptidases aux extrémités N- et C-terminales.
Quelle est la relation molaire entre le peptide C et l'insuline ?
Le peptide C est équimolaire à la forme AB de l'insuline.
Pourquoi dose-t-on l'insuline sanguine avec un anticorps anti-peptide C ?
Parce que le peptide C est équimolaire à l'insuline active.
Quel rôle joue l’ATP dans la réaction catalysée par l’aminoacyl-transférase ?
L’ATP agit comme coenzyme pour fixer un acide aminé sur un ARNt.
De quelles origines peuvent provenir les isoenzymes ?
De gènes différents ou d'un épissage alternatif.
Quelles sont les cinq isoenzymes de la LDH ?
H4, M1-H3, M2-H2, M3-H1 et M4.
Quelles étapes comprend la mise en évidence des isoenzymes de la LDH par western blot ?
Séparation électrophorétique, transfert sur membrane, reconnaissance par anticorps anti-LDH, détection par anticorps secondaires couplés à une peroxydase.
Sur quel chromosome humain se trouve le gène codant pour la PAM ?
Sur le chromosome 5 en position 5q14-24.
Comment la diversité des formes protéiques de la PAM est-elle générée ?
Par épissage alternatif de l’ARN messager.
Combien d’acides aminés comporte la PAM humaine ?
Environ 900 acides aminés.
Quel est le rôle du motif Lys-Lys codé par l’exon 16 dans la PAM ?
Il permet la séparation des activités PHM et PAL par des endopeptidases.
Où se trouvent les domaines actifs de la PAM membranaire avant sécrétion ?
Dans les granules de sécrétion.
Quel processus ancre la PAM membranaire à la membrane plasmique ?
L’exocytose.
Quelles formes membranaires de la PAM existent chez le rat ?
rPAM-1, rPAM-2 et rPAM-3b.
Quelles formes solubles de la PAM existent chez le rat ?
rPAM-3, rPAM-3a, rPAM-4 et rPAM-5.
Quelles isoenzymes solubles humaines de la PAM possèdent les domaines PHM et PAL ?
rPAM-3 et rPAM-3a.
Quelle isoenzyme soluble humaine de la PAM possède uniquement le domaine PHM ?
rPAM-4.
Quelles isoenzymes solubles humaines de la PAM sont mentionnées ?
rPAM-3, rPAM-3a, rPAM-4 et rPAM-5.
Quels domaines possèdent les formes membranaires humaines de la PAM ?
Les domaines PHM, PAL et DTM.
Quelles formes membranaires humaines de la PAM sont citées ?
hPAM-D, hPAM-A, hPAM-B, hPAM-C et hPAM-E.
Quelle est l'énergie d'activation de la décomposition de l'eau oxygénée sans catalyseur?
18 kcal/mol.
Quelle est l'énergie d'activation avec du platine colloïdal pour la décomposition de l'eau oxygénée?
12 kcal/mol.
Quelle est l'énergie d'activation avec la catalase pour la décomposition de l'eau oxygénée?
6 kcal/mol.
Quand la vitesse d'une réaction chimique est-elle élevée?
Quand une grande fraction des molécules est dans l'état de transition.
Quel est l'effet d'une augmentation de 10 °C sur la vitesse d'une réaction chimique?
Elle double approximativement la vitesse.
Quelle est la température optimale de la majorité des enzymes ?
Elle est proche de 37 à 38 °C.
À quel pH la pepsine fonctionne-t-elle et que se passe-t-il à pH 4 ?
Elle fonctionne à pH environ 2 et perd la moitié de son activité à pH 4.
Comment s'effectue l'analyse électrophorétique d'un produit de PCR ?
Dépôt sur gel d’agarose, incubation avec BET, révélation sous lumière UV.
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1. Quel effet un catalyseur exerce-t-il sur une réaction chimique ?
2. Pourquoi une enzyme accélère-t-elle une réaction dans un organisme ?
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