Fiche de révision : Fondamentaux d’enzymologie

📋 Plan du Cours

1. Enzymes et catalyse chimique
2. Substrats et spécificité enzymatique
3. Classes et besoins des enzymes
4. Régulation et inhibition enzymatiques
5. Mesure de l’activité enzymatique
6. Applications cliniques et thérapeutiques

📖 1. Enzymes et catalyse chimique

🔑 Notions clés & Définitions

• Enzyme : Protéine qui catalyse une réaction chimique.
• Catalyse : La catalyse favorise ou accélère une réaction chimique.
• Réaction chimique : Une réaction chimique transforme un composé A en un composé C.

★ À maîtriser

📌 La catalyse peut être chimique, par la température, la pression ou le pH, ou enzymatique, compatible avec le fonctionnement des cellules.

Compléments

• La catalyse peut accélérer la vitesse d’une réaction des milliers ou des millions de fois, et certaines réactions ne se produiraient pas spontanément sans catalyse.

• Pour produire de l’ammoniac à partir de N₂ et H₂, la catalyse minérale utilise du fer à 500 °C et 300 atmosphères, tandis que la catalyse enzymatique par des bactéries ou des algues bleues a lieu à température ambiante et à pression atmosphérique.

• Le polyéthylène téréphtalate se dégrade spontanément en 400 ans, avec la PETase en quelques jours et par pyrolyse en quelques minutes.

💡 Astuce mémo

Catalyse chimique : conditions extrêmes ; catalyse enzymatique : conditions compatibles avec la cellule.

📖 2. Substrats et spécificité enzymatique

★ À maîtriser

• Une enzyme accélère la transformation d’un substrat en produit en formant successivement les complexes enzyme-substrat et enzyme-produit, puis en libérant le produit.

• Les enzymes sont des protéines codées dans le génome, dont l’expression varie selon les organes.

📌 La spécificité enzymatique porte sur la réaction chimique, le substrat — unique ou appartenant à une famille — et les produits formés.

Compléments

• Il existe plus de 6 000 enzymes réparties en sept classes.

💡 Astuce mémo

E + S → ES → EP → E + P

📖 3. Classes et besoins des enzymes

📝 Points essentiels

• Les sept classes enzymatiques sont :

  • les oxydoréductases
  • les transférases
  • les hydrolases
  • les lyases
  • les isomérases
  • les ligases
  • les translocases

• Certaines enzymes nécessitent un cofacteur pour fonctionner, sous forme d’ion comme Mg²⁺, Cu²⁺ ou Zn²⁺, ou de coenzyme comme NAD, ATP ou les vitamines B1, B6, B9 et B12.

📖 4. Régulation et inhibition enzymatiques

🔑 Notions clés & Définitions

• Inhibiteur enzymatique : Un inhibiteur enzymatique est un composé qui affecte l’activité enzymatique.

★ À maîtriser

📌 Les inhibiteurs irréversibles ont un effet définitif, tandis que les inhibiteurs réversibles peuvent être compétitifs ou non compétitifs.

📌 Les inhibiteurs compétitifs affectent l’affinité de l’enzyme, tandis que les inhibiteurs non compétitifs affectent son activité catalytique.

Compléments

• L’aspirine est un exemple d’inhibiteur enzymatique irréversible.

• L’activité enzymatique est régulée par :

  • l’expression des gènes
  • les modifications de la protéine
  • l’allostérie

💡 Astuce mémo

Compétitif : affinité ; non compétitif : activité catalytique.

📖 5. Mesure de l’activité enzymatique

🔑 Notions clés & Définitions

• Vitesse de réaction : La vitesse de réaction est la quantité de produit formé par unité de temps.
• Vitesse initiale : La vitesse initiale, notée vi ou v0, est la pente de la tangente à la courbe de formation du produit à l’origine.

📝 Points essentiels

📐 Formule - La vitesse moyenne de formation du produit est $v = \frac{\Delta [P]}{\Delta t}$.

• L’étude de la vitesse de réaction est appelée cinétique chimique.

📖 6. Applications cliniques et thérapeutiques

★ À maîtriser

• La lactate déshydrogénase est utilisée comme marqueur de lyse cellulaire.

• De nombreux médicaments sont des inhibiteurs enzymatiques.

• L’aspirine inhibe irréversiblement les cyclo-oxygénases COX-1 et COX-2 par acétylation.

Compléments

• En biologie clinique, la lactate déshydrogénase (LDH) catalyse l’interconversion du pyruvate et du lactate, avec conversion concomitante de NADH, H⁺ et NAD⁺.

• Les COX-1 et COX-2 sont impliquées dans la fièvre, la douleur et l’agrégation plaquettaire.

• En 1897, Felix Hoffmann réalise la synthèse totale de l’aspirine chez Bayer.