QCM : Fondamentaux d’enzymologie (16 questions)

Questions et réponses du QCM

1. Quelle est la nature d’une enzyme et quel rôle joue-t-elle dans une réaction chimique ?

Un substrat consommé pendant la réaction
Un réactif minéral qui fournit de l’énergie
Une protéine qui catalyse la réaction
Un produit formé par la réaction

Une protéine qui catalyse la réaction

Explication

Une enzyme est une protéine qui catalyse une réaction chimique. Le substrat est transformé, le produit est formé, et un réactif minéral n’est pas la définition d’une enzyme.

2. Une réaction chimique est trop lente pour les besoins d’une expérience; quelle fonction un catalyseur remplit-il pour y remédier ?

Il crée le produit sans réaction chimique
Il ralentit la réaction pour contrôler son issue
Il favorise ou accélère la réaction
Il transforme lui-même le substrat en réactif

Il favorise ou accélère la réaction

Explication

La catalyse favorise ou accélère une réaction chimique. Créer un produit sans réaction, ralentir la réaction ou transformer le substrat en réactif confond la catalyse avec d’autres phénomènes.

3. Pour produire de l’ammoniac, un procédé utilise du fer à 500 °C et sous 300 atmosphères, tandis qu’un autre repose sur des bactéries à température ambiante et à pression atmosphérique; quelle comparaison est correcte ?

Le procédé au fer est chimique; celui des bactéries est non catalytique et compatible avec les cellules
Le procédé au fer est chimique; celui des bactéries est enzymatique et compatible avec les cellules
Le procédé au fer est enzymatique et compatible avec les cellules; celui des bactéries est chimique
Le procédé au fer est enzymatique; celui des bactéries est chimique et compatible avec les cellules

Le procédé au fer est chimique; celui des bactéries est enzymatique et compatible avec les cellules

Explication

La catalyse chimique peut employer des conditions comme une température et une pression élevées, alors que la catalyse enzymatique est compatible avec le fonctionnement cellulaire. Inverser les procédés, nier la catalyse bactérienne ou associer les conditions extrêmes à la compatibilité cellulaire correspond aux erreurs signalées.

4. Lors d’une réaction enzymatique, quelle séquence décrit correctement la formation des complexes et la libération du produit ?

Produit libre, puis complexe enzyme-substrat, puis enzyme-produit
Complexe enzyme-produit, puis enzyme-substrat, puis libération du produit
Complexe enzyme-substrat, puis libération du produit, puis enzyme-produit
Complexe enzyme-substrat, puis enzyme-produit, puis libération du produit

Complexe enzyme-substrat, puis enzyme-produit, puis libération du produit

Explication

L’enzyme forme successivement un complexe enzyme-substrat puis un complexe enzyme-produit, avant de libérer le produit. Inverser les complexes, libérer le produit trop tôt ou traiter le produit libre comme première étape déforme cette séquence.

5. Pour caractériser la spécificité d’une enzyme étudiée, quelles dimensions faut-il examiner ?

La réaction catalysée, le substrat reconnu et les produits formés
Le substrat reconnu, la température du milieu et la quantité d’enzyme
La réaction catalysée, la pression du milieu et la quantité d’enzyme
Les produits formés, le pH du milieu et la vitesse de réaction

La réaction catalysée, le substrat reconnu et les produits formés

Explication

La spécificité enzymatique concerne la réaction chimique, le substrat — unique ou appartenant à une famille — et les produits formés. La température, la pression, le pH ou la quantité d’enzyme ne remplacent pas ces dimensions de spécificité.

6. Quelle liste énumère les sept classes enzymatiques ?

Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases et translocases
Oxydoréductases, transférases, hydrolases, coenzymes, isomérases, ligases et inhibiteurs
Transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases, inhibiteurs compétitifs et translocases
Oxydoréductases, translocases, hydrolases, lyases, coenzymes, ligases et isomérases

Oxydoréductases, transférases, hydrolases, lyases, isomérases, ligases et translocases

Explication

Les sept classes sont les oxydoréductases, les transférases, les hydrolases, les lyases, les isomérases, les ligases et les translocases. Les coenzymes ne sont pas des classes, et les inhibiteurs relèvent de la régulation enzymatique.

7. Une enzyme purifiée ne fonctionne pas tant qu’on ne lui ajoute pas un composant nécessaire. Quel ajout pourrait jouer ce rôle de cofacteur ?

Un inhibiteur compétitif de l’enzyme
Un ion comme le Mg²⁺
Une hydrolase de la même famille
Un substrat transformé en produit

Un ion comme le Mg²⁺

Explication

Certaines enzymes ont besoin d’un cofacteur pour fonctionner, qui peut être un ion comme Mg²⁺ ou une coenzyme. Un substrat est transformé par l’enzyme, tandis qu’une hydrolase est une classe enzymatique et qu’un inhibiteur affecte l’activité.

8. Dans un essai enzymatique, un composé ajouté modifie l’activité de l’enzyme. Comment qualifie-t-on ce composé ?

Un cofacteur enzymatique
Une hydrolase
Un substrat enzymatique
Un inhibiteur enzymatique

Un inhibiteur enzymatique

Explication

Un inhibiteur enzymatique est défini comme un composé qui affecte l’activité enzymatique. Un cofacteur soutient le fonctionnement de certaines enzymes, un substrat est transformé, et une hydrolase est une classe d’enzymes.

9. Un composé diminue l’affinité d’une enzyme pour son substrat sans viser directement son activité catalytique. De quel type d’inhibiteur s’agit-il ?

Un modulateur de l’expression des gènes
Un inhibiteur compétitif
Un inhibiteur non compétitif
Un inhibiteur irréversible

Un inhibiteur compétitif

Explication

Les inhibiteurs compétitifs affectent l’affinité de l’enzyme, tandis que les inhibiteurs non compétitifs affectent son activité catalytique. L’irréversibilité décrit le caractère définitif de l’effet, et la régulation de l’expression des gènes est un autre mécanisme.

10. Dans une cellule, la quantité d’une enzyme varie après un changement de l’expression de son gène, sans modification directe de l’enzyme déjà présente. Quel mécanisme de régulation est en jeu ?

La régulation par inhibition compétitive
La régulation par modification de la protéine
La régulation par l’expression des gènes
La régulation par allostérie

La régulation par l’expression des gènes

Explication

L’activité enzymatique peut être régulée par l’expression des gènes, les modifications de la protéine ou l’allostérie. Ici, le changement concerne l’expression du gène, et non une modification de la protéine ou la fixation d’un inhibiteur compétitif.

11. Lorsqu’on mesure la vitesse d’une réaction enzymatique, quelle grandeur rapporte-t-on au temps écoulé ?

La concentration de produit présente à un instant donné
La quantité de substrat consommé par unité de temps
La quantité de produit formé par unité de temps
La durée nécessaire pour épuiser le substrat

La quantité de produit formé par unité de temps

Explication

La vitesse de réaction correspond à la quantité de produit formée par unité de temps. La consommation du substrat, la concentration à un instant donné et la durée totale sont des grandeurs différentes.

12. Sur une courbe représentant la formation du produit au cours du temps, quelle caractéristique permet de déterminer la vitesse initiale ?

La pente de la tangente au dernier point
La concentration du produit à l’origine
La pente de la sécante entre le début et la fin
La pente de la tangente à l’origine

La pente de la tangente à l’origine

Explication

La vitesse initiale viv_i ou v0v_0 est la pente de la tangente à la courbe de formation du produit à l’origine. Une sécante donne une vitesse moyenne, tandis qu’une pente finale ou une concentration initiale ne définit pas cette vitesse.

13. Dans un dosage de biologie clinique, quel rôle est attribué à la lactate déshydrogénase ?

Un inhibiteur de l’activité enzymatique
Un cofacteur de la réaction enzymatique
Un marqueur de lyse cellulaire
Un marqueur de l’agrégation plaquettaire

Un marqueur de lyse cellulaire

Explication

La lactate déshydrogénase est utilisée comme marqueur de lyse cellulaire. La qualifier d’inhibiteur ou de cofacteur confond son rôle de marqueur avec d’autres fonctions, et l’agrégation plaquettaire est associée aux COX.

14. Quel principe enzymatique est mis à profit par un grand nombre de médicaments ?

L’activation d’enzymes
La modification de l’expression des gènes
L’apport de cofacteurs aux enzymes
L’inhibition d’enzymes

L’inhibition d’enzymes

Explication

De nombreux médicaments agissent comme inhibiteurs enzymatiques. L’activation, la modification de l’expression génique et l’apport de cofacteurs sont des mécanismes distincts de cette application thérapeutique.

15. Comment appelle-t-on l’étude de la vitesse d’une réaction chimique ?

Le dosage chimique
La biochimie structurale
La catalyse enzymatique
La cinétique chimique

La cinétique chimique

Explication

L’étude de la vitesse d’une réaction relève de la cinétique chimique. Le dosage mesure une quantité, la catalyse désigne l’accélération d’une réaction et la biochimie structurale porte sur les structures moléculaires.

16. Un patient prend de l’aspirine, qui agit sur les cyclo-oxygénases. Quel mécanisme enzymatique explique son action ?

Une inhibition irréversible de la lactate déshydrogénase par acétylation
Une inhibition irréversible de COX-1 et COX-2 par acétylation
Une inhibition non compétitive de COX-1 et COX-2 sans acétylation
Une inhibition compétitive réversible de COX-1 et COX-2

Une inhibition irréversible de COX-1 et COX-2 par acétylation

Explication

L’aspirine inhibe irréversiblement COX-1 et COX-2 en les acétylant. L’inhibition compétitive est réversible, l’inhibition non compétitive sans acétylation ne correspond pas à ce mécanisme, et la lactate déshydrogénase est une autre enzyme.

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Qu’est-ce qu’une enzyme ?

Une protéine qui catalyse une réaction chimique.

Quel est l’effet de la catalyse sur une réaction chimique ?

Elle la favorise ou l’accélère.

Quelle forme de catalyse est compatible avec le fonctionnement des cellules ?

La catalyse enzymatique.

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